Uso de proteínas na nutrição de suínos[1]

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Uso de proteínas na nutrição de suínos
Zoo0447 – Nutrição de Suínos
Clara Costa
Proteína
Composição: C, H, O e N
- Associação com S, Fe, P e Ca.
- Proteína Bruta: 16% 
- Composta de aminoácidos com grupamento anímico, carboxílico e outros.
- São conhecidos 20 aminoácidos que compõem as proteínas, no entanto, apenas 10 são considerados dieteticamente essenciais.
- Apenas AA’s na configuração L são utilizados na síntese proteica.
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Proteína 
Nutrientes mais caros das dietas
Desafio na nutrição de monogástricos
Exigências de aminoácidos
Mantença
Crescimento muscular
Produção 
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Propriedades das proteínas
Proteínas simples.
São proteínas que produzem apenas aminoácidos, ou seus derivados, quando solubilizados em água, ácidos diluídos, bases e álcool.
Ex.: Globulina muscular, glutelinas e prolamina;
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Propriedades das proteínas
Proteínas fibrosas.
São proteínas insolúveis, muito resistentes as enzimas digestivas dos animais, formadas por cadeias filamentosas alongadas unidas por ligações transversais. 
Exemplo: Colágeno, elastina e queratinas.
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Propriedades das proteínas
Proteínas conjugadas ou compostas.
São proteínas que, por hidrolise, liberam, além dos aminoácidos, grupos não-proteicos chamados “grupos prostéticos”. Cinco subgrupos são identificados neste tipo de proteínas:
As nucleoproteínas, glicoproteínas, lipoproteínas, fosfoproteínas e cromoproteínas
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Função da Proteína
Estrutural
Formação de hormônios e enzimas
Fonte secundária de energia
Formação de espermatozoides
Transporte e armazenamento das gorduras e minerais
Estrutura coloidal
Transporte de oxigênio
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Função biológica da proteína
Enzimas: pepsina, tripsina,ribonuclease;
Proteínas transportadoras: hemoglobina, albumina de soro mioglobina B1-lipoproteina;
Proteínas nutritivas e de reserva: gliadina (trigo), ovoalbumina (clara do ovo), caseína (leite), ferritina;
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Função biológica da proteína
Proteínas contráteis ou de movimento: actina, miosina, tubulina e dineína;
Proteínas estruturais: queratina, fibroína, colágeno, elastina e proteoglicanas;
Proteínas de defesa: anticorpos, fibrinogênio, trombina, toxina, botulínica e diftérica, veneno de serpentes e ricina;
Proteínas reguladoras: insulina, hormônio do crescimento, corticotropina e repressores.
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Digestão das proteínas
A digestão ocorre através da ação das enzimas digestivas presentes nas secreções salivares, gástricas, pancreáticas e entéricas, e através da ação de alguns micro-organismos que habitam o trato gastro intestinal.
A digestão da proteína da ração inicia no estomago pela ação do suco gástrico, sendo que, no ID encontra-se o principal sítio de digestão e absorção dos AA’s e peptídeos
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Digestão de proteínas
No estômago:
Secreção da gastrina pelas células G
Age sobre as células principais – secreção de HCL e sobre as ECL (enterocromafins-like)
Produção de histamina
Esvaziamento gástrico
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Disgestão de Proteínas
No ID:
Secreção de enterogastrina – inibição de HCl
Células D – produzem somatostatina
Células G – Inibindo a secreção de gastrina;
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A digestão proteica começa com a ação da pepsina estomacal, uma endopeptidase produzida na glândula pilórica em resposta ao estimulo da gastrina.
Digestão das proteínas
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A pepsina é uma endopeptidase, com ampla especificidade, mas com maior afinidade por ligações peptídicas envolvendo o grupo carboxila de um AA’s aromático.
Digestão gástrica – quebra da cadeia proteica em polipeptídeos , mas pode, eventualmente, gerar oligopeptídeos e aminoácidos livre.
