REVISÃO BIOQUÍMICA ESTRUTURAL – AVALIAÇÃO (P1) v1

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REVISÃO BIOQUÍMICA ESTRUTURAL – AVALIAÇÃO (P1)
Tarciso A. Sellani
Ciências Biológicas, 8º termo
tarciso.sellani@hotmail.com
Visão Geral da Bioquímica; Inportância da água em organismos vivos; Sistemas tampão; Estrutura e propriedades de aminoácidos; ligação peptídica;
Estruturas secundárias, terciárias e quaternárias de proteínas; proteínas fibrosas e globulares; 
Funções das proteínas: o modelo da hemoglobina; proteínas musculares;
Enzimas;
Métodos experimentais utilizados em estudos com proteínas;
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Origem da vida na Terra
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Teoria da “sopa” primordial: a atmosfera da Terra primitiva era um ambiente bastante redutor (NH3, H2S, CO, CO2, CH4, N2, H2 e H2O), e a geração das moléculas pré-bióticas ocorreram á partir destes compostos através de fatores como altas temperaturas, descargas elétricas e radiação UV.
Experimento de Urey – Miller (1953)
Carboidratos (polimerização do formaldeído); 
Adenina (condensação do HCN);
Alanina, Glicina, Leucina, Ácido glutâmico;
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Pontes de Hidrogênio
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Isoladamente são fracas;
Os 4 tipos de interações fracas (pontes de hidrogênio, interações iônicas, hidrofóbicas e de van de Waals) em conjunto tem um efeito muito significativo;
Importância primordial na manutenção da estrutura de biomoléculas;
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Sistemas Tampão
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Equação de Henderson-Hasselbach
HA  H+ + A-
Exemplo: calcular a proporção [CH3COO-]/ [CH3COOH] em um tampão acetato pH 5,0 (dado pKa=4,76).
 log[CH3COO-]/ [CH3COOH] = pH - pKa
 log[CH3COO-]/ [CH3COOH] = 5 – 4,76 = 0,24
 [CH3COO-]/ [CH3COOH] = 1,27
 
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Sistemas Tampão
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Titulação de Aminoácidos – Alanina com uma base forte NaOH
Ponto isoelétrico (pI)
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Sistemas Tampão
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Tampão biológico – sangue, sendo que um tampão de bicarbonato regula o pH sanguíneo ao redor de 7,4;
CO2 (g)  CO2 (d)
CO2 (d) + H2O  H2CO3
H2CO3  H+ + HCO3-
Constitui um sistema aberto, em que o CO2 tampona perdas de ácido carbônico. A presença de CO2 gasoso nos alvéolos a uma pressão parcial de 40 mm de Hg é responsável por manter a concentração de CO2 dissolvido, que restitui o H2CO3;
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Aminoácidos
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Classificação de aminoácidos – baseado na cadeia lateral R;
1) Apolares
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Aminoácidos
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Classificação de aminoácidos – baseado na cadeia lateral R;
2) Polares
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Aminoácidos
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Classificação de aminoácidos – baseado na cadeia lateral R;
3) Aromáticos 
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Aminoácidos
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Classificação de aminoácidos – baseado na cadeia lateral R;
4) Polares, positivamente carregados 
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Aminoácidos
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Classificação de aminoácidos – baseado na cadeia lateral R;
5) Polares, negativamente carregados 
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Estrutura de Proteínas
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Níveis de estrutura de proteínas – primário, secundário, terciário e quaternário;
Primária – estabilizada por ligações peptídicas;
Secundária – estabilizada por pontes de hidrogênio (α-hélice intracadeia e folha β-pregueada intercadeia);
Terciária – estabilizada por interações entre os radicais dos aminoácidos (interações hidrofóbicas, pontes dissulfeto, pontes de hidrogênio e atração eletrostática);
 Quaternária – estabilizada por ligações iônicas, pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e pontes dissulfeto;
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Estrutura de Proteínas
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Estruturas secundárias – α-hélice e folha β-pregueada;
Forma básica de organização de uma cadeia polipeptídica
a-Hélice
Folha b-pregueada
 A cadeia peptídica enrola-se sobre si própria;
 A cadeia principal fica no eixo da estrutura;
 As cadeias laterais ficam projetadas para fora.
Estrutura planar em que a cadeia peptídica se dobra sobre si própria em camadas sucessivas.
As cadeias laterais ficam projetadas para fora.
Estabilizada por pontes de hidrogênio
entre os grupos NH e CO da cadeia principal. 
O grupo CO interage com o NH 3 resíduos a frente
Estabilizada por pontes de hidrogênio
entre os grupos NH e CO de diferentes
Fitas.
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Estrutura de Proteínas
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Proteínas Fibrosas – insolúveis em água, papel estrutural (suporte, força e forma).
Ex.: α- queratina, duas α-hélices se enrolam uma sobre a outra formando um “coiled coil” o que aumenta a resistência da estrutura. Os pontos de contato entre duas “coiled coil” são formados por aminoácidos hidrofóbicos (Ala, Val, Leu, Ile, Met e Phe), sendo a rigidez aumentada por pontes dissulfeto intercadeias. 
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Estrutura de Proteínas
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Proteínas Globulares – solúveis em água, funções de transporte, regulação, proteínas motoras, imunoglobulinas, e catálise enzimática;
Ex.: mioglobina, armazenamento e difusão facilitada de oxigênio. 
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Estrutura de Proteínas
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Desnaturação de Proteínas – é a alteração da estrutura de proteínas sem ruptura das ligações peptídicas. Os agentes desnaturantes podem ser físicos (alterações de temperatura, raio X, ultra-som) ou químicos (ácidos e bases fortes, detergentes, uréia, mercaptoetanol).
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Estrutura de Proteínas
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“Folding” (dobramento) assistido – chaperonas não participam ativamente do dobramento das proteínas, porém impedem que outras proteínas se liguem a proteína em dobramento. Enquanto as chaperoninas participam ativamente do dobramento das proteínas.
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