CERNANI - Proteína I

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QUÍMICA DE 
ALIMENTOS 
Aminoácidos e proteínas 
1 – INTRODUÇÃO 
 Significado: “o que vem primeiro” (Grego) 
 Compostos de natureza proteica : 
 
 * catalizadores(enzimas digestórias) 
 * peçonhas(venenos dos répteis,aracnídeos,batráquios) 
 * anticorpos(combatem as infecções causadas por µos ) 
 * hormônios(insulina, glucagon, hormônios da tireóide) 
 
 Doenças de origem alimentar: 
 1.botulismo-toxina botulínica produzida por uma bactéria 
 2.Encefolopatias espongiformes: ingestão de 
prions(proteinaceous infections) 
 -doença da vaca louca(bovinos) 
 -scrapie (ovinos) 
 
 
 
INTRODUÇÃO 
Componentes químicos dos venenos das cobras 
Veneno da jararaca 
Metaloproteinases-responsáveis pelo mionecrose no local da picada, reações 
inflamatórias e hemorragias. 
Serinoproteases-afetam a coagulação e contribuem para os processos inflamatórios. 
 
Veneno da cascavel 
Crotoxina(fosfolipase)-inibe a liberação de neurotransmissores bloqueando os 
receptores envolvidos na neurotransmissão. 
Crotamina-É uma miotoxina,proteína formada por 42 resíduos de aa,causa 
mionecrose no tecido muscular e induz paralisia espasmódica em músculos 
esqueléticos. 
INTRODUÇÃO 
Fontes de proteína 
I-CONVENCIONAIS 
 
a)Origem animal 
 
-Carnes 
-Leites 
-Ovos 
b)Origem vegetal 
 
-Cereais 
-Leguminosas 
-Nozes 
-Frutas e Hortaliças 
 
II-NÃO CONVENCIONAIS 
 
-Microrganismos 
-Algas 
 
2 – DEFINIÇÃO 
São polímeros de alto peso molecular cujas 
básicas são aminoácidos ligados entre si por 
ligações peptídicas 
3 – COMPOSIÇÃO QUÍMICA 
Carbono 50 – 55% 
Hidrogênio 06 – 08% 
Oxigênio 20 – 24% 
Nitrogênio 15 – 18% 
Enxofre 0,2 – 0,3% 
4 – AMINOÁCIDOS 
 Propriedades gerais 
 Sólidos incolores 
 Cristalinos (fundem a altas temperaturas) 
 Sabor amargo (doce, insípidos) 
 Solúveis em águas, soluções diluídas de ácidos e bases 
 Podem formar “zwitterion” 
 Apresentam “pontos isoelétricos” 
4 – AMINOÁCIDOS 
 Definição 
São compostos derivados de ácidos carboxílicos nos quais um 
átomo de hidrogênio estaria substituído por um aminogrupo. 
 Configuração(L e D) 
 COOH 
 H C NH2 
 R 
 COOH 
 NH2 C H 
 R 
AMINO-ÁCIDOS 
 AMINOÁCIDOS: 
 -PROTEICOS 
 20 AMINOÁCIDOS CUJA COMBINAÇÃO VÃO FORMAR AS PROTEÍNAS: 
 
 *AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS 
 
 (FENILALANINA,ISOLEUCINA,LEUCINA,LISINA,METIONINA, 
 TREONINA,TRIPTOFANO,VALINA,HISTIDINA,ARGININA) 
 
 *NÃO-ESSENCIAIS: 
 