Digestão de proteínas
Curiosidade:
Em suínos, a excisão do estômago gera redução de 17 a 18% da digestibilidade aparente da proteína dietética.
Esta digestãopré-duodenal tem como objetivo tornar fragmentos polipeptídeos mais disponíveis para a digestão no ID
Estimular a secreção de colecistoquinina na mucosa.
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Digestão de proteínas
No pâncreas:
Nos acinos pancreáticos são sintetisados os:
Zimógenos – tripsina; quiomitripsinas; procarboxipeptidades A e B e; proelastase.
As endopeptidades atuaram no interior da cadeia de vários oligopeptídeos;
As exopeptidases hidrolisam a proteína pelos AA’s da extremidade carboxi-terminal.
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Resumindo...
Digestão das proteínas
A digestão das proteínas tem início no estômago onde são desnaturadas pelo pH ácido e sofrem a ação da enzima pepsina. 
O processo tem continuidade no lúmen do intestino pela ação das enzimas pancreáticas que degradam as proteínas até mono e dipeptídios e a aminoácidos livres.
Através da ação das enzimas aminopeptidases, os mono e dipeptídeos são convertidos a amonoácidos junto à mucosa intestinal. Desta forma são então absorvidos pela via sanguínea.
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Absorção das proteínas
A absorção dos produtos da digestão de proteíns pode se dar na forma de di-, tri ou tetrapeptídeos;
A proteína não precisa ser totalmente digerida para os AA’s serem absorvidos pelo epitélio intestinal e dos túbulos renais.
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O transporte de peptídeos é independente da ação de peptidades e da atividade de transportadores de AA’s, estando acoplados os contransporte de próton.
Absorção das proteínas
No Jejum:
De 15 a 30% dos AA’s livres são absorvidos através de transportadores localizados na membrana do enterócitos;
De 70 a; 85% da absorção ocorre na forma de peptídeos.
No íleo:
Ocorre apenas a absorção de aminoácidos livres.
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Classificação nutricional dos aminoácidos
Aminoácido essencial
Não é sintetizado, ou em quantidades insuficientes
Lisina\treonina são estritamente essenciais
 Aminoácido não essencial
Sintetizados pelos animais a partir de outros aa e dos grupos amino ou esqueleto de carbono da glicose
Não necessário ser fornecido para os animais
 Aminoácido limitante
Suprimento via dieta abaixo da exigência animal
Lisina\treonina: deficientes nos cereais
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Aminoácidos glicogênicos
Aminoácidos glicogênicos 
Degradados a piruvato ou a intermediários do ciclo de Krebs
Podem formar glicose via fosfoenolpiruvato
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Aminoácidos glicogênicos
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1
Treonina
8
Glutamina
2
Arginina
9
Aspartato
3
Metionina
10
Asparagina
4
Valina
11
Glicina
5
Histidina
12
Serina
6
Cisteína
13
Prolina
7
Glutamato
14
Alanina
Adaptado: de D’Mello (2003)
Aminoácidos cetogênicos
Produzem acetil CoA ou acetiacetil CoA
Precursores de corpos cetônicos 
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1
Leucina
2
Lisina
Adaptado: de D’Mello (2003)
Aminoácidos glicogênicos e cetogênicos
Entretanto, são ambos glicogênicos e cetogênicos os aa’s:
Isoleucina
Fenilalanina
Tirosina 
Triptofano
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Aminoácidos essenciais
Segundo Bertechini (2012), os aa’s essenciais são aqueles que não são sintetizados no organismo em velocidade suficiente para atender as necessidades para o máximo desempenho do animal.
O que a sua ausência causaria?
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Leitões
Suínos
Lisina
Lisina
Metionina
Metionina
Triptofano
Triptofano
Valina
Valina
Histidina
Histidina
Fenilalanina
Fenilalanina
Leucina
Leucina
Isoleucina
Isoleucina
Treonina
Treonina
Arginina
-
Adaptado:Bertechini, 2012
Aminoácidos essenciais
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Aminoácidos essenciais condicionais
Termo utilizado por Lewis (2001)
São esseciais para suínos em determinadas situações
Cisteína – Sintetizada por metionina;
Tirosina – Sintetizada a partir da fenilalanina;
Condicionais: arginina, histidina, prolina e glutamina;
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Aminoácidos não essenciais
Podem ser sintetizados no organismo a partir de outros aa’s ou outros nutrientes presente na ração de maneira que, caso faltem na dieta, não afeta o desempenho animal.
