Resumo bioquímica

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a célula 
• definicao 
É a unidade estrutural e funcional 
fundamental dos seres vivos. Pode existir 
isoladamente, nos seres unicelulares, ou formar 
arranjos ordenados, os tecidos, que constituem o 
corpo dos seres pluricelulares. Existem duas 
classes de célula: as procariontes (pro primeiro, e 
cario, núcleo), cujos cromossomos não são 
separados do citoplasma por membrana, e as 
eucariontes (eu, verdadeiro, e cario, núcleo), com 
um núcleo bem individualizado e delimitado pelo 
envoltório nuclear. 
célula procariontes 
• definicao 
As células procariontes são caracterizadas 
pela escassez de membranas. Nelas, geralmente a 
única membrana existente é a membrana 
plasmática. Ao contrário das células eucariontes, 
as células procariontes não contêm membranas 
que separam os cromossomos do citoplasma. Os 
seres vivos que têm células procariontes são 
denominados procariotas; essas células constituem 
as bactérias (as cianofíceas, ou algas azuis, 
também são bactérias). 
• Estrutura celular 
A célula é separada do meio externo por uma 
membrana plasmática semelhante à que envolve 
as células eucariontes. Por fora dessa membrana 
existe uma parede rígida. Conforme a bactéria, a 
espessura dessa parede é muito variável. 
 
o Parede bacteriana: tem, sobretudo, 
função de proteção mecânica, é rígida e é 
composta por duas camadas: uma interna 
de peptidoglicano e outra conhecida como 
membrana externa. O peptidoglicano é 
uma macromolécula contínua composta 
por carboidratos não usuais unidos por 
peptídeos curtos. Já a membrana externa é 
uma bicamada de lipoproteínas e 
lipossacarídios semelhante à estrutura da 
membrana plasmática. Um dos complexos 
proteicos presentes na membrana externa é 
conhecido como porina, por formar um 
canal transmembranoso que possibilita a 
livre difusão dos solutos. 
o Membrana plasmática: é uma estrutura 
lipoproteica que atua como barreira aos 
elementos presentes no meio circundante. 
Essa membrana, ao controlar a entrada e a 
saída dos solutos, contribui para 
estabelecer um meio perfeitamente 
regulado no protoplasma da bactéria. 
o Ribossmos: no protoplasma são 
encontradas partículas denominadas 
ribossomos, constituídas por ácido 
ribonucleico (RNA) e proteínas. Os 
ribossomos têm uma subunidade grande e 
outra pequena. Encontram-se agrupados 
em polirribossomos e neles ocorre a 
síntese proteica. Além disso, o 
protoplasma contém água, íons, outros 
tipos de RNA, proteínas estruturais e 
enzimáticas, diversas moléculas pequenas 
etc. 
o Cromossomo bacteriano: é uma molécula 
circular única de DNA não recoberto, 
compactamente dobrado dentro do 
nucleoide. 
célula eucariotos 
• definicao 
A célula eucariótica é maior e estruturalmente 
mais complexa do que a célula procariótica. 
 
Característica Procariótica Eucariótica 
Tamanho da 
célula 
0,2 - 2μm 10 - 100μm 
Núcleo 
Geralmente sem 
membrana 
nuclear ou 
nucléolo 
Núcleo 
verdadeiro, 
consistindo em 
membrana 
nuclear e 
nucléolo 
Organelas 
revestidas por 
membrana 
Relativamente 
poucas 
Presentes 
Flagelo 
Consistem em 
dois blocos 
construtivos de 
proteína 
Complexos, 
consistem em 
múltiplos 
microtúbulos 
Glicocálice 
Presente como 
cápsula ou 
camada limosa 
Presente em 
algumas células 
sem parede 
celular 
Parede celular 
Geralmente 
presente; 
complexa do 
ponto de vista 
químico 
(peptideoglicano) 
Quando 
presente, 
quimicamente 
simples 
(celulose e 
quitina) 
Membrana 
plasmática 
Carboidratos e 
geralmente não 
apresente esteróis 
Esteróis e 
carboidratos, 
que servem 
como 
receptores 
Citoplasma 
Citoesqueleto; 
ausência de fluxo 
citoplasmático 
Citoesqueleto; 
presença de 
fluxo 
citoplasmático 
Ribossomos 
Tamanho menor 
(70S) 
Tamanho maior 
(80S); tamanho 
menor (70S) 
nas organelas 
Cromossomo 
(DNA) 
Geralmente um 
único 
cromossomo 
circular e sem 
histonas 
Múltiplos 
cromossomos 
lineares com 
histonas 
Divisão celular Fissão binária Envolve mitose 
Recombinação 
sexual 
Nenhuma; 
somente 
transferência de 
DNA 
Envolve meiose 
 
membranas celulares 
• Estrutura e composicao 
A estrutura básica das membranas celulares 
corresponde a uma dupla camada lipídica. Elas 
contêm importantes quantidades de proteínas. 
Contém de 2 a 10% de carboidratos que se 
encontram ligados covalentemente a lipídios e 
proteínas da membrana, ou seja, como 
glicolipídios e glicoproteínas. Quando 
encontrados na face externa da membrana formam 
glicocálice que tem por função: proteger a 
superfície da célula de agressões mecânicas e 
químicas, atrair cátions do meio extracelular, para 
processos de reconhecimento celular. 
• funcoes 
o Manutenção de constância do meio 
intracelular, que é diferente do 
extracelular; 
o Permeabilidade seletiva: controle da 
movimentação de substância para dentro e 
para fora da célula; 
o Receptores: reconhecimento de outras 
células ou moléculas específicas (ex.: 
hormônios); 
o Inibição por contato; 
o Estabelecimento de sistemas de transporte; 
o Tradução de sinais extracelulares. 
• Propriedades 
o Mosaico fluido: capacidade das proteínas 
girarem em torno de seus próprios eixos e 
deslocar lateralmente no plano da dupla 
camada. 
o Fluidez: seus componentes não ocupam 
posições definidas e são suscetíveis de 
deslocações. 
o Assimetria: as cargas elétricas se 
distribuem diferentemente. Em geral a 
carga negativa tem a face para o 
citoplasma. 
o Permeabilidade: impermeável a íons e 
diferentemente permeável às outras 
moléculas e à água e gases. 
• Transporte - movimentos 
Mediados 
o Difusão facilitada: ocorre a favor do 
gradiente sem o gasto de energia. 
Responsável pela passagem de moléculas 
hidrofílicas, como açucares e aminoácidos. 
Uma molécula solúvel, como a glicose, se 
liga à superfície da membrana, a uma 
proteína chamada de carreadora ou 
permeasse, sofrendo mudanças 
conformacionais. 
o Transporte ativo: ocorre contra o 
gradiente de concentração e é feita por 
proteínas transmembrana chamadas 
ATPases ou bombas. Quebram ATP e 
liberam energia. Transporta sempre íons e 
moléculas polares, como glicose e 
aminoácidos. 
Não mediados 
o Osmose: passagem de H2O do meio 
hiptônico para o meio hipertônico, 
através da membrana semipermeável, 
sem gasto de energia. 
o Difusão simples: movimento de 
substância a favor do gradiente de 
concentração, não há gasto de energia, 
nem intervenção de moléculas 
transportadoras. Transporta gases, 
moléculas lipossolúveis, solvente 
orgânicos e pequenas moléculas 
polares não carregadas. 
 
• Transporte de quantidade 
Transporte de macromoléculas ou células 
inteiras através da membrana. 
o Endocitose: processo pelo qual a 
membrana plasmática engloba líquidos, 
macromoléculas e partículas do meio 
extracelular. Esse material é encerrado no 
interior de uma vesícula endocítica e o 
processo compreende dois mecanismos: 
o Pinocitose: a célula ingere líquidos 
e pequenas moléculas por 
invaginações da membrana 
plasmática formando vesículas 
denominadas pinossomos. 
o Fagocitose: a célula ingere grandes 
partículas, como microrganismos e 
fragmentos de células, pela 
emissão de pseudópodes. A 
vesícula é chamada de fagossomo. 
o Exocitose: consiste na eliminação de 
certas quantidades de material pela célula, 
como corpos residuais ou vacúolos 
excretores ou vesículas de secreção. 
 
• Juncoes celulares 
São especializações da membrana plasmática 
que ocorre entre células vizinhas ou entre célula 
matriz extracelular que permitem a integridade 
tecidual. 
citoplasma 
• composicao 
O citoplasma das células eucariontes contém 
as organelas, como mitocôndrias, retículo 
endoplasmático, aparelho de Golgi, lisossomos e 
peroxissomos. O conceito de organela não é bem 
definido; varia um pouco de um autor para outro. 
Alguns consideram organelas apenas asestruturas envolvidas por membrana, como as 
mitocôndrias e os lisossomos, por exemplo; outros 
admitem como organelas todas as estruturas 
intracelulares presentes em todas as células e que 
desempenham funções bem definidas, mesmo que 
não sejam delimitadas por membrana (p. ex.: 
centrossomos, corpúsculos basais dos cílios). 
Além das organelas, o citoplasma pode apresentar 
depósitos de substâncias diversas, como grânulos 
de glicogênio e gotículas lipídicas. 
citoesqueleto 
• composicao 
É uma estrutura celular composta por um 
conjunto de três tipos de filamentos proteico: 
o Filamento de actina: mantém o vigor e a 
fórmula celular, colaboram na 
movimentação e funções da membrana e 
contração celular. 
o Filamento intermediários: mantém as 
organelas celulares no lugar. 
o Microtubulos: da forma a célula, e 
participa do movimento dos cromossomos 
durante a divisão celular. 
 
• funcoes 
o Manutenção e organização celular, tanto 
em sua forma quanto em seu conteúdo. É 
responsável também pela movimentação 
das células; 
o Possibilita o movimento circular do 
citoplasma no interior, atuando no 
processo de transporte de substâncias; 
o Permite a união das células; 
o Atua no processo de contração musculas 
(capaz de convergir energia química em 
forma de ATP em energia mecânica). 
retículo endoplasmático 
• composicao 
É organizado em um labirinto de túbulos 
ramificados e de vesículas achatadas que 
estendem através do citosol. Tem papel na síntese 
de lipídeos e proteínas, servindo como fonte de 
armazenamento de Ca2+. 
 
