Proteinas Quimica 2016

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AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS 
AMINOÁCIDOS 
 Unidade monomérica das proteínas. 
 Possuem C assimétrico, exceto a glicina. 
 
 
 A depender do grupo R da cadeia lateral - alteração 
significativamente nas propriedades físico-químicas. 
Como: carga líquida, solubilidade, reatividade 
química e potencial de ligação com o hidrogênio. 
 
 
AMINOÁCIDOS 
 Já foram descritos mais de 300 a.a diferentes, 
porém apenas 20 L-α-aminoácidos são 
comumente encontrados como constituintes das 
proteínas dos mamíferos. 
 Classificados nutricionalmente em dois grupos: 
indispensáveis (tb chamado de essenciais) e 
dispensáveis (tb chamado de não essenciais). 
 
 
 
 
 
 
AMINOÁCIDOS 
 Indispensáveis - não podem ser sintentizados pelo 
organismo. Presentes na dieta. São nove, a saber: 
histidina, isoleucina, leucina, metionina, fenilalanina, 
treonina, triptofano e valina. 
 Dispensáveis - capazes de serem sintetizados pelo 
organismo humano, a partir de outros a.a. ou 
metabólitos de complexos nitrogenados. São: alanina, 
ácido aspártico, asparagina, ácido glutâmico e serina. 
 
 
 
 
 
 
AMINOÁCIDOS 
 Dispensáveis: 
 Verdadeiramente dispensáveis. 
 Condicionalmente indispensáveis - são sintetizados a partir 
de outros aminoácidos e/ou sua síntese é limitada em 
condições fisiopatológicas especiais. 
 
 
 
 
 
AMINOÁCIDOS 
 Classificação: 
 Com cadeia lateral apolar: glicina, alanina, valina, 
leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, triptofano e 
prolina. 
 Com cadeia lateral polar: 
 Sem carga – serina, treonina, tirosina, asparagina, glutamina e 
cisteína. 
 Com carga – lisina, arginina, histidina, ácido aspártico e ácido 
glutâmico 
 
 
 
 
 
PROTEÍNAS 
 Proteínas – vários aminoácidos ligados por ligações 
peptídicas. 
 Principal componente estrutural e funcional (enzimática, 
transportadora, contrátil, defesa, hormonal e reserva) de 
todas as células do organismo. 
 São nutrientes essenciais. 
 Fornecem 4Kcal/g. 
 Proteínas - apresentam características e funcionalidade 
distintas a partir do tipo e quantidade de aminoácidos que 
as formam, devido ao R. 
PROTEÍNAS 
 Estrutura 
 Primária – seqüência de 
aminoácidos. 
 Secundária – pontes de 
H (α-hélice). 
 Terciária – pontes de H, 
iônica, covalente. 
 Quaternária – 
associação de estruturas 
terciárias ou sub-
unidades. 
 
 
 
PROTEÍNAS 
 Classificação: 
 Fibrosas – cadeias peptídicas em arranjo paralelo – rígidas – 
função estrutural (ex: colágeno, elastina, queratina). 
 Globulares – cadeias peptídicas enroladas em estruturas esféricas 
ou globulares (enzimas, ptns transportadoras, hormônios) – ex: 
albumina, globulina, prolaminas, gluteminas, histonas e 
protaminas) 
 
 
 
PROTEÍNAS 
 Classificação - Quanto à Qualidade Nutricional: 
 Completas – perfil qualitativo e quantitativo adequado de a.a. 
 Incompletas – deficiência de um ou mais a.a. essenciais. Esse a.a. é 
chamado de limitante, ocorre em ptns de origem vegetal. 
 Lisina - cereais e outras ptns vegetais. 
 Metionina – feijão (leguminosas em geral). 
 Treonina - trigo e centeio. 
 Triptofano – caseína, milho e arroz (não é amplamente considerado 
na literatura). 
 (BELITZ, 1999). 
 Possível adição de a.a. provenientes da biotecnologia. 
 
 
PROTEÍNAS - VALOR BIOLÓGICO 
O valor biológico de uma proteína é 
determinado pelo conteúdo absoluto em 
aminoácidos essenciais e pela relação ponderal 
dos a.a. essenciais e os a.a. não essenciais 
(BELITZ, 1999). 
 
 
PROTEÍNAS 
 Nos alimentos: contribuem diretamente com o sabor dos 
alimentos, são precursores de compostos aromáticos e 
substâncias que conferem cor, que se formam mediante 
reações térmicas e/ou enzimáticas que ocorrem durante a 
obtenção, preparação e armazenamento. 
 Tem capacidade de formar géis, espumas, emulsões e 
estruturas fibrilares. 
 
