Nutrição Animal e Proteínas

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Nutrição e Alimentação Animal 
Prof. Responsável: Dr. Giovani Fiorentini 
Proteína 
ALIMENTO 
ÁGUA 
MATÉRIA 
SECA 
MATÉRIA 
ORGÂNICA 
MATÉRIA 
INORGÂNICA 
− Minerais 
− Carboidratos 
− Lipídios 
− Proteínas 
− Ác. Nucléicos 
− Ac. Orgânicos 
− Vitaminas 
Componentes do alimento 
Polímeros de L- AA’s ligados, nos quais o grupo amino 
de um aminoácido está ligado ao grupo carbonila do 
AA vizinho, com perda de uma molécula de água em 
cada ligação peptídica. Os AA’s são composto por C, 
H, O, N e S. 
Composição Centesimal da Proteína (%) 
C H O N S 
50 - 55 6 - 8 20 - 23 15 - 18 0 - 4 
Proteínas - são macromoléculas formadas por aminoácidos e 
unidas por ligações peptídicas 
Definição 
 As proteínas são constituídas de 21 aminoácidos padrão 
diferentes reunidos em combinações praticamente infinitas, 
possibilitando a formação de estruturas diversas. 
Definição - Proteínas 
 O número e a sequência em que cada aminoácido aparece, o 
tamanho da cadeia e a conformação molecular tridimensional 
são os responsáveis pela diversidade de proteínas 
encontradas, não somente em alimentos, mas em toda a 
natureza 
 Um aminoácido é uma molécula orgânica formada por átomos 
de carbono, hidrogênio, oxigênio, e nitrogênio (≠ CHOs e EE) 
unidos entre si de maneira característica. 
Definição - Aminoácidos 
 Alguns aminoácidos também podem conter enxofre. Os 
aminoácidos são divididos em quatro partes: o grupo amina 
(NH2), grupo carboxílico (COOH), hidrogênio, carbono alfa 
(todas partes se ligam a ele), e um radical característico de 
cada aminoácido. 
Definição 
 A assimetria do carbono alfa dos aminoácidos faz com que 
sejam oticamente ativos 
 O que significa que podem ter configuração D ou L 
- São basicamente elementos estruturais – músculos e órgãos 
(carnívoros são fonte de energia) 
- Concentração na ração: 12 a 52% MS 
. aves, suínos, bovinos, caprinos, ovinos – 12 a 24% PB (< idade > 
[ ] PB) 
. peixes carnívoros– 49% a 42% PB (fase inicial e crescimento) 
. cão e gato – 27% a 52% PB 
- No corpo animal: concentração constante em torno de 20% da 
MS 
- Nos vegetais: varia em função da idade (< idade > PB) e maior 
concentração nas leguminosas 
Importância 
Caracterização e funções das proteínas 
Proteínas apresentam várias funções: 
Principal constituinte orgânico dos órgãos e tecidos 
 Componentes estruturais 
 Função enzimática 
 Função hormonal 
Componente dos ácidos nucléicos (nucleoproteínas) 
 Recepção de estímulos 
 Função imune 
 Balanço ácido-base 
Fonte de energia 
Existem também as proteínas complexas que contém outros 
compostos: 
Hemeproteínas – ligadas ao grupo heme 
Lipoproteínas – ligadas a lipídios 
Glicoproteínas – ligadas a açúcares 
Funções - Componentes estruturais 
• Colágeno 
– Pele e ossos 
• Queratina 
– Cabelos e unhas 
• Proteínas motoras 
– Fazem os músculos 
trabalharem! 
 Proteínas que catalisam (aceleram) as reações químicas 
sem serem usadas ou destruídas no processo 
 Funções anabolizantes (colocando as coisas juntas) e 
catabólicas (quebrando as coisas) 
 Exemplos 
– Digestão 
• Amilase salivar 
• Tripisina 
Funções – Enzimáticas 
Mensagens químicas que são feitas em uma parte do 
corpo, mas atuam em células em outras partes do 
corpo 
Exemplos 
– Insulina 
– Colecistoquina 
– Alguns hormônios reprodutivos 
 
