aula 25 aminoacidos peptideos e proteinas

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FRENTE III – QUÍMICA ORGÂNICA 
BIOQUÍMICA: AMINOACIDOS, PEPTIDEOS E PROTEINAS 
 
 
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INTRODUÇÃO 
Os organismos vivos são constituídos por 
moléculas, átomos e íons, que por si só, não 
possuem vida. Mas o que distingue organismos 
vivos de objetos? 
- Capacidade de se reproduzir; 
- Capacidade de extrair, transformar e usar 
energia do meio; 
- Alto grau de complexidade e organização de 
moléculas. 
A maioria dos constituintes dos seres vivos são 
compostos orgânicos, também conhecidos como 
biomoléculas, por serem os sistemas biológicos 
a principal fonte dessas moléculas. 
Moléculas com massa molecular menor que 
500u tal como aminoácidos, nucleotídeos e 
monossacarídeos, servem como monômeros 
para macromoléculas como proteínas, ácidos 
nucléicos e polissacarídeos. Outras moléculas, 
como lipídeos, alcaloides e terpenos, servem 
como fonte de energia, unidades estruturais, 
hormônios, etc. 
 
AMINOÁCIDOS 
São substâncias orgânicas que possuem um 
grupo amina e um grupo carboxila em sua 
estrutura. 
 
Fórmula estrutural da glicina 
 
A principal fonte de aminoácidos naturais é a 
partir da hidrolise de proteínas. O número de 
proteínas encontradas nos reinos Vegetal e 
Animal, alcança facilmente a cada dos bilhões. 
Curiosamente essas proteínas são formadas 
basicamente por apenas 20 aminoácidos 
diferentes, chamados primários. 
Todos os 20 aminoácidos primários são α–
aminoácidos, que quer dizer que o grupo amina 
está ligado ao carbono vizinho do grupo 
carboxila. 
 
Analisando a estrutura dos 20 α–aminoácidos 
primários, observa-se que em todos o carbono 
alfa possui um grupo carboxila, u, grupo amina 
e um hidrogênio, de forma que a diferença 
entre os 20 aminoácidos primários fica a cargo 
da quarta ligação, feita com um grupo R. 
 
Forma geral do alfa-aminoácido 
 
Com exceção da glicina, cujo grupo R é um 
hidrogênio, os demais aminoácidos primários 
terão no mínimo um carbono quiral, 
exatamente o carbono alfa da figura anterior. 
Importante: não confundir aminoácido primário 
com aminoácido essencial. Os primários são os 
que entram na composição das proteínas. Já os 
essenciais são os que o organismo humano não 
é capaz de sintetizar, de forma que se tornam 
essenciais na dieta (ver tabela de aminoácidos 
no final desse material). 
Em decorrência do caráter ácido do grupo 
carboxila e do caráter básico do grupo amino, 
quando os aminoácidos são dissolvidos em 
água, sofrem neutralização interna e tornam-se 
íons dipolares, um composto químico 
eletricamente neutro. 
Essa característica dos aminoácidos permite 
que sofram reação tanto com ácido como com 
base. Compostos com esse comportamento são 
ditos anfóteros. 
 
PEPTIDEOS E PROTEINAS 
Duas moléculas de aminoácidos podem ser 
conectadas covalentemente por meio da 
formação de uma função ainda. Essa ligação 
entre aminoácidos é chamada de ligação 
peptídica. 
 
Formação de um dipeptídeo 
 
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Três aminoácidos podem ser conectados por 
duas ligações peptídicas e formar um 
tripeptídeo. De forma similar, aminoácidos 
podem ser conectados e formar tetra, penta ou 
hexapeptídeos. Moléculas com poucos 
aminoácidos conectados são chamadas de 
oligopeptídeos e quando muitos aminoácidos 
são conectados, temos os polipeptídeos. 
Muitos oligopeptideos exercem funções 
relativamente potentes mesmo em baixas 
concentrações. Um exemplo notável é o 
hormônio oxitocina (nove resíduos de 
aminoácidos), que estimula as contrações dos 
músculos uterinos do parto. 
 
Fórmula estrutural e bastão do hormônio oxitocina 
 
Apesar de não existir um numero definido de 
aminoácidos para essa classificação, 
polipeptídeos maiores recebem o nome de 
proteínas. Existem proteínas pequenas tais 
como o citocromo c, formada por apenas 104 
aminoácidos em uma única cadeia e proteínas 
de cadeias relativamente grandes, tais como a 
glutamina sintetase, com 5628 aminoácidos 
distribuídos em 12 cadeias peptídicas. 
 
Estrutura das proteínas 
As proteínas são macromoléculas com níveis de 
organização variados que dependem muitas 
vezes de sua função no organismo. 
 
- Estrutura primária 
É a sequencia de aminoácidos que compõe uma 
proteína. A informação da sequencia de 
aminoácidos que cada proteína deve possuir é 
exatamente a informação guardada nos ácidos 
nucléicos. 
 