• Reticulo endoplasmatico rugoso (RER) 
Possui ribosssmos aderidos a sua cisterna e 
está relacionado com a síntese proteica. 
As membranas do RER são lipoprotéicas e 
assimétricas. 
o Síntese proteíca: se inicia no citoplasma 
com destino determinado pelo sinal de 
distribuição. As proteínas são importadas 
pelas organelas por 3 mecanismos 
diferentes, todos com gasto de energia, 
sendo o transporte por poros nucleares o 
principal 
 
No processo de importação de moléculas pelo 
núcleo, a molécula a ser importada contém um 
sinal de localização nuclear (SLN) que é 
reconhecido pela importina e se liga a ela. O 
complexo importina-molécula importado liga-se 
às sequências FG das Nup (1), que funcionam 
como trilhos e fazem a translocação do complexo 
através do canal central do poro (2 e 3). No 
interior do núcleo (4), a RanGTP liga-se à 
importina, fazendo com que ela libere a molécula 
importada no nucleoplasma. Já o processo de 
exportação se inicia quando a molécula a ser 
exportada, contendo um sinal de exportação 
nuclear (SEN), é reconhecida pela exportina, liga-
se a ela e à RanGTP (1). Esse complexo é 
reconhecido pelas sequências FG das Nup (2) e é 
translocado através do canal central do poro (3). 
Já no citoplasma, a Ran, ativada pela RanGAP, 
hidrolisa o GTP, assumindo a configuração 
RanGDP. A molécula exportada e a exportina são 
liberadas no citoplasma (4). 
• ribossomos 
Os ribossomos livres no citosol são idênticos 
aos que estão aderentes à face externa do RER, 
sendo que o que os diferencia é a proteína que 
estão sintetizando. 
A localização intracelular de um ribossomo é 
ditada pela sequência dos primeiros aminoácidos 
da cadeia polipeptídica, que dele emerge à medida 
que é sintetizada. 
 
• Reticulo endoplasmatico liso (REl) 
Responsável pela síntese de lipídeos 
componentes das membranas celulares, como os 
fosfolipídios, glicolipídios e colesterol, sendo 
estes sintetizados na face cistólica do REL a partir 
de uma molécula de glicerol e dias de ácidos 
graxos, ligadas a coenzima A. Alguns lipidos são 
sintetizados inicialmente no REL e depois 
completados no Golgi, e a exportação é feita 
através de vesículas COPII para a superfície cis de 
Golgi. 
complexo de Golgi 
• composicao 
Conjunto de cistenas empilhadas e rodeadas 
por numerosas vesículas, sua principal função é 
produzir glicoproteínas e proteoglicanos. 
As moléculas proteicas chegam ao CG pela 
incorporação de vesículas de transporte, advindas 
do RER, na face cis. Saí migram, também através 
de vesículas transportadoras, para as cisternas 
medianas, e finalmente, para a cisterna trans, de 
onde serão endereçados à membrana plasmática, 
aos lisossomos, ao RE ou ao próprio Golgi. 
 
lisossomos 
• composicao 
Organelas intracelulares presente em 
organismos eucariotos, delimitados por membrana 
e cheios de enzimas hidrolíticas ácidas, cuja 
principal função é a digestão celular. 
 
peroxissomos 
• composicao 
São geralmente esféricos, e se encontram 
próximos a mitocôndrias. São responsáveis pela 
degradação de peróxido de hidrogênio sob a ação 
da enzima catalase. 
〖2𝐻〗_2 𝑂_2 →〖2𝐻〗_2 𝑂 + 𝑂_2 
Ainda, atuam na quebra dos ácidos graxos em 
acetil Co-A nas mitocôndrias, e na degradação do 
ácido úrico. 
mitocôndria 
• composicao 
As mitocôndrias têm a responsabilidade de 
transportar energia para as células. Os aspectos 
dessa organela podem variar de forma, tamanho e 
a quantidade. Elas são encontradas em células 
presentes no coração, nos sistemas nervoso e 
muscular. 
A mitocôndria apresenta composições e 
estruturas formadas por membranas. A membrana 
interna é formada por dobras que constituem as 
cristas mitocondriais. Já a membrana externa tem 
como característica o aspecto liso e é composta 
por lipídios e proteínas chamadas de deporinas. 
A membrana interna e a externa têm na 
composição bicamadas de fosfolipídios e 
proteínas. Porém as duas possuem propriedades 
diferentes. As mitocôndrias tem na estrutura 
partículas sintetizadoras, matriz, espaço 
intermembranoso, ribossomos, cristas, grânulos, 
DNA próprio (chamado também de DNA 
mitocondrial) e a membrana externa e a interna. 
 
• respiracao celular 
A respiração celular corresponde a um 
processamento químico que acontece no interior 
das células. O objetivo é gerar energia para o 
organismo. Essa ação é classificada de duas 
formas: aeróbica ou anaeróbica. 
A respiração celular aeróbica é feita por 
grande parte dos seres vivos. Ela é caracterizada 
por ter a presença de oxigênio. Já a respiração 
celular anaeróbica acontece sem a presença de 
oxigênio. 
No interior da mitocôndria ocorre a respiração 
celular. Esse processo ocorre quando as moléculas 
orgânicas reagem com o gás oxigênio e resulta em 
gás carbônico e água, e libera energia. Ao ocorrer 
a liberação da energia, as moléculas de adenosina 
trifosfato, conhecidas como ATP fazem a 
armazenagem para fornecer energia para as 
células. Todo o processo é representado através da 
expressão química abaixo: 
𝐶_6 𝐻_12 𝑂_6 + 𝑂_2
→〖6𝐶𝑂〗_2 +〖6𝐻〗_2 𝑂
+ 𝑒𝑛𝑒𝑟𝑔𝑖𝑎 
O processo químico é resultado de ações que 
contêm enzimas e coenzimas. Essas realizam 
oxidações na molécula de glicose. As 
mitocôndrias são encarregadas por procedimentos 
significativos para conseguir energia para a célula, 
são eles: cadeia respiratória, Ciclo de Krebs e ß-
oxidação de ácidos graxos. 
núcleo 
• composicao 
Ocupa 10% do volume total da célula e nele 
se encontra o DNA. Se encontra invidualizado do 
citoplasma pelo invólucro nuclear. Os diversos 
tipos de RNA são sintetizados no núcleo, e 
exportados através de poros. 
• envoltorio nuclear (carioteca) 
É composto por 2 membranas concêntrica, 
que se unem ao nível dos poros. A membrana 
nuclear interna é sustentada pela lamínula 
nunclear, que é uma malha delgada de filamentos 
laminares entrecruzados. Ela interrompe-se na 
altura dos poros. Algumas proteínas integrais 
servem de ancoragem para os filamentos 
laminares. 
 
• membranas nucleares 
o Membrana nuclear externa (MNE): 
presença de polirribossomos à superfície. 
o Membrana nuclear interna (MNI): 
apresenta características únicas de 
associação com a lâmina nuclear e com a 
cromatina ou cromossomos. 
• Complexo poro 
Ponto de fusão entre as MNI e MNE. É o 
local onde ocorre o transportede proteínas, RNA 
e suas combinações, entre o núcleo e o citoplasma. 
• Lamina nuclear 
Mantém a forma e da suporte ao invólucro 
nuclear. Ligação das fibras de cromatina ao 
invólucro nuclear; e reorganização e 
desorganização do invólucro nuclear na interfase e 
na mitose. 
• Nucleoplasma 
Solução aquosa de enzimas como RNA 
polimerase, DNA 
polimerase/ligase/topoisomerase, helicase, assim 
como RNAs, nucleosídeos e íons. É onde 
mergulhados os nucléolos e a cromatina. 
• nucleolo 
Sua principal função é produzir ribossomos. E 
também o local onde outros RNAs são 
produzidos, como o tRNA. 
• nucleossoma 
Unidade fundamental da cromatina. Consiste 
em uma unidade de DNA dividida em duas 
espirais, que se enrosca em torno de um disco 
proteico, composto por proteínas denominadas 
histonas que são solúveis em água. 
• cromatina 
Complexo formado por material genético 
enrolado em histonas. Nas regiões mais claras, 
onde a cromatina está menos condensada 
(eucromatina), nas mais escuras e condensadas 
(heterocromatina). Os genes ativos estão na 
eucromatina. 
• cromossomos 
DNA dobrado sobre si mesmo. Este 
enovelamento ajuda no processo de divisão 
celular, pois assim o DNA fica mais organizado e 
fácil de ser movimentado pela célula. 
o Cromátide: cada cromossomo é formado 
por 2 segmentos em forma de bastão, as 
cromátides que corresponde a uma cópia 
de um dos 46 filamentos de DNA que 
possuímos. 
 
ciclo celular 
• definicao 
Ciclo celular é o nome dado às diversas 
modificações que ocorrem em uma célula, desde o 
seu surgimento até a sua divisão em duas células-
filhas. A interfase e a mitose constituem as 
principais fases do ciclo celular. 
• Fases 
O ciclo celular é formado por duas fases: 
interfase e mitose. A interfase corresponde à 
maior parte do ciclo, sendo um momento de 
grande atividade metabólica e também de 
crescimento celular. A mitose, por sua vez, é mais 
curta e é quando se observa a divisão da célula em 
duas células-filhas. 
 
• interfase 
A interfase é quando a célula apresenta 
intensa atividade, sendo a mitose precedida e 
sucedida por ela. A interfase pode ser subdividida 
em três fases: G1, S e G2. 
o G1 (primeiro intervalo): ocorre logo após 
a mitose. Nesse período, observa-se a 
síntese de RNA, proteínas e organelas 
celulares, sendo considerada uma etapa de 
grande atividade. A célula recupera seu 
volume nesse momento, sendo observado 
um grande aumento de tamanho celular. É 
também quando se encontra o chamado 
ponto de restrição, que impede que células 
com material genético danificado, por 
exemplo, continuem o ciclo. A fase G1 é, 
geralmente, curta em tecidos que 
apresentam grande renovação; já nos 
tecidos que não se renovam, as células 
saem de G1 e entram numa fase chamada 
de G0. 
o S (fase de síntese): seu principal evento é 
a duplicação do DNA. 
o G2 (segundo intervalo): observa-se o 
acúmulo de energia necessária para a 
realização da divisão celular. Além disso, 
ocorre a verificação da duplicação dos 
cromossommos e de possíveis danos no 
DNA reparados. É também nesse momento 
que a tubulina, necessária para a formação 
dos microtúbulos, é sintetizada. 
• mitose 
É um processo de divisão celular em que a 
célula-mãe dá origem a duas células-filhas, com 
mesmo número de cromossomos da célula que as 
originou. Esse processo pode ser dividido, 
didaticamente, em cinco etapas, as quais ocorrem 
continuamente. 
o Prófase: observa-se a presença dos 
cromossomos duplicados como duas 
cromátides-irmãs unidas pelo centrômero. 
Inicia-se a formação do fuso mitótico, 
formado por microtúbulos que partem do 
centrossomo e são responsáveis por 
garantir a movimentação dos cromossomos 
durante a mitose. Nessa fase os nucléolos 
desaparecem. 
o Prometáfase: observa-se a fragmentação 
da membrana nuclear e uma maior 
condensação dos cromossomos. Os 
microtúbulos ligam-se em regiões 
especiais do cromossomo denominadas 
cinetocoro. 
o Metáfase: os cromossomos estão 
dispostos no plano equatorial da célula. 
Eles migram para essa região graças à ação 
dos microtúbulos. Nessa etapa os 
cromossomos atingem o maior grau de 
condensação. 
o Anáfase: as cromátides-irmãs separam-se 
e migram para cada polo da célula devido 
ao encurtamento dos microtúbulos. 
Durante essa etapa, que é a mais curta de 
toda a mitose, observa-se o alongamento 
da célula. Ao final, em cada extremidade, 
será encontrada uma coleção completa de 
cromossomos. 
o Telófase: os envoltórios nucleares são 
reconstruídos, dando origem a dois 
núcleos. O nucléolo também reaparece, e 
os cromossomos descondensam-se. Os 
microtúbulos do fuso desaparecem. 
Durante as últimas etapas da mitose, ocorre a 
chamada citocinese, que consiste na divisão do 
citoplasma. Nela observa-se a formação de um 
sulco de clivagem que divide a célula em duas. 
 
