QUESTÕES BIOQUIMICA1

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QUESTÕES BIOQUÍMICA 
 
 
🔹 1. Aminoácidos 
1. Qual grupo funcional está presente em todos os aminoácidos? 
 a) Hidroxila e aldeído 
 b) Amino e carboxila 
 c) Fosfato e éster 
 d) Cetona e ácido sulfônico 
 
2. Qual é o único aminoácido que não possui carbono quiral? 
 a) Alanina 
 b) Glicina 
 c) Valina 
 d) Serina 
 
3. Qual dos aminoácidos abaixo contém enxofre em sua estrutura? 
 a) Cisteína 
 b) Lisina 
 c) Aspartato 
 d) Glutamina 
 
4. Os aminoácidos são classificados em essenciais e não essenciais. Os essenciais são: 
 a) Produzidos pelo organismo humano 
 b) Obtidos pela dieta 
 c) Exclusivos das proteínas vegetais 
 d) Sintetizados a partir da glicose 
 
5. O ponto isoelétrico (pI) de um aminoácido é: 
 a) O pH em que a molécula apresenta carga líquida zero 
 b) O pH máximo em que o aminoácido se dissolve 
 c) O pH em que ocorre desnaturação proteica 
 d) O pH em que ocorre oxidação 
 
6. A cadeia lateral do triptofano contém: 
 a) Anel aromático 
 b) Grupo amida 
 c) Grupo tiol 
 d) Grupo fosfato 
 
7. Aminoácidos hidrofóbicos tendem a se localizar: 
 a) No interior das proteínas 
 b) Na superfície das proteínas 
 c) Na ligação peptídica 
 d) Apenas em enzimas 
 
8. O precursor da serotonina é: 
 a) Triptofano 
 b) Tirosina 
 c) Glicina 
 d) Alanina 
 
9. Qual aminoácido é considerado iminoácido? 
 a) Prolina 
 b) Glicina 
 c) Serina 
 d) Arginina 
 
10. A ligação peptídica ocorre entre: 
 a) Grupo amino de um aminoácido e grupo carboxila de outro 
 b) Grupo carboxila e radical R 
 c) Grupo hidroxila e radical R 
 d) Dois grupos amino 
 
11. Aminoácidos com carga positiva em pH fisiológico: 
 a) Lisina, arginina, histidina 
 b) Aspartato e glutamato 
 c) Serina e treonina 
 d) Fenilalanina e tirosina 
 
12. Aminoácidos aromáticos: 
 a) Fenilalanina, tirosina, triptofano 
 b) Lisina, leucina, valina 
 c) Aspartato, glutamato, arginina 
 d) Glicina, alanina, prolina 
 
13. Qual aminoácido é precursor da melanina? 
 a) Tirosina 
 b) Cisteína 
 c) Serina 
 d) Treonina 
 
14. O radical "R" define: 
 a) As propriedades químicas do aminoácido 
 b) O grupo amino terminal 
 c) A estabilidade da ligação peptídica 
 d) O número de ligações de hidrogênio 
 
15. Aminoácidos com cadeia alifática são: 
 a) Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina 
 b) Fenilalanina, tirosina, triptofano 
 c) Aspartato, glutamato 
 d) Cisteína, metionina 
 
16. A glutamina atua no transporte de: 
 a) Amônia 
 b) Oxigênio 
 c) Ferro 
 d) Cálcio 
 
17. O aminoácido precursor da adrenalina é: 
 a) Tirosina 
 b) Lisina 
 c) Serina 
 d) Valina 
 
18. Aminoácido não essencial: 
 a) Alanina 
 b) Leucina 
 c) Isoleucina 
 d) Metionina 
 
19. Qual aminoácido tem papel importante nas pontes de dissulfeto? 
 a) Cisteína 
 b) Prolina 
 c) Glicina 
 d) Aspartato 
 
20. Aminoácidos são considerados compostos: 
 a) Anfóteros 
 b) Ácidos 
 c) Básicos 
 d) Neutros 
 
 
✅ Gabarito – Aminoácidos: 
 1-b | 2-b | 3-a | 4-b | 5-a | 6-a | 7-a | 8-a | 9-a | 10-a | 11-a | 12-a | 13-a | 14-a | 15-a | 16-a | 17-a | 18-a | 19-a | 20-a 
 
🔹 2. Proteínas 
1. As proteínas são formadas por: 
 a) Monossacarídeos 
 b) Aminoácidos 
 c) Ácidos graxos 
 d) Nucleotídeos 
 