- Estrutura secundária 
É a forma como os aminoácidos próximos estão 
organizados no espaço, gerando um padrão de 
disposição. As duas principais estruturas 
secundárias são alfa-hélice e folha-beta, 
representadas a seguir: 
 
Folha beta e alfa-hélice 
 
A principal diferença entre elas é o arranjo 
tridimensional de suas ligações de hidrogênio. 
Na folha-beta a cadeia polipeptídica está 
“esticada” e possibilita a formarão de ligações 
de hidrogênio entre cadeias lateralmente. Na 
estrutura alfa-hélice, a cadeia peptídica se 
enrola na forma de uma mola, que é mantida 
por ligações de hidrogênio intramoleculares 
entre os hidrogênios ligados ao nitrogênio das 
amidas ou ao oxigênio da carbonila do quarto 
aminoácido na sequencia. 
Os cabelos são longos filamentos constituídos 
por várias moléculas da porteína queratina que, 
por sua vez, apresentam estrutura secundária 
tipo α–hélice. 
 
- Estrutura terciária: é o formato tridimensional 
que uma cadeia polipeptídica adquire após ser 
dobrada e enrolada sobre si mesma. A 
estrutura terciária das proteínas é mantida por 
um conjunto de 4 forças de interações 
principais: 
• Pontes de dissulfetos: cisteínas 
relativamente distantes na sequencia de 
aminoácidos podem, por uma reação de 
oxidação conectar os enxofres formando 
uma ponte dissulfeto. Essa é a mais forte 
das interações e, além de promover curvas 
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na cadeia polimérica, aumenta a 
estabilidade da estrutura terciária. 
• Interações iônicas: alguns aminoácidos 
possuem grupo carboxila ou grupo amina 
na cadeia lateral. Esses grupos sofrem 
ionização no pH intracelular, de forma que 
os grupos R adquirem cargas negativa ou 
positiva. Grupos R de aminoácidos 
distantes com cargas elétricas opostas se 
atraem e promovem curvas na cadeia 
polipeptídica para se aproximarem. 
• Ligações de hidrogênio: além das ligações 
de hidrogênio que podem ocorrer nas 
estruturas alfa-hélice e na folha-beta, 
existe a possibilidade de grupos R contendo 
grupos –OH ou NH2 formarem ligações de 
hidrogênio com grupos R de aminoácidos 
distantes. 
• Interações hidrofóbicas: vários aminoácidos 
possuem grupo R hidrofóbico. Proteínas 
globulares solúveis em água “escondem” os 
grupos hidrofóbicos no seu interior. Pode-se 
dizer que, por ser muito polar, a água 
promove dobras nas proteínas 
“espremendo” os grupos hidrofóbicos um 
contra o outro no interior de uma proteína 
globular. Essa é a principal interação que 
mantém a estrutura terciária de uma 
proteína. 
 
Figura estrutura terciaria 
 
- Estrutura quaternária: muitas proteínas são 
formadas por mais de uma cadeia polipeptídica. 
A maneira pela qual essas cadeias se arranjam 
em uma estrutura tridimensional é chamada de 
estrutura quaternária. A hemoglobina é um 
caso clássico de proteína que apresenta 
estrutura quaternária. São quatro cadeias 
polipeptídicas, duas alfa (α) e duas beta (β), 
formando a estrutura protéica. 
 
Figura da estrutura quaternária 
 
 
As quatro estruturas de proteínas 
 
Desnaturação de proteínas 
Toda proteína esta envolvida em alguma função 
particular dentro da célula. A estrutura 
tridimensional de uma proteína é de 
fundamental importância para que a mesma 
exerça sua função. 
O aquecimento de uma proteína pode, 
dependendoda temperatura, enfraquecer essas 
interações (principalmente ligações de 
hidrogênio e interações hidrofóbicas) a um 
ponto em que a estrutura tridimensional entra 
em colapso e a proteína é desdobrada. Como a 
proteína saiu de seu estado natural, diz-se que 
a proteína sobre desnaturação. 
A clara de ovo é rica em uma proteína globular 
chamada albumina, cuja função é nutrir o 
embrião. Essa proteína nos eu estado natural 
ou nativo é uma proteína globular que dissolve 
facilmente em água. O aquecimento da clara do 
ovo promove a desnaturação da albumina. O 
desdobramento da cadeia polipeptídica expõe 
os grupos hidrofóbicos e imediatamente essa 
proteína deixa de misturar-se com a água, o 
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que pode ser facilmente observado pelo caráter 
insolúvel que a clara do ovo adquire. 
Não só o aquecimento leva à desnaturação das 
proteínas, mas variações bruscas de pH no 
meio, solventes orgânicos (álcool e cetona), 
solução de ureia e detergentes também levam à 
desnaturação desses biopolímeros. 
 