 ÁCIDO GLUTÂMICO,ASPÁRTICO,GLICINA,ALANINA,CISTEÍNA,TIROSINA,ETC 
 
 -NÃO PROTEICOS 
 FAZEM PARTE DO METABOLISMO DE ALGUNS PROCESSOS 
BIOLÓGICOS.EX:CITRULINA,CONOVANINA,HIDROXIPROLINA,TAURINA,ETC. 
AMINOÁCIDOS (Nomenclatura) 
Nome 
Símbolo 
(3 
letras) 
Símbolo 
(1 letra) 
Nome sistemático 
1.Glicina Gly G Ácido 2-aminoacético ou ácido 2-amino-etanóico 
2.Alanina Ala A 
Ácido 2-aminopropiónico ou ácido 2-amino-
propanóico 
3.Leucina Leu L 
Ácido 2-aminoisocapróico ou ácido 2-amino-4-metil-
pentanóico 
4.Valina Val V 
Ácido 2-aminovalérico ou ácido 2-amino-3-metil-
butanóico 
5.Isoleucina Ile I 
Ácido 2-amino-3-metil-n-valérico ou ácido 2-amino-
3-metil-pentanóico 
6.Prolina Pro P Ácido pirrolidino-2-carboxílico 
Nome 
Símbolo 
(3 letras) 
Símbolo (1 
letra) 
Nome sistemático 
7.Fenilala-
nina 
Phe F 
Ácido 2-amino-3-fenil-propiônico ou ácido 2-amino-
3-fenil-propanóico 
8.Serina Ser S 
Ácido 2-amino-3-hidroxi-propiónico ou ácido 2-
amino-3-hidroxi-propanóico 
9.Treonina Thr T Ácido 2-amino-3-hidroxi-n-butírico 
10.Cisteína Cys C 
Ácido 2-bis-(2-amino-propiónico)-3-dissulfeto ou 
ácido 3-tiol-2-amino-propanóico 
11.Tirosina Tyr Y 
Ácido 2-amino-3-(p-hidroxifenil)propiónico ou 
paraidroxifenilalanina 
12.Aspara-
gina 
Asn N Ácido 2-aminossuccionâmico 
13.Gluta-
mina 
Gln Q Ácido 2-aminoglutarâmico 
14.Ácido 
aspártico 
Asp D 
Ácido 2-aminossuccínico ou ácido 2-amino-
butanodióico 
15.Ácido 
glutâmico 
Glu E Ácido 2-aminoglutárico 
16.Argini-
na 
Arg R Ácido 2-amino-4-guanidina-n-valérico 
17.Lisina Lys K 
Ácido 2,6-diaminocapróico ou ácido 2,6-
diaminoexanóico 
18.Histidi-
na 
His H Ácido 2-amino-3-imidazolpropiónico 
19.Triptó-
fano 
Trp W Ácido 2-amino-3-indolpropiónico 
20Metioni
-na 
Met M Ácido 2-amino-3-metiltio-n-butírico 
4 – AMINOÁCIDOS 
Classificação 
Alifáticos 
Aromáticos 
Heterocíclicos 
Monoamino – monocarboxílicos (neutros) 
Monoamino – dicarboxílicos (ácidos) 
Diamino – monocarboxílicos (básicos) 
R apolar 
R polar 
R + 
R - 
4 – AMINOÁCIDOS 
4 – AMINOÁCIDOS 
Propriedades Químicas 
 Reação com o Ácido Nitroso 
C
H
R COO - + HNO2
NH3+
R C
H
OH
COOH + H2O H+
+ + N2
4 – AMINOÁCIDOS 
Propriedades Químicas 
 Reação com Ninidrina 
C
C
C =
O
O
O
O
C
C
C
O
OH
OH
Indane – 1,2,3 -Triona 
Tricetona na forma hidratada “Ninidrina” 
C
C
C
C
C
C
C
C
C
C
OH
OH
OH
H
H
N C
O
O
O
O
+ NH2 C
H
R
COOH NH3 + CO2 + R H
O
+
+ 2 NH3 +
C
C
C
O
O
O
C
C
O
OO
O
Mecanismo 
da 
Reação 
4 – AMINOÁCIDOS 
 Propriedades Químicas 
 Reação com Formaldeído 
HOOC C N
H
R H
H
: C O
H
H
HOOC C N
H
R
CH2
CH2 OH
OH
4 – AMINOÁCIDOS 
 Propriedades Químicas 
 Reação com Metais 
Formação de quelatos (Fe++; Mg++; Ca++; Cu++, etc) 
ON
CH2
H
Cu++
H2C O
OO
C
C N
H
Diglicianato de Cobre
 (azul intenso)
4 – AMINOÁCIDOS 
Propriedades Químicas 
 Reação aminoácidos-aminoácidos (ligação peptídicas) 
N
N
C
CC
C
R1
R2
H
H
H
O
O
5 – Peptídios e Proteínas 
aminoácidos 
2 – 9 aminoácidos  oligopeptídios 
> 10 aminoácidos  polipeptídios 
5.1 - Conceito 
São compostos cujas complexidade da estrutura está situada 
entre os aminoácidos e as proteínas 
Proteínas 
 apresenta estruturas α- hélíce e β- pregeada 
 coagulam pelo calor 
 cadeias longas 
 precipitam em solução de (NH4)2SO4 
 