No entanto, são essenciais na síntese proteica orgânica.
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Aminoácidos não essenciais
Leitõese Suínos
Glicina
Serina
Alanina
Ácido aspártico
Ácido glutâmico
Cistina
Prolina
Oh-Prolina
Tirosina
Asparagina
Glutamina
Adaptado:Bertechini, 2012.
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Aminoácidos não essenciais
 Glutamina:
Mais abundante no sangue e “pool” de AA’s livre;
Constituite de proteína e metabólito central para transaminação;
Regulação da imunidade
e modulação celular;
Suavisa o estresse calórico; 
Condicionalmente essencial sob estresse;
Glutamina exógena melhora as funções digestivas e a morfologia intestinal
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Nove aminoácidos não essenciais são formados a partir de intermediários anfibólicos e três (Cisteína, tirosina e hidroxilisina), a partir de aminoácidos essenciais.
O fígado é o centro de maior controle da aminoacidemia. Após a absorção, os aa’s portais chegam ao fígado que controla o nível de influxo para circulação sistêmica. 
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Aminoácidos semiesssenciais
Podem ser sintetizados através de outros aa’s essenciais;
Cisteína – derivada da metionina;
Tirosina – metabolizada da da fenilalanina;
Tirosina – sintetizada da hidroxilação da fenilalanina;
Metionina – convertida em adenosil metionina – homocisteína – cisteína;
Arginina – sintetizada a parti da citrulina (rim) – citrulina (fígado e trato gastrointestinal) – glutamato;
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A arginina é precursor essencial para sintese de várias moléculas e regula vias metabólicas – saúde, crescimento, desenvolvimento, reprodução e homeostase.
Aminoácidos limitantes
Referem-se aqueles que estão presentes na dieta em uma concentração menor do que a exigida para o máximo crescimento.
Podem estar limitante numa ração um ou mais aa’s ao mesmo tempo, porém, em uma ordem de limitação.
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Aminoácidos limitantes*
Lisina
Treonina
Metionina 
Triptofano
 A suplementação de aminoácidos limitantes deverá ser realizada na sequencia de sua limitação.
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* Sakamura, 2014
Aminoácidos limitantes - Lisina
 Primeiro aa limitante para suínos;
Principal função é de formação e deposição de proteína corporal, sendo sua maior concentração na musculatura esquelética. 
AA cetogênico 
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Aminoácidos limitantes - Treonina
Segundo aa limitante para suínos;
Abundante na imunoglobulina;
 Participa da:
Síntese proteica muscular;
Síntese de mucina;
Síntese de imunoglobulinas;
Manutenção da integridade da parede
Intestinal;
Usualmente é sintetizada a lactato;
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Aminoácidos limitantes - Metionina
 Terceiro aa limitante para suínos;
É denominado um aa sulfurado, pois contem enxofre em sua estrutura química;
 Necessário para deposição de tecido muscular;
Para formação de glutationa e mucina;
Importante doador de grupo metil em
 várias reações de transmetilação – síntese
 da vitamina colina e da creatina;
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Aminoácidos limitantes - Triptofano
 Quarto aa limitante para suínos;
 Formação das proteínas corporais;
Precursor da serotonina;
 Importante para alimentação de leitões e porcas lactantes;
 Aumenta a presença de grelina;
Precursor da vitamina niacina;
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Aminoácidos limitantes - Triptofano
 Bloco de construção de proteína;
Seu aumento, reduz o cortisol em situações de estresse agudo;
Pode regular:
Consumo alimentar;
Reprodução;
Imunidade;
Função neurologica;
Resposta antiestresse;
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Adequação de AA’s na dieta
Existem três formas de equilibrar os níveis dos aminoácidos nas rações, sendo:
Combinação de ingredientes;
Formulação com excesso de proteína e;
Uso de aa’s industriais.