Funções – Hormonal 
Transporte de material atráves da membrana 
celular 
Funções – Receptores, Carreadores 
Transporte de 
substâncias no sangue 
- Lipoproteína (transporte 
de lipídios) 
- Hemoglobina (transporte 
de oxigênio e dióxido de 
carbono) 
Funções – Proteína de transporte 
As proteínas no sangue 
ajudam a manter níveis 
adequados de líquido no 
sistema vascular 
O fluído é forçado em 
espaços de tecido pela 
pressão sanguínea gerada 
pela ação de bombeamento 
do coração 
O fluído volta ao sangue 
por causa da "pressão 
osmótica" 
Funções – Balanço de Fluído 
 
 
 
O corpo trabalha para manter o pH do sangue 
perto de 7,45 
Homeostase - Importante 
As proteínas ajudam a "tamponar" o sangue 
para manter o pH aceitável 
Funções – Balanço Ácido-Básico 
• Anticorpos são proteínas que atacam e 
inativam bactérias e virus que causam 
infecções 
Funções – imune (anticorpos) 
• Quando há excesso de proteína na dieta… 
– Alguns aminoácidos são convertidos em glicose, a 
qual é convertida em gordura 
Funções – Fonte de glicose 
• Quantidades excessivas de proteínas são armazenadas em 
forma de energia (lipídios) ou eliminadas, não podendo 
retornar à forma original de proteína para ser utilizada como 
tal. 
 Proteínas são as últimas a serem utilizadas para 
energia 
• Ocorre em inanição ou dietas com baixo teor de 
carboidratos 
Funções – Fonte de energia 
Todas células sintetizam parte ou totalidade das 
proteínas que necessitam. Todavia, para haver a síntese 
proteica é necessária que os aminoácidos estejam 
presentes em quantidade e proporção adequada; 
 Apenas as plantas e a microbiota presente no TGI 
(principalmente nas câmaras de degradação anaeróbica) 
são capazes de sintetizar todos os aminoácidos 
necessários para a síntese protéica a partir de N não 
protéico; 
Características e aspectos gerais das 
proteínas e da nutrição protéica 
 As exigências de proteínas dietéticas são maiores nos 
animais jovens em crescimento e reduzem gradualmente 
com a maturidade; 
 Funções produtivas como a gestação e lactação 
incrementam as exigências dietéticas de proteína devido 
ao incremento de “saída” de proteína nos produtos da 
concepção e do leite, além do incremento na taxa 
metabólica. 
 Intestino delgado => Exigências de aminoácidos vs 
proteínas intactas 
Características e aspectos gerais das proteínas e da nutrição protéica 
Alguns conceitos importantes: 
 PROTEÍNA VERDADEIRA: 
 É a proteína composta apenas de aminoácidos; 
 NITROGÊNIO NÃO-PROTEICO: 
 Compostos que não são proteínas verdadeiras in natura, 
mas contém nitrogênio (N) e podem ser convertidas em 
proteínas por ação bacteriana (ex. uréia); 
 PROTEÍNA BRUTA: 
 É a fração de um alimento composta de proteína 
verdadeira e qualquer outro produto nitrogenado (%N * 6,25 = 
PB); 
Alguns conceitos importantes: 
 PROTEÍNA DIGESTÍVEL: 
 Porção da proteína bruta que o animal digere; 
 AMINOÁCIDO: 
 Molécula formadora das proteínas, composta por 
carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio. É indispensável para 
que a síntese protéica ocorra no organismo animal, porém, 
podemos classificá-los em dois grupos, de acordo com a 
capacidade que os animais tem de sintetizá-los ou não. 
Aminoácidos Essenciais são aqueles que não são sintetizados 
pelo animal ou são produzidos em quantidades insuficientes 
Arginina Histidina Isoleucina Leucina (Leu) 
Lisina (Lis) Metionina (Met) Fenilalanina Treonina (Thr) 
Triptofano (Trp) Valina (Val) 
Alguns conceitos importantes: 
Aminoácidos Não Essenciais são aqueles que podem ser 
sintetizados pelos animal 
Alanina Ácido Aspartico Asparagina 
Cisteína 
Ácido Glutâmico Glutamina Glicina Prolina 
Serina Tirosina 
Alguns conceitos importantes: 
 
Aminoácidos essenciais: não podem ser sintetizados ou não são 
sintetizados em quantidades suficientes para o crescimento 
ou manutenção do organismo vivo e por isto devem ser 
adicionados na dieta. 
 
