Aminoácidos Peptídeos e Proteínas

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Aminoácidos, Peptídios e 
Proteínas 
Prof. Pedro Henrique Ferreira Marçal 
Aminoácidos, Peptídios e Proteínas 
¡  As proteínas são as macromoléculas biológicas mais abundantes 
que ocorrem em todas as células e em todas as partes das células; 
¡  Exibem milhares de funções biológicas, sendo os instrumentos 
moleculares por meio dos quais a informação genética é expressa; 
¡  As células podem produzir proteínas com propriedades e 
atividades diferentes, simplesmente unindos os mesmos 20 
aminoácidos em muitas combinações e sequências diferentes. 
Aminoácidos, Peptídios e Proteínas 
¡  A partir desses blocos de construção, os diferentes organismos 
podem fazer tal diversidade de produtos como enzimas, 
hormônios, anticorpos, transportadores, fibras musculares, 
proteínas do cristalino do olho, penas, teia de aranha, chifre do 
rinoceronte, proteínas do leite, antibióticos, venenos de 
cogumelos, dentre outras. 
Aminoácidos 
¡  As proteínas são polímeros de aminoácidos, com cada resíduo 
de aminoácido unido ao seu vizinho por um tipo específico de 
ligação covalente. (o termo resíduo reflete a perda dos 
elementos da água quando um aminoácido é unido a um 
outro); 
¡  Proteínas podem ser degradadas (hidrolisadas) aos seus 
aminoácidos constituintes por uma variedade de métodos; 
Aminoácidos – características 
estruturas comuns 
¡  Todos os 20 aminoácidos comuns são α-aminoácidos. Eles 
possuem um grupo carboxila e um grupo amino ligados ao 
mesmo átomo de carbono (carnobo α); 
¡  Diferem um dos outros nas suas cadeias laterais, ou grupos R, 
que variam em estrutura, tamanho e carga elétrica e que 
influenciam a solubilidade dos aminoácidos em água. 
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Aminoácidos – classificação pelo 
grupo R 
¡  Os aminoácidos são são agrupados em cinco classes principais 
baseadas nas propriedades dos seus grupos R, em particular 
sua polaridade ou tendência de interagir com a água em pH 
biológico (próximo de pH 7,0); 
¡  A polaridade dos grupos R varia grandemente, desde os não-
polares e hidrofóbicos (insolúveis em água) até os altamente 
polares e hidrofílicos (solúveis em água); 
¡  Dentro de cada grupo há gradações de polaridade, tamanho 
e da forma dos grupos R. 
Aminoácidos – classificação pelo 
grupo R 
¡  Grupos R alifáticos, não-polares: Os grupos R nessa classe de aminoácidos 
são não-polares e hidrofóbicos. As cadeias laterais da alanina, valina, 
leucina e isoleucina tendem a se agrupar dentro das proteínas, 
estabilizando a estrutura protéica por meio de interações hidrofóbicas. 
¡  A glicina possui estrutura mais simples. 
Embora seja formalmente não-polar, 
sua cadeia lateral muito pequena 
não apresenta contribuição real para 
as interações hidrofóbicas; 
¡  A metionina, uma dos aminoácidos 
contendo enxofre, possui um grupo 
tioéter na sua cadeia lateral. A 
prolina possui uma cadeia lateral 
al i fát ica com estrutura cícl ica 
diferente; 
Aminoácidos – classificação pelo 
grupo R 
¡  Grupo R aromático: Fenilalanina, tirosina e triptofano, com suas cadeias 
laterais, são relativamente não-polares (hidrofóbicos). Todos podem 
participar nas interações hidrofóbicas. O grupo hidroxila da tiroxina pode 
formar ligações de hidrogênio, e ele é um grupo funcional importante de 
algumas enzimas. 
¡  A tirosina e o tr ipotofano são 
significativamente mais polares que a 
fenilalanina, por causa do grupo 
hidroxila da tirosina e do nitrogênio 
do anel indólico do triptofano; 
Aminoácidos – classificação pelo 
grupo R 
¡  Grupo R não-carregado, polares: Os grupos R desses aminoácidos são mais 
solúveis em água, ou mais hidrofílicos, que aqueles aminoácidos não-
polares, porque eles contêm grupos funcionais que formam lig. de 
hidrogênio com a água; 
¡  Serina, treonina, cisteína, asparagina e 
glutamina. A polaridade da serina e treonina é 
oferecida por seus grupos hidroxilas; a da 
cisteína, pelo seu grupo sulfidrila; e as da 
asparagina e glutamina, pelos seus grupos 
amidas. 
Aminoácidos – classificação pelo 
grupo R 
¡  Asparagina e Glutamina são as amidas de dois outros aminoácidos também 
encontrados nas proteínas, aspartato e glutamato, respectivamente, para os 
quais a asparagina e a glutamina são facilmente hidrolisadas por ácido ou 
base; 
¡  A cisteína é facilmente oxidada para formar um aminoácido dimérico unido de 
maneira covalente, chamado cistina, onde duas moléculas ou resíduos de 
cisteína são unidos por uma ponte dissfulfeto; 
¡  Os resíduos unidos pelo dissulfeto são 
fortemente hidrofóbicos (não-polares). 
As pontes dissulfeto desempenham 
papel especial nas estruturas de muitas 
proteínas formando elos covalentes 
entre partes de uma molécula de 
proteína ou entre duas cadeias 
polipeptídicas diferentes. 
Aminoácidos – classificação pelo 
grupo R 
¡  Grupo R positivamente carregados (básico): Os grupos R mais hidrofílicos 
são os positiva ou negativamente carregados. Os aminoácidos nos quais 
os grupos R possuem carga positiva significante em pH 7,0 são a lisina, 
que possui um segundo grupo amino primário na posição εda sua cadeia 
alifática; 
¡  A arginina, que possui um grupo guanidino carregado positivamente; 
¡  A histidina, que possui um grupo imidazol; 
¡  A histidina é o único aminoácido comum que 
possui uma cadeia lateral ionizável com um 
pKa próximo da neutralidade. Em muitas 
reações catalisadas por enzimas, um resíduo 
His facilita a reação funcionando como um 
doador/receptor de próton. 
Aminoácidos – classificação pelo 
grupo R 
¡  Grupo R negativamente carregados (acídico) os dois aminoácidos que 
possuem grupos R com uma carga líquida negativa em pH 7,0 são o 
aspartato e o glutamato, cada um possui um segundo grupo carboxila; 
Aminoácidos – atuação como 
ácidos e bases 
¡  Quando um aminoácido é dissolvido na água, ele existe em solução como 
um íon dipolar, ou zwitterion; 
¡  Um zwitterion pode atuar tanto como ácido (doador de próton): 
 