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Adequação de AA’s na dieta
Combinação de ingredientes:
 - A combinação de ingredientes que se completam em aa’s permite a formulação para dietas com níveis de proteína adequado.
 - Para suínos, a combinação de milho e farelo de soja se completam de forma a supri as necessidades desses aminoácidos.
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Adequação de AA’s na dieta
Formulação com excesso de proteína
- A elevação de proteína da dieta acarretará no aumento dos níveis de aminoácidos, suprindo as necessidades dos aa’s limitantes.
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Pode ocorrer problemas de metabolismo e custo de ração.
Adequação de AA’s na dieta
Uso de aa’s industriais
 - Permite a redução de proteína na dieta;
 - Redução da excreção de N no meio ambiente;
 - Os aa’s produzidos em larga escala são:
 *DL – Metionina e suas formas análogas;
 *L – lisina - HCL;
 *L – treonina;
 *L – triptofano;
 *L – valina;
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Exigência proteica
Existe alguns fatores, em especial, que influencia nas exigências dietéticas de proteínas:
 - Idade do animal;
 - Sexo;
 - Temperatura;
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Exigência proteica
Idade do animal
 - As necessidades dietéticas descrevem com o avanço da idade dos animais em decorrência da redução do peso metabólico relativo e pela capacidade de consumo em relação ao peso vivo. 
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Exigência proteica
 Sexo
 - Machos X fêmeas
 - Imunocastração
 - exigência em aa’s
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Exigência proteica
Temperatura:
 - temperatura X consumo;
 - Deve – se elevar o teor protéico da dieta em condições de consumo reduzido provocado pelo aumento da temperatura ambiente.
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Catabolismo dos aminoácidos
Os aa’s ingeridos em excesso, em relação as exigências, serão catabolizados , por meio da remoção do grupo amino, resultando em produção de esqueleto carbônico, H2O, energia, amônia, ácido úrico e ureia.
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Catabolismo dos aminoácidos
Principal sítio do catabolismo é o fígado;
O excedente para mantença e produção são catabolizados;
Os principais tecidos envolvidos na remoção dos aa’s são os músculos esqueleticos, os intestinos, o fígado e o cérebro.
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Catabolismo dos aminoácidos
Processo de degradação da maioria dos aa’s se dá:
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Remoção do grupo α-amino (NH₄⁺)
Transaminação
Desaminação oxidativa
Esqueletos carbônicos 
Acetil CoA
Acetoacetil CoA
Piruvato
Intermediários – Ciclo do ácido cítrico
Intermadiários anfibólicos
Vias metabólicas
Tranfêrencia de energia –carboidratos; lipideos; oxidado para CO2, H2O e energia
Excreção de Nitrogênio
 Ocorre normalmente pela taxa basal
 * Gligoneogênese - Catabolismo dos aa’s e peptídeos;
 *Ingestão de excesso de proteína;
	- Eliminação da amônia
 - Ciclo da uréia
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Imbalanço
Qualquer mudança na proporção dos AMINOÁCIDOS da dieta que provoque um efeito adverso no crescimento, podendo ser revertido pela adição de quantidades relativamente pequenas do AMINOÁCIDOS LIMITANTE da dieta . 
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Imbalanço
Ingestão de dietas com desequilíbrios em aa’s;
Antagonismo que ocorre entre os aa’s;
Toxidez dos aa’s – metionina e triptofano;
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Consequências: fisiológicas com efeitos metabólicos que afetam o consumo de ração ou em casos raros, a morte.
Proteína ideal
Constitui-se na relação entre a lisina e os demais aminoácidos que garantam a melhor produtividade. E vem substituindo o conceito de proteína total, sendo determinado pela digestão ileal.