Aminoácidos não-essenciais: são sintetizados pelos animais, a 
partir dos intermediários do metabolismo de CHO ou a partirdos AAs essenciais, em quantidades suficientes para atender 
suas necessidades. 
“Metabolicamente, todos os aminoácidos são necessários e 
essenciais, mas nutricionalmente 9 a 11 são classificados 
como essenciais dependendo da categoria animal” 
“A definição de essenciais ou não-essenciais não está 
relacionada com a importância funcional dos AA’s, mas 
apenas as limitações enzimáticas para sua biossíntese” 
Alguns conceitos importantes: 
Aminoácidos essenciais 
Leitões/Aves Suínos/Aves Pintos Cães e gatos 
Lisina Lisina Lisina Arginina 
Metionina Metionina Metionina Histidina 
Triptofano Triptofano Triptofano Isoleucina 
Valina Valina Valina Leucina 
Histidina Histidina Histidina Lisina 
Fenilalanina Fenilalanina Fenilalanina Metionina 
Leucina Leucina Leucina Fenilalanina 
Isoleucina Isoleucina Isoleucina Treonina 
Treonina Treonina Treonina Triptofano 
Arginina Glicina ou Valina 
Serina Taurina (Gatos) 
Prolina 
Animais monogástricos são caracterizados pela necessidade de 
receber quantidades específicas de aa’s na dieta 
.....3.1 – Monossacarídeos 
AA’s 
Essenciais 
No. Enzimas 
AA’s Não-
essenciais 
No. Enzimas 
Lisina 8 Glicina 1 
Metionina 5 Serina 3 
Triptofano 5 Alanina 1 
Valina 1 Aspartato 1 
Histidina 6 Glutamato 1 
Fenilalanina 1 Cistina 2 
Leucina 3 Prolina 3 
Isoleucina 8 Glutamina 1 
Treonina 6 Asparagina 1 
Arginina 7 
No. Enzimas envolvida na síntese de AA’s 
Adaptado de Bertechini (2006). 
AMINOÁCIDO LIMITANTE: 
 É o aminoácido essencial que pode se tornar 
problemático na formulação de rações, considerando-se que os 
alimentos normalmente utilizados na composição das rações são 
pobres neste elemento. Isto também está relacionado com as 
exigências de cada espécie animal. É o caso da lisina e 
metionina para as aves, quando se usa apenas milho e soja na 
formulação da ração. 
Alguns conceitos importantes: 
.....3.1 – Monossacarídeos 
.....3.1 – Monossacarídeos Aminoácidos Limitantes em alguns ingredientes p/ suínos 
Ingrediente 1o. Limitante 2o. Limitante 
Milho Lisina Triptofano 
Milho Opaco 2 Triptofano Lisina 
Cevada Lisina Treonina 
Sorgo Lisina Treonina 
Farelo de Soja 
Aminoácidos 
Sulfurados 
Treonina 
Farelo de Algodão Lisina Treonina 
Farelo de Amendoim Lisina ? 
Farelo de Girassol Lisina ? 
Frainha de Carne e Ossos Triptofano Triptofano 
Farinha de Peixe Triptofano ? 
Farinha de Glúten de Milho Lisina Triptofano 
Adaptado de Bertechini (2006). 
Aminoácidos Limitantes 
 Quatro aminoácidos são produzidos em escala industrial 
atualmente: DL-Metionina, L-Lisina-HCl, L-Treonina e 
L-Triptofano. 
 Rações com níveis protéicos elevados sobrecarregam a 
digestão, absorção e metabolismo dos aminoácidos não 
aproveitados, reduzindo a eficiência de aproveitamento 
desse nutriente pelo animal e implicando em maior 
custo com a alimentação e maior excreção de nitrogênio 
para o ambiente. 
 
