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Enzimas Profa. Ana Yára Serrano Gomes Importância na manutenção da vida Reações químicas: Termodinâmica: espontaneidade Cinética: velocidades adequadas Específicas Espontaneidade Enzimas como catalisadores Definição Mecanismo de catálise Enzimas como catalisadores Teoria “chave-fechadura” Especificidade Enzimas como catalisadores E S E Enzimas como catalisadores Reações Reversíveis Reações Irreversíveis Enzimas como catalisadores Reação irreversível Grande variação de energia Reação não está em equilíbrio Menos comum Reação reversível Pequena variação de energia Reação em equilíbrio O produto também é substrato para uma reação reversível Mais comum Ativação enzimática Apoenzima + Co-fator e/ou Coenzima Holoenzima Co-fatores e Coenzimas Definições Exemplos Ativação enzimática Vitaminas B e as Coenzimas que elas Formam, com Abreviações Comuns Vitamina B Coenzima Abreviação Tiamina (B1) Tiamina Pirofosfato Riboflavina (B2) Flavina adenina Dinucleotídeo Niacina (B3) Nicotinamida adenina dinucleotídeo TPP FAD NAD+ Vitamina B6 Piridoxal fosfato PLP Ácido pantotênico Coenzima A CoA Folato (folacina) Ácido tetrahidrofólico THFA Biotina Biotina - Vitamina B12 Metil cobalamina - Vita m i na Funao Yitami na B 1 (tiamina) Parte da coenzi ma cocarboxilase; tern muitas funocs, incluindo o metabolismo do acido piru vico. Vilamina B (riboflavina) • Nlacina (acido nicotf nico) Coenzirna em flavoprotef nas; ativa na transferencia de eletrons. Parte da molecula de NAD·ativa na transferencia de eletrons. Vilami na 8 6 (piridox ina) Coenzima no mctabolismo de aminoacidos. Vitami na Bii (cianocobalami na) I Acido pantotcnico Biotina I Acido f6lico Vilami na E Yitamina K Coenzima (metil cianocobalamida) envolvida na transferencia de grupos metil; ativa no metabolis- mo de aminoacidos. Parte da molecula da cocnzima A; envolvida no metabo lismo do acido piruvico e dos lipfdeos. Envolvida nas reaoes de fixaao do di6xido de carbono c na sfntese de acidos graxo.. Coenzima utilizada na sinte e de purinas e de pirimidinas. Neccssaria para a sfntese celular e macromolecular . Coenzima utilizada no transporte de eletrons (naftoquinonas e quinonas). Algumas enzimas são sintetizadas em uma forma inativa: zimogênio Enzimas cujo local de ação é o meio extracelular: plasma, trato digestório Hidrólise de ligação peptídica Remoção de um segmento de cadeia de aminoácidos fabel a 5.3 As seis classes de enzimas e as rea\6cs quc catalisa1n Classe --- Tipo de reac;ao Exem plo 6xido-red uao II II a lcool I I. Oxido red utases A + B A - B 11.c-c -o - NAO . I II desidrogenase JI,C C 0 ... NAD + II Tra nsferencia de grupos Etanol Acetaldef do 0 11 o - OHCII,OH 2. Transfera ses A -X I 13 A - B-X - AT glicoq u inase - ADP Ori Glicose OJI GJicose 6-fosfa to Oil BHidr61ise CJ 1,011 Cll,OII \ 3. Hid rolases A -B - ll,O - A -11-B-·m 1 () - 0 s a car a s e )0 + H,( I Oii 011 CII Oll OII Saca rose Glicose Frutose