PROTEÍNAS

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Proteínas
Aminoácidos ligados entre si formando cadeias polipeptídicas. 
Os aminoácidos presentes nas proteínas possuem: 
- Grupo amino NH2
- Grupo carboxila COOH
As proteínas são substancias sólidas, incolores, insolúveis em solventes orgânico, algumas solúveis em água e outras em soluções de sais, ácidos ou bases, formando coloides (estrutura gelatinosa) 
FUNÇÕES: estruturais, motoras, hormonais, enzimas, anticorpos, transporte, reserva, nucleoproteínas (DNA e RNA), membrana. 
PROTEÍNAS ESTRUTURAIS: responsáveis pela construção dos tecidos 
- Colágeno: ossos, cartilagem, tendões e pele;
- Queratina: pelos, cabelo, unha. 
- Miosina: músculos, responsáveis pela contração; 
- Albumina: plasma sanguíneo;
- Hemoglobina: hemácias – transporte de gases. 
PROTEÍNAS REGULADORAS: controlam as funções orgânicas 
- Enzimas: catalisadoras de reações bioquímicas: amilase, maltase, pepsina, etc.
- Hormônios e neurotransmissores: regulam as funções orgânicas: insulina, gastrina, glucagon, serotonina, etc. 
As proteínas também podem participar do sistema de defesa do organismo na forma de anticorpos (imunoglobulinas) e de mediadores da resposta imune (proteínas do sistema complemento e as interleucinas).
PROTEÍNAS COMPLETAS: fornecem aminoácidos necessários as células e mantem os seres vivos. 
PROTEÍNAS SEMICOMPLETAS: fornecem aminoácidos mas não mantem o ser vivo. 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
Os aminoácidos se unem por meio de ligações peptídicas, dando origem a peptídeos e proteínas. 
Ligação entre o grupo funcional carboxila (COO-) de um aminoácido com o grupo amino (NH3+) de outro aminoácido, com a liberação de uma molécula de água. 
Esse tipo de reação não corre de maneira espontânea, mas com a participação de estruturas intracelulares, os ribossomos que se encontram no RER.
A síntese proteica é um processo metabólico (anabolismo) funcional complexo, que envolve ribossomos, ácidos nucleicos, proteínas e enzimas, a partir da qual podem ser formados peptídeos e/ou proteínas. 
PEPTIDIOS 
Desempenham inúmeras funções como, por exemplo, atuas como hormônios (encefalinas, oxitocina, vasopressina, glucagon), antibióticos (gramicidina), entre outras. 
 Quando ocorre a ligação entre os aminoácidos, a nova estrutura pode ser classificada de acordo com o número de resíduos (radicais) de aminoácidos presentes: 
Dipeptídio: estrutura formada por dois resíduos de aminoácidos unidos por uma ligação peptídica;
Tripeptídio: estrutura formada por três resíduos de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. 
Oligopeptídio: estrutura (polímero) contendo de 4 a 40 resíduos de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. 
Polipeptídio: estrutura (polímero) contendo acima de 40 resíduos de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. 
Independente da quantidade de aminoácidos, a cadeia sempre irá apresentar em uma das extremidades um grupamento de amina livre (N-terminal), e na outra extremidade, um grupo carboxila (C-terminal).
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS DE ACORDO COM SUA ESTRUTURA
ESTRUTURA PRIMÁRIA: 
Sequência linear de aminoácidos, os quais se mantêm unidos por meio de ligações peptídicas e pontes de dissulfeto.
O primeiro resíduo de aminoácido de uma cadeia de aminoácidos unidos por meio de ligações peptídicas está localizado na extremidade N-terminal; as cadeias que apresentam mais de 50 aminoácidos constituem as proteínas, e as cadeias que apresentam em sua composição de duas a até 40 unidades de aminoácidos constituem os peptídios.
ESTRUTURA SECUNDÁRIA:
Presença de pontes de hidrogênio as quais mantêm a forma estrutural de um composto proteico. 
Configuração em α-hélice: está presente em cadeias polipeptídicas de uma proteína que apresenta forma de uma espiral, formato cilíndrico, a qual é mantida por ligações peptídicas e pontes de hidrogênio entre resíduos de uma mesma cadeia polipeptídica, projetando as cadeias laterais dos resíduos dos aminoácidos para o lado de fora da espiral.
Configuração em β-pregueada: resultado de ligações de pontes de hidrogênio entre duas ou mais cadeias polipeptídicas em antiparalelo, estando quase que completamente estendido. 
ESTRUTURA TERCIÁRIA
Enovelamento de cadeias polipeptídicas em configuração secundária. 
A configuração terciaria de uma proteína tem inicio no processo de síntese com a participação das chaperonas, proteínas especializadas no processo de enovelamento. 
Utiliza vários tipos de ligações: por pontes de hidrogênio, por pontes de dissulfeto, hidrofóbicas e interações iônicas. 
As proteínas que possuem esse tipo de configuração apresentam formato globular, e geralmente a função biológica de uma proteína globular está relacionada com um processo bioquímico, como, por exemplo: 
Enzimas: substancias que catalisam reações químicas;
Anticorpos: atuantes no sistema imunológico;
Toxinas: podem ser responsáveis pelo envenenamento alimentar.
A porção interna de uma proteína terciaria apresenta característica apolar (hidrofóbica), e a porção externa da proteína apresenta característica polar (hidrofílica); tal característica anfipática auxilia na manutenção da forma das proteínas com essa configuração.
 