5 –Proteínas e Peptídios 
5 – Peptídios e Proteínas 
•cadeias retas 
• solúveis em água 
• não coagulam pelo calor 
• não precipitam em solução saturada de (NH4)2SO4 
Peptídios 
6 – Classificação das Proteínas 
6.1 – Proteínas simples 
São proteínas que da sua quebra resultam apenas aminoácidos 
CLASSIFICAÇÃO 
 Albuminas 
► principalmente solúveis em água 
► solúveis em soluções fracamente ácidas ou alcalinas 
► coagulam pelo calor 
Exemplos: Ovalbuminas (ovo) Lactoalbuminas (leite) 
 Legumitinas (ervilhas) Albumina do trigo 
6 – Classificação das Proteínas 
 Globulinas 
► principalmente solúveis em sais neutros 
► insolúveis em água 
► precipitam em solução saturada de (NH4)2SO4 
Exemplos: Miosina (músculo) β-Lactoglobulinas (leite) 
 Leguminas (ervilhas) 
 Glutelinas 
 > encontradas somente nos vegetais 
 >insolúveis em água, solventes neutros 
► >solúveis em soluções diluídas de ácidos e bases 
Exemplos: Glutelinas do 
trigo, arroz, cevada 
6 – Classificação das Proteínas 
 Prolaminas 
► >encontradas somente nos vegetais 
► >apresentam baixoPM 
► >insolúveis em água, etanol 100% 
► >solúveis em etanol 70% 
Exemplos: Gliadinas (trigo) 
 Hordeínas (cevada) 
 Zeínas (milho) 
 Protaminas 
► apresentam baixo PM 
► contem aproximadamente 80% de arginina 
► altamente solúveis em água e NH4OH 
Exemplos: Proteína encontradas no esperma de alguns peixes: salmão, sardinha 
e arenque 
6 – Classificação das Proteínas 
 Histonas 
► apresentam baixo PM 
► contem de 10 a 30% de arginina 
► solúveis em água e soluções diluídas e ácidas e bases 
► são pptdas em torno do pH = 8,5 com NH4OH 
 Escleroproteínas 
► são altamente insolúveis em água 
► tem estrutura fibrosa 
Exemplos: Queratina (cabelos, pele, unhas) 
 Colágeno (tendões e ligamentos) 
6 – Classificação das Proteínas 
6.2 – Proteína Conjugadas 
São moléculas complexas, onde as proteínas encontram-se combinadas 
com substâncias não-proteícas formando complexos mais ou menos 
estáveis. 
ligações :grupos iônicos, grupos polares 
Grupo Parte Proteica 
Prostético 
complexo 
6 – Classificação das Proteínas 
6.2 – Proteína Conjugadas 
PROPRIEDADES 
CLASSIFICAÇÃO 
 as partes componentes da moléculas são facilmente separadas por 
quebra química 
 o complexo assegura grande estabilidade a fração protéica com 
relação a agentes desnaturantes 
São classificadas de acordo com a parte prostética) 
Cromoproteínas 
parte Grupo Prostético: é constituído de um pigmento 
proteica como a clorofila,carotenóides, riboflavina, etc. 
Ex: Hemoglobina ( Heme  Grupo prostético) 
6 – Classificação das Proteínas 
6.2 – Proteína Conjugadas 
Lipoproteínas 
parte Grupo Prostético: formado por um lipídio, ex: 
proteica lecitina, colesterol. 
Ex: Lipoproteínas transportadoras de colesterol no sangue 
Núcleoproteínas 
parte Grupo Prostético: constituído de 
proteica ácidos nucleicos. 
Ex: Avidina (ovo) 
6 – Classificação das Proteínas 
Glicoproteínas 
parte Grupo Prostético: contituído de um polissacarídio de 
proteica estrutura simples, ou várias unidades de oligossacarídios. 
Ex: Mucina, ovomucóide, hemaglutinina (soja) 
Fosfoproteínas 
parte Grupo Prostético: formado por ácido 
proteica fosfórico, esterificado ou não. 
Ex: Caseína, pepsina (enzima) 
Classificação das Proteínas 
Metaloproteínas 
Parte Grupo Prostético: formado por um metal que se separa 
proteica facilmente do complexo por adição de ácidos minerais diluídos. 
 