 
 
PROTEÍNAS 
 Funções nos alimentos: 
 Interação proteína e água – a solubilidade das proteínas ocorre 
pelas interações destas com a água, pelas cadeias hidrofílicas. 
Interações proteína-proteína reduzem a solubilidade em água. 
Desnaturação favorece a solubilidade em água. 
 Emulsão – apresentam estruturas hidrofóbicas e hidrofílicas 
permitem o equilíbrio das interfases da solução. 
 Espuma – desnaturação da ptn, por agitação, amassamento e 
batedura o ar será agregado as moléculas desnaturadas. 
 Fixação de aromas – fixam aldeídos, cetonas e alcoóis. Desejável e 
indesejável. 
 
PROTEÍNAS 
 Alterações possíveis nos alimentos: 
 Natural, 
 Processamento, 
 Armazenamento. 
PROTEÍNAS 
 Implicações da deterioração: 
 Perdas de funcionalidade, 
 Perdas nutricionais, 
 Aumento do risco da toxicidade, 
 Alterações indesejáveis do flavour. 
 Positivo - desnaturação térmica dos inibidores de tripsina 
em feijão, soja - aumento da digestibilidade. 
 
PROTEÍNAS 
 Principais processos de deterioração: 
 Desnaturação, 
 Modificações de pH, 
 Reação de Maillard, 
 Racemização, 
 Ligações intercruzadas 
 Decomposição microbiana. 
DESNATURAÇÃO 
 Alteração na conformação espacial da molécula com 
possível perda de atividade biológica e funcional. 
 Alterações nas estruturas: 
 Secundárias, 
 Terciárias, 
 Quaternárias. 
DESNATURAÇÃO 
 Causas da desnaturação: 
 Temperatura – desestabilização das ligações de Van der 
Waals e pontes de hidrogênio. 
 Pressão Hidrostática – modificação estrutural (enzimas e 
m.o) 
 Força de cisalhamento. 
 Alteração do pH – ponto isoelétrico. 
 Concentração salina – modificação das interações 
eletrostáticas. 
 Desidratação. 
DESNATURAÇÃO 
 Efeitos nos alimentos: 
 Menor solubilidade, 
 Aumento da viscosidade, 
 Aumento da reatividade das cadeias laterais, 
 Maior exposição à hidrolise enzimática, 
 Biodisponibilidade afetada, 
 Possibilidade de inativação de enzimas, 
 Eliminação de efeitos tóxicos. 
MODIFICAÇÕES DE PH 
 Meios ácidos e básicos podem modificar 
irreversivelmente proteínas. 
 Perda da funcionalidade e valor nutricional. 
 Modificações das forças atrativas e repulsivas. 
 Possibilidade de modificação na retenção da água. 
 Aumento da hidrólise protéica em meio alcalino. 
 Meio alcalino – facilitação da reação de Maillard. 
 Desaminação. 
 
 
MODIFICAÇÕES DE PH – TRATAMENTO 
ALCALINO 
 Tratamento alcalino utilizado em café, cacau, soja, 
cerveja e vinho. 
 Objetivos: 
 Remoção de casca, 
 Melhora da textura, 
 Inativação enzimática, 
 Retirada de carne residual de ossos. 
 
MODIFICAÇÕES DE PH – TRATAMENTO 
ALCALINO 
 Possibilidade de racemização e ligações cruzadas entre 
os aminoácidos. 
 Racemização - formação do D-aminoácido, gerando 
uma digestão protéica mais lenta. 
 Ligações cruzadas – diminuição da digestibilidade e 
biodisponibilidade do aminoácidos essenciais. 
 Ex. lisinoalanina. 
MODIFICAÇÕES DE PH – TRATAMENTO 
ÁCIDO 
 Exposição ao meio diminui biodisponibilidade do 
triptofano, principalmente em temperaturas 
elevadas. 
REAÇÃO DE MAILLARD 
 Fatores que influenciam a reação Maillard. 
1. Temperatura – a cada 10ºC a mais até os 70ºC a reação é 
duplicada ou triplicada. 
2. pH – neutro e básico – melhores; a acidez forma NH3
+ 
3. Atividade de água – ideal valores entre 0,6 e 0,8. 
4. Tipo de aminoácido – lisina e outros básicos reagem 
mais. 
AUTÓLISE Deterioração protéica em peixes devido a ação de 
enzimas proteolíticas. 
 Ação do suco digestivo atravessando a parede 
intestinal no pós-mortem do pescado. 
 Atuação nos tecidos musculares. 
 Decomposição – auxilia os microrganismos do trato 
intestinal. 
FORMAÇÃO DE AMINAS BIOGÊNICAS 
 No pós-mortem devido a redução do pH e aos 
processos enzimáticos – degradam-se aminoácidos. 
 Aumento da proliferação microbiana. 
 Formação da cadaverina, histamina e putrescina. 
 Aumento do pH da carne. 
DETERMINAÇÃO DE PROTEÍNAS 
 Determinação através de um elemento (C ou N) ou 
grupo pertencente à proteína (aminoácidos ou 
ligações peptídicas). 
 Análise de Carbono: digestão mais fácil que N; menor erro 
(quantidade de C maior que N); fator de correção mais 
constante; maior dificuldade em separar o que é Carbono 
protéico do não protéico 
 Análise de Nitrogênio; determinação mais utilizada, 
considera-se que proteína possui cerca de 16% de N, fator 
de conversão de N para proteína: geral=6,25; trigo=5,70; 
leite=6,38; arroz=5,95 e ovo=6,68. 
 
