BIOQUÍMICA APLICADA 2016

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EMENTA
Estudo dos principais componentes estruturais dos organismos vivos (glicídos,
lipídios e proteínas), bem como das vias metabólicas de anabolismo e
catabolismo destes componentes, no que diz respeito à sua função, regulação e
importância.
3. OBJETIVOS DA DISCIPLINA
3.1 GERAL
Conhecer os aspectos estruturais e metabólicos de biomoléculas e suas
correlações nos processos bioquímicos.
3.2 ESPECÍFICO (S)
 Caracterizar as estruturas químicas e grupos funcionais de moléculas
biológicas;
 Reconhecer as rotas metabólicas para geração e armazenamento de energia;
 Relacionar as rotas biossintéticas dos principais componentes bioquímicos;
 Correlacionar a bioquímica metabólica com a fisiologia e com algumas
patologias associadas a carboidratos, lipídios e aminoácidos;
 Aplicar fundamentos teóricos de bioquímica metabólica.
 Apresentação da disciplina. Planejamento didático. Introdução à bioquímica 
aplicada.
 Origem da vida: procarioto e eucarioto
 Genética: uma revisão.
 Bioquímica da água - Parte 1
 Bioquímica da água - Parte 2
 Sais minerais.
 Compreender a estrutura dos Aminoácidos, funções biológicas e a influência 
fisiológica e patológica desta estrutura no organismo humano.
 Cont. Compreender a estrutura dos Aminoácidos, funções biológicas e a 
influência fisiológica e patológica desta estrutura no organismo humano.
 Semipresencial.
 Compreender a estrutura das Proteínas, funções biológicas e a influência 
fisiológica e patológica desta estrutura no organismo humano.
 Semipresencial.
 Compreender a estrutura das Enzimas, funções biológicas e a influência 
fisiológica e patológica desta estrutura no organismo humano.
 Compreender a estrutura dos Glicídios, funções biológicas e a influência 
fisiológica e patológica desta estrutura no organismo humano.
 Carboidratos: Vias Especiais.
 Identificação de glicídios.
 Compreender a estrutura das Vitaminas, funções biológicas e a influência 
fisiológica e patológica desta estrutura no organismo humano - sorteio dos 
seminários.
 Compreender a estrutura dos Lipídeos, funções biológicas e a influência 
fisiológica e patológica desta estrutura no organismo humano - sorteio dos 
seminários.
 Compreender a estrutura das Lipoproteínas, funções biológicas e a influência 
fisiológica e patológica desta estrutura no organismo humano.
 Revisão e Simulado.
 A1 
 Digestão e Absorção de Lipídeos e Vitaminas.
 Compreender a estrutura dos Hormônios, funções biológicas e a influência 
fisiológica e patológica desta estrutura no organismo humano.
 Visão geral do metabolismo.
 Metabolismo, Transportadores de Energia Metabolismo intermediários: ciclo 
do ácido cítrico.
 Metabolismo de aminoácidos – regulação.
 Metabolismo Lipídico: Degradação e Biossíntese.
 Metabolismo do glicogênio hepático e muscular.
 Semipresencial.
 Importação e Secreção de Proteínas.
 Degradação Oxidativa de Proteínas.
 Bioquímica da respiração
 Oxidativa de Carboidratos (Respiração Celular).
 Glicólise, gliconeogênese regulação.
 Colheita de sangue.
 Diabetes.
 Analise e Diagnóstico laboratorial de Glicemia.
 Seminários
 Revisão e Simulado.
 A2
 EXAME
REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS
6.1 BÁSICAS
• ALBERTS, B.; BRAY, D.; JOHNSON, A ; LEWIS, J.; RAFF, M,; ROBERTS, K.; WALTER, 
P. Fundamentos da Biologia Celular. Ed. Artes Médicas Sul, 2004.
• CAMPBELL, M.K. Bioquímica, 4. ed., Porto Alegre: Artes Médicas Sul, 2006.
• Editora: Artmed, Autor: DONALD VOET & JUDITH G. VOET, Bioquimica, ISBN: 
8536306807, Origem: Nacional, Ano: 2006. Edição: 3, Número de páginas: 
1596, Acabamento.
6.2 COMPLEMENTARES
• MARZZOCO, A.; TORRES, B.B. Bioquímica Básica. 30 Ed. Rio de Janeiro: 
Guanabara Koogan, 2007.
• MURRAY, R. K. et al. Bioquimica Ilustrada. 260 Ed. São Paulo: Atheneu, 2006.
• VOET, D.; VOET, J.G.; PRATT, C.W. Fundamentos de Bioquímica, 1ª ed., Porto 
Alegre: Artes Médicas Sul, 2000 (11 exemplares) / 2006. 
CONCEITOS
A bioquímica é o estudo da vida no seu nível molecular.
O significado desse estudo é bastante intensificado se estiver
relacionado com a biologia dos organismos.
Para melhor compreensão de nosso estudo deveremos
começar fazendo uma discussão sobre a origem da vida,
genética e finalmente bioquímica.
O PLANO MOLECULAR DA VIDA
 Origem da vida;
 Procariotos;
 Eucaritotos;
 Genética: Uma revisão.
ORIGEM DA VIDA
Células
A muito tempo se reconhece que a VIDA está baseada em 
unidades morfológicas denominadas CELULAS.
São classificadas em dois grupos principais:
Procariotos e Eucariotos
PROCARIOTOS
 Organismos unicelularaes
 Não apresentam seu material genético delimitado por uma membrana;
 Não possuem nenhum tipo de compartimentalização interna por membranas;
 Estão ausentes várias outras organelas, como as Mitocôndrias, o Complexo de Golgi e o Fuso mitótico;
 DNA é cíclico e o ribossomo é presente;
 Não se juntam formando organismos pluricelulares, já que não tem a capacidade de formar tecidos.
PROCARIOTOS
 O DNA dos procariontes, geralmente é composto por um único cromossoma circular;
 Também pode existir DNA sob a forma de anéis, os plasmídeos;
 Apesar de não possuirem organelas celulares, podem conduzir seus processos metabólicos na membrana 
celular;
 São sempre organismos unicelulares, reproduzindo-se assexuadamente por fissão binária;
Bactéria - Escherichia coli
Vista (macroscópica)
Bactéria - Escherichia coli
Vista (microscópica)
Escherichia coli
Vista (Ilustrativa)
Vacúolos: Digere junto com os lisossomas o material
dentro da célula transformando-as em células
menores que serão transformadas como matéria
prima ou fonte de energia para os processos
celulares
Citoplasma: Além de servir de meio reacionário, é onde se localizam as mitocôndrias e o citoesqueleto,
este mantendo a consistência e a forma da célula. É também o local de armazenamento de substâncias
químicas indispensáveis à vida. As reações metabólicas vitais têm lugar neste compartimento celular:
glicólise anaeróbia e a síntese poteica.
Lisossoma: Responsável 
pela digestão intracelular 
sendo capaz de digerir 
partes da própria célula
Ribossomos: Ocorre a síntese proteica
Reticulo endoplasmático rugoso:
Juntamente com os ribossomas atua na 
síntese proteica
Retículo endoplasmático liso: Síntese de diversos
lipídeos (colesterol, hormônios e fosfolipídios.
Também ocorre a desintoxicação celular
Microtúbulos: Organiza a divisão celular
Complexo de Golgi: Armazenamento, 
transformação, empacotamento e remessa 
substâncias na célula, além de atuar na 
secreção do ácido pancreático
Mitocôndria: Respiração celular
(queima controlada de substâncias
orgânicas, por meio da qual a energia
contida no alimento é gradualmente
liberada e
transferida para a molécula de
ATP
Centríolos: Divisão celular das células animais e 
podem também se autoduplicar
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Mas, basicamente, de que é feito uma célula eucarionte? 
A Citologia estuda a célula, sua estrutura e funções. No entanto para podermos entender bem uma célula
precisamos primeiro conhecer do que ela é feita.
ÁGUA
 Um dos componentes básicos da célula é a água;
 A água é solvente universal; para que as substâncias possam se encontrar e reagir, é preciso existir água;
 Nos processos de transporte de substâncias, intra e extracelulares, a água tem importante participação,
assim como na eliminação de excretas celulares.
 A água também tem função lubrificante, estando presente em regiões onde há atrito, como por exemplo, 
nas articulações.
A ÁGUA 
 Ciclo da água;
 A Água na Natureza;
 A Água e os seres vivos;
 A Água no corpo humano; Tipos;
 Purificação;
 Contaminação;
 Conservação.
Propriedades da Água pura
Incolor
( sem cor )
Inodora
( sem cheiro )
Insípida
( sem sabor )
Água no estado sólido
Água no estado líquido
Água no estado gasoso
Ponto de Congelação
0 º Centígrados
Ponto de Ebulição
100º Centígrados
PROPRIEDADES SOLVENTES DA ÁGUA
A água por sua natureza dipolar, dissolve ou dispersa muitas substâncias; é um solvente
muito melhor que a maior parte dos líquidos correntes.
Sais cristalizados e outros componentes iônicos: dissolvem-se com facilidade na água,
mas são quase insolúveis nos líquidos apolares.
Compostos não-iônicos, mas com caráter polar, como os açúcares, álcoois simples,
aldeídos e cetonas: dissolvem-se com facilidade na água por estabelecer ligações de
hidrogênio.
ESTRUTURA MOLECULAR DA ÁGUA
Uma molécula de água é formada por dois átomos de hidrogênio ligados a um átomo de 
oxigênio. 
A água é uma molécula polar, pois todas as moléculas que se ligam por ligações iônicas são 
polares.
HH
Moléculas polarizadas ou moléculas polares
HH
H
-
+ +
Ligação por 
pontes 
de 
hidrogênio
o
H
H H
o
o
o
-
Propriedades da água
Coesão e adesão: coesão atração entre as moléculas; adesão- atração entre moléculas de
água e de outras substâncias polares;
Poder de dissolução: hidrofílica: dissolvem e hidrofóbica: não dissolvem;
Capilaridade: sobe por capilar devido a força de adesão e coesão geradas pelas moléculas.
Calor específico: é a quantidade de calor necessária para elevar em 1ºC a temperatura de
1g dessa substância.
Água (H2O)
Solvente Universal
 Dissolve compostos inorgânicos e alguns orgânicos.
 Dissolve compostos polares e alguns apolares.
 A água é o liquido fundamental a vida.