2. A estrutura primária de uma proteína refere-se à: 
 a) Dobragem tridimensional 
 b) Sequência linear de aminoácidos 
 c) Ligações de hidrogênio 
 d) Ligações dissulfeto 
 
3. A hemoglobina apresenta qual nível estrutural de proteína? 
 a) Primária 
 b) Secundária 
 c) Terciária 
 d) Quaternária 
 
4. As hélices α e folhas β são exemplos de: 
 a) Estrutura primária 
 b) Estrutura secundária 
 c) Estrutura terciária 
 d) Estrutura quaternária 
 
5. Qual é a principal ligação responsável pela estrutura primária? 
 a) Ligação iônica 
 b) Ligação peptídica 
 c) Ponte de hidrogênio 
 d) Interação hidrofóbica 
 
6. A desnaturação proteica: 
 a) Rompe a sequência de aminoácidos 
 b) Afeta apenas a estrutura primária 
 c) Afeta estruturas secundária, terciária e quaternária 
 d) É irreversível em todos os casos 
 
7. Uma proteína globular é caracterizada por: 
 a) Cadeias longas e estendidas 
 b) Estrutura compacta e esférica 
 c) Função apenas estrutural 
 d) Presença exclusiva em membranas 
 
8. A queratina do cabelo é exemplo de proteína: 
 a) Globular 
 b) Fibrosa 
 c) Conjugada 
 d) Enzimática 
 
9. A mioglobina tem como função principal: 
 a) Transportar oxigênio no sangue 
 b) Armazenar oxigênio no músculo 
 c) Hidrolisar proteínas 
 d) Atuar como receptor hormonal 
 
10. As imunoglobulinas são proteínas com função: 
 a) Estrutural 
 b) Hormonal 
 c) De defesa 
 d) Catalítica 
 
11. As proteínas conjugadas contêm: 
 a) Apenas aminoácidos 
 b) Um grupo prostético associado 
 c) Exclusivamente hélices α 
 d) Apenas estruturas quaternárias 
 
12. O colágeno é uma proteína: 
 a) Fibrosa 
 b) Globular 
 c) Conjugada com lipídios 
 d) Enzimática 
 
13. Qual ligação estabiliza a estrutura terciária das proteínas? 
 a) Apenas ligação peptídica 
 b) Ligações de hidrogênio, dissulfeto, iônicas e interações hidrofóbicas 
 c) Apenas ligação glicosídica 
 d) Somente interações hidrofóbicas 
 
14. Enzimas são proteínas de função: 
 a) Hormonal 
 b) Estrutural 
 c) Catalítica 
 d) Energética 
 
15. Proteínas podem sofrer modificação pós-traducional, como: 
 a) Glicosilação e fosforilação 
 b) Clivagem do DNA 
 c) Síntese de lipídios 
 d) Formação de polissacarídeos 
 
16. A albumina é responsável por: 
 a) Transporte de lipídios e regulação osmótica 
 b) Transporte de oxigênio 
 c) Defesa imunológica 
 d) Degradação de proteínas 
 
17. Um exemplo de proteína de função hormonal é: 
 a) Insulina 
 b) Colágeno 
 c) Actina 
 d) Hemoglobina 
 
18. Proteínas podem ser desnaturadas por: 
 a) Calor, pH extremo, solventes orgânicos 
 b) Aumento de oxigênio 
 c) Glicólise 
 d) Redução de ATP 
 
19. A estrutura quaternária de uma proteína é formada pela: 
 a) Ligação entre nucleotídeos 
 b) Associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas 
 c) Quebra de ligações peptídicas 
 d) Presença de um cofator 
 
20. Proteínas de função estrutural incluem: 
 a) Actina, tubulina, colágeno 
 b) Hemoglobina, mioglobina 
 c) Insulina, glucagon 
 d) Tripsina, pepsina 
 
 
✅ Gabarito – Proteínas: 
 1-b | 2-b | 3-d | 4-b | 5-b | 6-c | 7-b | 8-b | 9-b | 10-c | 11-b | 12-a | 13-b | 14-c | 15-a | 16-a | 17-a | 18-a | 
19-b | 20-a 
 
🔹 3. Enzimas 
1. Enzimas são: 
 a) Lipídios de função catalítica 
 b) Proteínas que aceleram reações químicas 
 c) Carboidratos de função estrutural 
 d) Ácidos nucleicos 
 