• meiose 
A meiose é um tipo de divisão celular em que 
há formação de quatro células-filhas com metade 
do número de cromossomos da célula-mãe. Nesse 
processo, ocorrem duas divisões celulares 
consecutivas, as quais são chamadas de meiose I e 
meiose II. Na meiose I, temos as seguintes etapas: 
prófase I, metáfase I, anáfase I e telófase I. Já na 
meiose II, temos as etapas: prófase II, metáfase II, 
anáfase II e telófase II. 
A meiose I é considerada como a etapa 
reducional, uma vez que, no final, teremos duas 
células com metade do conjunto cromossômico 
original. 
o Prófase I: fase marcada pela condensação 
progressiva dos cromossomos, troca de 
material genético entre cromátides não 
irmãs, formação do fuso (feixe de 
microtúbulos), quebra do envoltório 
nuclear e início da migração dos 
cromossomos homólogos em direção à 
placa metafásica. Essa fase é geralmente 
dividida em cinco subfases (leptoteno, 
zigoteno, paquiteno, diploteno e 
diacinese). 
→ Leptóteno: nessa etapa verificam-
se cromossomos duplicados, 
formados por duas cromátides 
irmãs (cada uma das cópias do 
cromossomo duplicado que estão 
ligadas entre si) conectadas pelo 
centrômero, e o início da 
condensação desses cromossomos. 
→ Zigoteno: os cromossomos 
pareiam-se com seus homólogos de 
maneira que os genes ficam 
alinhados. Como cada cromossomo 
está duplicado, o par de homólogos 
possui quatro cromátides. Forma-se 
nesse ponto um complexo proteico, 
denominado de complexo 
sinaptonêmico, que lembra um 
zíper e mantém os cromossomos 
homólogos unidos. 
→ Paquiteno: quando o complexo 
está formado, dizemos que os 
cromossomos homólogos estão em 
sinapse e os pares de homólogos 
associados são chamados de 
bivalentes. O paquiteno inicia-se 
quando os cromossomos estão em 
sinapse. Durante esse 
emparelhamento, ocorre a 
permutação (crossing-over), 
processo que se caracteriza pela 
quebra das cromátides e a ligação 
dessas porções ao segmento 
correspondente na cromátide não 
irmã. A permutação é importante 
porque aumenta a variabilidade 
genética. 
→ Diploteno: o complexo 
sinaptonêmico desaparece, sendo 
verificada uma leve separação dos 
homólogos, mas eles ainda 
permanecem unidos como 
consequência da coesão das 
cromátides irmãs. Nos pontos em 
que ocorreu a permutação, os 
cromossomos estão unidos em uma 
configuração em forma de X, que 
recebe o nome de quiasmas. 
→ Diacinese: os cromossomos 
homólogos estão separados, unidos 
apenas pelos quiasmas. Observam-
se, nessa fase, a quebra do 
envelope nuclear e o 
desaparecimento do nucléolo. 
o Metáfase I: verifica-se que os 
cromossomos homólogos estão dispostos 
na placa metafásica. Essa disposição é 
conseguida graças à ação dos 
microtúbulos, que se ligam aos 
cromossomos de cada bivalente. Na 
metáfase I, verifica-se um cromossomo em 
cada par direcionado para um polo. 
o Anáfase I: os cromossomos homólogos 
separam-se e são puxados para polos 
opostos da célula, sendo guiados pelas 
fibras do fuso. É importantedeixar claro 
que, na anáfase I, os centrômeros não se 
separam e as cromátides irmãs 
permanecem unidas. A separação é 
observada exclusivamente nos homólogos. 
o Telófase I: nessa etapa verifica-se que 
cada polo da célula apresenta um conjunto 
haploide completo de cromossomos, os 
quais estão duplicados. Os cromossomos 
começam a se descondensar e, em alguns 
casos, o envelope nuclear volta a se 
formar. O nucléolo reaparece. A divisão do 
citoplasma (citocinese) geralmente 
acontece de maneira simultânea com a 
telófase, sendo responsável por gerar duas 
células-filhas. 
 
 
A meiose II é a segunda divisão da meiose, 
sendo essa etapa considerada equacional. Ela é 
chamada de equacional porque ocorre apenas a 
separação das cromátides. 
o Prófase II: verificam-se a formação das 
fibras do fuso, a desorganização do 
envoltório nuclear, caso ele tenha sido 
reconstruído, e o desaparecimento do 
nucléolo. Os cromossomos, os quais ainda 
estão formados por duas cromátides irmãs, 
iniciam sua movimentação em direção à 
placa metafásica. Nessa etapa, os 
cromossomos voltam a se condensar. 
o Metáfase II: os cromossomos estão 
alinhados na placa metafásica e os 
cinetocoros (complexo formado por 
proteínas e localizado no centrômero) das 
cromátides irmãs estão ligados aos 
microtúbulos dos polos opostos. 
o Anáfase II: os centrômeros separam-se, e 
as cromátides, agora separadas, migram 
para os polos opostos. As cromátides, a 
partir desse momento, ficam como 
cromossomos individuais. 
o Telófase II: última etapa da meiose, há 
uma reorganização da célula. O envoltório 
nuclear e o nucléolo reaparecem, os 
cromossomos começam a se descondensar 
e, ao mesmo tempo em que a telófase 
ocorre, o citoplasma divide-se (citocinese). 
Nessa etapa, formam-se duas células-filhas 
para cada célula que iniciou a meiose II. 
 
 
 
ácidos e bases de Bronsted 
• definicao 
Ácidos: substâncias capazes de doar prótons. 
Exemplo: HCL, H2SO4, NH4
+, pois podem 
dissociar-se liberando prótons. 
Bases: substâncias capazes de receber 
prótons. 
• equacao de d11issociacao 
𝐻𝐴 → 𝐴 + 𝐻^ + ou 〖𝐻𝐵〗^+→ 𝐵 + 𝐻^ + 
O íon ou molécula resultante da dissociação é 
denominado base conjugada do ácido, já que pode 
receber um próton, convertendo-se novamente no 
ácido conjugado respectivo. 
Alguns ácidos dissociam-se totalmente 
quando em soluções diluídas (ácidos fortes) e 
outros ionizam-se muito pouco (ácidos fracos) 
𝐻𝐴 ⇌ 𝐴 + 𝐻^ + 
Esta equação indica que, em solução aquosa, 
o ácido fraco HÁ dissocia-se, produzindo as 
espécies A e H+ que juntamente com a parte não 
dissociada, HÁ, compõem um equilíbrio químico. 
A constante de equilíbrio desta dissociação é: 
𝐾_𝑒𝑞 = [𝐴][𝐻^+ ]/[𝐻𝐴] = 𝐾_𝑎 
Em reações deste tipo, a contante de 
equilíbrio é geralmente chamada de constante de 
dissociação ou de ionização representada por Ka. 
Quanto menor o valor de Ka, mais fraco será o 
ácido e mais forte será sua base conjugada. O pKa 
é análogo ao pH e é definido pela equação: 
〖𝑝𝐾〗_𝑎 = 𝑙𝑜𝑔 1/𝐾_𝑎 = −𝑙𝑜𝑔𝐾_𝑎 
Quanto mais forte a tendência de dissociar um 
próton, mais forte será o ácido e mais baixo será 
seu pKa. 
• ionizacao da agua 
O grau de ionização da água no equilíbrio é 
baixo e sua constante de equilíbrio para ionização 
reversível da água é: 
𝐾_𝑒𝑞 = [𝐻^+ ][〖𝑂𝐻〗^− ]/(〖[𝐻〗_2 𝑂]) 
Kw = 10
-14 M2 (produto iônico da água). Este é a 
base para a escala de pH, que é definido pela 
expressão: 
𝑝𝐻 = 𝑙𝑜𝑔 1/[𝐻^+ ] = −log [𝐻^+ ]sistema 
tampão 
• definicao 
Tampões são sistemas aquosos que tendem a 
resistir a mudanças e pH quando pequenas 
quantidades de ácido (H+) ou base (OH-) são 
adicionadas. 
Um sistema tampão consiste em um ácido 
fraco (doador de prótons) e sua base conjugada (o 
aceptor de prótons). Os sistemas tampões são 
capazes de impedir grandes variações de pH 
quando da adição de ácidos ou álcalis. 
O tamponamento resulta do equilíbrio entre 
duas reações reversíveis ocorrendo em uma 
solução de concentrações quase iguais de doador 
de prótons e de seu aceptor conjugado. Sempre 
que H+ ou OH- é adicionado em um tampão, o 
resultado é uma pequena mudança no pH. O 
decréscimo na concentração de um componente 
do sistema é equilibrado exatamente pelo aumento 
do outro. A soma dos componentes do tampão não 
muda, somente sua razão. 
• tampoes biologicos 
São aqueles encontrados nos seres vivos, na 
espécie humana, o pH do sangue é mantido 
próximo a 7,4, sendo as proteínas, o tampão 
bicarbonato e tampão fosfato os principais 
responsáveis pela manutenção desse valor de pH. 
O efeito tamponante das proteínas é devido 
aos grupos ionizáveis dos seus resíduos de 
aminoácidos, que são ácidos fracos, entretanto o 
pKa da maioria desses grupos é muito distante de 
7,4, tornando-os ineficazes como tampões neste 
pH. Os aminoácidos que apresentam um grupo 
com pKa compatível com o tamponamento a pH 
fisiológico são a histidina e cisteína. 
 
 
aminoácidos 
• definicao 
Ácidos orgânicos formados por átomos de 
carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio. São as 
unidades fundamentais das proteínas. 
• Estrutura geral 
São compostos que apresentam, na sua 
molécula, um grupo amino (− NH2) e um grupo 
carboxila (–COOH). 
 