ALTA TENSÃO SUPERFICIAL
É a alta capacidade das moléculas de água se manterem unidas...
O inseto não perfura a 
camada superficial da 
água.
Coesão das moléculas de
água quando jogamos
uma esfera de vidro.
A prancha do surfista é
feita de material
impermeável e ainda
aumenta a superfície e
consegue ficar sobre a
superfície sem afundar.
Ponte de Hidrogênio
ALTA TENSÃO 
SUPERFICIAL
CALOR ESPECÍFICO
A água consegue manter sua temperatura
constante por mais tempo.
QuenteFrio QuenteFrio
A água transporta substâncias que não consegue dissolver, são insolúveis.
1. Juntamos solo à água 2. Misturamos bem
Conclusão: As partículas do solo ficam suspensas na água, é uma suspensão aquosa.
TAMPÕES
Substâncias que em solução aquosa dão a estas soluções a propriedade de resistir a 
variações do seu pH quando as mesmas são adicionadas em quantidades pequenas 
de ácidos (H+) ou base (OH-).
QUASE TODOS OS PROCESSOS
BIOLÓGICOS SÃO DEPENDENTES DO
PH.
Plasma: 7,35 – 7,48 (6,8 a 7,8)
Intracelular: Função da célula
(Eritrócito: 7,2).
Sistema Tampão Bicarbonato
É um sistema tampão fisiológico efetivo
Principal tampão do espaço extracelular: ácido carbônico
/Bicarbonato.
 Quando H+ é adicionado no sangue, a concentração de
H2CO3 (diácido ou ácido carbônico) aumenta,
aumentando a concentração de CO2 no sangue,
aumentando a pressão deles nos espaços aéreos e o CO2
é expirado.
 Quando a OH- é adicionado ocorrem eventos opostos
 A finalidade do tampão é manter o pH do sangue
praticamente constante.
Portanto, o corpo não depende da
ingestão de compostos exógenos ou de
sínteses complexas para a manutenção
desse sistema-tampão.
Os componentes do sistema-tampão do 
bicarbonato são produzidos metabolicamente 
em grande quantidade. 
Atividade catalítica das enzimas
Diagnóstico de doenças (sangue e urina). 
Ex.: plasma sanguíneo do animal com diabetes 
é menor que 7,4 (acidose).
Condição Causas possíveis 
acidose 
respiratória 
apnéia ou capacidade pulmonar prejudicada, com acúmulo de CO2 nos 
pulmões. 
acidose 
metabólica 
ingestão de ácido, produção de cetoácidos no diabetes descompensado 
ou disfunção renal. 
(Em todas elas, há um acúmulo de H+ não decorrente de um excesso de 
CO2.) 
Condição Causas possíveis 
alcalose 
respiratória 
hiperventilação, produzindo diminuição do CO2 no sangue. 
alcalose 
metabólica 
ingestão de álcali (base), vômitos prolongados (perda de HCl) ou 
desidratação extrema levando a retenção de bicarbonato pelos rins. 
(O aspecto comum é a perda de H+ não decorrente de uma baixa do CO2 
sangüíneo) 
 
Alterações do equilíbrio ácido-básico
Importância da água para os seres vivos
 Moderador de temperatura;
 Veículo das substâncias que passam através da membrana; Indispensável ao metabolismo 
celular;
 Coesão e adesão -tensão superficial (as pontes de hidrogênio mantêm as moléculas de 
água unidas umas às outras);
 Lubrificante.
Ou seja: 
Atividade celular depende de água...
+ água - água + água
- água
Quanto mais água maior será 
a atividade celular
A água nos seres vivos
ÁGUA
 Metabolismo: é o conjunto de reações químicas de um organismo, podendo ser classificado como
metabolismo energético e plástico. Quanto maior a atividade química (metabolismo) de um órgão,
maior o teor hídrico.
 Idade: o encéfalo do embrião tem 92% de água e o do adulto 78%.A taxa de água em geral decresce
com a idade.
 Espécie: na espécie humana há 64% de água e nas medusas (água-viva) 98%. Esporos e sementes
vegetais são as estruturas com menor proporção de água (15%).
TRATAMENTO PARA USO DOMÉSTICO
Portaria n.º 518, de 25 de março de 2004
Art. 5.º São deveres e obrigações do Ministério da Saúde, por intermédio
da Secretaria de Vigilância em Saúde – SVS:
I – “promover e acompanhar a vigilância da qualidade da água, em articulação com as
Secretarias de Saúde dos Estados e do Distrito Federal e com os responsáveis pelo controle
de qualidade da água, nos termos da legislação que regulamenta o SUS”;
II – “estabelecer as referências laboratoriais nacionais e regionais, para
dar suporte às ações de maior complexidade na vigilância da qualidade da água para
consumo humano”;
III – “aprovar e registrar as metodologias não contempladas nas referências citadas no
artigo 17 deste Anexo”;
CONTAMINANTES BÁSICOS
ÁGUA POTÁVEL
 Inorgânico dissolvido(Na+, Cl-, Fe+3, Ca+2, Mg+2)
 Orgânico dissolvido(Ácidos, Pesticidas, Herbicidas)
 Microrganismos
 Gases Dissolvidos(CO2)
TRATAMENTO DE ÁGUA
Para que fim ?
Boas Práticas de Fabricação
Resolução - RDC nº 210, de 04 de agosto de 2003
Agência Nacional de Vigilância Sanitária
ANEXO III Roteiro de Inspeção para Empresas Fabricantes de Medicamentos
Art. 3° Instituir como norma de inspeção para fins da verificação do cumprimento
das Boas Práticas de Fabricação de Medicamentos, para os órgãos de vigilância
sanitária do Sistema Único de Saúde, o Roteiro de Inspeção para Empresas
Fabricantes de Medicamentos, conforme Anexo III desta Resolução.
Tipos de Água na Indústria Farmacêutica
Água purificada (PW): obtida por osmose reversa ou deionização.
Água para injetáveis (WFI): obtida por destilação ou por qualquer outra
tecnologia que produza água do mesmo nível ou melhor que a destilada
(harmonização das farmacopéias USP/EP)
Filtros multimídias
Camadas especiais para filtração
Sem poder de remoção bacteriana
Antracito: variedade compacta e dura do mineral carvão 
Areia: filtração de partículas sólidas
Seixo: fragmento de mineral ou de rocha e usado 
para filtração de partículas sólidas .
Água
PRÉ-TRATAMENTO
SAIS MINERAIS
Principais sais na forma iônica:
 Sódio
 Potássio
 Cloro
 Iodo
 Ferro
 Cálcio
 Fosforo
 Flúor
 Mangnésio
 Zinco
Sódio (Na) e Potássio (K): importanteno equilíbrio osmótico, agindo no
funcionamento da membrana e no impulso nervoso.
Cloro (Cl): um dos minerais mais importantes na regulação da pressão osmótica,
pois o cloro ionizado, juntamente com o sódio, mantém o balanço aquoso.
Participa no equilíbrio ácido-base e na manutenção do Ph sanguíneo.
O cloro secretado pela mucosa gástrica como ácido clorídrico acarreta a acidez
necessária para a digestão no estômago e para a ativação de enzimas.
Iodo (I): importante para o funcionamento da tireóide. É encontrado nos peixes e
frutas. Estimula a glândula tireóide.
Ferro (Fe): Compõe a hemoglobina dos glóbulos vermelhos. É encontrado nos feijão,
espinafre, ostras, castanhas e carnes em geral.
Cobre (Cu): Componente de muitas enzimas. Essencial para a síntese da hemoglobina.
Cálcio (Ca): coagulação sanguínea; contração
muscular; formação dos ossos e dentes.
Cálcio (Ca) A carência pode determinar o raquitismo
nas crianças e osteoporose nos adultos.
É encontrado nas verduras, soja, leite e derivados.
Fósforo (P): composição dos ossos.
Esse elemento tem numerosas funções críticas no organismo, está presente em
todas as membranas celulares, integra a estrutura dos ossos e dentes, dando-
lhes maior solidez; participa ativamente do metabolismo dos glicídios e atua na
contração muscular.
Flúor (F): O flúor se concentra nos ossos em crescimento e nos dentes em 
desenvolvimento das crianças, ajudando a endurecer o esmalte dos dentes de 
leite e permanentes que ainda não nasceram.
O flúor ajuda a endurecer o esmalte dos dentes permanentes que já se formaram.
O flúor trabalha durante os processos de desmineralização e remineralização que 
ocorrem naturalmente em sua boca.
Flúor (F):Sua saliva contém ácidos que causam a desmineralização nos dentes. 
Estes ácidos são liberados após a alimentação.
Em outros momentos - quando sua saliva está menos ácida - ocorre justamente o 
oposto, a reposição “remineralização” do cálcio e do fósforo que mantém seus 
dentes resistentes.
Importante: Quando o flúor está presente durante a remineralização, os minerais 
depositados são mais duros do que seriam sem o flúor, ajudando a fortalecer seus 
dentes e a prevenir a dissolução durante a próxima fase de desmineralização. 
Magnésio (Mg): A maior parte do magnésio no organismo
encontra-se nos ossos e, esse íon desempenha papel de
importância na atividade de muitas coenzimas e, em reações
que dependem da ATP.
Também exerce um papel estrutural, o íon
de Mg2+ tem uma função estabilizadora
para a estrutura de cadeias de DNA e
RNA.
Zinco (Zn): participa da fabricação de insulina e de certas enzimas, estimula o
crescimento e a cicatrização da pele.
Encontramos nas carnes, frutos do mar, peixes, leite e ovos.
SAIS MINERAIS
Aparecem na composição da célula sob duas formas básicas: imobilizada e dissociada. 
Forma imobilizada: como componentes de estruturas esqueléticas (cascas de ovos, ossos, etc.). 
SUBSTÂNCIAS 
ORGÂNICAS
BIOMOLÉCULAS
 Aminoácidos;
 Proteínas;
 Glicídios;
 Lipídeos.
OBJETIVO DESTA DISCIPLINA
 Compreender a estrutura dos Aminoácidos, funções biológicas e a influência fisiológica e
patológica desta estrutura no organismo humano.
AMINOÁCIDOS
 São as unidades fundamentais das PROTEÍNAS;
 Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em sequência de apenas 20 aminoácidos;
 Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais, que só aparecem em 
alguns tipos de proteínas.
