Aula proteínas

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FACIPLAC
Proteínas
Prof. Benilson Beloti
Introdução
 Proteínas  maiores constituintes de toda célula
viva;
 Alimentos  função nutricional, organoléptica e
textura;
Conceito, composição e 
natureza das proteínas
 Deriva do grego proteios, que significa “ocupar o 
primeiro lugar”;
 Contém: 
- C (50 a 55%);
- H (6 a 8%);
- O (20 a 24%);
- N (15 a 18%);
- S (0,2 a 0,3%).
 Polímeros de alto peso molecular;
 Unidade básica  aminoácidos ligados entre si por 
ligações peptídicas;
 Hidrólise  enzimas ou por meio de fervura com 
ácidos e álcalis sob certas condições;
 Alimentos  decompõem à temperatura ambiente
(ação bacteriana) – conservar refrigerado (ovos,
peixes, aves, carnes, leite);
 Ciclo do nitrogênio  animais necessitam ingerir
proteínas na dieta – liberam nitrogênio para o solo
– vegetais sintetizam proteínas a partir de fontes
inorgânicas de nitrogênio.
 Encontradas quase em todos os alimentos;
 Proteína de alto valor biológico(VB): proteína
completa porque apresenta os aminoácidos em
teores necessários a manutenção da vida e
crescimento dos novos tecidos;
 Proteína de baixo valor biológico; Não tem os
aminoácidos em teores adequados. Ex.: frutas e
hortaliças;
 Proteínas parcialmente completas: apresenta um
ou mais aminoácidos limitante. EX: cereais
(deficientes em lisina, triptofano e treonina) e
leguminosa (deficiente em metionina).
Funções biológicas
 Regeneração de tecidos;
 Catalisadores nas reações químicas (enzimas e
hormônios);
 Necessárias nas reações imunológicas;
 Indispensáveis na reprodução e crescimento
juntamente com os ácidos nucleicos;
 Constituem o elemento estrutural do organismo
animal;
 A digestão dos alimentos requer enzimas;
 Produtores de energia;
Aminoácidos
 Aminoácidos essenciais: fenilalanina, leucina,
isoleucina, arginina, triptofano, metionina, valina,
serina, treonina, histidina, lisina;
 Aminoácidos dispensáveis: alanina, glicina,
prolina, asparagina, cisteina, glutamina,
hidroxiprolina, tirosina, hidroxilisina, acido
aspártico e acido glutâmico
Peptídeos e proteínas
 Peptídeos  Condensação de menor número de
aminoácidos, formando compostos de baixo peso
molecular (até 10.000). Em geral os peptídeos tem
cadeias retas são solúveis em agua, não coagulam
com o calor e não precipitam com soluções
saturadas de sulfato de amônia;
 Proteínas  Compostos de alto peso molecular
formada por cadeias de aminoácidos unidos entre
si por ligações peptídicas. As propriedades de uma
proteína são determinadas pelo numero e espécie
dos resíduos de aminoácidos e pela sua
sequência.
Classificação das proteínas
 Simples – aquelas que por hidrólise nos fornecem
aminoácidos como únicos produtos:
a.1) Albuminas: altamente solúvel em agua : clara do
ovo; leite; ervilha;
a.2) Globulinas: insolúveis em agua: músculos;
ervilha;
a.3) Glutelinas: somente em vegetais: trigo; arroz;
a.4) Prolaminas: somente em vegetais: trigo, centeio,
milho, cevada;
a.5) Protaminas: produtos de peixes;
a.6) Histonas: ácidos nucleicos;
a.7) Escleroproteinas: queratina, colágeno.
 Conjugadas – Proteínas combinadas com
substâncias não proteicas, chamada grupo
prostético:
 b.1) cromoproteína: núcleo prostético e um
pigmento
 b.2) lipoproteina: lecitina e colesterol
 b.3) nucleoproteínas: ácidos nucleicos,
carboidratos, bases nitrogenadas
 b.4) Glicoproteínas:
 b.5) Fosfoproteínas
 b.6) Metaloproteínas:
 Derivadas – Não são encontradas na natureza,
mas obtida da hidrólise das simples e/ou
conjugadas pela ação de ácidos, bases ou
enzimas:
 c.1) derivadas primárias: obtidos por processos
brandos de decomposição;
 c.2) derivados secundários: mistura complexa de
moléculas de diferentes tamanhos e diferente
composição de aminoácidos e diferentes
propriedades.
 REAÇÕES QUÍMICAS IMPORTANTES EM
ALIMENTOS
 Hidratação de proteínas;
 Desnaturação.
 ALGUMAS PROTEINAS IMPORTANTES EM
ALIMENTOS
 Proteínas da carne: miosina; actina; colágeno; tripsina;
 Proteínas do leite: caseína; lactoalbumina;
lactoglobulina;
 Proteína do ovo: clara (ovalbumina (50%);
canalbumina; glicoproteína; avidina/biotina); gema
(lipovitelina, fosfovitina, livitina)
 proteínas do trigo: prolamina (gliadina); glutelina
(glutenina). Formam com água uma substância elástica
e aderente insolúvel em água.
 GLUTEN — utilizada para dar textura em massas e
pães.
2- Determinação de proteínas
 Procedimento comum para determinação de 
proteínas em uma amostra é pela de 
determinação de um elemento ou grupo 
pertencente à proteína.
 A conversão de conteúdo de proteína é feita 
através de um fator.
 Os elementos analisados geralmente são 
carbono ou nitrogênio e os grupos são 
aminoácidos e ligações peptídicas.
2.1- Análises Elementares
 Análise de carbono
- Digestão mais fácil do que para o nitrogênio
- Menores erros no resultado por causa da maior 
quantidade em relação ao nitrogênio
- Fator de correção mais contante
- Maior dificildade de separar carbonos 
pertencentes à proteína dos carbonos de outros 
componentes (carboidratos, lipídeos, etc). 
2.1- Análises Elementares
 Análise de nitrogênio
- É a determinação mais usada
- Considerada que as proteínas têm 16% de N em 
média(depende do tipo de proteína)
- Fator geral na transformação de nitrogênio para proteína é 
de 6,25.
16g N 100g proteínas
“n”g N X g proteínas 
X = “n” . 100/16 = “n” . 6,25 g proteínas
2.1- Análises Elementares
Tabela 1: Fatores de conversão de nitrogênio total em proteína
Fonte: Instituto Adolfo Lutz. Métodos físico-químicos para análise de alimentos
-São Paulo: Instituto Adolfo Lutz, 1ª Edição Eletrônica, 2008.
Método de Kjeldahl
 O processo mais comumente empregado é o de 
Kjeldahl, desenvolvido em 1883, para o qual 
inúmeras modificações técnicas já foram 
propostas. Entretanto a base do processo é a 
mesma. 
Em termos gerais compreende: 
Digestão
Destilação 
Titulação
Método de Kjeldahl
 Esse método determina N orgânico total, isto é, N 
protéico e não-protéico (na maioria dos alimentos 
representa muito pouco no total).
 A razão entre o nitrogênio medido e a proteína 
estimada depende do tipo de amostra e de outros 
fatores. 
 Para converter o nitrogênio medido em proteína, 
multiplica-se o conteúdo (“n”) encontrado por um fator 
( seja ele geral -6,25- ou específico -Tabela1-).
Método de Kjeldahl
 Procedimento:
Aquecimento da amostra com ácido 
sulfúrico para digestão até que o 
carbono e hidrogênio sejam oxidados. 
O nitrogênio da proteína é reduzido e 
transformado em sulfato de amônia.
Método de Kjeldahl
Método de Kjeldahl
 Adiciona-se Hidróxido de sódio
concentrado (NaOH 40%) 
e aquece-se para a liberação
da amônia (destilação). 
Método de Kjeldahl
Método de Kjeldahl
 A amônia recolhida a partir da 
destilação pode ser titulada por dois 
métodos:
 Direto:
Método de Kjeldahl
Indireto:
NH3 (NH4)2SO4
(NH4)2SO4 + H2SO4 Na2SO4 + 
H2O 
NaOH
H2SO4
Método de Kjeldahl