Diferem uns dos outros em suas cadeias 
laterais ou grupos R, que variam em estrutura, 
tamanho e carga elétrica, e que influenciam a 
solubilidade dos aminoácidos em água. 
• classificacao 
As propriedades das cadeias laterais dos 
aminoácidos — principalmente a afinidade pela 
água — são importantes para a conformação das 
proteínas e, portanto, para sua função. De acordo 
com a polaridade do grupo R, os aminoácidos são 
classificados em duas grandes categorias: 
aminoácidos apolares (grupo R hidrofóbico) e 
aminoácidos polares (grupo R hidrofílico). 
 
Aminoácidos apolares: têm grupos R com caráter 
de hidrocarboneto que não interagem com a água 
e encontram-se frequentemente no interior da 
molécula proteica. Pertencem a este grupo: 
glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, 
metionina, prolina, fenilalanina e triptofano. 
Aminoácidos polares: têm, nas suas cadeias 
laterais, grupos com carga elétrica líquida ou gripo 
com cargas residuais, que os capacitam a interagir 
com a água. São geralmente encontrados na 
superfície da molécula proteica. São subdivididos 
em 3 categorias, de acordo com a carga 
apresentada pelo grupo R. 
→ Aminoácidos básicos (positivamente): 
lisina, arginina e histidina. 
→ Aminoácidos ácidos (negativamente): 
aspartato e glutamato. 
→ Aminoácidos polares sem carga: serina, 
treonina, tirosina, asparagina, glutamina e 
cisteína. 
O carbono α de todos os aminoácidos, com 
exceção da glicina, é assimétrico, já que está 
ligado a quatro grupos. Os aminoácidos com 
carbono α assimétrico apresentam dois isômeros 
opticamente ativos, os isômeros D e L, que são 
imagens especulares um do outro. 
• Ionizacao dos aminoacidos 
As propriedades das 
Os grupos amino e carboxila de aminoácidos, 
em conjunto com os grupos ionizáveis R de 
alguns aminoácidos, funcionam como ácidos e 
bases fracos. Quando um aminoácido sem um 
grupo R ionizável é dissolvido em água em pH 
neutro, ele permanece na solução como um íon 
bipolar, ou zwitteríon (do alemão “íon híbrido”), 
que pode agir como ácido ou base. Substâncias 
com essa natureza dupla (ácido-base) são 
anfotéricas. Um simples α-aminoácido 
monoamino monocarboxílico, como a alanina, é 
um ácido diprótico quando completamente 
protonado; ele tem dois grupos, o grupo ¬COOH e 
o grupo ¬NH3
+, que pode produzir dois prótons: 
 
A carga elétrica total da molécula de um 
aminoácido resulta da soma algébrica das cargas 
apresentadas pelos seus grupos ionizáveis, as 
quais, por sua vez, dependem dos valores de seus 
pKa e do pH do meio. 
A curva de titulação de um aminoácido 
monoamínico e monocarboxílico,inicia-se em pH 
muito baixo, menor do que o pKa do grupo 
carboxila. Nesta situação, tanto a carboxila quanto 
o grupo amino estarão protonados, o que confere à 
maioria das moléculas do aminoácido uma carga 
líquida positiva. À medida que se adiciona álcali, 
o valor do pH sobe gradativamente, aumentando a 
dissociação do grupo carboxila e, 
consequentemente, a concentração da forma com 
uma carga negativa e uma positiva, a forma 
eletricamente neutra. Prosseguindo a adição de 
álcali, o valor do pH continua aumentando, 
promovendo a dissociação do grupo amino e o 
aumento da concentração da forma com carga 
negativa. 
peptídeos 
• definicao 
Aminoácidos com ligação covalente que 
podem ocorrer no interior das células e tem função 
biológica em hormônios e antibióticos. 
• Estrutura 
 
As propriedades da ligação peptídica impõem 
restrições ao dobramento do polímero formado. 
Apesar de ser representada por um único traço de 
ligação, ela tem características intermediárias 
entre uma ligação simples e uma dupla ligação, 
devido à ressonância entre duas formas: 
 
A consequência desse caráter parcial de dupla 
ligação é não haver possibilidade de rotação em 
torno da ligação peptídica, e os quatro átomos dos 
argumentos que participam da ligação peptídica 
ficam dispostos em um plano rígido constituindo 
um grupo ou unidade peptídica. Entretanto, há 
pontos de dobramento entre as unidades peptídicas 
graças à possibilidade de rotação em torno das 
ligações com o carbono α que são ligações 
efetivamente simples. 
• classificacao 
A cadeia polipeptídica pode conter um 
número variável de aminoácidos 
Dipeptídio: número de aminoácidos é igual a 2. 
Tripeptídio: número de aminoácidos é igual a 3. 
Oligopeptídios: Polímeros contendo até 30 
aminoácidos. 
Polipeptídios: quando o número é maior, podendo 
chegar a centenas ou milhares. 
Proteínas: cadeias polipeptídicas que podem ser 
associadas a uma função. 
proteínas 
• definicao 
São as moléculas orgânicas mais abundantes 
nas células. Formadas por aminoácidos através 
das ligações peptídicas, e contêm, geralmente, 
mais de 50 aminoácidos. 
• classificacao 
As proteínas são classificadas como 
globulares ou fibrosas, segundo sua forma. 
Proteínas globulares 
Apresentam uma ou mais cadeias polipeptídicas 
organizadas em uma forma final 
aproximadamente esférica; são geralmente 
solúveis e desempenham funções dinâmicas. 
Proteínas fibrosas 
Têm forma alongada e são formadas pela 
associação de módulos repetitivos, possibilitanto a 
construção de grandes estruturas. São geralmente 
insolúveis e desempenham um papel basicamente 
estrutural nos sistemas biológicos. 
• funcao 
As proteínas exercem diversas funções 
biológicas, como: 
o Catalise enzimática; 
o Transporte molecular (proteínas 
transportadoras); 
o Nutrição (proteínas nutrientes de 
armazenamento); 
o Motilidade do organismo (proteínas 
contrateis); 
o Papeis estruturais (proteínas estruturais); 
o Defesa do organismo (proteínas de defesa); 
o Regulação (proteínas reguladoras) 
 
• niveis de estrutura 
A organização espacial da proteína é 
resultante do tipo de aminoácidos que a compõem 
e de como eles estão dispostos uns em relação aos 
outros. A sequência dos aminoácidos irá 
determinar o tipo de interação possível entre as 
cadeias laterais, que apresentam características de 
carga, volume e reatividade com a água muito 
variáveis. 
→ Estrutura primária: refere-se à sequência de 
aminoácidos da cadeia peptídica, sem levar em 
consideração outras ligações. Nessas cadeias, o 
aminoácido correspondente ao terminal 
nitrogenado, ou seja, o aminoácido contendo o 
grupo amino livre, é denominado N-
aminoácido, e o aminoácido correspondente ao 
terminal com o grupo carboxila livre é 
denominado C-aminoácido. Os aminoácidos 
que compõem a cadeia peptídica podem ser 
facilmente identificados pela hidrólise total da 
proteína e separação dos produtos resultantes, 
sem oferecer a ordem em que esses 
aminoácidos se situam na cadeia. 
→ Estrutura secundária: descreve as estruturas 
tridimensionais regulares, formadas por 
segmentos da cadeia polipeptídica. Duas 
organizações são particularmente estáveis: o 
enrolamento da cadeia ao redor de um eixo e a 
interação lateral de segmentos de uma cadeia 
polipeptídica ou de cadeias diferentes. Estas 
conformações são denominadas, 
respectivamente, α-hélice e folha β-pregueada. 
A α-hélice e a folha β-pregueada estabilizam-se 
por ligações de hidrogênio entre o nitrogênio e 
o oxigênio dos grupos – NH e – C = O, 
constituintes das unidades peptídicas. A α-
hélice é mantida por ligações de hidrogênio 
formadas entre uma unidade peptídica e a 
quarta unidade peptídica subsequente; estas 
ligações dispõem-se paralelamente ao eixo da 
hélice, contendo em cada volta de 3 a 5 
unidades de aminoácidos estabilizadas por 
ligações de hidrogênio intramolecular. A folha 
β-pregueada é uma estrutura também mantida 
por ligações de hidrogênio entre as unidades 
peptídicas. Neste caso, entretanto, as ligações 
são estabelecidas entre cadeias polipeptídicas 
diferentes ou entre segmentos distantes de uma 
mesma cadeia. 
 
→ Estrutura terciária: refere-se a posteriores 
dobras e enrolamentos que as cadeias 
peptídicas sofrem, resultando em uma estrutura 
complexa e mais compacta para as proteínas. A 
estabilização dessa estrutura é atribuída a 
ligações covalentes de ligações -S-S em 
proteínas ricas em aminoácidos contendo 
enxofre, e em ligações eletrovalentes causadas 
pela atração que as cadeias laterais carregadas 
positiva e negativamente exercem entre si. 
→ Estrutura quaternária: uma proteína natural 
pode ser formada por duas ou mais cadeias 
peptídicas associadas, e nesta associação estão 
envolvidas as mesmas ligações das estruturas 
secundárias e terciárias, com exceção das 
ligações covalentes. Esta formação se dá 
principalmente devido as superfícies 
hidrofóbicas das proteínas oligoméricas. 
 
• dominios e motivos 
A estrutura terciária pode apresentar padrões 
de elementos estruturais que se repetem em 
proteínas diferentes, chamados de domínios e 
motivos. 
As regiões denominadas como domínios são 
regiões diferenciadas da molécula com 
organização espacial compacta e formada por 
dobramentos da cadeia polipeptídica. 
Desempenham funções especificas em inúmeras 
reações do metabolismo. 
Os motivos são diferentes formas de 
organização da estrutura secundária das proteínas 
globulares e cada motivo tem um padrão 
dobramento característico que envolve a interação 
entre segmentos da cadeia peptídica em α-hélice 
e/ou β-pragueada. 
 