AMINOÁCIDOS
A presença de um carbono central 
alfa, quase sempre assimétrico
Ligados a este carbono central, há 
um grupamento CARBOXILA,
Um grupamento AMINA
Um átomo de hidrogênio
O quarto ligante é um radical chamado
genericamente de "R", responsável pela
diferenciação entre os 20 AMINOÁCIDOS.
É o radical "R" quem define uma série de características dos
aminoácidos, tais como polaridade e grau de ionização em
solução aquosa. É a polaridade do radical "R" que permite a
classificação dos aminoácidos em três classes:
AMINOÁIDOS
Existem vinte tipos diferentes de AA que fazem parte das proteínas. Um mesmo AA pode aparecer várias
vezes na mesma molécula.
Atenção: Parte desses AA são essenciais (precisam ser
obtidos da alimentação), a partir dos quais o organismo pode
sintetizar todos os demais (AA naturais).
O que diferencia um AA de outro é o radical R.
Ex.:
AMINOÁCIDOS
Aminoácidos são a fonte da formação das proteínas.
São pequenas moléculas que unidas ajudam a manter a estrutura do nosso corpo e
também atuam na construção e bom funcionamento de nossos órgãos.
Assim são produzidos pelo nosso organismo e outros através de alimentos .
AMINOÁCIDOS
Os aminoácidos configuram cerca de 20% do peso do nosso corpo, já em forma de proteína.
Os recém-nascidos, que ainda não possuem uma dieta alimentar normal, tiram do leite
materno todos os aminoácidos essenciais que precisam para seu crescimento e
desenvolvimento.
Existem trilhões de possibilidades de combinação para formação de uma proteína.
AMINOÁCIDOS
Classificação dos Aminoácidos
Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Prolina, Fenilalanina, Triptofano e Metionina.
 Possuem radical "R" geralmente formado por carbono e hidrogênio 
 São hidrofóbicos;
Alguns ex.:
Metionina contém EnxofreProlina contém anel amina Alanina Isoleucina
AMINOÁCIDOS
Glicina, Serina, Treonina, Cisteína, Tirosina, Asparagina e Glutamina.
 São aminoácidos com radicais "R" contendo hidroxilas e sulfidrilas.
 São hidrofílicos; 
Alguns ex.:
Glicina 
o mais simples dos aminoácidos
Serina
"R" com função alcoólica
Cisteína
possui um radical sulfidrila
AMINOÁCIDOS
Lisina, Arginina, Histidina.
 São aminoácidos diamino e monocarboxílicos;
Ex.:
Lisina Arginina Histidina
AMINOÁCIDOS
Ácido Aspártico e Ácido Glutâmico.
 São aminoácidos monoamino e dicarboxílicos;
Ex.:
Ácido Aspártico Ácido Glutâmico
AMINOÁCIDOS
Aminoácidos em Solução Aquosa: Propriedades Químicas e Elétricas
Os aminoácidos são ANFÓTEROS, pois, em solução aquosa, comportam-se como ácido e como base,
formando ÍONS DIPOLARES, a saber:
Este comportamento depende do pH do meio aquoso em que o aminoácido se encontra.
O grupamento carboxila ioniza-se em
solução aquosa liberando próton, e
adquirindo carga negativa.
O grupamento amina ioniza-se em
solução aquosa aceitando próton e
adquirindo carga positiva;
AMINOÁCIDOS
O comportamento do aminoácido depende do pH do meio aquoso em que ele se encontra.
Em meio ácido, os aminoácidos tendem a aceitar prótons, comportando-se como base e adquirindo carga
positiva - ionizam em seus radicais amina.
Em meio básico, os aminoácidos tendem a doar prótons, comportando-se como ácidos e adquirindo carga
negativa - ionizam-se em seus radicais carboxila.
AMINOÁCIDOS
Mas, como se obtem? 
Hidrólise de proteínas
As proteínas são moléculas formadas por até milhares de aminoácidos unidos por ligações peptídicas (que 
ocorre entre a carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outro). 
Essas ligações podem ser quebradas por hidrólise produzindo uma mistura complexa de aminoácidos.
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS - São obtidos somente através da alimentação. 
≽ Histidina ≽ Isoleucina ≽ Leucina ≽ Lisina ≽ Valina 
≽ Metionina ≽ Fenilalanina ≽ Treonina ≽ Triptofano
AMINOÁCIDOS NÃO ESSENCIAIS - São produzidos pelo próprio organismo. 
≼ Alanina ≼ Asparagina ≼ Ácido aspártico
≼ Cisteína ≼ Glicina ≼ Glutamina
≼ Prolina ≼ Serina ≼ Tirosina ≼ Ácido glutâmico
Obs.: Em condições normais, caso contrário devem ser obtidos na alimentação onde no decorrer da 
disciplina será informado as fontesque suprem a carência destes.
≼ ≽ Arginina ≼ ≽ O organismo humano não produz em quantidade suficiente sendo assim, necessário 
ser obtido na dieta, estaremos classificando como Essencial/Não essencial.
AMINOÁCIDOSAMINOÁCIDOS ESSENCIAIS
≽ Histidina
 Precursor de histamina, um composto libertado pelo sistema imunitário durante uma 
reação alérgica.
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS
≽ Isoleucina ≽ Leucina ≽ Valina
 Protegem os músculos de lesões por esforço excessivo, através da promoção da síntese de proteínas e da
redução do catabolismo proteico.
 Participam também, como substrato, para a gliconeogênese (síntese de glicose), podendo ser
convertidos em componentes essenciais à produção de energia, principalmente na musculatura
esquelética (onde também estimulam a produção dos aminoácidos L-alanina e L-glutamina).
AMINOÁCIDOSAMINOÁCIDOS ESSENCIAIS
≽ Metionina
 Metionina, cuja ausência pode fazer com que a urina não seja processada pelo 
organismo, causando inchaço no indivíduo.
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS
≽ Fenilalanina
 Se transforma nos neurotransmissores ( Dopamina, Adrenalina e Noradrenalina).
 A fenilalanina é usada pra aumentar o bem estar e o prazer , pois forma a feniletilamina.
Obs.: o chocolate é rico em fenilalanina ( melhora a depressão e o prazer ).
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS
≽ Fenilalanina
 Restrito ao câncer de pele ( melanoma ) ,pois aumenta a síntese de melanina.
Utilizado no tratamento de vitiligo
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS
≽ Treonina
Mais abundante aminoácido essencial à proteína imunoglobulínica.
Obs.: Existem estudos que ele age diretamente na formação das IgG. 
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS
≽ Triptofano
 Influência na formação do neurotransmissor serotonina.
 Controla a liberação de alguns hormônios e a regulação do ritmo circadiano, do sono e do 
apetite.
AMINOÁCIDO ESSENCIAL/NÃO ESSENCIAL
≼ Arginina (Fonte: carnes, feijão, milho, ovos, peixe, cereais e arroz integral)
É codificados pelo código genético, sendo portanto um dos componentes das proteínas dos 
seres vivos. 
Em mamíferos, a arginina pode ou não ser considerada como aminoácido essencial 
dependendo do estágio do desenvolvimento do indivíduo ou do seu estado de saúde.
Além de fazer parte de
proteínas, a arginina tem papéis
importantes na divisão celular,
na cicatrização de feridas, na
remoção de amónia do corpo,
no sistema imunitário e na
produção de hormonios.
AMINOÁCIDOS NÃO ESSENCIAIS
≼ Alanina (Fonte: carnes, feijão, milho, ovos, peixe, cereais e arroz integral)
Presente no processo de construção de proteínas, sendo até mesmo vital para o mesmo. 
Outra área de atuação da alanina é no sistema
imunológico, ou seja, a nível das nossas defesas. Isso é
feito, principalmente, através da produção de
linfócitos
Essas serão aplicadas
especialmente no sistema nervoso
central e na formação dos
neurotransmissores.
AMINOÁCIDOS NÃO ESSENCIAIS
≼ Asparagina (Fonte: alimentos de origem vegetal) 
A asparagina representa cerca de 3% dos aminoácidos das proteínas do organismo humano.
Pode ser utilizada para normalizar as
funções celulares do cérebro e do
Sistema nervoso central (SNC).
AMINOÁCIDOS NÃO ESSENCIAIS
≼ Ácido aspártico (Fonte: cereais integrais, soja, feijão, lentilha)
Função de neurotransmissor excitatório no cérebro. 
Existem indicações que o ácido aspártico possa conferir resistência à fadiga.
AMINOÁCIDOS NÃO ESSENCIAIS
≼ Cisteína (Fonte: verduras de pigmentos vermelhos, alho, 
cebola, brócolis, couve, aveia e gérmen de trigo) 
Uma das maiores aplicações é a produção de aromas 
Obs.: reação de cisteína com açúcares resulta num 
produto com gosto de carne.
Muito utilizado em permanentes.
AMINOÁCIDOS NÃO ESSENCIAIS
≼ Glicina (Fonte: cevada, o arroz e a gelatina )
A glicina é um neurotransmissor inibitório no sistema nervoso central, especialmente a nível da 
medula espinal, tronco cerebral e retina. 
AMINOÁCIDOS NÃO ESSENCIAIS
≼ Glicina
Importante na formação de colagénio.
AMINOÁCIDOS NÃO ESSENCIAIS
≼ Glutamina (Fonte: carnes, peixes e derivados do leite)
A glutamina é o aminoácido livre mais abundante no tecido muscular.
Apresenta uma importante função anabólica 
promovendo o crescimento muscular. 
Este efeito pode estar associado à sua 
capacidade de captar água para o meio 
intracelular, o que estimula assim a síntese 
protéica.
AMINOÁCIDOS NÃO ESSENCIAIS
≼ Ácido glutâmico (Fonte: Cogumelos e verduras)
O Ácido Glutâmico é importante no metabolismo nos processos de neurotransmissão.
AMINOÁCIDOS NÃO ESSENCIAIS
≼ Prolina
Essencial na formação do tecido cardíaco, é facilmente mobilizado para energia muscular; 
AMINOÁCIDOS NÃO ESSENCIAIS
≼ Serina (Fonte: Arroz, ovos, leite)
Importante na produção de energia das células, ajuda a memória e funções do sistema 
nervoso. 
AMINOÁCIDOS NÃO ESSENCIAIS
≼ Serina
Melhora o sistema imunológico, produzindo imunoglobulinas e anticorpos.