¡  Quanto um base (receptora de próton): 
 
Peptídios e Proteínas 
¡  Duas moléculas de aminoácidos podem estar de forma covalente unidas 
por meio de uma ligação chamada de ligação peptídica, para produzir 
um dipeptídio; 
 
¡  Três aminoácido podem ser unidos por duas ligações peptídicas para 
formar um tripeptídio; semelhantemente, aminoácidos podem ser unidos 
para formar um tetrapeptídio e assim po diante; 
 
 
Peptídios e Proteínas 
¡  Quando uns poucos aminoácidos são unidos dessa maneira, a 
estrutura é chama de oligopeptídio. Quando muitos aminoácidos são 
unidos o produto é chamado de polipeptídio; 
¡  Proteínas podem ter milhares de resíduos de aminoácidos; 
¡  Em um peptídio, o resíduo de aminoácido na extremidade com o 
grupo amino é o resíduo amino terminal (ou N-terminal); o resíduo na 
outra extremidade, que possui um grupo carboxila livre, é o resíduo 
carboxila terminal (ou C-terminal). 
 
Níveis de estrutura protéica 
¡  As proteínas podem ser cadeias polipeptídicas muito longas de 100 a 
vários milhares de resíduos de aminoácidos. Entretanto alguns peptídios 
de ocorrência natural possuem apenas uns poucos resíduos de 
aminoácidos; 
¡  Algumas proteínas são compostas de cadeias polipeptídicas únicas, 
mas outras são compostas de várias cadeias polipeptídicas associadas, 
chamadas subunidades; 
¡  Proteínas simples produzem apenas aminoácidos quando hidrolisadas; 
proteínas conjugadas contêm em aldiçãoalgum outro componente 
(lipoproteínas, glicoproteínas, metaloproteínas); 
 
Níveis de estrutura protéica 
¡  Quatro níveis de estrutura protéica são definidos 
comumente: 
¡  Uma descrição de todas as ligações covalentes 
(principalmente ligações peptídicas e ligações 
dissulfeto) unindo resíduos de aminoácidos em uma 
cadeia polipeptídica é sua estrutura primária; 
¡  O elemento mais importante da estrutura primária é 
a sequência de resíduos de aminoácidos; 
 
Níveis de estrutura protéica 
¡  A estrutura secundária refere-se a arranjos particularmente estáveis de 
resíduos de aminoácidos dando origem a padrões estruturais 
recorrentes; 
¡  A estrutura terciária descreve todos os aspectos do enovelamento 
tridimensional de um polipeptídeo; 
¡  Quando uma proteína possui duas ou mais subunidades poliptídicas, 
seu arranjo no espaço é referido como estrutura quaternária. 
 
A estrutura covalente das 
proteínas – estrutura primária 
¡  O que é que faz uma proteína uma enzima, uma outra um 
hormônio, outra uma proteína estrutura e ainda outra um 
anticorpo?Como elas diferem quimicamente? 
¡  As distinções mais óbvias são estruturais, e elas podem ser 
abordadas em cada nível de estrutura; 
¡  As diferenças na estrutura primária podem ser especialmente 
informativas; 
¡  Cada proteína possui um número e uma sequência de resíduos 
de aminoácidos diferentes; 
¡  A estrutura primária determina como ela se enovela em uma 
única estrutura tridimensional e por sua vez sua função. 
A estrutura covalente das 
proteínas – estrutura primária 
¡  O que é que faz uma proteína uma enzima, uma outra um 
hormônio, outra uma proteína estrutura e ainda outra um 
anticorpo?Como elas diferem quimicamente? 
¡  As distinções mais óbvias são estruturais, e elas podem ser 
abordadas em cada nível de estrutura; 
¡  As diferenças na estrutura primária podem ser especialmente 
informativas; 
¡  Cada proteína possui um número e uma sequência de resíduos 
de aminoácidos diferentes; 
¡  A estrutura primária determina como ela se enovela em uma 
única estrutura tridimensional e por sua vez sua função.