2 1 Proteinas - Estruturas

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NUTRIÇÃO BÁSICA
PROTEÍNAS: ESTRUTURA
Prof. Diego Righi Benedicto
Mestrando em Ciência e Tecnologia dos Alimentos – UFES
Pós-graduado em Nutrição Clínica e Esportiva
Pós-graduando em Fisiologia do Exercício
PROTEÍNAS
DEFINIÇÃO
• Protos → Primeiro
• Macronutriente essencial
Todos os AA contêm em sua estrutura pelo
menos um grupo amino (NH3) formado por
ligações peptídicas (união de um grupo
carboxílico ao amino, com liberação de água).
FORMAÇÃO DAS PROTEÍNAS - AMINOÁCIDOS
• 2 AA → dipeptídio
• 3 AA → tripeptídio
• 4 AA, 5 AA ...
• Pequeno número de AA → oligopeptídio
• Até 10.000 dáltons → polipeptídio
• Mais de 10.000 dáltons → proteínas
• A estrutura primária da proteína resulta em uma
longa cadeia de aminoácidos semelhante a um
"colar de contas", com uma extremidade "amino
terminal" e uma extremidade "carboxi terminal“;
• Sua estrutura é somente a sequencia dos
aminoácidos, ligados por ligac ̧ões covalentes.
• É destruída por hidrólise química ou enzimática
das ligações peptídicas, com liberação de
peptídeos menores e aminoácidos livres.
• Fornecida pelo arranjo espacial de
aminoácidos próximos entre si na sequencia
primária da proteína;
• O arranjo secundário de um polipeptídeo pode
ocorrer de forma regular; isso acontece quando
as dobras ou voltas que a molécula estabelece
repetem-se regularmente;
• A proteína pode formar uma estrutura similar
a uma espiral, denominada α-hélice, ou em
zigue-zague, denominada estrutura β.
• Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas
estrutural e funcionalmente;
• Cadeias polipeptídicas muito longas podem se
organizar entre si por segmentos lineares da
cadeia polipeptídica;
• Essas interac ̧ões incluem ligac ̧ões de H, pontes
dissulfeto, forc ̧a de van der Waals, interac ̧ões
eletrostáticas e interac ̧ões hidrofóbicas;
• Frequentemente incluem uma estrutura
secundária.
• Dada pela distribuic ̧ão espacial de mais de uma
cadeia polipeptídica no espac ̧o;
• Estas subunidades se mantém unidas por
forc ̧as covalentes, como pontes dissulfeto, e
ligac ̧ões não covalentes, como ligac ̧ões de
hidroge ̂nio, interac ̧ões hidrofóbicas;
• As subunidades podem atuar de forma
independente ou cooperativamente no
desempenho da func ̧ão bioquímica da proteína.
Proteínas no corpo humano
43% da ptn no corpo de 
um homem se apresenta 
como músculo 
esquelético; 
pele e sangue contêm cerca de 15% do total de
proteínas;
tecidos viscerais 
metabolicamente ativos 
possuem apenas 10% do total 
de proteínas
cérebro, intestino, coração e ossos
IMPORTÂNCIA DOS AA
• Enzimas
• Proteínas de armazenamento – ferritina
• Proteínas regulatórias – hormônios peptídicos; ptn ligadas ao DNA
• Proteínas protetoras – fatores de coagulação do sangue; anticorpos - imunoglobulinas (destroem as
bactérias e vírus infecciosos)
FUNÇÃO
• 1. Formar proteínas (+ importante); 
• 2. Formar hormônios (Tirosina: adrenalina, 
morfina);
• 3. Formar antibióticos (Valina: penicilina);
• 4. Aminas Biogênicas (Histidina: histamina, 
serotonina); 
• 5. Formar Pigmentos (Glicina: melanina). 
Conceitua-se aminas biogênicas ou monoaminas como um grupo de aminas derivadas 
da dexcarboxilação enzimática de aminoácidos naturais.
O termo biogênicas significa produzidas pela ação de organismos vivos ou essencial à 
vida e sua manutenção.
FUNÇÃO
• Proteínas de transporte (Carreador de
substâncias como íons ou moléculas no
plasma sanguíneo) – hemoglobina,
lipoproteínas do plasma (quilomícrons, VLDL,
LDL, HDL);
• Proteínas contráteis ou de movimento – actina,
miosina.
FUNÇÃO
• Proteína estruturais – colágeno;
• Proteínas de reserva: energia quando
necessário;
• Outras proteínas ancoradas em membranas
biológicas são receptores para compostos
específicos que funcionam na regulação
celular, incluindo o transporte de moléculas
para dentro e para fora da célula (Ex: GLUTs)
Funções metabólicas dos AA: Precursores de 
componentes não-proteicos
AA precursor Produto final
Triptofano Serotonina
Triptofano Ácido nicotínico
Tirosina Catecolaminas
Tirosina Hormônios da tireóide
Tirosina Melanina
Lisina Carnitina
Cisteína Taurina
Arginina Óxido nítrico
Glicina Grupo heme
Glicina, arginina e metionina Creatina
Metionina, glicina, serina Grupamentos metil
Glicina e taurina Ácidos biliares
Glutamato, cisteína e glicina Glutationa
Glutamato, aspartato e glicina Bases nucleotídicas
FONTES ALIMENTARES
• Animas: Carnes, ovos, leite;
• Vegetais: são deficientes em 1 ou mais AA
essenciais;
• Leguminosas: deficiente em metionina,
contudo, possuem o valor biológico que mais
se aproxima daquele dos alimentos de origem
animal.
 
Proteína de AVB: presença de aa essenciais nos 
quais a síntese corporal é inadequada para atender 
as necessidades metabólicas, devendo ser 
fornecidos pela dieta: treonina, triptofano, histidina, 
lisina, leucina, isoleucina, metionina, valina e 
fenilalanina. 
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CLASSIFICAÇÃO DOS AA
• 3 categorias:
1. Essenciais → Aqueles que não podem ser sintetizados pelo organismo
animal, afetando a velocidade para o crescimento e desenvolvimento normal
2. Não Essenciais → Aqueles que podem ser sintetizados pelo organismo
suprindo as demandas metabólicas
3. Condicionalmente Essenciais → sintetizados a partir de AA essenciais
Essenciais
Fenilalanina
Triptofano
Valina
Leucina
Isoleucina
Metionina
Treonina
Lisina
Condicionalmente 
Essenciais
Glicina
Prolina
Tirosina
Serina
Cisteína e Cistina
Taurina
Arginina
Histidina
Glutamina
Não essenciais
Alanina
Ácidos Aspártico
Ácido Glutâmico
Asparagina
Dieta Sintetizados no 
organismo
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS - PTN
• De acordo com a concentração e disponibilidade de AAs:
• Completas: possuem quantidades adequadas de aminoácidos tanto 
qualitativamente quanto quantitativamente. Correspondem principalmente às 
proteínas de origem animal.
• Incompletas: possuem deficiência de um ou mais aminoácidos essenciais 
Correspondem as proteínas de origem vegetal.
OBRIGADO