AMINOÁCIDOS NÃO ESSENCIAIS
≼ Tirosina (Fontes: carnes, ovos, leites)
Precursor dos neurotransmissores dopamina, norepinefrina e epinefrina. 
Aumenta a sensação 
de 
bem-estar.
CURIOSIDADE DO AMINOÁCIDO – Tirosina e Fenilalanina
A Tirosina, classifica erroneamente como não essencial, sintetizada pela hidroxilação do
aminoácido essencial fenilalanina, a qual ocorre em um único passo onde de fato, a
necessidade de fenilalanina na dieta reflete a necessidade de tirosina também;
A presença de tirosina originária da dieta diminui, desse modo, a necessidade por fenilalanina.
OBJETIVO DESTA DISCIPLINA
 Compreender a estrutura das Proteínas, funções biológicas e a influência fisiológica e
patológica desta estrutura no organismo humano.
PROTEÍNAS
São os principais constituintes estruturais das células. Elas têm três papéis fundamentais:
1º - estruturam a matéria viva, formando as fibras dos tecidos;
2º - aceleram as reações químicas celulares (catálise) - neste caso as proteínas são chamadas de enzimas 
(catalisadores orgânicos);
3º funcionam como elementos de defesa (anticorpos).
As proteínas são macromoléculas orgânicas formadas pela junção de muitos aminoácidos (AA). 
Os aminoácidos são as unidades (monômeros) que constituem as proteínas (polímeros). 
PROTEÍNAS
As proteínas exercem na célula uma grande variedade de funções, que podem ser divididas em dois grupos:
Dinâmicas
 Transporte
 Defesa
 Catálise de reações
 Controle do metabolismo
 Contração muscular
Estruturais
 Colágeno
 Elastina
PROTEÍNAS
Pertencem à classe dos PEPTÍDEOS, pois são formadas por aminoácidos ligados entre si por LIGAÇÕES 
PEPTÍDICAS.
PROTEÍNAS
A ligação química entre dois AA chama-se ligação peptídica, e acontece sempre entre o C do 
radical ácido de um AA e o N do radical amina do outro AA.
Atenção: 
 Quando a ligação ocorre entre 2 AA chamamos a molécula formada de dipeptídio. 
 Quando ocorre com 3 AA chamamos de tripeptídio. 
 Acima de 4 AA a molécula é chamada de polipeptídio. 
 As proteínas são sempre polipeptídios (costuma ter acima de 80 AA).
PROTEÍNAS
Apesar disso, o peptídeo tem grande mobilidade rotacional, pois as ligações entre o carbono 
alfa dos resíduos do aminoácido e seus radicais carboxila e amina possuem giro livre sobre seus 
eixos:
PROTEÍNAS
Existem vinte tipos diferentes de AA que fazem parte das proteínas. Um mesmo AA pode aparecer várias
vezes na mesma molécula.
Atenção: Parte desses AA são essenciais
(precisam ser obtidos da alimentação), a
partir dos quais o organismo pode
sintetizar todos os demais (AA naturais).
O que diferencia um AA 
de outro é o radical R.
PROTEÍNAS
Apesar de existiremsomente 20 AA, o número de proteínas possível é praticamente infinito.
As proteínas diferem entre si devido:
a) a quantidade de AA na molécula,
b) os tipos de AA,
c) a sequência dos AA na molécula.
Atenção: Duas proteínas podem ter os mesmos AA nas mesmas quantidades, porém se a sequencia dos AA 
for diferente, as proteínas serão diferentes. 
Exemplo: imagine que cada letra da palavra AMOR seja um AA.
Quantas palavras diferentes podemos escrever com essas letras?
ROMA, MORA, OMAR, RAMO, etc.
PROTEÍNAS
Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:
 Proteínas Monoméricas: apenas uma cadeia polipeptídica;
 Proteínas Oligoméricas: mais de uma cadeia polipeptídica; proteínas de estrutura e função mais complexas;
Quanto à Forma:
 Proteínas Fibrosas : estrutura espacial mais simples
 Proteínas Globulares: estrutura espacial mais complexa
PROTEÍNAS
A sequência dos AA na cadeia polipeptídica é o que chamamos de estrutura primária da proteína. Se a
estrutura primária de uma proteína for mudada, a proteína é mudada. A estrutura primária é importante
para a forma espacial da proteína.
O fio proteico (estrutura primária) não fica esticado, mas sim
enrolado como um fio de telefone (forma helicoidal), devido à
projeção espacial da ligação peptídica. Essa forma é chamada de
estrutura secundária.
Em muitas proteínas a própria hélice (estrutura secundária) 
sofre dobramento sobre si mesma, adquirindo forma globosa 
chamada de estrutura terciária.
PROTEÍNAS
É essa estrutura terciária (espacial = tridimensional) que determina a função
biologicamente ativa, fazendo a proteína trabalhar como enzima, anticorpo, etc.
Vários fatores tais como, temperatura, grau de acidez (pH), concentração de
sais e outros podem alterar a estrutura espacial de uma proteína, sem alterar a
sua estrutura primária.
Este fenômeno é chamado de desnaturação.
PROTEÍNAS
O conhecimento da estrutura tridimensional de uma proteína é parte importante para a 
compreensão de como ela funciona.
Entretanto, a estrutura mostrada por meio de um desenho de duas dimensões é ilusoriamente 
estática.
As proteínas são moléculas dinâmicas cujas funções 
dependem, quase invariavelmente, das interações 
com outras moléculas, e essas interações são 
influenciadas de maneira fisiologicamente 
importante por mudanças da conformação da 
proteína, por vezes sutis, por vezes consideráveis.
CÓDIGO GENÉTICO - AMINOÁCIDOS
PROTEÍNAS – Peso(animais)
MÚSCULO SANGUE PELE
80% desidratado 70% seco 90%
 Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma especializada para uma função
biológica diversa.
 A maior parte da informação genética é expressa pelas proteínas.
 Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm enxofre.
 Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre.
 Independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídas a partir de um
conjunto básico de vinte aminoácidos.
 Desta forma, as proteínas tem como base de sua estrutura os polipeptídios formados de ligações
peptídicas entre os grupos amino (-NH2) de um aminoácido e carboxílico (-COOH) de outro,
ambos ligados ao carbono alfa de cada um dos aminoácidos.
Uma pausa para Relembrar...
Quanto a Composição:
Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos.
Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico,
denominado grupo prostético. Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas,
glicoproteínas, etc.
Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:
Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.
Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as proteínas de
estrutura e função mais complexas.
Quanto à Forma:
Proteínas Globulares - Estrutura espacial mais complexa, são
+/- esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos
com pesos moleculares entre 10.000 e vários milhões(enzimas,
transportadores como a hemoglobina, etc.)
Proteínas Fibrosas - A maioria insolúveis nos solventes
aquosos com pesos moleculares muito elevados.
São formadas geralmente por longas moléculas +/- retilíneas e
paralelas ao eixo da fibra (proteínas de estrutura-colágeno do
conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a fibrina do soro
sanguíneo ou a miosina dos músculos).
Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem estrutura
diferente - helicoidal ( tubulinas).
De acordo com seu modo de interação com a membrana:
proteínas integrais
Interagem diretamente com a membrana;
proteínas periféricas
Associam-se às membranas ligando-se à superfície delas;
proteínas ligadas a lipídeos
Estrutural e Contrátil: Participam como matéria-prima na construção de estruturas
celulares e histológicas.
Ex.:
O colágeno- encontrada nos ossos, tendões, cartilagens e na pele.
A queratina-encontrada na pele, unhas e cabelo, possui propriedades impermeabilizantes
que dificultam a perda de água pelos animais
A albumina presente em abundância no plasma sangüíneo
As proteínas miofibrilares “actina e miosina” (músculo).
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
Fibras colágenas – São formadas basicamente pela proteína colágeno e mais comuns do que as fibras
elásticas e as reticulares.
São conhecidos cerca de quinze tipos de colágeno,
cada um deles formado por cerca de três cadeias
polipeptídicas enoveladas em hélice.
Elas são resistentes à tração, distendendo-se um
pouco quando tensionadas.
No tecido conjuntivo denso modelado, as fibras
colágenas estão orientadas lado a lado e apresentam
alto grau de compactação, o que confere aos
tendões grande resistência e pouca elasticidade.
QUERATINA
A queratina é uma proteína fibrosa porque a sua estrutura tridimensional lhe confere 
características especiais: microfilamentos com resistência, elasticidade e impermeabilidade à 
água.
 Mesmo mortas, as camadas de células 
queratinizadas detêm os micróbios e impedem a 
desidratação das células que estão logo abaixo. 
 Isso ocorre porque a queratina é impermeável à 
água. 
 Além disso, essas células mortas impedem que o 
atrito prejudique as células vivas servindo-lhes 
de barreira. 
É formada de proteína impermeabilizante.
ALBUMINA
 Principal proteína do plasma sanguíneo, é 
sintetizada no fígado, pelos hepatócitos.
 Manutenção da pressão osmótica.
 Transporte de hormônios tiroideais.
 Transporte de hormônios lipossolúveis.
 Transporte de ácidos graxos livres.
 Transporte de bilirrubina não conjugada.
 União competitiva com ions de cálcio.
 Controle do pH.
ACTINA E MIOSINA
 Além da contração dos músculos, o complexo
actina-miosina também impulsiona outros tipos
de movimentos em células não-musculares,
como, por exemplo, o deslocamento de organelas
citoplasmáticas e o movimento de ameboides.
 Na divisão celular, o sistema actina-miosina
possibilita a contração do citoplasma, o que leva à
separação das células filhas.
 Além disso, essas proteínas são responsáveis pela
formação do citoesqueleto, ou seja, conferem
forma a todas as células do organismo
Propriedades elétricas
O comportamento de uma proteína globular em solução ácida ou básica é 
determinado em grande parte pelo número e natureza dos grupos ionizáveis nos 
radicais R dos resíduos de aminoácidos. 
A intensidade de ionização dos grupos funcionais dos radicais R será 
influenciada pela natureza dos radicais R circunvizinhos.
As proteínas, do mesmo modo que os peptídeos e aa, possuem pHs isoelétricos 
característicos nos quais elas se comportam como íons dipolares, não 
possuindo cargas positivas ou negativas em excesso
Solubilidade
A solubilidadedepende do número e do arranjo de cargas na molécula, que por 
sua vez depende da composição em aminoácidos. 
Partes não protéicas da molécula, como lipídeos, carboidratos, fosfatos, etc., 
também afetam a solubilidade.