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
União ou associação de cadeias proteicas terciárias; a união dessa estrutura quaternária é mantida por meio de forças iônicas ou pontes de hidrogênio. Essas podem ser: diméricas (formadas por duas subunidades), triméricas (formada por três subunidades) e multiméricas (várias subunidades).
PROTEÍNAS GLOBULARES E FIBROSAS: 
As proteínas constituídas por mais de uma cadeia polipeptídica, e que se apresentam em formato esférico são denominadas de GLOBULARES, solúveis em água e responsável por varias funções biológicas, como por exemplo, enzimas, transportadores (hemoglobina e mioglobina), moduladores fisiológicos, anticorpos, toxinas. 
As proteínas constituídas por um formato fibroso e alongado, são denominadas FIBROSAS, são insolúveis em água e apresentam função estrutural; esse tipo de proteína é composto pela associação de várias cadeias polipeptídicas longas, podendo apresentar estrutura secundaria em α-hélice nas α-queratinas (epiderme, cabelo, unhas) e colágeno. 
 
PROTEÍNAS CONJUGADAS: 
Apresentam uma molécula orgânica não proteica, chamada grupo prostético (grupos não aminoácidos, tais como carboidratos, lipídios, íons ou pigmentos).
Também podemos classificar como proteína conjugada aquela que apresenta um aminoácido modificado pela adição de algum grupo funcional durante uma reação química. 
As lipoproteínas, tais como LDL e HDL, são exemplos de proteínas conjugadas - nesse caso, com lipídios. 
CONFIGURAÇÃO NATIVA DE UMA PROTEÍNA: quando a estrutura proteica está completa, com todos os aminoácidos, estando pronta para realizar suas funções biológicas. 
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS
Consiste no processo de desorganização de sua configuração nativa, gerando uma ruptura nas ligações mais fracas (pontes de hidrogênio e dissulfeto). Há perda de configuração nativa e consequentemente, perda de sua função biológica. 
O processo de desnaturação pode ser ocasionado por: 
Calor: promove a ruptura de ligações fracas que mantêm aas configurações estruturais secundárias e terciárias. A elevação da temperatura corpórea pode levar à desnaturação de proteínas presentes em microrganismos nocivos a saúde, caracterizando-se como um mecanismo de defesa; também cabe mencionar que a febre alta pode causar desnaturação de células neuronais. 
Solventes orgânicos (álcool, éter, clorofórmio, acetona) : alteração na polaridade do meio aquoso normal; quanto mais polar for o solvente, maior será a sua capacidade de promover a desnaturação; álcool etílico ou isopropílico são bons desinfetantes. 
Ácidos e Bases: alteraram a distribuição de cargas positivas e negativas (ionização) das proteínas.
Detergente: a parte hidrofóbica penetra no interior da molécula proteica associando-se com radicais apolares, o que leva ao rompimento de ligações hidrofóbicas. 
Modificação não enzimática de proteínas: podeocorrer por meio de reações com compostos diferentes de enzimas, como, a glicosilação de uma hemoglobina, a qual ocorre com maior intensidade em indivíduos que se encontram em estado de hiperglicemia, e tal associação acarreta a perda da função hemoglobina. 
O processo de desnaturação pode ocorrer de forma irreversível. Em alguns casos, quando são retirados os fatores que favorecem a desnaturação, este processo é interrompido e a proteína pode voltar à sua estrutura nativa, fenômeno chamado de RENATURAÇÃO. 
A proteína desnaturada apresenta as seguintes alterações: 
Físicas: aumento da viscosidade; não podem ser cristalizadas ou auto-organizadas;
Químicas: maior reatividade devido à exposição de grupos químicos que estavam encobertos por estruturas; consequente precipitação.
Biológicas: perda de suas propriedades enzimáticas, antigênicas e hormonais; facilmente digeridas por enzimas hidrolíticas.
Um exemplo clássico de substituição de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica é a anemia falciforme, patologia na qual ocorre a troca de apenas um aminoácido da cadeia β. A substituição que ocorre é de um glutamato (polar negativo) por uma valina (apolar), a qual acarreta a formação de um precipitado fibroso que acaba por desconfigurar a hemácia, de modo que esta assume um formato de foice; essa alteração na estrutura da hemoglobina acaba por obstruir os capilares e, consequentemente, dificulta uma oxigenação adequada dos tecidos corpóreos.