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Enzimas 1

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Enzimas
Profa. Ana Yára Serrano Gomes
Importância na manutenção
da vida
Reações químicas:
Termodinâmica: espontaneidade
Cinética: velocidades adequadas
Específicas
Espontaneidade
Enzimas como catalisadores
Definição
Mecanismo de catálise
Enzimas como catalisadores
Teoria “chave-fechadura”
Especificidade
Enzimas como catalisadores
E
S
E
Enzimas como catalisadores
Reações Reversíveis
Reações Irreversíveis
Enzimas como catalisadores
Reação
 
irreversível
Grande
 
variação
 
de
 
energia
Reação
 
não
 
está
 
em
equilíbrio
Menos
 
comum	
Reação
 
reversível
Pequena
 
variação
 
de
 
energia
Reação
 
em
 
equilíbrio
O
 
produto
 
também
 
é
 
substrato
 
para
 
uma
 
reação
 
reversível
 
Mais 
comum
Ativação enzimática
Apoenzima + Co-fator e/ou Coenzima Holoenzima
Co-fatores e Coenzimas
Definições
Exemplos
Ativação enzimática
Vitaminas B e as Coenzimas que elas
Formam, com Abreviações Comuns
Vitamina B	Coenzima	Abreviação
Tiamina (B1)	Tiamina Pirofosfato
Riboflavina (B2)	Flavina adenina
Dinucleotídeo
Niacina (B3)	Nicotinamida adenina dinucleotídeo
TPP FAD NAD+
Vitamina B6	Piridoxal fosfato	PLP Ácido pantotênico	Coenzima A	CoA Folato (folacina)	Ácido tetrahidrofólico	THFA Biotina	Biotina	-
Vitamina B12	Metil cobalamina	-
Vita
m
i
na
Funao
Yitami na B
1
(tiamina)
Parte da coenzi ma cocarboxilase; tern muitas funocs, incluindo o metabolismo do acido piru vico.
Vilamina B (riboflavina)
•
Nlacina (acido nicotf nico)
Coenzirna em flavoprotef nas; ativa na transferencia de eletrons. Parte da molecula de NAD·ativa na transferencia de eletrons.
Vilami na 8
6
(piridox ina)
Coenzima no mctabolismo de aminoacidos.
Vitami na Bii (cianocobalami na)
I
Acido pantotcnico
Biotina
I
Acido f6lico
Vilami na E Yitamina K
Coenzima (metil cianocobalamida) envolvida na transferencia de grupos metil; ativa no metabolis-
mo de aminoacidos.
Parte da molecula da cocnzima A; envolvida no metabo lismo do acido piruvico e dos lipfdeos.
Envolvida nas reaoes de fixaao do di6xido de carbono c na sfntese de acidos graxo..
Coenzima utilizada na sinte e de purinas e de pirimidinas.
Neccssaria para a sfntese celular e macromolecular .
Coenzima utilizada no transporte de eletrons (naftoquinonas e quinonas).
Algumas enzimas são sintetizadas
em uma forma inativa: zimogênio
Enzimas cujo local de ação é o meio
extracelular: plasma, trato digestório
Hidrólise de ligação peptídica
Remoção de um segmento de cadeia de aminoácidos
fabel a 5.3 As seis classes de enzimas e as rea\6cs quc catalisa1n
	
Classe
--- Tipo de reac;ao
 	Exem plo 	
6xido-red uao
II	II
a lcool	I
I. Oxido­
red utases
A	+ B	A - B
11.c-c -o	- NAO	 	
.	I
II	desidrogenase
JI,C	C	0 ... NAD	+ II
Tra nsferencia de grupos
Etanol	Acetaldef do
0
11
o
-
OHCII,OH
2. Transfera ses	A -X I 13	A - B-X
- AT
glicoq u inase
- ADP
Ori
Glicose
OJI
GJicose 6-fosfa to
Oil
BHidr61ise	CJ 1,011	Cll,OII
\
3. Hid rolases	A -B - ll,O
-
A -11-B-·m 1	 	
()	- 0
s
a
car
a
s
e
)0	+ H,(
I	Oii	011	CII Oll	OII
 	Saca rose	Glicose	Frutose
	
Adic;a o de grupos a duplas l iga­
oe ou rernoao de grupos, dei­
xando dupla ligac;ao
4. Lia e
A	B · X -Y
x y
I	I
A -B
H
I	fuma rase
OOC -C	C -COO	I- 11,0	-
•
II
f tnnara to
II	H
I	I
ooc-c-c-coo-
1	I
OJI ll
Ma lCl to
			
5. Isomerases
Rea rra njos in tra molecu la res
A -B	A-B
CII O-(i))
'
fosfoglico	o c	Oil
xI	)	yI	xI
Glicoe 6-fosfa to
1s01nerase
OJI
Frutose 6-fosfa to
Condensaao de duas 1nolecula , asociada ao consumo de ATP
6.
 