A proteína ideal é definida como o balanço exato de 
aminoácidos essenciais e o suprimento de aminoácidos não-
essenciais, capaz de atender sem excessos nem deficiências 
as necessidades absolutas de todos os aminoácidos 
necessários para a manutenção animal e máxima deposição 
proteica, expressando-os como porcentagem da lisina. 
Proteína Ideal (Mitchel, 1964) 
Proteína Ideal 
Com esse conceito poderemos 
obter: 
 Dietas mais estruturadas e 
baratas, baixando o excesso de 
proteína bruta, diminuindo a 
inclusão de alimentos protéicos 
como o farelo de soja. 
 Diminuiremos os aminoácidos 
sobrantes que são utilizados como 
fonte de energia e excretados 
como nitrogênio que danificam o 
meio ambiente. 
• Por haver baixa síntese endógena; 
• Não sofrer transaminação; 
• Possuir metabolismo voltado à deposição de proteína corporal; 
• Possuir lento tunover; 
• Existir efetiva correspondência entre a digestibilidade ileal 
verdadeira e a disponibilidade biológica desse AA; 
• Apresentar grande precisão nas análises laboratoriais; 
• Por ter sua exigência conhecida em todas as fases de 
produção do animal 
Por que a lisina? 
.....3.1 – Monossacarídeos 
AA’s essenciais 
Baker et al. (1993) 
5 – 20 kg 20 – 50 kg 50 – 100 kg 
Lisina 100 100 100 
Metionina + cistina 60 62 65 
Treonina 65 67 67 
Triptofano 17 18 19 
Fenilalanina 95 95 95 
Valina 68 68 68 
Histidina 32 32 32 
Arginina 42 36 30 
Leucina 100 100 100 
Isoleucina 60 60 60 
Adaptado de Bertechini (2006). 
Variação na exigência de AA’s em relação ao estágio de 
crescimento em suínos 
Esquema Geral de Digestão Protéica em Não-Ruminantes vs Ruminantes 
Boca Boca Proteína dieta 
(aminoácidos) 
peptídeos Proteína 
dieta 
Proteína dieta 
(aa) (NNP) 
Proteína 
microbiana 
Rúmen- 
Retículo 
Abomaso 
Intestino 
 delgado 
Proteína 
(dieta + PM) 
Estômago 
Intestino 
 delgado 
pepsina 
peptídeos 
pepsina 
Aminoácidos 
Di e Triptídeos 
Aminoácidos 
Di e Triptídeos 
Absorvidos pelos enterócitos 
Aminoácidos SANGUE (VEIA PORTA) 
Enzimas pâncreas 
Enzimas Intestinais 
Enzimas pâncreas 
Enzimas Intestinais 
Compostos nitrogenados 
Reciclagem via saliva 
Uréia -- fígado 
Uréia -- rins 
Uréia -- urina 
Proteína metabolizável 
Proteína verdadeira 
microbiana digestível 
Proteína verdadeira + 
ácidos nucléicos 
Proteína microbiana 
Reciclagem 
via parede 
do rúmen 
influxo 
efluxo 
Proteína e NNP 
PNDR PDR 
PEP 
AAs 
NH3 
PNDRD 
 
 
NH3 + H+ 
Forma não protonada ou 
dissociada 
 
pKa NH3 = 9,25 
NH4+ 
Forma protonada ou 
não dissociada 
 
- absorvida + abosorvida 
Condições: 
 
pH = pKa  50% não-protonada + 50 % protonada 
pH > pKa  maior parcela não- protonada (permeável) 
pH < pKa  maior parcela protonada (menos permeável) 
 
Alto consumo de N 
Van Soest, 1994 
Alimento 
Pool ruminal 
Microrganismos 
Intestino 
Delgado 
Fezes 
Tecido Fígado 
Pool de uréia 
Urina 
Aminoácidos 
Escape 
NH3 
Alimento 
Pool ruminal 
Microrganismos 
Intestino 
Delgado 
Fezes 
Tecido Fígado 
Pool de uréia Urina 
Baixo consumo de N 
Van Soest, 1994 
Aminoácidos 
Escape 
Reciclagem de N em Ruminantes 
Baixa ingestão de N 
• Maior proporção do N 
metabolizado é reciclado via 
rúmen ou saliva; 
• Pouca excreção urinária de 
N-uréia; 
• Maior eficiência do 
processo de reciclagem. 
Alta ingestão de N 
• Maior síntese hepática de 
uréia; 
• Maior excreção urinária de N-
uréia; 
• Menor eficiência de utilização 
da uréia reciclada via eptélio 
ruminal e saliva; 
A quantidade de uréia reciclada é relativamente 
independente da quantidade ingerida, uma vez que 
[uréia] no sangue está sobre controle homeostático. 
Fornece substrato para as bactérias fibrolíticas 
(NH3 e AGV), bem como 1/3 dos compostos 
nitrogenados necessário às bactérias 
fermentadoras de CHO´s não-fibrosos; 
 