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A proteína ideal refere-se a dietas que possuem o perfil de aa’s nas proporções exatas das necessidades dos animais. Supõe-se que todos os aa’s sejam utilizados por completo para biossíntese de tecidos.
Deficiência em Proteínas/AA’s
Aumento da síntese hepática;
Aumento da síntese de gordura;
Aumento da sensibilidade aos contaminantes dos alimentos (aflatoxinas, patógenos, fatores antinutricionais – antitripsínico, lectinas e etc);
Crescimento retardado;
Redução da eficiência alimentar;
Reprodução ineficiente e;
Problemas de aparência: pelo, pele e etc.
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Digestibilidade e biodisponibilidade da proteína
Depende de uma série de fatores
Composição;
Estrutura química;
Depende da quantidade e do balanço ou equilíbrio dos aa’s contidos na proteína.
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Digestibilidade da proteína
Digestibilidade proteica é apenas a fração da proteína que foi ingerida e absorvida, não sendo recuperada nas fezes;
Fração absorvida é expressa em % - coeficiente de digestibilidade;
Pode ser aparente – quando não se faz as correções das perdas endógenas e verdadeira.
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Biodisponibilidade da proteína
Sua determinação é mais complexa;
Refere-se a utilização efetiva dos aminoácidos absorvidos na síntese proteica.
É citado como valor biológico da proteína, que se refere ao a % do N retido em relação ao que foi absorvido.
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Fontes de Proteínas para suínos
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Fontes de Proteínas para suínos
Farelo de soja
Proteína de excelente qualidade
 Alimento de boa patabilidade
 Fonte deenergia
Crescimento da oferta pela expansão da cultura
Podendo ser incluso de 15 a 30 % na ração variando com a fase de desenvolvimento do suíno.
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Fontes de proteínas
 Farelo de algodão
Apresenta alto teor de proteína
 Lisina – Digestibilidade de lisina
­ Fibra
Baixa digestibilidade proteína
 Gossipol – tóxico
 Qualidade protéica
Podendo ser incluso de 4 a 10 % na ração variando com a fase de desenvolvimento do suíno.
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Fontes de proteínas
Levedura seca
Subproduto de cervejaria e de indústria de álcool
Teor de 30 a 40 % PB (10 a 35% N ® NNP)
Rica em lisina
Rica em vitamina do complexo B
Podendo ser incluso de 6 a 12 % na ração variando com a fase de desenvolvimento do suíno.
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Fontes de proteínas
Farelo de girassol
Possui elevados teores de pb e baixos teores em lisina.
Possui fatores antinutricionais, os compostos fenólicos, sendo mais de 70% constituídos por ácido clorogênico, podendo afetar o desempenho dos animais.
Incluir até 20% em dietas para suínos em crescimento e terminação
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Fontes de proteínas
Farelo de amendoim
É um ingrediente de elevado nível proteico (47%PB)
Apresenta níveis inferiores de lisina, metionina e triptofano.
Apresenta agentes anti-nutritivo como: inibidores de Tripsina e as saponinas.
Sua recomendação é de 4 a 10% variando com a fase.
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Fontes de proteínas
Farinha de peixe:
Resíduo da indústria pesqueira;
Obtido após a cocção, secagem, moagem , sem ou com extração de óleo
E sua recomendação variará entre 5 a 12 % dependendo da fase de criação.
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Fontes de proteínas
Farinha de carne e ossos
Alto teor de lisina
Rica em P, Ca, B12, niacina e colina
Baixa palatabilidade
Sujeita a contaminação por salmonela
Podendo ser incluso de 5 a 8 % na ração variando com a fase de desenvolvimento do suíno.
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Fontes de proteínas
Farinha de sangue
São resíduos de frigorífico (4% PV bovino);
Possui 80 % de Pb, rica em lisina, triptofano, fenilalanina, treonina e é pobre em isoleucina;
Possui baixa palatabilidade;
Podendo ser incluso de 2 a 5 % na ração variando com a fase de desenvolvimento do suíno.
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Obrigada.
“”Repetitio est mater
 studiorum”