Ex: Ferritina [20% Fe] ( do fígado ); Hemoglobina (sangue) 
 Estrutura das Proteínas 
 Estrutura Primaria 
 É a descrição da estrutura referente á seqüência dos 
aminoácidos na cadeia peptídica, sem levar em conta as interações: 
 - forças de Van der Waals 
 - ligações de hidrogênio 
Estrutura das Proteínas 
aa terminal
H
C
R O
H2N
R1
R2
N CCCC
H
HH O
N C
H
H
O
N C +
NO2
NO2
F
(DNPB)
azul
+CN
O
H
H
CN
OH H
H
C C C CN
R2
R1
OR
C
H
NO2
NO2
N
H
HF
Reação da cadeia protéica com 1 – Fluor – 2,4 – Dinitrobezeno 
(Reagente de Sanger) 
 Identificação do N – terminal 
DETERMINAÇÃO DE ESTRUTURA 
 Estrutura das Proteínas 
Reação da cadeia protéica com Fenilisotiocianato 
 Identificação do N – terminal 
DETERMINAÇÃO DE ESTRUTURA 
aa terminal
H
C
R O
H2N
R1
R2
N CCCC
H
HH O
N C
H
O
N C +
CN
O
H H
CN
OH H
H
C C C CN
R2
R1
OR
C
H
NO2
NO2
N
H
N
(FIT)
C
S
R3
 Estrutura das Proteínas 
Reação protéina com Tiocianato de Amônio 
 Identificação do C – terminal 
DETERMINAÇÃO DE ESTRUTURA 
P N
H
C O
OHSCN
H
N
CCC OH
H
OR
+ P N
C
C
H
R
S
+NH4 NH4
+
++ +
+
H
P COOH
Importância da Estrutura Primária 
Algumas seguências de aminoácidos 
nas gliadinas do trigo: 
Gln-Gln-Pro-Tyr (QQPY) Pro-Ser-Gln-
Gln (PSQQ) 
 são possíveis agentes 
causadores da 
 
 DOENÇA DO CELÍACO 
Estrutura das Proteínas 
Estrutura Secundaria 
 São as configurações que podem adquirir as cadeias peptídicas, 
dobrando-se ou enrolando-se sobre si mesma. 
Conformações de mais baixa energia: 
grupo - NH unidos aos grupo – C = O 
Ponte de Hidrogênio 
Alfa – hélice 
Beta - pregeada 
 Estrutura Secundária 
Estrutura alfa-hélice 
Estrutura Secundária 
 
