resolução lista 1.r

Prévia do material em texto

LISTA DE EXERCÍCIOS
CURSO: ENGENHARIA AMBIENTAL - 2018
1. Como pode um polipeptídeo ter somente um grupo amino livre e um grupo carboxila livre?
R: Os peptídeos só apresentam um grupo amino livre e um grupo carboxila livre, pois se liga por ligação covalente um aminoácido na extremidade do outro, para que a ligação peptídica ocorra, necessita-se do grupo amina de um aminoácido(utilizando o H) e o grupo carboxila do outro(utilizando OH), e com isso forma um peptídeo tendo apenas um grupo carboxila livre e um amina livre, pois os outros foram utilizados na ligação.
 
2. Se o peso molecular médio dos 20 aminoácidos padrão é 138, porque para se chegar ao número de resíduos de aminoácidos de uma proteína divide-se o peso molecular da proteína por 120 e não por 138? 
R: Porque para se formar uma proteína necessita da ligação peptídica, e na ligação peptídica os grupos carboxila livre e os grupos amina livre é desfeito para que a ligação ocorra, sendo assim liberando água em cada ligação peptídica, diminuindo então peso médio da proteína quando comparado ao peso médio do aminoácido. A média do peso da água que é liberada por cada ligação peptídica é de 18u.
3. Represente a forma dominante da glicina em uma solução básica, de pH=13.
 Estrutura química da glicina
 - NH2-CH2-COOH
R: Glicina: NH2-CH2-COOH
 Formula dominante da glicina em pH 13: NH2-CH2-COO- .
-Em pH 13 a solução fica mais alcalose, ou seja mais OH- , a solução fica desprotonada.
4. Explique pH e pK e diga porque eles são diferentes.
R: O pH é o parâmetro que define se a solução esta mais acidose ou alcalose. Já o pK é o parâmetro que define que o pH está 50% da forma ionizada e 50% da forma não ionizada. 
5. Em solução aquosa, a conformação de uma proteína é determinada por dois fatores básicos. Um é a formação do maior número possível de pontes de hidrogênio. O outro é:
a) formação do maior número possível de interações hidrofóbicas
b) máximo de interações iônicas
c) minimização máxima da entropia pela formação de uma camada de solvente aquoso ao redor da proteína
d) colocação dos aminoácidos polares ao redor da molécula
e) colocação dos resíduos de aminoácidos hidrofóbicos no interior da proteína
6) Qual das seguintes afirmações a respeito do 2,3-bifosfoglicato (BPG) não está correta?
a) aumenta a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio
b) ela se liga a distância dos grupos heme da hemoglobina
c) está sempre associada com moléculas de hemoglobina que são extraídas das hemácias
d) é um modulador alostérico
e) liga-se com menor afinidade a hemoglobina fetal do que a hemoglobina do adulto.
7. Na inibição competitiva, o inibidor:
a) liga-se em vários locais de uma mesma enzima
b) liga-se reversivelmente ao sítio ativo
c) liga-se somente ao complexo ES
d) liga-se covalentemente à enzima
e) diminui a velocidade máxima, característica da enzima
8. Qual das seguintes afirmações sobre catálise enzimática é verdadeira?
a) para as enzimas serem ativas deve estar na mesma concentração do substrato 
b) as enzimas aumentam a constante de equilíbrio de uma dada reação até mais de 1000 vezes.
c) diminuem a energia de ativação para conversão do substrato ao produto
d) a atividade catalítica independe do pH
e) os isômeros D ou L da enzima são igualmente ativos, para um dado substrato
9. Explique porque alterações do pH podem afetar a atividade enzimática.
R: Porque as alterações do pH modifica o processo de ionização.
10. Porque as enzimas alostéricas são diferentes das outras enzimas?
R: As enzimas alostericas tem uma região separada daquela que o substrato se liga, nessa tal região pequenas moléculas regulatórias (efetores) podem ligar-se e mudar a atividade catalítica dessas enzimas. 
11. Qual é a diferença entre os termos cofator e coenzima?
R: Cofatores são substâncias inorgânicas necessárias ao funcionamento das enzimas. E coenzimas são essas mesmas substâncias, porem são orgânica, sendo vitaminas as principais coenzimas. 
12. Defina em poucas palavras o que é:
a) carbono anomérico
b) furanose e piranose
c) aldose e hexose
d) homopolímero e heteropolímero
13. Descreva a dependência do ponto de fusão dos ácidos graxos em relação:
a) ao comprimento da cadeia
b) a insaturação
14. Nas células os ácidos graxos são estocados como triacilgliceróis para reserva de energia. a) Qual é a molécula na qual os ácidos graxos são esterificados para formar triacilgliceróis? Defina a lógica celular em estocar ácidos graxos na forma esterificada.
 
15. Explique porque a molécula de glicogênio (polissacarídeo) pode ter uma extremidade redutora e várias não redutoras? Qual a vantagem biológica do organismo estocar seus carboidratos de reserva como amido ou glicogênio ao invés de uma quantidade equivalente de glucose livre?
16. a) Desenhe a molécula de glucose. b) desenhe o epímero da glucose em C-4 e nomei-o. c) desenhe o epímero da glucose em C-2 e nomei-o. d) essas duas últimas estruturas desenhadas por você também são epímeras? Por que?
17. Descreva três funções dos triacilgliceróis em mamíferos e uma função em plantas superiores.
 
18. Qual a diferença química mais significativa entre triacilglicerol e glicerofosfolipídeo que determina suas diferentes funções biológicas?
19. Explique porque a extração de lipídeos requer solventes orgânicos.
20. Qual a finalidade e o conteúdo do tubo branco em um experimento fotocolorimétrico?
21. Obedecidas as leis de Lambert-Beer, se a absorbância de um padrão de proteína a 4,5mg/ml foi de 0,33 qual é a concentração de proteína em mg/ml de uma amostra original de clara de ovo que foi diluída de 1:20 cuja absorbância foi 0,10?