2. A parte proteica da enzima sem o cofator é chamada: 
 a) Holoenzima 
 b) Apoenzima 
 c) Coenzima 
 d) Isoenzima 
 
3. Moléculas orgânicas não proteicas que auxiliam a ação enzimática são: 
 a) Cofatores inorgânicos 
 b) Coenzimas 
 c) Substratos 
 d) Produtos 
 
4. A região da enzima que se liga ao substrato é chamada: 
 a) Centro ativo 
 b) Cofator 
 c) Apoenzima 
 d) Pró-enzima 
 
5. O modelo "chave-fechadura" descreve: 
 a) A ativação irreversível da enzima 
 b) A complementaridade entre enzima e substrato 
 c) A modificação estrutural do substrato após reação 
 d) A formação de isoenzimas 
 
6. O modelo do "ajuste induzido" considera que: 
 a) A enzima não sofre alterações estruturais 
 b) O sítio ativo se ajusta ao substrato 
 c) O substrato muda sua estrutura para se adaptar 
 d) O cofator substitui o substrato 
 
7. Enzimas reduzem: 
 a) A energia de ativação 
 b) A energia livre da reação 
 c) O pH do meio 
 d) A entalpia total 
 
8. As enzimas não alteram: 
 a) A velocidade da reação 
 b) A energia de ativação 
 c) O equilíbrio químico da reação 
 d) A afinidade pelo substrato 
 
9. As hidrolases catalisam: 
 a) Reações de adição 
 b) Reações de quebra com água 
 c) Transferência de elétrons 
 d) Síntese de ligações 
 
10. Oxidorredutases catalisam: 
 a) Reações de oxidação-redução 
 b) Reações de hidrólise 
 c) Reações de isomerização 
 d) Reações de ligação covalente 
 
11. Isomerases catalisam: 
 a) Transferência de grupos químicos 
 b)Reações de hidrólise 
 c) Conversão de isômeros 
 d) Reações de oxidação 
 
12. A enzima tripsina atua sobre: 
 a) Lipídios 
 b) Polissacarídeos 
 c) Proteínas 
 d) Ácidos nucleicos 
 
13. A enzima DNA polimerase tem como função: 
 a) Replicação de DNA 
 b) Síntese de RNA 
 c) Degradação de lipídios 
 d) Transporte de proteínas 
 
14. Enzimas que precisam de cofator metálico: 
 a) Holoenzimas 
 b) Apoenzimas 
 c) Metaloenzimas 
 d) Isoenzimas 
 
15. Enzimas com formas diferentes, mas função semelhante: 
 a) Isoenzimas 
 b) Apoenzimas 
 c) Pró-enzimas 
 d) Coenzimas 
 
16. A pepsina é uma enzima que atua: 
 a) No estômago 
 b) No intestino delgado 
 c) No fígado 
 d) Nos músculos 
 
17. Enzimas que removem grupos funcionais sem hidrólise: 
 a) Liases 
 b) Hidrolases 
 c) Transferases 
 d) Isomerases 
 
18. A temperatura ótima da maioria das enzimas humanas é: 
 a) 25 °C 
 b) 37 °C 
 c) 50 °C 
 d) 70 °C 
 
19. As enzimas atuam em pequenas quantidades porque: 
 a) São consumidas na reação 
 b) Podem ser reutilizadas após a reação 
 c) Funcionam apenas uma vez 
 d) Se tornam produtos da reação 
 
20. Enzimas que permanecem inativas até sofrerem clivagem são chamadas: 
 a) Cofatores 
 b) Zimógenos 
 c) Isoenzimas 
 d) Coenzimas 
 
 
✅ Gabarito – Enzimas: 
 1-b | 2-b | 3-b | 4-a | 5-b | 6-b | 7-a | 8-c | 9-b | 10-a | 11-c | 12-c | 13-a | 14-c | 15-a | 16-a | 17-a | 18-b | 
19-b | 20-b 
 
🔹 4. Inibição Enzimática 
1. Inibidores competitivos se ligam: 
 a) Ao sítio alostérico 
 b) Ao centro ativo 
 c) Ao cofator 
 d) Ao produto 
 
2. A inibição competitiva pode ser superada por: 
 a) Aumento da concentração de enzima 
 b) Aumento da concentração de substrato 
 c) Redução da temperatura 
 d) Adição de cofator 
 