• propriedades Fisicas das proteinas 
Especificidade: cada espécie sintetiza suas 
próprias proteínas, as quais apresentam estruturas 
primárias características, sendo que mesmo dentro 
de uma espécie, pode haver variações entre 
indivíduos. 
Solubilidade: depende do número de grupos 
hidrofílicos e hidrofóbicos, bem como da 
distribuição desses grupos na molécula. Essa 
propriedade varia entre limites muito amplos e o 
comportamento das proteínas com relação a 
diferentes solventes. As proteínas globulares 
tendem a expor os grupos R hidrofílicos e a 
interiorizar grupos R hidrofóbicos, são pouco 
solúveis em água e tornam-se cada vez mais 
solúveis a medida que aumenta a concentração de 
sal da solução. Proteínas fibrosas tendem a 
apresentar R hidrofóbicos expostos, o que torna 
possível sua função estrutural. 
Tamponamento: as proteínas possuem também 
caráter anfótero, uma vez que são compostos com 
grande número de cargas positivas e negativas, 
provenientes dos grupos amínicos e carboxílicos 
livres dos resíduos de aminoácidos carregados 
positivamente ou negativamente, e assim têm 
excelente ação tamponante. 
Ponto isoelétrico: a carga elétrica total de uma 
proteína é dada pelo somatório das cargas dos R 
dos aminoácidos,as quais dependem dos pKas e 
do pH do meio, e o ponto isoelétrico de uma 
proteína corresponde ao valor de pH em que a 
molécula se encontre eletricamente neutra. No pI, 
as proteínas apresentam um número de R ácidos 
desprotonados (COO-) igual ao número de R 
básicos protonados (NH3+). Desta forma, as 
proteínas apresentarão carga líquida positiva em 
pH menor que o pI e carga líquida negativa em pH 
maior que o pI. 
Desnaturação: a desnaturação diz respeito a 
perda da funcionalidade da proteína em 
decorrência de uma alteração conformacional, 
originada ela ruptura de algumas ligações de sua 
estrutura. Ela pode ser reversível ou irreversível, e 
os fatores que podem ocasionar a desnaturação 
proteica são variações de temperatura, pH, ureia, 
radiação ultravioleta e solventes orgânicos como a 
guadina. 
enzimas 
• definicao 
São proteínas com a função específica de 
acelerar reações químicas que ocorrem sob 
condições termodinâmicas não favoráveis. 
Algumas podem requerer um cofator químico para 
serem ativadas-ligadas. 
• classificacao 
As enzimas são classificadas de acordo com 
as reações que catalisam e possuem diversas 
maneiras de ser nomeadas, sendo algumas das 
principais: adição do sufixo “ase” ao nome dos 
seus substratos” ou uma palavra que descreve sua 
atividade, em razão de uma função ampla antes 
que fosse conhecida a reação específica catalisada 
por elas, baseada no tipo de reação catalisada. 
Classificação internacional 
• estrutura 
Uma enzima completa, cataliticamente ativa 
junto com a sua coenzima e/ou íons metálicos, é 
denominada holoenzima. A parte proteica de uma 
dessas enzimas é denominada apoenzima ou 
apoproteína. 
 
Coenzima: qualquer molécula não proteica cuja 
associação com uma enzima é indispensável a sua 
atividade catalítica. 
 
• Cinetica quimica 
A propriedade característica das reações 
catalisadas por enzimas é que a reação ocorre 
confinada em um bolsão da enzima denominada 
sítio ativo. A molécula que liga no sítio ativo e 
sobre a qual a enzima age é denominada substrato. 
O contorno da superfície do sítio ativo é 
delimitado por resíduos de aminoácidos com 
grupos nas cadeias laterais que ligam o substrato e 
que catalisam a sua transformação química. 
 
A reação enzimática é descrita pela seguinte 
expressão: 
𝐸 + 𝑆 ⇌ 𝐸𝑆 ⇌ 𝐸𝑃 ⇌ 𝐸 + 𝑃 
Em que E, S e P representam enzima, 
substrato e produto; ES e EP são complexos 
transitórios da enzima com o substrato e com o 
produto. 
A função do catalisados é aumentas a 
velocidade da reação. A catálise não afeta o 
equilíbrio da reação. 
A reação 𝑆 ⇌ 𝑃 pode ser descrita por um 
diagrama de coordenadas da reação que representa 
a variação de energia durante a reação. No 
diagrama de coordenadas da reação, a energia 
livre do sistema é colocada no gráfico em função 
do progresso da reação. O ponto de partida tanto 
da reação direta quanto da reação reversa é 
denominado estado fundamental, a contribuição 
que uma molécula média (S ou P) fornece para a 
energia livre do sistema, sob dadas condições do 
sistema. O equilíbrio entre S e P reflete a 
diferença entre as energias livres dos seus estados 
fundamentais. 
 
Há uma barreira energética entre S e P: a 
energia necessária para alinhar os grupos 
reagentes, para a formação de cargas instáveis 
transitórias, rearranjos de ligações e ainda outras 
transformações necessárias para que a reação 
ocorra em qualquer direção. 
Para que a reação ocorra, as moléculas devem 
suplantar essa barreira e atingir um nível de 
energia mais alto. O topo da curva de energia é um 
ponto a partir do qual o decaimento para o estado 
S ou para o estado P tem a mesma probabilidade 
de ocorrer. Isso é denominado estado de transição. 
O estado de transição é um momento molecular 
transitório em que eventos como a quebra de 
ligação, a formação de ligação ou o 
desenvolvimento de carga ocorrem com a mesma 
probabilidade de seguirem tanto para formar 
novamente o substrato como para formar o 
produto. A velocidade da reação reflete essa 
energia de ativação: uma energia de ativação 
maior corresponde a uma reação mais lenta. A 
velocidade da reação pode aumentar pela elevação 
da temperatura e/ou da pressão, o que aumenta o 
número de moléculas com energia suficiente para 
suplantar a barreira energética. Os catalisadores 
aumentam a velocidade das reações por 
diminuírem as energias de ativação. 
 
A energia de ativação é uma barreira 
energética para as reações químicas. A velocidade 
na qual uma molécula sofre uma determinada 
reação diminui à medida que a barreira da reação 
aumenta. Sem essas barreiras energéticas, as 
macromoléculas complexas poderiam reverter 
espontaneamente para formas moleculares mais 
simples, e as estruturas complexas e altamente 
ordenadas e os processos metabólicos das células 
não poderiam existir. 
O equilíbrio da reação é ligado à variação da 
energia livre da reação e a velocidade da reação 
está ligada à energia de ativação, e um equilíbrio 
como 𝑆 ⇌ 𝑃 é descrito por uma constante de 
equilíbrio: 
𝑘 = [𝑃]/[𝑆] 
A velocidade de uma reação é determinada 
pela concentração do reagente e por uma 
constante de velocidade, normalmente designada 
por k. Para uma reação 𝑆 → 𝑃, a velocidade da 
reação (quantidade de substrato que reage por 
unidade de tempo) é expressa por uma equação de 
velocidade: 
𝑣 = 𝑘[𝑆] 
Nessa reação, a velocidade depende apenas da 
concentração de S, sendo uma reação de primeira 
ordem. O fator k é uma constante de 
proporcionalidade que reflete a probabilidade de 
que a reação ocorra em determinado conjunto de 
condições. 
Se a velocidade da reação depender da 
concentração de dois compostos diferentes, ou se 
a reação for entre duas moléculas de um mesmo 
composto, a reação será de segunda ordem, e k a 
constante de velocidade de segunda ordem: 
𝑣 = 𝑘[𝑆_1 ][𝑆_2 ] 
Um fator-chave que afeta a velocidade das 
reações catalisadas por enzimas é a concentração 
do substrato, entretanto devido dificuldade do 
monitoramento da modificação deste durante a 
conversão de substrato em produto, medir a 
velocidade inicial em uma reação típica é um 
método mais simples. Baseando-se nisso e no 
conceito da formação do complexo ES como 
intermediário, Michaelis-Menten propuseram uma 
equação para a velocidade das reações 
enzimáticas: 
𝑣_0 = (𝑣_𝑀Á𝑋 [𝑆])/(𝑘_𝑀 + [𝑆] ) 
 
 
Inibidores 
Nem todas as reações enzimáticas seguem a 
teoria clássica de Michaelis-Menten, apresentando 
muitas vezes problemas de inibições, seja por 
compostos que podem estar presentes 
Enzimas: cinética de reações; equação de 
Michaelis-Menten; inibidores, enzimas 
alostéricas (256), coenzimas 
 
 
carboidratos - açúcares 
• definicao 
São carboidratos poli-hidroxialdeídos ou poli-
hidroxicetonas, ou substâncias que quando 
hidrolisadas liberam estes compostos. 
Devido a sua insolubilidade, são elementos 
estruturais e de proteção, lubrificantes das 
articulações, reconhecimento e coesão entre 
células. 
• funcao 
Nos seres vivos, possuem as seguintes 
funções: 
o Alimentos de reserva (amido e 
glicogênio); 
o Servem de sustentação (celulose, 
hemicelulose, quitina, ácido hialurônico); 
o Participam da estrutura das paredes 
microbianas; 
o Servem na defesa (glicoproteínas e 
imunoglobulinas); 
o Heparina: anticoagulante do sangue. 
• estrutura 
Os carboidratos possuem fórmula empírica: 
(𝐶𝐻_2 𝑂)_𝑛 
• classificacao 
Os carboidratos são classificados pelo número 
de unidades componentes em três classes: 
monossacarídeos, oligossacarídeos ou 
dissacarídeos e polissacarídeos. 
monossacarídeos 
• definicao 
São os carboidratos mais simples e 
constituem os demais. São incolores, sólidos 
cristalinos e solúveis em água. 
Sua principal característica é sua cadeia 
carbônica simples, não ramificada. Correspondem 
a aldeídos ou cetonas com dois oumais hidroxilas, 
sendo esses geralmente ligados ao centro quiral. 
Muitos dos átomos de carbono aos quais os 
grupos hidroxilas estão ligados são centros 
quirais, o que origina os muitos esteroisômeros de 
açúcares encontrados na natureza. Os 
estereroisômeros são muito importantes, pois as 
enzimas que agem sobre os açúcares preferem 
estereoisômeros. 
Seus esteroisômeros são divididos em dois 
grupos. Quando o grupo hidroxila (-OH- no 
carbono de referência está à esquerda, o açúcar é 
L-isômero, e quando está à direita, D-isômero. 
 
Açúcares que diferem somente na 
configuração ao redor do átomo de carbono são 
chamados epímeros. 
 
Os monossacarídeos com cinco ou mais 
átomos de carbono na cadeia, em geral, ocorrem 
em soluções aquosas como estrutura cíclica. 
 
O átomo de carbono carbonila ou hemiacetal 
é chamado de carbono anomérico. 
 
• agentes redutores 
Os monossacarídeos são agentes redutores e 
podem ser oxidados por agente relativamente 
suaves tais como os íons férrico (Fe3+) e cúprico 
(Cu2+). 
 
oligossacarídeos 
• definicao 
São carboidratos formados por um pequeno 
número de monossacarídeos unidos por ligações 
glicosídicas, formadas entre duas hidroxilas e duas 
moléculas de monossacarídeos, pela exclusão de 
uma molécula de água. Os oligossacarídios mais 
comuns são os dissacarídeos. 
 
• dissicarideos 
São constituídos de dois monossacarídeos 
unidos covalentemente entre si por ligação O-
glicosídica, a qual é formada quando um grupo 
hidroxila de um açúcar reage com o átomo de 
carbono anomérico de outra molécula de açúcar. 
 
Moléculas de lactose (A) e sacarose (B), dois 
importantes dissacarídeos. A lactose comporta-se 
como açúcar redutor devido ao carbono 1 do 
resíduo de glicose livre. 
polissacarídeos 
• definicao 
São polímeros de alto peso molecular, 
também chamados de glicano, e difere-se entre si 
na identidade das suas unidades monossacarídicas 
e nos tipos que as unem. 
 