A solubilidade da proteína pode ser modificada por fatores como:
 pH
 Força iônica
 Constante dielétrica do solvente 
 Temperatura. 
Função Hormonal
Muitos hormônios são, na verdade, proteínas especializadas na função de
estimular ou inibir a atividade de determinados órgãos, sendo portando
reguladores do metabolismo.
Ex. o hormônio pancreático insulina que, lançado no sangue, contribui para a
manutenção da taxa de glicemia.
Função de Transporte
Muitas proteínas são transportadoras de nutrientes e metabólitos entre fluidos e tecidos; 
de uma forma geral, transportam ativamente substâncias. 
A hemoglobina é uma proteína que transporta oxigênio dos alvéolos para os tecidos e gás 
carbônico dos tecidos para os pulmões.
Função Nutritiva 
Qualquer proteína exerce esta função, enquanto não for tóxica. 
Todos os alimentos ricos em proteína, como as carnes em geral, são fontes naturais de 
aminoácidos indispensáveis aos seres vivos para a produção de outras proteínas. 
Função Reguladora 
Esta função é desempenhada por um grupo especial de proteínas denominadas 
vitaminas. 
As células dos vegetais clorofilados e certos microorganismos, como bactérias, têm a 
capacidade de produzirem vitaminas. 
Cada vitamina tem um papel biológico próprio, por isso não pode ser substituída 
por outra. 
Nos animais se dá através do processo de nutrição. 
Função de Defesa
Em nosso sistema imunológico, existem células especializadas na identificação de
proteínas presentes nos organismos invasores, que serão consideradas "estranhas".
Estas proteínas invasoras denominam-se antígenos e promovem a produção de proteínas
de defesa, nos plasmócitos, denominadas anticorpos que combinam-se
quimicamente aos antígenos com o objetivo de neutralizá-los (há especificidade
entre antígeno e anticorpo, ou seja, um anticorpo só neutralizará o antígeno que
estimulou a sua formação).
Funções das Proteínas
Função de Reserva
Sementes de plantas armazenam proteínas para a germinação.
Ex.: albumina do ovo e a caseína do leite. 
Função de Coagulação sangüínea
Vários são os fatores da coagulação que possuem natureza proteica, como por exemplo: 
Fibrinogênio, globulina anti-hemofílica
Alteração patológica proteica - mutação homozigota
A mutação homozigota (aa) de um único nucleotídeo que codifica para a cadeia B da
hemoglobina faz com que a forma do eritrócito seja modificada.
Não há cura, transporte ineficiente de O2
Por outro lado, o heterozigoto (Aa) possui
maior resistência à malária já que o
Plasmodium não consegue infectar tão
bem as hemácias falciformes
(0,5 pontos ) Qual o tipo de tratamento que se dá à doenças genéticas?
Função Enzimática 
As enzimas são proteínas especiais com função catalítica, ou seja, aceleram ou retardam 
reações bioquímicas que ocorrem nas células. 
Assim como os anticorpos, apresentam especificidade em relação à reação ou 
substância em que atuam. 
Isso se deve ao fato de cada enzima possuir em sua estrutura um ou mais pontos que se 
encaixam perfeitamente na substância ou reação que sofrerá sua ação 
Função Enzimática 
A maior parte das informações contidas no DNA dos organismos, é referente à fabricação 
de enzimas.
Cada reação que ocorre na célula necessita de uma enzima específica, isto é, uma mesma 
enzima não catalisa duas reações diferentes. 
Todas as enzimas são proteínas, mas nem todas as proteínas são enzimas.
CONSIDERAÇÕES SOBRE AS PROTEÍNAS...
São as macromoléculas mais importantes que possuem as estruturas mais complexas e desempenham
inúmeras funções.
Pertencem à classe dos PEPTÍDEOS, pois são formadas por aminoácidos ligados entre si por LIGAÇÕES 
PEPTÍDICAS. 
Entre os peptídeos, formam a sub - classe dos POLIPEPTÍDEOS, pois são macromoléculas, formadas por 
sequências de 200 ou mais resíduos de aminoácidos. 
CONSIDERAÇÕES SOBRE AS PROTEÍNAS...
As proteínas exercem na célula uma grande variedade de funções, que podem ser divididas em dois 
grupos:
Dinâmicas: Transporte, defesa, catálise de reações, controle do metabolismo e contração, por exemplo.
Estruturais: Proteínas como o colágeno e elastina, por exemplo, que promovem a sustentação
estrutural da célula e dos tecidos. 
Introdução ao estudo das enzimas
A descoberta de Emil Fischer, em 1894, levou à formulação da hipótese da 
chave fechadura.
A especificidade de enzima (a fechadura) por seu substrato (chave) provém 
das suas formas geométricas complementares.
Mesmo assim, até o século XX já estar bem avançado, a composição química 
das enzimas não estava firmemente definida.
Introdução ao estudo das enzimas
James Sumner, em 1926, ao cristalizar a primeira enzima , a urease do feijão
de porco, que catalisa a hidrólise da uréia em NH3 e CO2, demonstrou que
esses eram constituídos de proteína.
Mas, somente foi somente em 1963 que a primeira sequencia de
aminoácidos de um enzima, da ribonuclease pancreática bovina A, foi
completamente determinada.
Introdução ao estudo das enzimas
Apenas em 1995 foi elucidade a primeira estrutura por raios X de uma 
enzima, da lisosima da clara de ovo.
Desde então, milhares de enzimas foram purificadas e caracterizadas em 
maior ou menor grau.
Essa aventura da humanidade tem avançado aceleradamente.
Especificidade pelo substrato
As forças não-covalente por meio das quais os substratos e outras moléculas
ligam-se às enzimas são, em caráter, semelhantes às forças que determinam a
própria conformação das proteínas onde ambas envolvem interações de van
der Waals, eletrostáticas e hidrofóbicas e ligações de hidrogênio.
De uma maneira geral, um sítio de ligação de substrato consiste em uma
reentrância ou fenda na superfície da molécula de enzima que é, na sua
forma, complementar ao substrato (complementaridade geométrica).
Ademais, os aminoácidos que formam o sítio
ativo estão organizados de modo tal, a
interagirem especificamente com o substrato
por meio de uma maneira atrativa
(complementariedade eletrônica).
Fig. ao lado:
As moléculas que diferem do substrato quanto a forma ou à distribuição dos 
grupos funcionais não se ligarão produtivamente à enzima, isto é, elas não 
formarão complexos enzima-substrato que levem à formação de produtos.
O sítio de ligação ao substrato, de acordo com hipótese de chave-fechadura, 
já existe mesmo na ausência de ligação dos substrato ou pode, como é 
sugerido pela hipótese do ajuste induzido, formar –se sobre o substrato à 
medida que ele se liga à enzima.
Estudos por raios-X indicam que sítios de ligação ao substrato da maioria das 
enzimas estão grandemente pré-formados, mas a maioria deles apresenta ao 
menos algum grau de ajuste induzido ao se ligar ao substrato.
Praticamente toda enorme variedade de reações bioquímicas que constituem 
a vida é mediada por uma série de catalisadores biológicos impressionantes, 
que são conhecidos por enzimas.
Embora as enzimas estejam sujeitas às mesmas leis da natureza que 
governam o comportamento das demais substâncias, elas diferem dos 
catalizadores químicos comuns em muitos aspectos importantes que 
veremos a seguir:
1° Velocidade de reação mais elevada
Geralmente as reações catalisadas por enzimas tem velocidades de reação de 
106 a 1012 vezes maiores do que as mesmas reações quando não-catalisadas 
e suas velocidades são varias ordens de magnitude maiores doque as 
reações catalisadas por catalisadores químicos.
2° Condições de reações mais brandas
As reações catalisadas por enzimas ocorrem sob condições relativamente 
brandas: temperaturas abaixo de 100°C, pressão atmosférica e pH próximo de 
neutro. 
Por outro lado, a catálise química eficiente, geralmente, requer temperaturas 
e pressões elevadas, bem como valores extremos de pH.
3° Maior especificidade de reação
Quando comparadas aos catalisadores químicos, as enzimas possuem um 
grau de especificidade muito mais elevado, tanto no que se refere aos 
substratos (reagentes) como aos produtos, isto é, as reações enzimáticas 
raramente formam produtos secundários.
4° Capacidade de regulação
A atividade catalítica da maioria das enzimas varia em resposta à 
concentração de outras substâncias, além das concentrações de substratos e 
produtos.
Os mecanismos desses processos regulatórios incluem controle alostérico, 
modificações covalentes das enzimas e variações nas quantidades de enzimas 
que são sintetizadas.
ENZIMAS
Conceito: As enzimas são proteínas especializadas em catalisar reações biológicas, ou seja aumentam a 
velocidade de uma reação química sem interferir no processo.
Elas estão associadas a biomoléculas, devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico.
ESTEREOESPECIFICIDADE
As enzimas são altamente específicas, tanto no que se refere à ligação a substratos quanto
no que se refere à catálise de suas reações.
Está estereospecificidade existe porque as enzimas, devido a sua quiralidade própria (as
proteínas são formadas apenas por aminoácidos), formam sítios ativos assimétricos.
Por exemplo: A tripsina hidrolisa rapidamente polipeptídeos compostos de L-aminoácidos,
mas não aquele formados por d-aminoácidos.
Da mesma maneira, as enzimas envolvidas com o metabolismo da glicose são específicas
para resíduos de d-glicose.
***As enzimas são absolutamente esteroespecíficas nas reações que catalisam.***
ESPECIFICIDADE GEOMÉTRICA
A estereoespecificidade das enzimas não é especialmente 
surpreendente à luz da complementaridade dos sítios de 
ligação aos seu substratos.
Um substrato com quiralidade errada não se encaixará no 
sítio de ligação da enzima pelas mesmas razões pelas 
quais a mão direita não entra na luva da mão esquerda.
Entretanto, além da estereoespecificidade, a maioria das enzimas é muito seletiva em
relação à identidade dosgrupos químicos nos substratos.
Na realidade, essa especificidade geométrica é um requisito mais rigoroso que a
estereoepecificidade.
De uma maneira geral, a luva da mão esquerda de uma pessoa pode, mais ou menos, se
encaixar nas mão esquerdas de outras pessoas que tenham tamanhos e formas um pouco
diferentes.
ENZIMA
As enzimas catalisam uma grande variedade de reações químicas. 