3. Inibidores não competitivos se ligam: 
 a) Apenas ao centro ativo 
 b) A locais diferentes do centro ativo 
 c) Exclusivamente ao substrato 
 d) Ao grupo prostético 
 
4. A inibição não competitiva reduz: 
 a) Vmáx 
 b) Km 
 c) Afinidade da enzima 
 d) Energia de ativação 
 
5. A inibição competitiva aumenta: 
 a) Km 
 b) Vmáx 
 c) Afinidade enzimática 
 d) pH ótimo 
 
6. A inibição irreversível: 
 a) Pode ser revertida por aumento do substrato 
 b) Destrói permanentemente a atividade da enzima 
 c) É típica de cofatores 
 d) Aumenta a Vmáx 
 
7. O veneno cianeto é um exemplo de inibidor: 
 a) Competitivo 
 b) Não competitivo 
 c) Irreversível 
 d) Alostérico 
 
8. Um inibidor alostérico: 
 a) Compete com o substrato no centro ativo 
 b) Liga-se em outro sítio, alterando a conformação da enzima 
 c) Destrói a sequência primária da proteína 
 d) É sempre irreversível 
 
9. A penicilina é um inibidor: 
 a) Reversível competitivo 
 b) Irreversível 
 c) Não competitivo 
 d) Alostérico 
 
10. A inibição mista: 
 a) Afeta apenas a Vmáx 
 b) Afeta tanto Vmáx quanto Km 
 c) Afeta apenas o pH 
 d) É igual à competitiva 
 
11. Inibidores reversíveis: 
 a) Nunca se desligam da enzima 
 b) Ligam-se por interações fracas 
 c) Sempre destroem o centro ativo 
 d) Alteram irreversivelmente a conformação 
 
12. Um exemplo de inibição competitiva é: 
 a) Sulfonamidas no metabolismo de ácido fólico 
 b) Penicilina na síntese de parede bacteriana 
 c) Veneno de cobra na acetilcolinesterase 
 d) Fluoreto no metabolismo glicolítico 
 
13. A inibição irreversível ocorre geralmente por: 
 a) Ligações covalentes ao centro ativo 
 b) Ligações iônicas fracas 
 c) Alteração do pH 
 d) Aumento da temperatura 
 
14. A Vmáx permanece inalterada em: 
 a) Inibição competitiva 
 b) Inibição não competitiva 
 c) Inibição irreversível 
 d) Inibição mista 
 
15. Km permanece inalterada em: 
 a) Inibição competitiva 
 b) Inibição não competitiva 
 c) Inibição mista 
 d) Inibição irreversível 
 
16. Um exemplo de inibição não competitiva é: 
 a) Iodo sobre a enzima tireoperoxidase 
 b) Sulfonamidas 
 c) Penicilina 
 d) Fluoreto 
 
17. A retroinibição (feedback negativo) ocorre quando: 
 a) O substrato se liga à enzima 
 b) O produto final inibe a via enzimática 
 c) O cofator ativa a enzima 
 d) A concentração de ATP aumenta 
 
18. Um inibidor reversível pode ser removido por: 
 a) Diluição ou dialisamento 
 b) Elevação extrema de temperatura 
 c) Clivagem covalente 
 d) Oxidação irreversível 
 
19. Antagonistas de fármacos atuam muitas vezes como: 
 a) Inibidores enzimáticos 
 b) Cofatores enzimáticos 
 c) Zimógenos 
 d) Produtos reacionais 
 
20. A inibição competitiva afeta: 
 a) A afinidade da enzima pelo substrato (Km) 
 b) A quantidade de produto formada (Vmáx) 
 c) O pH ótimo 
 d) A estabilidade da proteína 
 
 
✅ Gabarito – Inibição Enzimática: 
 1-b | 2-b | 3-b | 4-a | 5-a | 6-b | 7-c | 8-b | 9-b | 10-b | 11-b | 12-a | 13-a | 14-a | 15-b | 16-a | 17-b | 18-a | 
19-a | 20-a 
🔹 5. Cinética Enzimática 
1. A equação de Michaelis-Menten descreve a relação entre: 
 a) Concentração de enzima e pH 
 b) Velocidade da reação e concentração de substrato 
 c) Concentração de produto e cofator 
 d) Temperatura e energia de ativação 
 
2. A constante Km indica: 
 a) A quantidade de enzima presente 
 b) A afinidade da enzima pelo substrato 
 c) O número de produtos formados 
 d) O pH ótimo 
 