Proteínas - MÉTODO DE KJELDAHL 
 1-DIGESTÃO 
 amostra + H2SO4 CO2 + H2O + (NH4)2SO4 
 2-DESTILAÇÃO 
 (NH4)2SO4 + NaOH NaSO4 + 2NH3 + 2H2O 
 NH3 + H3BO3 + H2O (NH4)3 BO3 + H2O 
 3-TITULAÇÃO 
 (NH4)3 BO3 + 3HCl 3NH4Cl + H3BO3 
Proteínas - MÉTODO DE KJELDAHL 
Método clássico 
 Pesou-se 1,0023g de amostra em papel de seda. Transferiu-se 
para o balão de Kjeldahl (papel + amostra). Adicione 25mL de 
ácido sulfúrico e cerca de 6g de mistura catalítica. Leve ao 
aquecimento em chapa elétrica, na capela, até a solução se 
tornar azul-esverdeada e livre de material digerido. Aqueça por 
mais uma hora. Deixe esfriar. Transfira o material do balão para 
o frasco de destilação. Adicione 10 gotas de fenolftaleína e 1g 
de zinco. Ligue balão ao conjunto de destilação. Mergulhe a 
extremidade afilada do refrigerante em 25mL de ácido sulfúrico 
0,05M, contido no erlenmeyer de 500mL com 3 gotas do 
indicador vermelho de metila. Adicione ao frasco que contém a 
amostra digerida, por meio de um funil com torneira, solução de 
hidróxido de sódio a 30% até garantir um ligeiro excesso de 
base. Aqueça a ebulição e destile até obter cerca de 250 a 
300mL do destilado. Titule o excesso de ácido bórico 0,05M com 
solução de HCl 0,1M, com vermelho de metila como indicador. 
Proteínas - MÉTODO DE KJELDAHL 
Método modificado 
 Destilação com ácido bórico (0,033M) e 
titulação com ácido clorídrico 0,05M. 
 
 Cálculo (ambos os métodos) 
 
 Ptn % (m/m) = V x 0,14 x f / P 
 V = volume da titulação 
 P = gramas de amostra 
 f = fator de conversão 
Proteínas – Fator de conversão 
MÉTODO DE DUMAS 
 
 N org é transformado em N gas e mede-se o 
volume 
 Problema: medição do volume de gás; só 
serve para amostras secas. 
 
 
MÉTODOS COLORIMÉTRICOS 
 1- Biureto – Substâncias com duas ou mais ligações peptidicas formam 
complexos com sais de Cu em meio alcalino. Intensidade de cor está 
relacionada com a quantidade de proteína. Problemas: Açúcares redutores 
e aminas reagem com o Cu, impedindo a formação do complexo. Só 
peptídeos reagem com biureto. 
 
 2-Dye Binding – ligação da proteína com um corante.Baixo pH: as 
proteínas coagulam e precipitam-se, ligando-se ao corante. A quantificação 
é baseada na medida do corante que não reagiu (laranja G, vermelho A). 
 
MÉTODOS COLORIMÉTRICOS 
 3- Folin – grupos aromáticos presentes nos aas que constituem as 
proteínas reagem reduzindo o reagente de Folin, originando um complexo 
azul. Amostra + reagente = complexo azul(620nm) Reagente = ác. 
Fosfomolíbdico + ác. Fosfotungstênico 
 
 4-Lowry – (Biureto + Folin) Amostra + reagente de Biureto + reagente de 
Folin = complexo azul (540nm). Vantagem – muito mais sensível que 
Biureto (5ppt); bastante específico.Desvantagens – a cor depende não só 
da quantidade, mas do tipo de proteína; pigmentos interferem; lento.