Os seus grupos funcionais podem participar com facilidade em reações ácido-base, formar 
certos tipos de ligações covalentes transitórias.
As enzimas são, entretanto, menos adaptadas para catalisarem reações de oxidorredução. 
Apesar de as enzimas catalisarem tais reações, elas o fazem, principalmente, em essência, 
funcionam como se fossem os “dentes químicos” das enzimas.
ENZIMA
Os co-fatores podem ser íons metálicos, tais como o Zn+ necessário para a atividade catalítica da 
carboxipeptidades A, ou moléculas orgânicas conhecidas como COENZIMAS.
Alguns co-fatores, por exemplo o NAD+, associam-se às enzimas de maneira tão transitória 
que, no fundo, funcionam como co-substratos. 
Outros co-fatores, conhecidos como grupo prostéticos, essencialmente, estão associados de 
forma permanente com suas proteínas, em geral por meio de ligações covalentes.
Por exemplo, o grupo prostético heme da hemoglobina está ligada fortemente a sua proteína, por 
interações hidrofóbicas e ligações de hidrogênio extensivas, juntamente com ligações covalentes entre 
o íon Fe+ do heme e histidina F8.
ENZIMAS
A especificidade das enzimas é explicada pelo modelo da chave (reagente) e fechadura (enzima). 
A forma espacial da enzima deve ser complementar à forma espacial dos reagentes (substratos).
Se o cofator é uma substância orgânica, ele é denominado 
coenzima.
A maioria das vitaminas necessárias ao nosso organismo 
atua como coenzima. 
ENZIMAS
Muitas enzimas para poderem funcionar precisam de um " 
ajudante" uma substância inorgânica chamado de cofator . 
Os cofatores podem ser íons metálicos, como o cobre, zinco e 
manganês. 
ENZIMAS
O inibidor enzimático tem forma semelhante ao substrato (reagente). Encaixando-se na enzima, bloqueia a 
entrada do substrato, inibindo a reação química.
As enzimas NÃO SÃO DESCARTÁVEIS, uma enzima pode ser usada diversas vezes.
ENZIMA
Temperatura: Esse é um fator muito importante na velocidade da atividade enzimática. 
 A velocidade da reação enzimática aumenta com o aumento da temperatura até certo limite, então a 
velocidade diminui bruscamente.
 Para cada tipo de enzima existe uma temperatura ótima. 
 Para os humanos, a maioria das enzimas tem sua temperatura ótima de funcionamento entre 35 e 40º C.
OBJETIVO DESTA DISCIPLINA
 Compreender a estrutura dos Glicídios, funções biológicas e a influência fisiológica e
patológica desta estrutura no organismo humano.
GLICÍDIOS
 Os glicídios são também conhecidos como açúcares, carboidratos ou hidratos de carbono; 
 São moléculas compostas principalmente de: carbono, hidrogênio, oxigênio;
 Os açúcares mais simples são os monossacarídios, que apresentam fórmula geral (CH20)n;
 O valor de n pode variar de 3 a 7 conforme o tipo de monossacarídio.
Glicose:
GLICÍDIOS
O nome é dado de acordo com o número de átomos de carbono, seguido da terminação OSE.
Por exemplo, triose, pentose,hexose. 
GLICÍDIOS
Glicose Frutose
GLICÍDIOS
A junção de dois monossacarídeos dá origem a um dissacarídio.
Ex. sacarose.
GLICÍDIOS
Quando temos muitos monossacarídeos ligados, ocorre a formação de um polissacarídeo, tal como o
amido, o glicogênio, a celulose, a quitina, etc.
Amido
Glicogênio
Os glicídios são a fonte primária de energia para as atividades celulares, podendo também 
apresentar funções estruturais, isto é, formar estruturas celulares. Enquanto as plantas 
produzem seus próprios carboidratos, os animais incorporam-nos através do processo de 
nutrição.
GLICÍDIOS
GLICÍDIOS
PÂNCREAS ALGUNS CONCEITOS...
Trata-se de é uma glândula de aproximadamente 15 cm de extensão do sistema digestivo e endócrino de
animais vertebrados que se localiza atrás do estômago e entre o duodeno e o baço.
Glândula mista
Exócrino (secretando suco pancreático, que contém enzimas digestivas)
Endócrino (produzindo muitos hormônios importantes, como insulina, glucagon e somatostatina). Divide-se
em cabeça, corpo e cauda.
ANATOMIA DO PÂNCREAS 
• PORÇÃO EXÓCRINA = ÁCINOS SEROSOS (Suco Pancreático)
• PORÇÃO ENDÓCRINA = ILHOTAS DE LANGERHANS (Células α β δ)
ILHOTAS 
DE
LANGERHANS 
ÁCINOS 
PACREÁTICOS
Histologia de pâncreas
Aparência Região Função
círculos claros 
(ilhotas de Langerhans)
pâncreas endócrino
secreta hormônios que regulam os 
níveis de glicose sanguíneos
tecido escuro circundante 
(ácino pancreático)
pâncreas exócrino
produz enzimas que digerem o 
alimento
O pâncreas endócrino...
Composto de aglomerações de células especiais conhecidas por ilhotas de Langerhans.
São quatro tipos de células nas ilhotas de Langerhans. 
Elas são relativamentes difíceis de se distinguir ao usar técnicas normais para corar o tecido, mas elas podem 
ser classificadas de acordo com sua secreção como podemos ver do desenho acima.
Nomedas células Produto % das células da ilhota Função
Células Alfa Glucagon 15-20% aumenta a taxa de açúcar no sangue
Células Beta Insulina 50-80% reduz a taxa de açúcar no sangue
Células Delta Somatostatina 3-10% inibe o pâncreas endócrino
Células PP Polipeptídeo pancreático 1% inibe o pâncreas exócrino
CÉLULA BETA: INSULINA
Responsável pela redução da glicemia ao promover o ingresso de glicose nas células.
Sendo essencial no consumo de carboidratos, na síntese de proteínas e no armazenamento de lipídios.
Mas, de onde vem este hormônio?
Produzido nas ilhotas de Langerhans, células do pâncreas endócrino.
Sintetizada a partir da molécula precursora proinsulina
pela ação de enzimas proteolíticas conhecidas como pró-
hormônio convertases (PC1 e PC2). A insulina ativa tem 51
aminoácidos e é um polipetídeo.
CÉLULA ALFA: GLUCAGON (A palavra glucagon deriva de gluco, glucose (glicose) e agon, 
agonista, ou agonista para a glicose).
Hormônio: muito importante no metabolismo dos hidratos de carbono.
Aumenta a glicemia (nível de glicose no sangue), contrapondo-se aos efeitos da insulina. 
Atua na conversão da ATP (trifosfato de adenosina) a AMP-cíclico, composto importante na 
iniciação da glicogenólise, com imediata produção e libertação de glicose pelo fígado.
CÉLULA ALFA: GLUCAGON
Mas, de onde vem o glucagon?
É sintetizado e secretado a partir das células alfa(células-α) das ilhotas de
Langerhans, que estão localizadas na porção endócrina do pâncreas.
Estas células alfa estão localizadas na porção externa das ilhotas.
Exerce um efeito contrário da insulina.
Sua secreção aumenta com a resposta a baixa concentração plasmatica de glicose,
na qual é monitorada pelas células alfa.
CÉLULA ALFA: GLUCAGON
Mecanismo regulatório
A secreção aumentada de glucagon é causada por:
 Glicose plasmática diminuída
 Catecolaminas aumentadas - norepinefrina e epinefrina
 Aminoácidos plasmáticos aumentados (para proteger da hipoglicemia se uma refeição muito 
protéica for consumida).
A secreção diminuida de glucagon (inibição) é causada por (pela):
 Somatostatina
 Insulina
CÉLULA ALFA: GLUCAGON
Função: mantem os níveis de glicose no sangue ao se ligar aos receptores do glucagon nos hepatócitos 
(células do fígado), fazendo com que o fígado libere glicose - armazenada na forma de glicogênio - através de 
um processo chamado glicogenólise.
Desta forma assim que estas reservas acabam, o glucagon faz com que o fígado sintetize glicose adicional 
através da gliconeogênese. Esta glicose é então lançada na corrente sanguínea. 
Corte histológico de fígado.
Em condições normais, a ingestão de glicose suprime a secreção de glucagon.
Só pra lembrar em casos de jejum ocorre um aumento dos níveis séricos de glucagon.
Estes dois mecanismos levam à liberação de glicose 
pelo fígado, prevenindo o desenvolvimento de uma 
hipoglicemia.
Função exócrina (ácinos pancreáticos)
 Enzimas digestivas
• Amilase (digestão de carboidratos)
• Lipase (digestão de lipídeos)
• Tripsina/Quimiotripsina (digestão de proteínas)
Função endócrina (ilhotas de langerhans)
• Células alfa = produtoras de glucagon
• Células beta = produtoras de insulina
ATUALIDADE SOBRE PATOLOGIAS E SEUS DIAGNÓSTICOS
Esta síndrome é classificada, hoje, de acordo com os fatores etiológicos peculiares envolvidos no 
aparecimento de cada uma de suas doenças:
1. Diabetes do tipo 1
2. Diabetes do tipo 2
Outros tipos específicos:
 Defeitos genéticos na função da célula β (inclui MODY)
 Defeitos genéticos na ação da insulina
 Doença do pâncreas exócrino
 Endocrinopatias
 Induzido quimicamente ou por drogas
 Infecções
 Formas incomuns de diabetes imunomediado
 Outras síndromes associadas ao DM
 Diabetes Gestacional
ATUALIDADE SOBRE PATOLOGIAS E SEUS DIAGNÓSTICOS
Sinais e sintomas
 Poliúria(aumento do volume urinário);
 Polidipsia (sede aumentada e aumento de ingestão de líquidos);
 Polifagia(apetite aumentado);
 Perda de peso;
 Visão turva;
 Cetoacidose diabética.
ATUALIDADE SOBRE PATOLOGIAS E SEUS DIAGNÓSTICOS
Fatores de risco
 Genético (história familiar de diabetes em parentes de 1° grau);
 Obesidade (>120% peso ideal);
 Idade acima de 45 anos;
 Diabetes gestacional; 
 Hipertensão arterial sistêmica;
 Colesterol abaixo de 35mg/dl e/ou triglicerídeos acima de 250mg/dl.
