Aula de aminoácidos

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PROTEÍNAS 
Profa. Dra. Luciana Bastos Rodrigues 
Proteínas 
 
 proteios = da primeira classe, mais importante 
 Substância essencial de toda a matéria viva, formada por 
uma cadeia de moléculas de aminoácidos. 
 Existem 20 aa: “... existem mais possibilidades de 
seqüências de aminoácidos do que estrelas no céu”. 
 
 
 
FUNÇÕES DIVERSIFICADAS: 
 
 São as macromoléculas mais importantes  Possuem 
estruturas complexas e desempenham inúmeras funções 
bioquímicas. 
Funções: 
 
 Catálise enzimática. 
 Transporte e armazenamento. 
 Movimento coordenado. 
 Sustentação Mecânica. 
 Proteção imunitária. 
 Geração e transmissão de impulsos nervosos. 
 Controle do crescimento e diferenciação celular. 
 
Aminoácidos 
 Asparagina – 1806 - Aspargo 
 Nomes triviais: 
Ácido glutâmico, glúten de trigo 
Tirosina – queijo, tyros: queijo 
Glicina – glykos: doce 
 
 
Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ser 
encontrados em proteínas 
Aminoácidos 
 Moléculas essenciais para a vida: contêm N. 
 Estrutura covalente. 
 Precursores das proteínas. 
 Ácidos orgânicos contendo amina (NH2). 
 Moléculas QUIRAIS: OPTICAMENTE ATIVOS . 
 Geram enantiômeros, sendo divididos em L e D aminoácidos. 
- Estrutura 
- Tamanho 
-Carga elétrica 
- Reatividade química 
Compostos assimétricos - Compostos quirais 
(grego chiros = mão) 
-Quiral 
* 
Glicina não 
possui carbono 
quiral 
As proteínas contêm L-aminoácidos: 
importante para manutenção da 
estrutura tridimensional das proteínas 
 
Estereoisômeros (enantiômeros) 
Aminoácidos 
Carboxila Amina 
Radical (R) é o diferenciador dos 20 tipos de aminoácidos 
Ionte dipolar 
 Zwitterions (do alemão ‘zwitter’, que significa ‘íons híbridos’). 
-Molécula globalmente neutra em termos de carga elétrica, mas 
possuindo cargas locais devido à presença de grupos ionizados. 
O estado de ionização dos aminoácidos varia de acordo com o pH 
-pH fisiológico podem agir como ácido 
ou base (ANFÓTEROS). 
 
O Zwiterion predomina em pH neutro 
Aminoácidos são ionizáveis 
• Substâncias 
anfóteras: possuem 
natureza dual 
 
• Podem funcionar 
assim como ácidos ou 
bases 
– Doam ou recebem 
prótons 
1- 
2- 
3- 
4- 
5- 
Aminoácido Abreviaturas 
GRUPOS DE AMINOÁCIDOS 
1- Não polares, alifáticos 
2- Aromáticos 
• Modificações pós- traducionais: Fosforilação do OH da tirosina 
• Absorção luz região UV – Absorção de luz a 280nm pelas proteínas. 
3- Polares Não-Carregados 
Formação da Cistina – Ponte dissulfeto 
4- Carregados Positivamente 
5- Carregados Negativamente 
Aminoácidos incomuns 
• Modificações pós-traducionais 
– 4-hidroxiprolina 
– 5-hidroxilisina 
– 6-N-metil-lisina (miosina) 
– Gama-carboxiglutamato (protrombina) 
– Desmosina (elastina) 
– Fosforilação de resíduos 
 
• Selenocisteína 
– Selênio ao invés de enxofre na Cys 
– É adicionado durante a tradução por mecanismo específico 
e regulado 
• Ornitina e Citrulina 
 
- Síntese de arginina e 
- Ciclo da uréia 
Aminoácidos são ionizáveis 
• Substâncias anfóteras 
(anfólitos): possuem 
natureza dual 
 
• Podem funcionar 
assim como ácidos ou 
bases 
– Doam ou recebem 
prótons 
Titulação de um aminoácido 
• pKa: tendência de um grupo 
fornecer um próton ao meio 
 
• pI = ponto isoelétrico 
• pI = (pk1 +pk2)/2 = 
• pI = (9.6 + 2.34)/2 = 5.97 
 
• Conclusão: a função das 
proteínas depende do pH ao 
qual estão submetidas 
Curvas de titulação predizem a carga 
elétrica dos aminoácidos