3. Quanto menor o valor de Km: 
 a) Maior a afinidade da enzima pelo substrato 
 b) Menor a afinidade da enzima 
 c) Maior a Vmáx 
 d) Menor a velocidade da reação 
 
4. Vmáx representa: 
 a) A velocidade mínima da reação 
 b) A velocidade máxima atingida em saturação de substrato 
 c) O ponto isoelétrico da enzima 
 d) A quantidade de cofator disponível 
 
5. A fase inicial da cinética enzimática estuda: 
 a) O estado de equilíbrio 
 b) O período em que a velocidade é proporcional ao substrato 
 c) A etapa final da reação 
 d) A desnaturação da enzima 
 
6. O gráfico de Michaelis-Menten apresenta curva: 
 a) Linear 
 b) Hiperbólica 
 c) Exponencial 
 d) Logarítmica 
 
7. O gráfico de Lineweaver-Burk é usado para: 
 a) Determinar Vmáx e Km 
 b) Medir apenas o pH 
 c) Determinar energia livre 
 d) Identificar cofatores 
 
8. O ponto em que a velocidade atinge metade da Vmáx indica: 
 a) O valor de Km 
 b) O valor da Vmáx 
 c) O pH ótimo 
 d) A quantidade de produto 
 
9. Quando a concentração de substrato é muito alta, a velocidade tende a: 
 a) Aumentar indefinidamente 
 b) Atingir um platô (Vmáx) 
 c) Diminuir a zero 
 d) Oscilar continuamente 
 
10. A eficiência catalítica é medida por: 
 a) kcat/Km 
 b) Km × Vmáx 
 c) Substrato/enzima 
 d) Energia de ativação 
 
11. O valor de kcat representa: 
 a) Número de moléculas de substrato transformadas por enzima por segundo 
 b) Afinidade entre enzima e cofator 
 c) Energia mínima necessária para reação 
 d) Concentração de produto no equilíbrio 
 
12. Quando Km = [S], a velocidade da reação é: 
 a) Igual à Vmáx 
 b) Igual a ½ Vmáx 
 c) Zero 
 d) Máxima 
 
13. A constante Km depende de: 
 a) Tipo de enzima e substrato 
 b) Temperatura e pH 
 c) Apenas concentração de produto 
 d) Apenas energia de ativação 
 
14. Se a quantidade de enzima dobra, a Vmáx: 
 a) Permanece igual 
 b) Dobra também 
 c) Reduz pela metade 
 d) Torna-se nula 
 
15. Em uma reação enzimática, Km elevada indica: 
 a) Alta afinidade enzima-substrato 
 b) Baixa afinidade enzima-substrato 
 c) Alta quantidade de enzima 
 d) Saturação completa 
 
16. O estado estacionário em cinética enzimática significa: 
 a) A velocidade inicial é máxima 
 b) A concentração de complexo enzima-substrato se mantém constante 
 c) O substrato nunca é consumido 
 d) O produto não é formado 
 
17. No gráfico de Lineweaver-Burk, o intercepto no eixo y representa: 
 a) 1/Km 
 b) 1/Vmáx 
 c) Km/Vmáx 
 d) Vmáx/Km 
 
18. No gráfico de Lineweaver-Burk, o intercepto no eixo x representa: 
 a) -1/Km 
 b) 1/Vmáx 
 c) Km 
 d) Vmáx 
 
19. O turnover number (kcat) é importante porque: 
 a) Mede a estabilidade da enzima 
 b) Mede a rapidez da catálise por molécula de enzima 
 c) Indica a quantidade de substrato presente 
 d) Reflete apenas o pH do meio 
 
20. Em concentrações baixas de substrato,a velocidade da reação depende: 
 a) Linearmente da concentração de substrato 
 b) Apenas da Vmáx 
 c) Apenas da quantidade de enzima 
 d) Do produto formado 
 
 
✅ Gabarito – Cinética Enzimática 
1-b | 2-b | 3-a | 4-b | 5-b | 6-b | 7-a | 8-a | 9-b | 10-a | 
 11-a | 12-b | 13-a | 14-b | 15-b | 16-b | 17-b | 18-a | 19-b | 20-a 
 
	🔹 1. Aminoácidos 
	🔹 2. Proteínas 
	🔹 3. Enzimas 
	🔹 4. Inibição Enzimática 
	🔹 5. Cinética Enzimática 
	✅ Gabarito – Cinética Enzimática