• homopolissacarideos 
Constituídos por apenas um único tipo de 
unidade monomérica, são a forma de 
armazenamento de monossacarídeos, servindo 
como fonte de energia para as células e compõem 
os elementos estruturais. 
Celulose: glicoses polimerizadas por ligações 
glicosídicas. Carbonos 1(β) e 4 (ligações β – 1,4). 
 
Amido: formado por dois tipos de polímeros de 
glicose. 
o Amilose: cadeias longas e não ramificadas 
(ligações α – 1,4). 
o Amilopectina: cadeia ramificada (ligações α 
– 1,4), ramificada (ligações α – 1,6). 
 
Glicogênio: fonte de energia (ligações α – 1,4), 
ramificada (ligações α – 1,6). É armazenado nas 
células animais como grânulos citosólicos, que 
constituem unidades funcionais dinâmicas: as 
enzimas necessárias ao seu metabolismo 
associam-se aos grânulos ou deles se dissociam, 
dependendo do conteúdo celular do carboidrato. 
 
Quitina: resíduos de N-acetil-glicosamina. 
Carbonos 1(β) e 4 (ligações β – 1,4). 
• heteropolissacarideos 
Constituídos por dois ou mais 
monossacarídeos, e tem função de suporte 
extracelular nos organismos. 
 
lipídeos 
• definicao 
Os lipídeos são um grupo de compostos 
quimicamente diversos, cuja característica em 
comum que os define é a sua baixa solubilidade 
ou insolubilidade em água, e solubilidade em 
solventes orgânicos. São compostos anfipáticos, 
ou seja, apresentam na molécula uma porção 
polar, hidrofílica, e uma porção apolar, 
hidrofóbica. São formados a partir da reação entre 
ácidos graxos e álcool. 
• funcao 
As funções biológicas dos lipídeos são tão 
diversas quanto a sua estrutura química, podendo 
atuar como: 
o Componentes estruturais (fosfolipídios 
e colesterol); 
o Armazenamento e transporte de 
combustível metabólico; 
o Película protetora (cerídeos); 
o Isolante térmico (triglicerídeos e 
esfingomielina). 
• Formacao de lipideos 
 
ácidos graxos 
• definicao 
Os ácidos graxos são ácidos carboxílicos 
derivados de hidrocarbonetos, com cadeias de 
comprimento variando de 4 a 36 carbonos, sem 
ramificações, podendo ser saturada ou conter uma 
ou mais ramificações. 
• Estrutura e nomenclatura 
A nomenclatura dos ácidos graxos não 
ramificados especifica o comprimento da cadeia e 
o número de ligações duplas, separados por dois 
pontos. 
 
• Propriedades fisicas 
Solubilidade em água: quanto maior a cadeia 
carbônica do ácido graxo e menor o número de 
duplas ligações da cadeira, menor será sua 
solubilidade. 
Ponto de fusão: os saturados têm consistência 
cerosa e os insaturados são oleosos. 
Interação entre si: quanto mais longa, maior o 
grau de interação entre as moléculas. 
• degradacao de acidos graxos 
Os ácidos graxos são degradados por meio de 
sua oxidação, e para que isso ocorra, assim como 
a glicose, necessitam inicialmente em ser 
convertidos para uma forma ativada, neste caso, 
uma acil-CoA. Essa conversão é feita através da 
enzima acil-CoA sintetases. 
 
A acil-CoA presente na matriz mitocondrial é 
oxidada por uma via denominada β-oxidação ou 
ciclo de Lynen. Esta via consta de uma série 
cíclica de quatro reações, ao final das quais a acil-
CoA é encurtada de dois carbonos, liberados sob a 
forma de acetil-CoA. 
 
lipídeos de armazenamento 
• triglicerois 
Os lipídeos mais simples são os trigliceróis, 
ou triacilgliceróis, são compostos por dois ou três 
ácidos graxos diferentes, cada um em ligação éster 
com uma molécula de glicerol. São compostos 
essencialmente apolares, pois as hidroxilas polares 
do glicerol e os carboxilatos polares dos ácidos 
graxos estão em ligações éster. 
São compostos apolares, e por isso, possuem 
caráter hidrofóbico, armazenado nas células de 
forma anidra (sem água). 
 
• gorduras x oleos 
As gorduras animais e os óleos vegetais são 
misturas de triacilgliceróis, que diferem na sua 
composição em ácidos graxos. 
Gorduras animais: ricos em ácidos em graxos 
saturados, o que atribui uma consistência solida a 
esses lipídeos à temperatura ambiente. 
Óleos vegetais: ricos em ácidos graxos 
insaturados, e à temperatura ambiente, assumem 
forma líquida. 
• saponificacao 
A hidrólise dos triacilgliceróis é feita em meio 
alcalino (NaOH e KOH), liberando ácidos graxos 
e glicerol através da saponificação. 
• Gordura trans 
O processo de hidrogenação parcial converte 
muitas das duplas ligações cis dos ácidos graxos 
em ligações simples e aumenta o ponto de fusão 
dos óleos vegetais, de forma que eles ficam mais 
próximos ao estado sólido à temperatura 
ambiente. Entretanto, algumas ligações duplas cis 
são convertidas em ligações duplas trans. 
O consumo de ácidos graxos trans leva uma 
maior incidência de doenças cardiovasculares pois 
aumentam o nível de triacilgliceróis e de 
colesterol LDL no sangue e diminuem o nível de 
colesterol HDL. 
lipídeos estruturais em membranas 
As membranas biológicas são formadas por 
dupla camada de lipídeos e atuam como barreira à 
passagem de moléculas polares e íons. Esses 
lipídeos são anfipáticos, e suas interações 
hidrofóbicas entre si, bem como as interações 
hidrofílicas com a água direcionam o seu 
empacotamento em camadas. 
• Glicerofosfolipidios 
Os glicerofosfolipidios são lipídeos de 
membrana derivados de glicerol que contêm 
fosforo em sua estrutura (ácido fosfático). Neles, 
dois ácidos graxos estão unidos por ligação éster 
ao primeiro e ao segundo carbono do glicerol e 
um grupo fortemente polar carregado está unido 
por ligação fosfodiester ao terceiro carbono. 
Diferem entre si pelo tipo de ácido graxo que 
ocupa a posição 1 ou 2. 
 
• Esfingolipideos 
Os esfingolipídeos também são 
lipídeos de membrana, que não 
possuem glicerol a sua estrutura 
básica, e sim aminoálcool contendo 
uma longa cadeia de hidrocarboneto, 
comumente a esfigosina. Estão 
presentes nas membranas 
plasmáticas das células animais, 
principalmente na bainha de mielina 
que envolve e isola os axônios de alguma 
neurônios,as esfingomielinas. 
 
• esterois 
Já os esteróis, são lipídios presentes nas 
membranas da maioria das células eucarióticas, 
que em sua estrutura possui quatro anéis 
fusionados, três com seis carbonos e um com 
cinco. 
 
O colesterol é o principal esterol nos tecidos 
animais, e apresenta caráter anfipático porque o 
grupo hidroxila é polar o restante da molécula é 
apolar. É transportado pelas lipoproteínas 
plasmáticas. 
 
 
transporte de lipídeos 
Por serem insolúveis em meio aquoso, os 
lipídios são transportados em agregados 
moleculares hidrossolúveis, sendo que em 
humanos, eles se associam a lipídios anfipáticos e 
proteínas formando as lipoproteínas plasmáticas, 
que são partículas esféricas com um núcleo central 
de lipídios apolares circundado por uma 
monocamada de lipídios anfipáticos à qual estão 
associadas moléculas de proteína. 
VLDL (very low density lipoproteins): origem 
hepática e transportam triacilgliceois e colesterol 
para outros tecidos; 
IDL (intermediate density lipoproteins) e LDL 
(low density lipoproteins): ricas em colesterol 
(principal fonte de colesterol para tecidos menos 
fígado e intestino) 
HDL (high density lipoproteins): atuam na 
remoção do colesterol dos tecidos para o fígado. 
membranas biológicas 
• definicao e funcao 
Membranas definem os limites externos das 
células e controlam o tráfego molecular por esses 
limites, e em células eucarióticas, dividem o 
espaço interno em compartimentos para separar 
processos e componentes. 
Possibilita a captação de sinais extracelulares 
participando de processos de reconhecimento e 
comunicação entre as células. Sua flexibilidade 
permite mudanças na forma da célula e, em alguns 
casos, sua locomoção. 
As membranas são impermeáveis para a 
maioria dos solutos polares ou carregados, mas 
são permeáveis a compostos apolares. 
• composicao 
As membranas biológicas são compostas por 
proteínas e lipídios polares, responsáveis por 
quase toda a massa das membranas biológicas, e 
carboidratos. 
Os fosfolipídeos formam uma bicamada na 
qual as regiões apolares das moléculas lipídicas 
em cada camada são orientadas para o centro da 
bicamada e seus grupos polares são orientados 
para fora, interagindo com a fase aquosa de cada 
lado. As proteínas estão embebidas nessa lâmina 
da bicamada, mantidas por interações hidrofóbicas 
entre os lipídeos de membrana e os domínios 
hidrofóbicos nas proteínas. 
 
As unidades lipídicas e proteicas individuais 
na membrana formam um mosaico fluido com um 
padrão que é livre para mudar constantemente. 
• Interacao entre lipidios anfipaticos 
Lipídios anfipáticos como os 
glicerofosfolipídios, esfingolipídios e os esteróis 
são praticamente insolúveis em água, em quando 
misturados com essa formam agregados lipídicos, 
agrupando-se com suas porções hidrofóbicas em 
contato entre si e com seus grupos hidrofílicos 
interagindo com a água ao redor. Esse 
agrupamento reduz a superfície hidrofóbica 
exposta à água e assim minimiza o número de 
moléculas da camada de água ordenada da 
interface lipídeo-água, formando uma estrutura 
que tem sua geometria determinada pela molécula 
do lipídio anfipático. 
Dependendo das condições exatas e da 
natureza dos lipídeos, três tipos de agregados de 
lipídeos podem ser formados quando lipídeos 
anfipáticos são misturados com água: 
Micelas: estruturas esféricas que contêm desde 
poucas dúzias até alguns poucos milhares de 
moléculas anfipáticas, que se dispõem com suas 
regiões hidrofóbicas agregada na parte interna, 
enquanto a água é excluída, e com seus grupos 
polares hidrofílicos na superfície, em contato com 
a água. 
Bicamada: duas camadas monolipídicas formam 
uma lâmina bidimensional, que é favorecida 
quando as áreas da secção transversal dos grupos 
polares e as cadeias acil laterais são similares, 
como no caso dos glicerofosfolipídeos e dos 
esfingolipídeos. 
Vesícula: quando a bicamada bidimensional se 
dobra sobre ela mesma, ela forma uma bicamada 
fechada, uma vesícula oca tridimensional 
(lipossomo) envolvendo uma cavidade aquosa, 
devido aos grupos polares hidrofílicos que 
interagem com a água na superfície da bicamada, 
fazendo com que as regiões hidrofóbicas estarem 
em contato com a água. 
 