Estrutura beta- pregueada 
 Estrutura das Proteínas 
 Estrutura Terciária 
 Representação da estrutura que se refere aos posteriores 
desdobramentos ou enrolamentos que sofrem as cadeias peptídicas, 
resultando numa estrutura mais compacta para as proteína. 
 Estrutura Quaternária 
 É a estrutura na qual uma proteína está formada por duas ou 
mais cadeias peptídicas 
Estrutura Quaternária 
 Propriedade das Proteínas 
8.1 – são compostos sem sabor e odor 
8.2 – suas solubilidade depende do número de grupo hidrofilicos ou 
hidrofóbicos, e da distribuição desses grupos na moléculas 
8.3 – podem ser obtidas na forma cristalina 
8.4 – tem caráter anfótero 
 são compostos com um grande numero de cargas positivas e 
negativas proveniente dos grupos amínicos e carboxílicos, que podem 
interagir reversivelmente com prótons num grande intervalo de pH 
8.5 – apresentam reações químicas semelhantes aos aminoácidos 
 8.5.1 – Grupos amínicos livres também reagem com: ninidrina, 
formaldeído e ácido nitroso. 
 8.5.2 – Precipitam-se ou solubilizam-se na presença de íons 
positivos ou negativos. 
 - efeito salting in 
 - efeito salting out 
 Propriedades das Proteínas 
 8.5.3 – Dão reação com o Cu++ em meio alcalino ( Reação do 
Biureto ) 
C O
N
H
Cu++R1
R2C
C
C
CC
H H
HH
N
NN
O
O O
H
Complexodecorpúrpura
 Propriedades das Proteínas 
 8.5.4 – Sofrem hidratação com água. 
 
 Devido a formação de ligações entre dipolos da água e os 
grupos iônicos e polares das proteínas. 
C
H
H
N
O
O
O HP :¨ ...
P P OO
H
H
H
H
H
H HO: : ¨
¨¨
¨ : ...
-
P
H
H H
H
N : O¨
 Propriedades das Proteínas 
8.6 – Sofrem desnaturação 
 Desnaturação: São todas as modificações sofridas pelas proteínas, 
em todas as suas estruturas, com exceção da estrutura primária, causados por 
agentes físicos (radiações UV, V X, calor, agitação) e químicos (ácidos e bases 
fortes, solventes orgânicos, metais pesados, etc...) 
viscosidade depende: 
 Diâmetro aparente das moléculas despersas. 
 das características intrínsecas da molécula proteica: P.M, tamanho, 
 volume, estrutura, assimetria, cargas elétricas. 
 das interações proteína-solvente: inchamento, solubilidade e 
 hidratação. 
 da interação proteína-proteína: determina o tamanho dos 
 agregados 
8.7 – Soluções protéicas apresentam viscosidade 
 Propriedade das Proteínas 
8.8 – Formar géis ( gelificação) 
 
 GEL : é a formação de uma rede proteíca tridimensional constituída 
de agregados moleculares desnaturados. 
 
 8.8.l. Mecanismo de formação 
 (ainda não perfeitamente conhecido) 
  primeiro passo para a gelificação: as proteínas sofrem 
desnaturação. 
 
