Aula 7 Aminoácidos e proteínas 13 09 2017

Prévia do material em texto

05/10/2017
1
Profª Manuela Poletto Klein 
manuelap@ufcspa.edu.br; sala 401b
2017/2
QUÍMICA DE ALIMENTOS
AULA 7 – AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
Aminoácidos
H3N+
COO-
R
H
21 
aminoácidos
Proteínas e 
peptídeos
Cα
2
05/10/2017
2
Aminoácidos
3
Grupos 
ionizáveis
R – define as propriedade de cada aa:
� Estrutura
� Tamanho
� Carga elétrica
� Solubilidade
o Grupos R apolares, alifáticos
o Grupos R aromáticos
o Grupos R polares, não-carregados
o Grupos R carregados positivamente
o Grupos R carregados negativamente
Aminoácidos
4
05/10/2017
3
Grupos R apolares, alifáticos
Aminoácidos
Fonte: Princípios de Bioquímica de Lehninger, 6ª ed.
5
Grupos R aromáticos
Aminoácidos
Fonte: Princípios de Bioquímica de Lehninger, 6ª ed.
6
05/10/2017
4
Propriedades de aminoácidos aromáticos
Absorção de luz UV por AA aromáticos.
Fonte: Princípios de Bioquímica de Lehninger. 
7
Polares, não carregados
Aminoácidos
Fonte: Princípios de Bioquímica de Lehninger, 6ª ed.
Pontes dissulfeto
entre 2 cisteínas:
• AA cistina
• Estrutura de 
proteínas
8
05/10/2017
5
Selenocisteína
Cys, C
Sec, U
Estrutura semelhante à da cisteína, mas com um átomo de selênio no lugar do átomo
de enxofre.
Proteínas com um ou mais resíduos de selenocisteína são chamadas selenoproteínas.
Presente em muitas enzimas (glutationa peroxidase, tiorredoxina redutase, formiato
desidrogenase , glicina redutase e algumas hidrogenases).
9
Grupos polares, carregados positivamente a pH 7
Aminoácidos
Fonte: Princípios de Bioquímica de Lehninger, 6ª ed.
10
05/10/2017
6
Polares, carregados negativamente a pH 7
Aminoácidos
Fonte: Princípios de Bioquímica de Lehninger, 6ª ed.
11
o Sal do aminoácido ácido glutâmico
Aminoácido de interesse em alimentos
Ácido glutâmico
Glutamato monossódico
Realçador de sabor
Gosto umami (旨味)
12
05/10/2017
7
Aminoácidos são ácidos e bases: anfólitos
13
Base
(aceptor de prótons)
Ácido
(doador de prótons)
Zwitterion
(íon híbrido)
pI: pH em que a quantidade de carga positiva é igual a quantidade de 
carga negativa (concentração do íon duplo é máxima)
pK1: pH onde as concentrações de COOH e COO
- são iguais
pK2: pH onde as concentrações de NH3
+ e NH2 são iguais
pI
pK1 pK2
Curvas de titulação de aminoácidos
Informações importantes:
• Medida do pKa
• Regiões de tamponamento
• Medida do pI
14
05/10/2017
8
Propriedades dos grupos ionizáveis dos aa
Fonte: Química de Alimentos de Fennema, 4ª ed.
pI: (pk1+pk2)/2
P/ aa ácidos:
pI: média dos 2 
menores pKs
P/ aa básicos:
pI: média dos 2 
maiores pKs
Aplicação no isolamento de proteínas 
05/10/2017
9
pI de proteínas alimentícias ~ 4,5
Proteína isolada de soja
Caseína isolada
Iogurte
Ricota
pH > pI pH < pIpH = pI
Aplicação no isolamento de proteínas 
17
Se pH do meio < pI da proteína = carga global +
Se pH do meio > pI da proteína = carga global -
18
Aplicação no isolamento de proteínas 
05/10/2017
10
Fonte: Scopes. Protein Purification (1993). 
pI: pH de menor solubilidade
19
Formação da ligação peptídica
Ligação peptídica Condensação
Cadeia 
principal
Cadeia 
lateral
20
05/10/2017
11
Peptídeos e proteínas
Dois aminoácidos unidos por ligação peptídica:
o DIPEPTÍDEO
o Ex.: Aspartame (ácido aspártico + fenilalanina)
21
• Três aminoácidos unidos por 2 ligações peptídicas:
• TRIPEPTÍDEO
• Alguns poucos aminoácidos unidos por ligações peptídicas:
• OLIGOPEPTÍDEO
• Muitos aminoácidos unidos ligações peptídicas:
• POLIPEPTÍDEO
22
Peptídeos e proteínas
05/10/2017
12
• Ocorrência natural: bacteriocinas;
• Usado em produtos lácteos como conservante;
• Ativo contra um amplo espectro de bactérias Gram-positivas
Figura: Composição de aminoácidos da nisina (34 aa)
23
Peptídeos em alimentos
Peptídeos bioativos:
• Inativos no interior da proteína de origem;
• Após liberação (hidrólise) possuem atividades:
Adaptado de:http://www.uni-salzburg.at/index.php?id=25633
Hidrólise
Peptídeo bioativo
24
Peptídeos em alimentos
05/10/2017
13
Proteína
vegetal ou
animal
•Fermentação
•Processamento alim.