ATUALIDADE SOBRE PATOLOGIAS E SEUS DIAGNÓSTICOS
Diabetes Mellitus - tipo I (insulino-dependente)
Causa: Normalmente se inicia na infância ou adolescência, e se caracteriza por um déficit de insulina, devido 
à destruição das células beta do pâncreas por processos auto-imunes ou idiopáticos.
ATUALIDADE SOBRE PATOLOGIAS E SEUS DIAGNÓSTICOS
Diabetes Mellitus - tipo I 
Características Fenotípicas
 Idade: infância à vida adulta;
 Poliúria
 Hiperglicemia;
 Cetoacidose;
 Perda de peso;
 Visão embaçada; 
 Infecções repetidas na pele ou mucosas; 
 Machucados que demoram a cicatrizar; 
 Fadiga; 
 Dores nas pernas.
ATUALIDADE SOBRE PATOLOGIAS E SEUS DIAGNÓSTICOS
Diabetes Mellitus - tipo 2 (Não Insulino-dependente ou Diabetes Tardio)
Causa: ocorre diminuição na resposta dos receptores de glicose presentes no tecido periférico à insulina, 
levando ao fenômeno de resistência à insulina.
As células beta do pâncreas aumentam a produção de insulina e, ao longo dos anos, a resistência à insulina 
acaba por levar as células beta à exaustão.
Desenvolve-se frequentemente em etapas adultas da vida e é muito frequente a associação com a 
obesidade e idosos. 
Diabetes Mellitus - tipo 2 (Não Insulino-dependente ou Diabetes Tardio)
Resulta de uma combinação de suscetibilidade genética e fatores ambientais. 
Herança poligênica 
Identificação dos genes relevantes se confunde com os agentes ambientais característicos da doença. 
Os poligenes estão expressos em diferentes tecidos:
 Fígado
 Adipócitos
 Células β-pancreáticas
 Musculatura esquelética 
Diabetes Mellitus - tipo 2 (Não Insulino-dependente ou Diabetes Tardio)
Susceptibilidade Genética
Cada um dos poligenes “menores” gera individualmente um efeito muito limitado para o risco de 
desenvolvimento da doença. 
 Transmitidos simultaneamente
 Presença dos fatores ambientais
Postula-se também que junto com esses poligenes possam haver alguns genes defeituosos com efeito 
fenotípico mais acentuado.
Diabetes Mellitus - tipo 2 (Não Insulino-dependente ou Diabetes Tardio)
Susceptibilidade Genética
Os poligenes do diabetes podem ser:
 muito raros; 
 prevalência alta;
 estar presente na maior parte da população.
Uma grande parcela dos indivíduos é susceptível ao advento do diabetes se ocorrerem alterações nos 
hábitos de vida.
Justificativa para o aumento surpreendente de diabetes em algumas populações.
Disciplina: Glicídios – Prof.: Marcelo E. Lopes.
Superior em Farmácia - Centro Universitário Luterano de Ji-Paraná.
Vitaminas mais 
importantes
 Nutrientes reguladores de funções fisiológicas
 Vitamina é, na realidade, qualquer substância orgânica que não consegue ser 
produzida por uma determinada espécie e que são necessárias ao organismo.
 São necessárias em pequeníssimas quantidades para manter o bom funcionamento do 
organismo  são COFATORES ENZIMÁTICOS
 Ligam-se às enzimas inativas (apoenzimas), transformando-as em enzimas ativas 
(holoenzimas)
Necessidade diária de algumas vitaminas 
Vitamina Necessidade diária em miligramas
A 0,8
B1 (tiamina) 1,4
B2 (riboflavina) 1,6
B3 (niacina) 18
B6 (piridoxina) 2
B9 (ácido fólico) 0,2*
B12 0,001
C 60
D 0,005
E 10
K 0,08
* Para gestantes, o médico poderá recomendar uma quantidade maior
Descobertadas Vitaminas
 Época das grandes navegações
 Dieta pobre dos marinheiros, baseada em biscoitos secos e carne salgada
 Após algumas semanas  fraqueza, hemorragias, desatenção e até mortes
 Poucos dias em terra firme, alimentando-se de frutas e verduras frescas  sintomas rapidamente 
desapareciam.
Descoberta das Vitaminas
 Escorbuto: doença comum entre os marinheiros
 Sangramentos nasais e nas gengivas
 Ingestão de laranja e limão para evitá-lo
 Lei da marinha inglesa: obrigatória a ingestão dessas frutas
 Hoje sabe-se que o escorbuto é causado pela deficiência de vitamina C ou ácido 
ascórbico
Descoberta das Vitaminas
 Beribéri: doença comum em navios chineses e japoneses  “Não posso, não posso!!”
 Fraqueza para levantar-se do leito  enfraquecimento da musculatura que pode levar a total 
paralisia
 Prevenção pela simples ingestão de vegetais, carnes, leite e arroz integral, alimentos que contém 
a vitamina B1 ou tiamina
Termo Vitamina
 Como a vitamina B1 ou tiamina é uma substância do grupo das aminas (grupamento NH2) e 
evitava o beribéri, ela era chamada de “amina vital”.
 Mais tarde foram descobertas outras substâncias nutricionais orgânicas que, em pequenas 
quantidades, eram necessárias ao organismo, mas que não eram aminas.
 O termo “vitamina” já estava consagrado e seu uso foi mantido para todas essas substâncias.
Fontes de Vitaminas
 As fontes naturais são os alimentos.
 Podem também ser utilizadas na forma de medicamentos prescritos por médicos para eliminar 
deficiências vitamínicas, geralmente causadas por uma dieta pobre ou desbalanceada.
 “Vitamina se compra na feira, não na farmácia”
Cuidados com os alimentos
Para não perder seu valor vitamínico é preciso ter alguns cuidados:
 Algumas vitaminas são facilmente destruídas pelo calor ou pela exposição ao oxigênio.
 Alimentos crus ou levemente cozidos em água ou vapor preservam o conteúdo vitamínico, 
sendo seu consumo recomendado.
 Frutas, verduras e vegetais para saladas só devem ser cortados no momento de serem 
servidos, para evitar a oxidação de suas vitaminas pelo ar.
As doenças causadas por falta de vitaminas são chamadas AVITAMINOSES e são classificadas como 
doenças carenciais.
CLASSIFICAÇÃO DAS VITAMINAS
Hidrossolúveis:
 Normalmente de origem vegetal (exceto a B12)
 Dissolvem-se na água.
 São pouco armazenadas no organismo e seu excesso é eliminado pela urina
 Ingestão diária acaba sendo necessária.
 Vitamina C e Vitaminas do Complexo B
CLASSIFICAÇÃO DAS VITAMINAS
Lipossolúveis:
 Normalmente de origem animal
 Dissolvem-se nos lipídios.
 Seu excesso é armazenado no tecido adiposo e no fígado  pode provocar problemas se em 
excesso (hipervitaminose)
 Não são necessárias diariamente por serem acumuladas
 Vitaminas A, D, E e K
Vitamina A ou Retinol
Lipossolúvel
Funções no organismo:
 Mantém saudáveis a pele e as mucosas  proteção contra infecções
 Desenvolvimento da retina  bom funcionamento da visão
Avitaminose (carência)
 Infecções recorrentes
 Cegueira noturna e xeroftalmia (olhos secos)  podem levar à cegueira definitiva
Principais fontes:
 Vegetais amarelos contém β-caroteno que será convertido em vitamina A no fígado
 Fígado, manteiga e gema de ovo contém a vitamina A pronta
Importância do retinol ou vitamina A
Desenvolvimento da visão
Mantém saudáveis a pele e as mucosas
Desenvolvimento dos ossos e dentes
Vitamina B1 ou Tiamina
Hidrossolúvel
Funções:
 Auxilia na respiração celular  conversão de glicose em energia
 Mantém o tônus muscular e o bom funcionamento do sistema nervoso 
Avitaminose (carência)
 Beribéri
 Perda do apetite
 Fadiga muscular
Principais fontes:
 Cereais integrais, pinhão , pão
 Feijão, Leite
 Fígado, peixe, carnes magras
Funções da tiamina ou vitamina B1
• Conversão de energia nas células
• Mantém saudáveis o sistema nervoso e 
cardiovascular
• Mantém o tônus muscular
Vitamina B2 ou Riboflavina
Hidrossolúvel
Funções no organismo:
 Auxilia na respiração celular
 Mantém a tonalidade saudável da pele
 Atua na coordenação nervosa e na produção de células sanguíneas
Avitaminose (carência)
 Ruptura da mucosa da boca, lábios, língua e bochechas
 Inflamação da conjuntiva ocular
Principais fontes:
 Carnes magras e Fígado
 Ovos, Leite
 Vegetais em folha
Funções da riboflavina ou vitamina B2
Pele saudável
Produção de células sanguíneas
Também auxilia na respiração celular
Vitamina B3 ou Niacina
Hidrossolúvel
Funções no organismo:
 Mantém o tônus muscular e o bom funcionamento do sistema digestório
 Atua na coordenação nervosa
Avitaminose (carência)  PELAGRA
 Fraqueza
 Nervosismo extremo
 Distúrbios digestivos (diarréias)
 Feridas na pele
Principais fontes:
 Carnes magras e Fígado
 Ovos, Leite
Funções da niacina ou vitamina B3
Pele saudável
Sistema digestório saudável
Sistema nervoso saudável
Também auxilia na respiração celular
Vitamina B6 ou Piridoxina
Hidrossolúvel
Funções no organismo:
 Atua na respiração celular
 Mantém as funções nervosas
 Auxilia na formação das hemácias
Avitaminose (carência)
 Doenças de pele
 Extrema apatia
 Distúrbios nervosos
Principais fontes:
 Cereais integrais, pão
 Leite, Ovo
 Carnes magras, peixes e Fígado
Funções da Piridoxina ou vitamina B6
• Atua na respiração celular 
•Manutenção da função cerebral
• Formação de hemácias
• Digestão de proteínas
• Síntese de anticorpos
Vitamina B9 ou Ácido Fólico
Hidrossolúvel
Funções no organismo:
 Síntese das bases do DNA
 Multiplicação celular  importante na gravidez
Avitaminose (carência)
 Esterilidade masculina
 Mal formação fetal  espinha bífida
 Obrigatório adição na farinha de trigo
Principais fontes:
 Vegetais em folha e frutas
 Cereais integrais
 Frutos do mar
 Produção por bactérias da flora intestinal
Funções do ácido fólico ou vitamina B9
Aumenta a 
produção de 
hemácias
Auxilia na síntese do DNA e multiplicação celular
Auxilia na digestão e utilização das proteínas
Falta de Ácido fólico na gravidez
Importante para evitar a espinha bífida ou 
mielomeningocele.