Método de Kjeldahl

Modificações do Método de 
Kjeldahl
 A- Adição de Catalisadores
Caracteriza-se pela adição de uma 
mistura de óxidos de metais de 
mercúrio, cobre e selênio (obtiveram 
melhores resultados) como 
catalisadores.
Adicionados na digestão.
Modificações do Método de 
Kjeldahl
 B – Adição de sulfato de potássio
Aumenta o ponto de ebulição da mistura 
na digestão.
- Vantagem: Acelera o processo.- Desvantagem: Causa decomposição 
da amostra.
Modificações do Método de 
Kjeldahl
 C- Ácido Bórico
É necessário para o processo da 
titulação direta.
Análise por grupos
 Método por biureto:
O reagente de biureto (sais de cobre em 
solução alcalina) ao entrar em contato com 
substancias que apresentam 2 ou mais lig. 
Peptídicas  cor roxa.
A intensidade da cor é proporcional a 
quantidade de proteínas. A medida é feita por
determinação colorimétrica.
Análise por grupos
 Vantagens:
Especificidade (pouca interferência).
- Simples, rápido e barato.
- Determina proteína e não N total.
 Desvantagens: 
- Necessidade de curva de calibração 
com padrão conhecido.
Análise por grupos
 Método por Fenol (Follin-Ciocalteau-
Lowry):
Baseia-se na interação das proteínas
com o reagente fenol e cobre em
condições alcalinas resultando em cor
azul.
OBRIGADO!!