•Hidrólise enzimática
Peptídeo
Bioativo Opiácea e antagonistaAntioxidante
Anti-hipertensivaAntimicrobiana
Imuno-moduladora Anti-inflamatório 
...
Peptídeos bioativos:
25
Peptídeos em alimentos
Peptídeos lácteos que inibem a 
produção da angiotensina (responsável
pelo estreitamento dos vasos
sanguíneos)
Peptídeos lácteos que auxiliam na
redução do colesterol
26
Peptídeos em alimentos
05/10/2017
14
o Massa molecular acima de 10.000:
o PROTEÍNA
oEx.:TAUMATINA (22 kDa; ~2500 x + doce que a sacarose)
Desenho estrutural da 
taumatina
Fruta: Katemfe
(planta africana)
Proteínas
27
Ex.: chocolates adoçados com taumatina
28
05/10/2017
15
29
Estrutura das proteínas
Estrutura:
• Primária
• Secundária
• Terciária
• Quaternária
05/10/2017
16
A ligação peptídica C-N é rígida e planar.
Estrutura primária das proteínas
α-HÉLICE
Descreve o arranjo espacial dos átomos na cadeia principal
α-hélice
Estrutura secundária das proteínas
Ligações hidrogênio 
intracadeia
05/10/2017
17
FOLHAS β
Cadeia polipeptídica em 
zigue-zague
A conformação β é mais 
estendida
Ligações hidrogênio 
intercadeia
β-pregueada
Estrutura secundária das proteínas
Descreve o arranjo espacial total de todos os átomos na proteína.
Aminoácidos distantes dentro da 
cadeia podem interagir na estrutura 
da proteína completamente 
dobrada.
Estrutura terciária das proteínas
05/10/2017
18
Estrutura quaternária das proteínas
Fonte: 
http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/introducao_proteinas/introducao_
proteinas_tres.htm
Ligações internas de uma proteína
05/10/2017
19
Importância da água (Chaplin, 2001)
Proteínas em solução aquosa
Conformação de Proteínas
Conformação: Arranjo espacial dos átomos em uma proteína;
Proteínas nativas: proteínas dobradas em suas conformações 
ativas;
Estabilidade: tendência em manter a conformação nativa;
Proteínas desnaturadas: perda da conformação ativa.
05/10/2017
20
Desnaturação de Proteínas
Estrutura nativa
Estrutura 
desnaturada
Mudanças no 
ambiente
Mudanças 
estruturais
(perda de função)
Proteína 
desnaturada
A desnaturação nem sempre é um processo indesejável:
• GELATINA: colágeno desnaturado;
Ex.: proteína desnaturada
05/10/2017
21
Desejável
Desnaturação parcial:
• Melhora as propriedades de interface (propriedades emulsificantes e
de formação de espuma)
• Melhora digestibilidade
Indesejável:
Desnaturação excessiva:
• Diminuição da solubilidade (ex.: clara do ovo);
• Perda de propriedades interfaciais.
Desnaturação de Proteínas
• Obtenção de propriedades funcionais das proteínas;
• Inativação de fatores antinutricionais proteicos (inibidores de
protease) – aumento de digestibilidade;
Fig. Estrutura primária do inibidor 
Bowman-Birk da soja
Desnaturação de Proteínas
05/10/2017
22
• Inativação de enzimas com atividade indesejável (PPO’s);
• Desnaturação de toxinas (ricina – sementes de mamona,
toxinas de microrganismos).
Desnaturação de Proteínas
Físicos
• Temperatura
• Ação mecânica
• Pressão
• Raio X
• Ultrassom
Químicos
• pH
• Sais
• Detergentes
Fatores que influenciam na desnaturação de proteínas
05/10/2017
23
• Desestabilização de interações não-covalentes
• (ligações H, interações eletrostáticas);
• Maior estabilidadeem baixas temperaturas.
Desnaturação pela temperatura
• Agitação, amassamento, batimento, homogeneização, extrusão;
• Incorporação de ar e ligação das proteínas na interface ar-líquido;
• Mudanças conformacionais (estrutura quaternária e terciária);
• Ex.: merengue.
Desnaturação por agitação mecânica
05/10/2017
24
• Maior estabilidade à desnaturação no pI;
• pH neutro: carga negativa, repulsão eletrostática leve;
• pHs extremos: forças de repulsão eletrostáticas são fortes;
• Inchamento e desdobramento das proteínas;
• Reversível ou irreversível (ex.: hidrólise de ligação peptídica em pHs muito
altos).
Desnaturação pelo pH
Referências bibliográficas
FENNEMA, O. R.; DAMODARAN, S.; PARKIN, K. L. Química de
Alimentos de Fennema – 4ª ed. - Editora Artmed, 2010.
BOBBIO, F.O.; BOBBIO, P.A. Introdução à química de alimentos. 3.
ed. São Paulo: Varela, 2003. 238p.
LEHNINGER, A. L.; Nelson, D. L.; Cox, M. M., Lehninger principles of
biochemistry. Worth Publishers: New York, 2000.
48