Vitamina B12 ou Cianocobalamina
Hidrossolúvel
Funções no organismo:
 Renovação celular
 Maturação das hemácias
 Síntese de nucleotídeos
Avitaminose (carência)
 Anemia perniciosa  poucas hemácias
 Distúrbios nervosos
Principais fontes: origem animal somente
 Carne, frutos do mar
 Ovo
 Leite e derivados
Funções da cianocobalamida ou vitamina b12 
Cérebro
Medula 
Espinhal
Maturação das hemácias
• Renovação celular
• Maturação das hemácias
• Bom funcionamento do sistema 
nervoso central
Vitamina C ou Ácido Ascórbico
Hidrossolúvel
Funções no organismo:
 Mantém a integridade dos vasos sanguíneos e auxilia na formação de colágeno 
manutenção da pele e gengivas
 Previne infecções (discutível)
Avitaminose (carência)
 Insônia e nervosismo em crianças; cansaço e apatia em adultos
 Alterações gengivais e dentárias
 Dores nas articulações
Principais fontes:
 Laranja, limão, goiaba, acerola, kiwi, tomate, caju, morango...
 Couve e Repolho
Funções do ácido ascórbico ou vitamina c
• Auxilia no sistema imunológico (?)
• Mantém saudáveis e íntegros os vasos 
sanguíneos
• Conserva saudáveis os tecidos conjuntivos 
por produção de colágeno
• Auxilia na absorção de ferro
Escorbuto  deficiência de vitamina C
• Anemia
• Hematomas
• Sangramento nas gengivas
• Dentes “amolecidos”
VitaminaD ou Calciferol
Lipossolúvel
Não é encontrada pronta nos alimentos. A pré-vitamina D é convertida em vitamina D por ação da 
radiação solar  Importante tomar sol na infância
Funções no organismo:
 Facilita a absorção de cálcio e fósforo no intestino  formação correta de ossos e dentes
Avitaminose (carência)
 Raquitismo  ossos fracos e mal formados
Principais fontes da pré-vitamina D:
 Óleo de fígado de bacalhau
 Fígado, Leite
 Gema de ovo, cereais
 ALIMENTOS RICOS EM GORDURA
Funções do calciferol ou Vitamina D
Aumenta a absorção de cálcio e fósforo 
para a formação dos ossos e dos dentes
Raquitismo  deficiência de vitamina D
A deficiência de calciferol ou a falta de exposição ao sol leva à pouca absorção de cálcio mal formação 
dos ossos.
Vitamina E ou Tocoferol
Lipossolúvel
Funções no organismo:
 Promove a fertilidade e previne o aborto  importante na gravidez
 Antioxidante: atua na remoção de radicais livres do oxigênio, que causam o envelhecimento 
precoce, doenças do coração e outros problemas.
Avitaminose (carência)  difícil de ocorrer
 Esterilidade masculina e Aborto
Principais fontes:
 Milho, nozes, abacate
 Leite
 Alface e outras folhas, azeitona
 Óleos de amendoim e de germe de trigo, margarina
Funções do tocoferol ou vitamina E
Protege células e tecidos de danos derivados da oxidação
Aumenta a formação de hemácias e a utilização da vitamina k
Mantém saudável o sistema cardiovascular
Vitamina K ou Filoquinona
Lipossolúvel
Funções no organismo:
 Coagulação sanguínea
 Avitaminose (carência)
 Hemorragias recorrentes
Principais fontes:
 Vegetais em folha
 Tomate
 Amêndoas e castanhas
 Produzida por bactérias da flora intestinal
Função da Filoquinona ou vitamina k
Auxilia na coagulação sanguínea, evitando 
assim hemorragias
LIPÍDEOS
Conceitos:
1) A palavra vem do grego lipos, que significa gordura;
2) São substâncias de origem biológica;
3) Solúveis em solventes orgânicos;
4) Insolúveis ou pouco solúveis em água;
5) Moléculas orgânicas anfipáticas (há exceções);
6) Contém cadeias de hidrocarboneto “Ácidos graxos”.
Lipídeo
Vejamos de que maneira está 
Estrutura influencia nas funções
do organismo.
FUNÇÕES BIOLÓGICAS
1) Reserva energética;
2) Sinalização celular;
3) Componentes das membranas celulares, junto com as proteínas;
4) Isolante térmico sobre a epiderme de animais (tecido adiposo);
5) Isolamento e proteção de órgãos;
6) Funções especializadas como hormônios e vitaminas.
EXEMPLO DE LIPÍDEOS
Òleos Gorduras Hormônios
Algumas vitaminas Ceras de abelha Sabão
Existem diversos tipos de moléculas diferentes que pertencem à classe dos lipídeos .
Vejamos alguns exemplos a seguir:
• Ácidos graxos; • Glicerídeos;
• Triacilglicerois; • Fosfolipídeos;
• Esfingolipídeos; • Cerideos;
• Esteroides; • Lipoproteínas.
ÁCIDOS GRAXOS
1. São ácidos orgânicos onde a maioria é de cadeia alquila longa, com mais de 12 carbonos;
2. Essa cadeia alquila pode ser saturada ou insaturada;
3. Ocorrem preferencialmente na forma esterificada;
4. Na natureza, os ácidos mais predominantes são os contém 
(16 e 18 carbonos).
Exemplos:
TIPOS DE ÁCIDOS GRAXOS
A. Ácidos Graxos Saturados
1) Não possuem duplas ligações;
2) São geralmente sólidos à temperatura ambiente;
3) Gorduras de origem animal são geralmente ricas em ácidos graxos saturados. 
TIPOS DE ÁCIDOS GRAXOS
B. Ácidos Graxos Insaturados 
1) Possuem uma ou mais duplas ligações sendo mono ou poliinsaturados;
2) São geralmente líquidos à temperatura ambiente;
3) A dupla ligação, quando ocorre em um ácido graxo natural, é sempre do tipo CIS;
4) Os óleos de origem vegetal são ricos em Ácidos Graxos insaturados.
Ex.: Ácido Palmitoléico - CH3 - (CH2)5 - HC = CH - (CH2)7 - COOH
CONFIGURAÇÕES
Configuração cis: quer dizer que os átomos de carbonos adjacentes estão do mesmo lado da
dupla ligação.
 A rigidez da dupla ligação torna o ácido graxo menos flexível.
 Quanto maior for o número de duplas ligações, maior é a curva do ácido graxo.
CONFIGURAÇÕES
Configuração trans: por sua vez, significa que os dois átomos de carbonos em ambas as
extremidades da dupla ligação estão do lado oposto.
 Como conseqüência, não há dobramento de cadeia, e sua conformação é muito semelhante
a de um ácido graxo saturado.
GLICERÍDEOS
São divididos em óleos comestíveis e óleos secativos.
Principais:
De origem animal:
Óleo de peixes: fígados de diversos peixes (bacalhau, tubarão). São ricos em vitamina A e D, e
usados como medicamentos.
GLICERÍDEOS
De origem vegetal: Óleos comestíveis: algodão, amendoim, côco, milho, etc.
TRIACILGLICEROIS (Triglicerídeos)
São lipídeos formados pela ligação de 3 moléculas de ácidos graxos com o glicerol, um triálcool de 3
carbonos, através de ligações do tipo éster.
Os ácidos graxos que participam da estrutura de um triacilglicerol são geralmente diferentes entre si.
TRIACILGLICEROIS (Triglicerídeos)
1. São absolutamente hidrofóbicos;
2. A principal função dos triacilgliceróis é a de reserva de energia;
3. são armazenados nas células do tecido adiposo;
***São armazenados em uma forma desidratada quase pura, e fornecem por grama aproximadamente o
dobro da energia fornecida por carboidratos ***
FOSFOGLICERÍDEOS
Os fosfoglicerídeos são o principal componente lipídico das membranas biológicas.
Diferentes grupos polares podem ligar-se ao glicerol através da ligação fosfodiéster, conferindo diferentes
cargas eléctricas à "cabeça" do fosfolípido e, consequentemente, à superfície da membrana celular.
UMA MICELA E UMA PORÇÃO 
DE BICAMADA DE LIPÍDEOS
UM LIPOSSOMO
Vamos considerar que as bicamadas de lipídeos são praticamente apolares, já que a maior 
parte dessas bicamadas é constituída pelas caudas apolares dos lipídeos.
E lembre-se: quem é apolar tem afinidade por quem também é apolar.
Lembre-se que há água dentro e fora da célula.
Observe as caudas dos lipídeos se escondendo da
água, dentro da bicamada, e as cabeças, em contato
com a água, voltadas para os meios intra e extra
celular.
ESFINGOLÍPIDOS
Os esfingolípidos são estruturalmente semelhantes aos glicerofosfolípidos, possuindo uma cabeça polar e
duas caudas apolares.
No entanto, em vez de glicerol, possuem esfingosina, e uma das caudas não é um ácido graxo e sim parte
da cadeia de esfingosina.
 Função de reconhecimento na superfície celular.
CERÍDEOS
Entram na constituição das ceras. As ceras classificam-se em vegetais (ex: cera de carnaúba) e ceras animais
(ex: cera de abelhas).
 Os vegetais, fabricam ceras para revestir suas folhas, evitando assim a evaporação excessiva de água.
 Os patos e outros pássaros aquáticos, por exemplo, tem suas penas revestidas por gorduras, que assim
não se encharcam de água (glândula uropigiana), facilitando a flutuação desses animais.
CERÍDEOS
Ceras Animais:
Cera de abelha: constituída 
por palmitato de melissita.
C15H31 – C = O 
O – CH2 – C30H61
Ceras Vegetais:
Cera de carnaúba: constituída 
por cerotato de melissila.
C25H51 – C = O
O – CH2 – C30H61
CERÍDEOS
Aplicação:
1. Fabricação de velas;
2. Fabricação de sabões;
3. Graxa para sapatos;
4. Ceras para assoalhos;
5. Fabricação de vernizes.
ESTEROIDES (ausência de Ácidos Graxos completos em sua Composição)
O esteroide mais importante é o colesterol, que possui um grupamento OH na posição C3. Esse
grupamento polar OH confere-lhe um fraco caráter anfipático, permitindo