• Componentes da membrana plasmática 
A bicamada lipídica é a estrutura básica 
comum a todas as membranas biológicas, e como 
nos lipossomos, seve como uma barreira 
impermeável à maioria dos íons e moléculas 
hidrossolúveis. É composta por uma mistura 
complexa e heterogenia de lipídios anfipáticos, 
sendo, em organismos superiores, constituídas por 
fosfolipídios (glicerofosfolipidios e 
esfingomielinas). O movimento de moléculas de 
fosfolipídeos através da bicamada é catalisado e 
regulado por proteínas específicas, que viabilizam 
o transporte de determinados solutos, e 
desempenham inúmeras outras funções 
características de cada membrana. 
Fosfolipídeos: além da função estrutural, são 
precursores de moléculas reguladoras. 
Colesterol: precursor de hormônios esteroides nas 
glândulas suprarrenais e gônadas, e de sais biliares 
no fígado. 
Proteínas integrais de membrana: associadas à 
bicamada lipídica, sendo removíveis apenas por 
agentes que interferem com reações hidrofóbicas, 
como detergentes, solventes orgânicos, ou agentes 
desnaturantes. 
Proteínas periféricas de membrana: associam-se 
à membrana por interações eletrostáticas e 
ligações de hidrogênio com domínios hidrofílicos 
de proteínas integrais e com grupos polares dos 
lipídeos de membrana. 
Proteínas anfitrópicas: encontradas tanto no 
citosol quanto em associação com membranas, 
sendo que suas afinidades pelas membranas 
resultantes das interações não covalentes das 
proteínas com uma proteína ou lipídeo de 
membrana, e em outros casos, da presença de um 
ou mais lipídeos covalentemente ligados à 
proteína anfitrópica. 
Carboidratos: presentes nas membranas de células 
eucarióticas ocorrem como cadeias de 
oligossacarídios ligados covalentemente a 
proteínas e a lipídios. Estas cadeias são muito 
hidrofílicas e projetam-se para o lado externo da 
membrana plasmática ou para o interior de 
organelas como o retículo endoplasmático e o 
complexo de Golgi. Sua estrutura é muito variada, 
podendo conter dezenas de resíduos de açúcares, 
organizados em cadeias ramificadas. A grande 
diversidade de configuração dos oligossacarídios 
justifica sua atuação como marcadores 
característicos de cada tipo de célula. São os 
mediadores da comunicação entre as células, 
sendo reconhecidos por proteínas que se ligam 
especificamente a carboidratos em inúmeros 
processos importantes, resumidos a seguir. 
transporte através da membrana 
Toda célula viva deve obter materiais brutos 
de seu ambiente para a biossíntese e a produção de 
energia, devendo liberar os produtos de seu 
metabolismo para o meio. Alguns compostos 
apolares podem dissolver-se na bicamada lipídica 
e atravessar a membrana sem auxílio, mas, para o 
movimento transmembrana de qualquer composto 
polar ou íon, uma proteína de membrana é 
essencial. Em alguns casos, a proteína de 
membrana simplesmente facilita a difusão do 
soluto a favor de seu gradiente de concentração, 
mas o transporte também pode ocorrer contra um 
gradiente de concentração, de carga elétrica, ou 
ambos, e nesse caso o processo requer energia. A 
energia pode vir diretamente da hidrólise de ATP 
ou pode ser suprida na forma de um soluto 
movendo-se a favor de seu gradiente 
eletroquímico, que provê energia suficiente para 
conduzir outro soluto contra o seu gradiente. Os 
íons também podem se mover através da 
membrana via canais iônicos formados por 
proteínas, ou eles podem ser transportados por 
ionóforos, moléculas pequenas que mascaram a 
carga dos íons e os permitem difundir através da 
bicamada lipídica. Com poucas exceções, o 
tráfego de pequenas moléculasatravés da 
membrana plasmática é mediado por proteínas 
como canais transmembrana, carreadores ou 
bombas. 
• Transporte passivo ou difusao simples 
 Quando dois compartimentos aquoso 
contendo concentrações desiguais de um 
composto solúvel ou íon são separados por uma 
divisória permeável e o soluto se move por 
difusão simples da região de maior concentração 
para a região de menor concentração, até que os 
dois compartimentos tenham concentrações iguais 
de soluto. 
• Transportadores e canais ionicos 
As proteínas de membrana que agem 
aumentando a velocidade de movimento do soluto 
através das membranas são denominadas 
transportadores ou carreadores, por meio da 
redução da energia de ativação para o transporte 
de compostos polares e íons ao prover um 
caminho alternativo para solutos específicos 
atravessarem a membrana. 
Existem dois tipos gerais de transportadores: 
os transportadores passivos, que facilitam o 
movimento a favor de um gradiente de 
concentração, aumentando a velocidade do 
transporte (difusão facilitada) e os transportadores 
ativos, que podem mover substratos através da 
membrana contra um gradiente de concentração. 
Os transportadores ativos primários usam a 
energia fornecida diretamente por uma reação 
química e os transportadores ativos secundários 
independem diretamente do ATP e o seu 
movimento está associado à diferença de 
concentração de íons. 
Os canais iônicos aumentam a velocidade da 
passagem de íons inorgânicos através das 
membranas por um mecanismo diferente do 
mecanismo dos transportadores. Eles fornecem 
um caminho aquoso através da membrana, no qual 
íons inorgânicos podem se difundir com altas 
velocidades. Os canais possuem um portão 
regulado por sinais biológicos, que quando aberto, 
os íons movem-se através da membrana por meio 
do canal na direção determinada pela carga do íon 
e do gradiente eletroquímico. Apresentam grau de 
especificidade por um determinado íon, mas não 
são saturáveis pelo íon substrato, e o fluxo é 
encerrado quando o mecanismo do portão é 
fechado ou quando não há mais um gradiente 
eletroquímico. 
• Bombas movidas por atp 
As ATPases usam energia da hidrólise do ATP 
para mover íons ou moléculas pequenas por uma 
membrana contra um gradiente de concentração 
química, ou potencial elétrico. São proteínas 
transmembranas com um ou mais sítios de ligação 
para ATP, localizados nas subunidades ou nos 
segmentos da proteína e sempre voltados para o 
citosol. 
reconhecimento celular 
As células utilizam oligossacarídeos 
específicos para codificar informações célula a 
célula, a diferenciação celular e o 
desenvolvimento de tecidos, além de os utilizarem 
como sinais extracelulares. 
 
 
 
 
 
 
metabolismo 
• definicao
O metabolismo é uma atividade celular 
altamente coordenada, em que muitos sistemas 
multienzimáticos (vias metabólicas) cooperam 
para obter energia química capturando energia 
solar ou degradando nutrientes energeticamente 
ricos obtidos do meio ambiente; converter as 
moléculas dos nutrientes em moléculas com 
características próprias de cada célula, incluindo 
precursores de macromoléculas; polimerizar 
precursores monoméricos em macromoléculas 
(proteínas, ácidos nucleicos e polissacarídeos); e 
sintetizar e degradar as biomoléculas necessárias 
para as funções celulares especializadas, como 
lipídeos de membrana, mensageiros intracelulares 
e pigmentos. 
Os organismos vivos podem ser divididos em 
dois grandes grupos de acordo com a forma 
química pela qual obtêm carbono do meio 
ambiente. Os autotróficos podem usar o dióxido 
de carbono da atmosfera como sua única fonte de 
carbono, a partir do qual formam todas as suas 
biomoléculas constituídas de carbono. Alguns 
organismos autotróficos, como as cianobactérias, 
também podem utilizar nitrogênio atmosférico 
para gerar todos os seus componentes 
nitrogenados. Os heterotróficos não conseguem 
utilizar o dióxido de carbono atmosférico e devem 
obter carbono a partir do ambiente na forma de 
moléculas orgânicas relativamente complexas, 
como a glicose. 
O metabolismo, a soma de todas as 
transformações químicas que ocorrem em uma 
célula ou em um organismo, ocorre por meio de 
uma série de reações catalisadas por enzimas que 
constituem as vias metabólicas. Cada uma das 
etapas consecutivas em uma via metabólica 
produz uma pequena alteração química específica, 
em geral a remoção, a transferência ou a adição de 
um átomo particular ou um grupo funcional. O 
precursor é convertido em um produto por meio 
de uma série de intermediários metabólicos 
chamados de metabólitos. O termo metabolismo 
intermediário frequentemente é aplicado às 
atividades combinadas de todas as vias 
metabólicas que interconvertem precursores, 
metabólitos e produtos de baixo peso molecular. 
 
O catabolismo é a fase de degradação do 
metabolismo, na qual moléculas nutrientes 
orgânicas (carboidratos, gorduras e proteínas) são 
convertidas em produtos finais menores e mais 
simples (como ácido láctico, CO2 e NH3). As vias 
catabólicas liberam energia, e parte dessa energia 
é conservada na forma de ATP e de 
transportadores de elétrons reduzidos (NADH, 
NADPH e FADH2); o restante é perdido como 
calor. 
No anabolismo, também chamado de 
biossíntese, precursores pequenos e simples 
formam moléculas maiores e mais complexas, 
incluindo lipídeos, polissacarídeos, proteínas e 
ácidos nucleicos. As reações anabólicas 
necessitam de fornecimento de energia, 
geralmente na forma de potencial de transferência 
do grupo fosforil do ATP e do poder redutor de 
NADH, NADPH e FADH2. 
• atp 
As moléculas de ATP (trifosfato de adenosina) 
têm função de captar a energia liberada nas 
reações químicas e transferi-la quando a celular 
necessitar. 
Os ATPs são formados por uma molécula de 
adenosina (base nitrogenada adenina + açúcar 
ribose). A energia liberada pela quebra de 
nutrientes é temporariamente armazenada nas 
ligações da cadeia de fosfatos. 
 
Quando a célula precisa de energia para 
realizar alguma reação química, as ligações entre 
os fosfatos são quebradas e a energia é liberada e 
utilizada no metabolismo celular. Essa quebra é 
feita pela hidrólise entre o 2º e 3º grupo fosfato. 
 
• aceptores intermediarios de hifrogenio 
São aceptores intermediários de hidrogênio, 
ligando-se a prótons H+ produzidos durante as 
etapas da respiração e cedendo-os para o oxigênio, 
que é aceptor final de hidrogênios. 
Nicotinamida adenina dinucleotídeo (NAD): é uma 
coenzima que apresenta dois estados de oxidação 
NAD+ (oxidado) e NADH (reduzido). A forma 
NADH é obtida pela redução do NAD+ com dois 
elétrons e aceitação de um próton (H+). 
 