 
A desnaturação não rompe as ligações 
peptídicas de uma proteína, de forma que uma 
proteína desnaturada não perde o valor 
nutritivo como alimento. 
 
Enzimas 
Uma das funções mais importantes das 
proteínas é a enzimática. Enzimas são proteínas 
que atuam como catalisadores biológicos, 
aumentando a velocidade de reações 
bioquímicas sem serem consumidas. 
O principal mecanismo de catálise exercida 
pelas enzimas é baseado na orientação das 
moléculas dos reagentes, tornando o choque 
entre elas altamente efetivo, ou seja, as 
enzimas possuem um sítio de posicionamento 
para os reagentes (substratos) que orientam o 
choque entre as moléculas e, 
consequentemente, diminui a energia 
necessária para que a reação ocorra. 
 
Ação de uma enzima 
 
Como as enzimas são proteínas globulares que 
possuem estrutura terciária e as vezes 
quaternária, estão também sujeitas à 
desnaturação. 
 
 
 
 
 
 
EXERCÍCIOS 
 
01 Assinale a alternativa INCORRETA a 
respeito da molécula dada pela fórmula geral a 
seguir: 
 
 
 
a) É capaz de se ligar a outra molécula do 
mesmo tipo através de pontes de hidrogênio. 
b) Entra na constituição de enzimas. 
c) R representa um radical variável que 
identifica diferentes tipos moleculares dessa 
substância. 
d) Os vegetais são capazes de produzir todos os 
tipos moleculares dessa substância, necessários 
à sua sobrevivência. 
 
02 Defina proteínas e diga quais são os 
produtos de hidrólise total de uma proteína. 
 
03 Escreva a fórmula geral de um aminoácido, 
citando os componentes dessa fórmula. 
 
04 Há alguns meses, foi lançado no 
mercado um novo produto alimentício voltado 
para o consumidor vegetariano: uma bebida 
sabor iogurte feita à base de leite de soja. À 
época, os comerciais informavam tratar-se do 
primeiro iogurte totalmente isento de produtos 
de origem animal. Sobre esse produto, pode-se 
dizer que é isento de: 
a) colesterol e carboidratos. 
b) lactose e colesterol. 
c) proteínas e colesterol. 
d) proteínas e lactose. 
e) lactose e carboidratos. 
 
05 Considere as quatro frases seguintes. 
I – Enzimas são proteínas que atuam como 
catalisadores de reações químicas. 
II – Cada reação química que ocorre em um ser 
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vivo, geralmente, é catalisada por um tipo de 
enzima. 
III – A velocidade de uma reação enzimática 
independe de fatores como temperatura e pH 
do meio. 
IV – As enzimas sofrem um enorme processo 
de desgaste durante a reação química da qual 
participam. 
São verdadeiras as frases: 
a) I e III, apenas. 
b) III e IV, apenas. 
c) I e II, apenas. 
d) I, II e IV, apenas. 
e) I, II, III e IV. 
 
06 (Mackenzie) As substâncias usadas pelos 
organismos vivos como fonte de energia e como 
reserva energética são, respectivamente: 
a) água e glicídios. 
b) água e sais minerais. 
c) lipídios e sais minerais. 
d) glicídios e sais minerais. 
e) glicídios e lipídios. 
 
07 (UMC-SP) Para formar proteínas, a célula 
une aminoácidos, como está esquematizado 
entre 2 deles nesta questão. 
 
 
Responda: 
a) Como se chama a ligação entre dois 
aminoácidos? 
b) Em que partes das moléculas dos 
aminoácidos se dá a ligação? 
c) Qual é o nome da molécula resultante desta 
ligação entre dois aminoácidos? 
d) Qual é o significado de R1 e R2 nas 
moléculas dos aminoácidos? 
 
 
 
Gabarito: 
1 – A 
 
2 - Proteínas: são compostos orgânicos de alto 
peso molecular, formadas de aminoácidos. 
Representam cerca de 50% a 80% do peso 
seco da célula sendo, portanto, o composto 
orgânico mais abundante de matéria viva. A 
hidrólise completa dessas proteínas produz 
unicamente aminoácidos. 
 
3 - Os aminoácidos tem uma fórmula básica 
comum, na qual os grupos amino e carboxila 
estão ligados ao carbono , ao qual também se 
liga um átomo de hidrogênio e um grupo 
variável chamado cadeia lateral ou grupo R. 
 
4 – B 5 – C 6 – E 
 
7. a) ligação peptídica (dipeptídica). 
b) Entre os grupamentos amina e ácido 
carboxílico. 
c) dipeptídeo. 
d) Indicam os radicais carbônicos, que são 
utilizados genericamente para demonstrar a 
existência de vários compostos orgânicos que 
se diferem por seus radicais. Por exemplo, o 
ácido etanoico e o ácido propanoico suas 
diferenças se dão à nível molecular devido aos 
radicais carbônicos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Nomes, abreviaturas e formulas estruturas dos 20 aminoácidos primários 
 
 
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