Ligase
A
 
-B
 
-
-
 
A
 
-
B
-
 
ATP
pi
 
r
u
va
 
to
c
a
rbox
 
i
la
 
se
(
X)
Pi
 
r
u
va
 
tl
I
-
C
-
C-
00
 
-.-
 
ADP
 
-
 
P
 
I
I
l
Oxaloaceta
 
to
®=
 
PO
,0
ll	()
	Classificação das Enzimas
	
	Classe de enzimas: número e
 	nome	 	
	Algumas subclasses mais comuns
	
	
	
	
	1. Oxidorredutases
	Desidrogenases, Redutases, Oxidases, Peroxidases,	Catalase
	
	2. Transferases
	Quinases, Fosfomutases
	
	3. Hidrolases
	Fosfatases, Tiolases, Fosfolipases, Desaminases, Ribonucleases, Esterases
	
	4. Liases
	Descarboxilases, Aldolases, Hidratases, Desidratases, Sintases, Liases
	
	5. Isomerases
	Isomerases, Mutases (mas não
todas)
	
	6. Ligases
	Sintetases, Carboxilases
	
Velocidade das reações
enzimáticas
Desnaturação
Cinética Enzimática
Relações	entre	Enzima	(E),	Substrato
(S) e Produto (P) que alteram a velocidade das reações catalisadas por enzimas
Reagentes	Equilibrio
GI	E	s
)
)
Composi< ao no Equilibrio	Vo
(0/o da Vmax )
(/	E	s	ES
I ( )
\ 10(.	) ( I
)	( .1
< (
•< ) ,
G	( I( '	I
(" )	C)
( l
)	)
) ) < ) ) (
25o/o
G	()
5G
n	()
		
		
II	E	s	(")	E	s	ES
G	{	)	(. )
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•
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Cl	,. )	C'> ()
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(' )
('	< )	')
) "' 0
		
Concentra o
s	p
T
empo
Cinética enzimática
V0
B
A
[S]
Cinética enzimática
Cinética enzimática
Cinética enzimática
Velocidade das reações
enzimáticas
Equação de Michaelis-
Menten
E + S	k1	ES	k3
E + P
V4 = k4 [E][P]
V1 = k1 [E][S]
k2	k4
V de desaparecimento de [ES]
V2 + V3 = k2 [ES] + k3 [ES] V2 + V3 = (k2 + k3) [ES]
Tempos iniciais = [ES] constante
V1 = V2 + V3
V1 = k1 ([Et - [ES])[S]
V2 = k2 [ES]
k1 ([
Et
 
-]	[ES])[S] =(k2 + k3) [ES]
V
 
de
 
desaparecimento
 
de
 
[ES]
T
e
m
p
o
s
 
inici
a
is
 
=
 
[
E
S
]
 
co
n
s
t
a
n
teV3 = k3 [ES]
([Et - [ES])[S] =(k2 + k3) [ES]
k1
Equação de Michaelis-
Menten
[Et] [S] - [ES] [S] = (k2 + k3) [ES]
+
 
[ES]
 
[S]k1
[ES] =		[Et][S] (k2 + k3) +
k1
[S]
[ES]
+
 
[ES][Et] [S] = [ES] (k2 + k3)
k1
+ [ES] [S]
[S]
V0 = k3 [ES]
inicial
 
da
 
reação
 
total
 
é
 
igual
 
a
 
V
 
do
 
parecimento
 
do
 
roduto
 
=
 
V
3[Et] [S] = [ES]
(k2 + k3) + [S] k1
V0 =	Vmáx [S]
(k2 + k3) +
k1
V0 = k3 [Et ][S]
(k2 + k3) +
k1
[S]
[S]
Equação de Michaelis-
Menten
V
0
 
= 
V
máx
 
[S]
K
m
 
+
 
[S]V0 =	Vmáx [S]
V
máx
 
=
 
V
máx
 
[S]
 
2
K
m
 
+
 
[S](k2 + k3) + [S] k1
V
0
 
= 
 
Vmáx
 
[S]
 
Km
 
+
 
[S]	
1
 
=
[S]
2
K
m
 
+
 [S]
K
m
 
+
 
[S]=
 
2
 
[S]
K
m
 
=
 
[S]
Variação do Km para diferentes substratos
Atividade
 
enzimática
 
relativaHexoquinase (baixo Km)Hexoquinase (alto Km)
Concentração do substrato
Cinética enzimática
Velocidade
 
inicialConcentração do substrato
Transformação algébrica:
Lineweaver e Burk
1
 
=
 
K
m
 
+
 
[S]
V
0
V
máx
 
[S]V0 = Vmáx [S] 	
Km + [S]
1 = Km . 1	+ 1
V0	Vmáx [S]	Vmáx
y
 
=
 
ax 
+
 
b
	1 Em função de 1 V0	[S]
	
	
	1	Intercepto na ordenada
Vmáx
	
	_ 1	Intercepto na abscissa Km
Regulação da atividade
enzimática
Importância:
Coordenar o número de vias metabólicas ativas na célula
Capacidade de responder a alterações do meio
Tipos:
Controle na disponibilidade
Alostérica
Modificações covalentes
Regulação alostérica
Velocidade
 
da
 
reação+ Efetor
positivo
Sem
efetor
- Efetor
negativo
Regulação alostérica
Modificação covalente
Proteína quinase
Enzima	
Enzima
Desfosforilada
Fosforilada
Fosfoproteína fosfatase
Inibição Enzimática
Irreversível
Reversível
Competitiva
Não competitiva
Inibição enzimática
irreversível
Inibição enzimática
reversível: competitiva
Sem inibidor
Com inibidor
competitivo
Sem inibidor
Com inibidor presente
Com inibidor
competitivo
Sem inibidor
Inibição enzimática
reversível: não competitiva
Sem inibidor
Com inibidor não
competitivo
Mesmo valor de Km
Sem inibidor
Com inibidor não competitivo

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