Faz a transferência de elétrons em sua forma 
reduzida durante a fosforilação oxidativa. 
 
Flavina adenina dinucleotídeo (FAD): são 
coenzimas derivadas da vitamina riboflavina que 
catalisam reações de oxidação-redução, sendo 
FAD+ (oxidado) e FADH2 (reduzido). 
 
respiração celular 
É o processo de conversão ou extração da 
energia das ligações químicas das moléculas 
orgânicas que será utilizada para todas as formas 
de trabalho biológico. 
A organela responsável por esse mecanismo é 
a mitocôndria. Neste processo ocorre a liberação 
de dióxido de carbono e energia e o consumo de 
oxigênio e glicose, ou outra molécula orgânica. 
 
 
Na respiração aeróbia, a desmontagem da 
glicose pode ser reduzida da seguinte maneira: 
1. DESCARBOXILAÇÃO: quebra 
gradativa das ligações entre os carbonos e 
saída de CO2; 
2. DESIDROGENAÇÃO: remoção dos 
hidrogênios da gliose em vários momentos 
do processo; 
3. OXIDAÇÃO: queima dos hidrogênios, na 
cadeia respiratória; 
4. Liberação de energia capturada pelo 
sistema ADP/ATP e formação de água; 
5. Na ausência de O2, o processo no interior 
da mitocôndria é interrompido e tem início 
a fermentação. 
 
É dividida em duasfases: 
1. Anaeróbia: não necessita de oxigênio para 
ocorrer e é realizada no citoplasma; 
2. Aeróbia: requer a presença de oxigênio e 
ocorre dentro das mitocôndrias. 
glicolise 
A glicose tem quatro destinos principais: 
1. Ela pode ser usada na síntese de 
polissacarídeos complexos direcionados ao 
espaço extracelular; 
2. Ser armazenada nas células (como 
polissacarídeo ou como sacarose); 
3. Ser oxidada a compostos de três átomos de 
carbonos (piruvato) por meio da glicólise 
para fornecer ATP e intermediários 
metabólicos; 
4. Ser oxidada pela via das pentoses-fosfato 
(fosfogliconato) produzindo ribose-5-
fosfato para a síntese de ácidos nucleicos e 
NADPH para processos biossintéticos 
redutores. 
Na glicólise uma molécula de glicose é 
degradada em uma série de rações catalisadas por 
enzimas, gerando duas moléculas do composto de 
três átomos de carbono, o piruvato. Durante as 
reações sequenciais da glicólise, parte da energia 
livre da glicólise é conservada na forma de ATP e 
NADH. 
A quebra da glicose em duas moléculas de 
piruvato ocorre em 10 etapas, sendo as 5 primeiras 
partes da fase preparatória, em que a glicose é 
fosforilada e convertida em gliceraldeído-3-
fosfato. Nas duas reações de fosforilação, o ATP é 
o doador de grupos fosforil., ou seja, nessa etapa a 
energia do ATP é consumida, aumentando o 
conteúdo de energia livre dos intermediários, e as 
cadeias de carbono de todas as hexoses 
metabolizadas são convertidas a um produto 
comum. 
O ganho de energia provém da fase de 
pagamento em que cada molécula de 
gliceraldeído-3-fosfato é oxidada e fosforilada por 
fosfato inorgânico para formar as duas moléculas 
de piruvato. Grande parte dessa energia é 
conservada pela fosforilação acoplada de quatro 
moléculas de ADP a ATP. O rendimento líquido 
são duas moléculas de ATP por moléculas de 
glicose utilizada, já que duas moléculas de ATP 
foram consumidas na fase preparatória. A energia 
também é conservada na fase de pagamento com a 
formação de duas moléculas dos transportador de 
elétron NADH por molécula de glicose. Na 
primeira etapa nenhum ATP é produzido e começa 
com a conversão de glicose em frutose 1,6-
bifosfato, que consiste em três etapas: 
fosforilação, isomerização e uma segunda reação 
de fosforilação. Inicialmente, (1-irreversível) a 
glicose é fosforilada (ganha grupo fosfato) no 
grupo hidroxila em C-6 para liberar glicose-6-
fosfato, com gasto energético de uma molécula de 
ATP, catalisada por enzima hexoquinase. Em 
seguida, (2) a D-glicose-6-fosfato é convertida em 
D-frutose-6-fosfato, pela enzima fosfoexose 
isomerase. (3-irreversível) A frutose-6-fosfato é 
fosforilada em frutose-1,6-bifosafato, catalisa pela 
fosfofrutoquinase. (4) Ocorre a clivagem da 
frutose-1,6-bifosfasto em duas trioses 
(gliceraldeído-3-fosfato e diidroxiacetona-fosfato), 
catalisada pela frutose-1,6-bifosfato aldolase. (5) 
Apenas a aldose gliceraldeído-3-fosfato segue a 
via glicolítica e ocorre a interconversão dessa 
triose, completando a fase preparatória. 
 
No segundo estágio forma-se ATP quando os 
fragmentos de três carbonos são oxidados a 
piruvato. (6) O primeiro passo da fase de 
pagamento é a oxidação do gliceraldeído-3-fosfato 
em 1,3-bifosfoglicerato pela enzima glicraldeído-
3-fosfato desidrogenase, em que o grupo aldeído é 
desidrogenado formando o grupo acil-fosfato. A 
coenzima NAD+ é o receptor de hidrogênio da 
reação catalisa, para liberar a coenzima reduzida 
NADH (endotérmico). (7) A enzima de 
transferência fosfoglicerato quinase catalisa a 
transferência do fosfato de alta energia do grupo 
carboxila 1,3-bifosfoglicerato para o ADP e 3-
fosfoglicerato (exotérmico). Em seguida ocorre 
um processo acoplador de transferência de energia 
que tem o 1,3-bifosfoglicerato em intermediário 
comum. Após, há conversão de 3-fosfoglicerato 
em 2-fosfoglicerato, auxiliada pela enzima 
fosfogliceratomutase. (9) Ocorre a desidratação do 
2-fosfoglicerato para fosfoenolpiruvato catalisada 
pela enzima enolase, e por fim (10-irreversível) há 
transferência do grupo fosforil do 
fosfoenolpiruvato para o ADP catalisada pela 
enzima piruvato quinase. 
Nas reações seguintes da glicólise, três tipos 
de transformações químicas são particularmente 
notáveis: 
1. A glicólise é apenas o primeiro estágio da 
degradação completa da glicose; 
2. O segundo destino do piruvato é a sua 
redução a lactato por meio da fermentação 
láctica; 
3. A terceira rota principal do catabolismo 
do piruvato leva à produção de etanol. 
ciclo do ácido cítrico 
O principal objetivo da glicólise é promover a 
quebra de uma molécula orgânica (glicose, ácidos 
graxos, aminoácidos) a fim de liberar energia 
(ATP) para que seja utilizada no processo de 
respiração e as duas moléculas de NADH 
liberadas entre o passo 5 e 6 transferem energia ao 
ATP na última fase da respiração celular, enquanto 
os dois piruvatos liberados (saldo positivo) são, 
em seguida, transferidos para mitocôndria para 
que se tenha início o ciclo do ácido cítrico, com 
liberação de CO2 (aeróbico). 
Antes de entrarem no ciclo do ácido cítrico as 
moléculas orgânicas são convertidas ao grupo 
acetil da acetil-CoA, a forma na qual a maioria 
dos combustíveis entra no ciclo. 
O piruvato, sofre o processo de 
descarboxilação, sendo convertido em acetil-CoA, 
pelo complexo da piruvato-desidrogenase (PDH), 
Equação geral: 
𝑪𝟔𝑯𝟏𝟐𝑶𝟔 + 𝟐 𝑨𝑫𝑷 + 𝟐 𝑷𝒊 +
𝟐 𝑵𝑨𝑫+ → 𝟐𝑪𝟑𝑯𝟒𝑶𝟑 + 𝟐 𝑨𝑻𝑷 +
𝟐 𝑵𝑨𝑫𝑯 + 𝟐 𝑯+ + 𝟐𝑯𝟐𝑶 
𝚫𝑮 = +𝟐𝟖𝟒𝟎𝒌𝑱/𝒎𝒐𝒍 
o qual será utilizado para dar início a via aeróbica 
de produção de energia denominada ciclo de 
Krebs. 
Essa reação de oxidação é irreversível no qual 
o grupo carboxil é removido do piruvato na forma 
de uma molécula de CO2, e os dois carbonos 
remanescentes são convertidos ao grupo acetil da 
acetil-CoA. A energia liberada e armazenada pelo 
NAD+ que se transforma em NADH, armazenador 
de energia, dessa forma são formados dois NADH. 
O ciclo do ácido cítrico é dividido em oito 
etapas: 
1. Formação do citrato: condensação de 
acetil-CoA e oxaloacetato para a formação 
do citrato, catalisada pela citrat-sintase; 
2. Formação de isocitrato via cis-aconitato: 
a enzima aconitase catalisa a 
transformação reversível do citrato a 
isocitrato, pela formação intermediaria do 
acido tricarboxilico cis-aconitato, o qual 
normalmente não se dissocia do sítio ativo; 
3. Oxidação do isocitrato a α-cetoglutarato 
e CO2: a isocitrato-desidrogenase catalisa 
a descarboxilação oxidativa do citrato para 
formar α-cetoglutarato; 
4. Oxidação do α-cetoglutarato a succinil-
CoA e CO2: α-cetoglutarato é convertido a 
succinil-CoA e CO2 pela ação do 
complexo da α-cetoglutarato-
desidrogenase. NAD+ é o aceptor de 
elétrons e CoA é o transportador do grupo 
succinil. 
5. Conversão de succinil-CoA a succinato: 
esta reação reversível é catalisada pela 
succinil-CoA-sintease, que indica a 
participação de um nucleosídeo trifosfatafo 
na reação; 
6. Oxidação do succinato a fumarato: o 
succinato é oxidado a fumarato pela 
flavoproteina (FAD) succinato-
desidrogenase; 
7. Hidratação do fumarato a malato: a 
hidratação reversível do fumarato a L-
malato é catalisada pela fumarase; 
8. Oxidação do lato a oxaloacetato: a L-
malato-desidrogenase ligada ao NAD 
catalisa a oxidação de L-malato a 
oxaloacetato. 
 
 
 
A função principal do ciclo do ácido cítrico é 
a geração de energia, direta ou indiretamente, na 
forma de ATP ou produção de elétrons altamente 
energéticos e prótons, que passarão pelo processo 
de sistema transportador de elétrons. 
cadeia respiratória 
• cadeia transportadora de eletrons 
Os processos de oxidação de glicose, ácidos 
graxos e aminoácidos levam a produção de actil-
CoA que, no ciclo de Krebs, é totalmente oxidada 
a CO2. O ciclo de Krebs constitui o estágio final e 
máximo de oxidação