 Síntese de proteína microbiana (principal fonte 
de aminoácidos essenciais absorvidos no ID de 
ruminantes); 
Importância da degradação ruminal da proteína 
dietética 
 Alto teor de proteína bruta: 50 a 60% de proteína bruta (base da 
MS); 
 80% da PB Microbiana é proteína verdadeira, com cerca de 80 a 
85% de digestibilidade intestinal; 
 Excelente perfil de aminoácidos; 
 Composição e qualidade relativamente constante (independe da 
proteína da dieta); 
 Conversão da PDR em Proteína microbiana 85% (média). 
Características da proteína microbiana sintetisada no 
rúmen (PBMic) 
a) Fontede alimento: ureia (100%); farelo de soja (60-65% da 
PB); milho (40%). Farinha de peixe (30%); 
b) Processamento do alimento (físico ou químico): moagem 
(aumenta); tratamento alcalino e térmico (reduz); 
c) Taxa de passagem ruminal: maior taxa de passagem  
menor degradação; 
d) Nível de concentrado: maior nível de concentrado  
aumenta a taxa de passagem e reduz pH ruminal  reduz a 
degradação ruminal; 
Fatores que afetam a degradação ruminal da proteína 
Digestão e absorção pós ruminal 
O que chega ao intestino do ruminantes são Pmic, PNDR e 
proteína endógena, essa mistura de AA da digestão é 
chamada de Proteína Metabolizável (PM). 
Ação da pepsina no Abomaso – neutralizar lentamente a 
acidez e prolongar a digestão no duodeno, a ação máxima 
ocorre no jejuno médio e íleo médio. 
Jejuno médio – ação de enzimas pancreáticas, tripsina, 
quimiotripsina e carboxipeptidases 
Íleo médio – pico de atividade das aminopeptidases e 
dipeptidases. 
 Secreções de protease pancreática ↑ com o ↑ do fluxo de proteína 
 Ruminantes tem um menor pH gástrico e duodenal → quando comparado com não 
ruminantes → com isso pode alterar a digestão protéica 
 Toda proteína que é solubilizada pelo suco gástrico (pepsina + HCL) é digerida 
pelo ID 
 Digestibilidade aparente duodenal → 65 a 75% 
 Proteína microbiana tem uma digestibilidade semelhante a proteína não 
degradável 
 PBmicID= 62,5% da MS 60% proteína verdadeira microbiana 
 25% parede celular microbiana 
 15% ácidos nucléicos microbianos 
 
 ABSORÇÃO – Transporte ativo dependentes de Na ou prótons. 
 alguns aa pode ser absorvido através de transporte facilitado e difusão 
passiva 
Metabolismo de aas pelo intestino, fígado, rins e 
tecidos periféricos 
 Aas absorvido TGI → transporte via porta → fígado 
 
 
 
 
 
 
 10 a 25% da glicose é formada de aas, alanina e glutamina (maiores 
contribuidores, importantes no transporte de gliconeogênicos entre 
tecidos periféricos, intestinais e fígado) 
 Aas gliconeogênicos – glicina, alanina, glutamina e glutamato 
 A síntese de proteína tem prioridade quando energia é disponível para o 
uso de aas, do que a síntese de glicose 
Serão utilizados para: 
-Síntese de proteína 
-Gliconeogênese 
- ureogênese 
 
 Uma porção considerável de aa absorvidos são utilizados pelo 
fígado para síntese de glicose (Gliconeogênese) 
 Aa também podem ser convertidos em lipídios (LDL, HDL, 
VLDL) 
 Músculo é um reservatório de aas e pode igualmente 
adicionar aas livres 
 Rins requerem aas para: - reciclagem de proteína; - produção 
de NH3; - manutenção do equilíbrio ácido-base 
 Alanina e glutamina são liberados pelos músculos e 
convertidas a glicose e uréia no fígado (> tx durante jejum) 
 AA não utilizados são deaminados originando amônia e 
esqueleto de carbono, o qual é oxidado a CO2, água e energia 
 
 Intestino → também adiciona alanina ao sangue durante a 
alimentação, mas glutamina é transferida para o intestino 
 
 Rins → durante a alimentação liberam glutamina para o 
sangue. Mas durante o jejum, glutamina é transferida para 
os rins para ↑ a produção de NH3 e gliconeogênese 
 
METABOLISMO AA É COORDENADO PELA AÇÃO DOS 
HORMÔNIOS 
 
 Ingestão ptn abaixo da exigência de manutenção – 
metabolismo de aa coordenado pela Insulina (reduz a 
degradação ptn no tecido musc e a oxidação de aa) 
 Ingestão acima da exigência de manutenção – a degradação 
de aa e síntese de ptn regulados pelo hormônio do 
crescimento IGF-I 
- Próxima aula: Digestibilidade e Avaliação energética dos 
alimentos 
Contato: fiorentini.giovani@gmail.com