Aula estrutura de proteína

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Arranjo da cadeia no espaço
Desnaturantes
determina
possui
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por exemplo
leva à
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com
através de
por exemplo
estabilizada por
pode ser
por
chamada
desdobrada por
possui uma única
estudada por
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Estrutura das proteínas
A organização tridimensional de uma proteína, desde a seqüência de aminoácidos, passando pelo enrolamento da cadeia polipeptídica até a associação de várias cadeias, pode ser descrita em níveis estruturais de complexidade crescente.
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É a seqüência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica, que é determinada geneticamente.
Estrutura primária
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Estrutura da Proinsulina humana
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Estudos evolutivos e de diversidade genética utilizando seqüências de aminoácidos
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Descreve as estruturas regulares bidimensionais formadas por segmentos da cadeia polipeptídica.
São mantidas exclusivamente por pontes de hidrogênio
Duas organizações são particularmente estáveis:
- a-hélice: enrolamento da cadeia ao redor de um eixo;
- folha b-pregueada: interação lateral de segmentos de uma cadeia polipeptídica ou entre diferentes cadeias.
Estrutura secundária
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a-hélice – é mantida por pontes de hidrogênio entre uma unidade peptídica e a quarta unidade subseqüente
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a-hélice
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a-hélice
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Estrutura da mioglobina – 80% da cadeia polipeptídica organizada em a-hélice
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folha b-pregueada
Exibem uma conformação mais distendida que a a-hélice e dispõem-se lado a lado, o que dá a estrutura formada o aspecto de uma folha pregueada.
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folha b-pregueada
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folha b-pregueada
antiparalela
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folha b-pregueada
paralela
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folha b-pregueada – estrutura de barril
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Modelos envolvendo estruturas secundárias
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Concanavalina A – alto conteúdo de folha b-pregueada
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A maioria das proteínas exibe os dois tipos de estrutura secundária
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Estrutura terciária
Descreve o dobramento final da cadeia polipeptídica por interações de regiões de estrutura regular (a-hélice e folha b-pregueada) ou de regiões sem estrutura definida
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Estrutura terciária – é mantida por ligações não covalentes entre as cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos:
Pontes de hidrogênio – entre aminoácidos polares com ou sem carga;
Interações hidrofóbicas – entre as aminoácidos apolares;
Ligações eletrostáticas ou iônicas – interações de grupos com cargas opostas.
PONTES DISSULFETO – Ligação covalente formada entre dois resíduos de cisteína por uma reação de oxidação
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Estrutura quaternária
Descreve a associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas (subunidades) para compor uma proteína funcional oligomérica.
Δ – É mantida por ligações não covalentes entre as subunidades, dos mesmos tipos que mantêm a estrutura terciária
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Estruturas terciária e quaternária
Estrutura terciária
P-type ATPase de E. coli 
Estrutura quaternária
Hemoglobina
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Níveis estruturais das proteínas
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Níveis estruturais das proteínas
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