 Proteínas importantes 
em alguns alimentos 
 Proteínas da CarneMIOSINA 
 globulina de estrutura bastante simétrica 
 P.M ~ 500.000 daltans 
 formada por duas cadeias idênticas de peptódios em forma de 1- 
hélice; as duas hélices duplas. 
ACTINA 
 G-actina proteína globular de P.M. ~ 60.000 daltons 
 F-actina  polímero formado pela adição de sais neutros gerando uma 
proteína fibrosa. 
EXISTEM EM DUAS FORMAS 
COLÁGENO 
 proteína de alta solubilidade 
 parcialmente solubilizada forma: GELATINA 
 25 a 35% Glicina 
Proteínas importantes 
em alguns alimentos 
 Proteínas do Leite 
CASEÍNAS 
 principais proteínas encontradas no leite in natura 
 forma um sal de cálcio coloidal 
 mistura vários fosfoproteínas α, β, γ e k-caseína 
 70% das proteínas totais do leite 
 encontra-se no leite na forma de polímero 
 cada monômero P.M. ~20.000 dt 
 precipita na presença de ácidos, renina 
 não precipita pelo calor 
 Proteínas importantes 
em alguns alimentos 
Proteínas do Leite 
LACTOALBUMINA 
 representa ~ 0,5% das proteínas totais do leite 
 é solúvel em água 
 coagula pelo calor (β–lactoalbumina) 65ºC 
 P.M. ~20.000 dt 
 contém alto teor de triptófano 
 Proteínas importantes 
em alguns alimentos 
LACTOGLOBULINA 
Proteínas do Leite 
 á 20ºC e pH = 6.5 existe em duas formas: 
 um monômero – P.M. ~ 18.000 dt 
 um dímero – P.M. ~ 36.000 dt 
 Proteínas importantes 
em alguns alimentos 
Proteínas do Ovo 
 PROTEÍNAS DA CLARA 
OVALBUMINA 
 ppita em forma cristalina 
 representa 50% das proteínas totais da clara. 
 p.m.  45.000 
 tem P e grupos -SH na molécula 
 pode ser desnaturada por agitação e pelo calor. 
CONALBUMINA 
 p.m.  85.000 
 desnaturada pelo calor T 60C 
 não tem P nem grupos -SH na molécula. 
 Proteínas importantes 
em alguns alimentos 
Proteínas do Ovo 
 PROTEÍNAS DA CLARA 
OVOMUCÓIDE 
OVOMUCINA 
AVIDINA 
 glicoproteína 
 rica em ligações -ss- 
 desnaturada pelo calor em meio alcalino 
glicoproteína  separa em 3 frações 
 resiste a desnaturação pelo calor em meio alcalino. 
 grupo prostético : DNA 
 tem a propriedade de se ligar a BIOTINA 
 Proteínas importantes 
em alguns alimentos 
 Proteínas do Ovo 
 PROTEÍNAS DA GEMA 
LIPOVITELINA 
FOSFOVITINA 
LIVITINA 
 fosfoproteína 
 p.m. 500.000 
 fosfoproteína 
 p.m. 35.000 - 40.000 
forma complexos estáveis com íons férricos existentes 
 na gema. 
 80% das proteínas da gema 
 constituida de 3 componentes , e -livetina. 
 Proteínas importantes 
em alguns alimentos 
Proteínas do Trigo 
GLIADINAS 
  p.m. 25.000 a l00.000 daltons 
  identificadas a 45 proteínas 
  é solúvel em etanol a 70%, metanol, álcool benzílico , fenol. 
  é encontrada no endosperma do grão 
GLUTENINAS 
P.M. acima de 100.000 daltons 
Solúveis em ácidos orgânicos (acético, láctico) 
Identificadas ~ 15 gluteninas 
Encontrada no endosperma 
É elástica 
Deterioração das Proteínas 
CAUSAS 
Microrganismos  mudanças : 
 
  H2S 
 FLAVOR  Indol 
  Escatol 
  Mercaptanas 
 
 TEXTURA  Hidrólise 
 
 Metabólitos de Aminoácidos 
Precursor Nome Estrutura 
 Formadas por 
descarboxílação 
 
 1. Lisina CADAVERINA +NH3 (CH2)4 . CH2 - 
+NH 3 
 2. Ornitina PUTRECINA +NH3 (CH2)3 . CH2 - 
+NH 3 
 3.Glutamato AMINOBUTÍRICO +NH3 (CH2)2 . CH2 - 
+NH 3 
 
 
 4. Tirosina 
 
 
TIRAMINA 
OH
CH2 CH2 NH2 
 
 5.Triptófano 
 
TRIPTAMINA CH2CH2 NH2
N
 +
 
 
 
ESCATOL N
H
CH
 
 
Metabólitos de Aminoácidos 
 Formados por Desaminação 
 6. Alanina PIRUVATO CH3 . CO - COO
 - 
 
 7.Triptófano 
 
INDOL 
N 
 
 8. Serina 
 
PIRUVATO 
CH3 . CO - COO
 - 
 
 9. Cisteína 
 
PIRUVATO 
 
CH3 . CO - COO
 - 
 
 
GÁS SULFÍDRICO 
 
 
H2S 
 10. Treonina 
-CETOBUTIRATO 
 
CH3 . CH2CO - COO
 - 
 
CONTEÚDO DE TIRAMINA DE 
ALGUNS ALIMENTOS 
ALIMENTO QUANTIDADE( g/g) 
1.Polpa de banana 7 
2.Tomate 4 
3.Abacate 23 
4.Batata 2 
5.Espinafre 1 
6.Laranja 10 
7.Queijos: 
Cheddar 
Camembert 
Stilton azul 
Fundido 
 
120-1500 
20-2000 
466-2170 
26-50