Adic;a o de grupos a duplas l iga oe ou rernoao de grupos, dei xando dupla ligac;ao 4. Lia e A B · X -Y x y I I A -B H I fuma rase OOC -C C -COO I- 11,0 - • II f tnnara to II H I I ooc-c-c-coo- 1 I OJI ll Ma lCl to 5. Isomerases Rea rra njos in tra molecu la res A -B A-B CII O-(i)) ' fosfoglico o c Oil xI ) yI xI Glicoe 6-fosfa to 1s01nerase OJI Frutose 6-fosfa to Condensaao de duas 1nolecula , asociada ao consumo de ATP 6. Ligase A -B - - A - B - ATP pi r u va to c a rbox i la se ( X) Pi r u va tl I - C - C- 00 -.- ADP - P I I l Oxaloaceta to ®= PO ,0 ll () Classificação das Enzimas Classe de enzimas: número e nome Algumas subclasses mais comuns 1. Oxidorredutases Desidrogenases, Redutases, Oxidases, Peroxidases, Catalase 2. Transferases Quinases, Fosfomutases 3. Hidrolases Fosfatases, Tiolases, Fosfolipases, Desaminases, Ribonucleases, Esterases 4. Liases Descarboxilases, Aldolases, Hidratases, Desidratases, Sintases, Liases 5. Isomerases Isomerases, Mutases (mas não todas) 6. Ligases Sintetases, Carboxilases Velocidade das reações enzimáticas Desnaturação Cinética Enzimática Relações entre Enzima (E), Substrato (S) e Produto (P) que alteram a velocidade das reações catalisadas por enzimas Reagentes Equilibrio GI E s ) ) Composi< ao no Equilibrio Vo (0/o da Vmax ) (/ E s ES I ( ) \ 10(. ) ( I ) ( .1 < ( •< ) , G ( I( ' I (" ) C) ( l ) ) ) ) < ) ) ( 25o/o G () 5G n () II E s (") E s ES G { ) (. ) ( ,()( r ) ( ( ( •,. r > ( () ( ( ) ( ) ) ( ) ") ( ) I( ) () ( ){ ) (3 } { ) ( ( ( ) ( ) ( ,, > (_ r ) G u '"'.) (_) <.> I ) ({ ( ) ) < ) (J n G< ) ( 1 ( ) ( 1( ) • G ') ( ) " I C ) ') ) (i. """) { 50°/o r ) r--. ( ) ( ) o, ( L' ( }{ ) (")("' '"") ( ) C s (...) G (-1) () ) • (") ( ) ( () { ) ( > ,.111 E s c E s ES . ), (' () ,. , ) r ) ,.) (_ ) ) () • ,\ 5 J ( u CJ { ' c \ ) ) (_ , .._ , ) ( r ) { • ',, () G t ' ( ( J (c ( ) () ( { ( ) ' r. r I () I ( ( ) 75°/o ( . ) G.) , ) () ( ) ) ( ) () \ r (. ) ' ) (") j ( ) • ( ) . (. ) • ( )G ) (") ( ) ,. ' C1 < ( ) { ) ( { l , 3( ) 0 ( , ,. ) Cl () Cl ,. ) C'> () ' )(> ( ) ("'> -, ( > (. ) ) ( ,, ) ( , ) ' () (' ) (' < ) ') ) "' 0 Concentra o s p T empo Cinética enzimática V0 B A [S] Cinética enzimática Cinética enzimática Cinética enzimática Velocidade das reações enzimáticas Equação de Michaelis- Menten E + S k1 ES k3 E + P V4 = k4 [E][P] V1 = k1 [E][S] k2 k4 V de desaparecimento de [ES] V2 + V3 = k2 [ES] + k3 [ES] V2 + V3 = (k2 + k3) [ES] Tempos iniciais = [ES] constante V1 = V2 + V3 V1 = k1 ([Et - [ES])[S] V2 = k2 [ES] k1 ([ Et -] [ES])[S] =(k2 + k3) [ES] V de desaparecimento de [ES] T e m p o s inici a is = [ E S ] co n s t a n teV3 = k3 [ES] ([Et - [ES])[S] =(k2 + k3) [ES] k1 Equação de Michaelis- Menten [Et] [S] - [ES] [S] = (k2 + k3) [ES] + [ES] [S]k1 [ES] = [Et][S] (k2 + k3) + k1 [S] [ES] + [ES][Et] [S] = [ES] (k2 + k3) k1 + [ES] [S] [S] V0 = k3 [ES] inicial da reação total é igual a V do parecimento do roduto = V 3[Et] [S] = [ES] (k2 + k3) + [S] k1 V0 = Vmáx [S] (k2 + k3) + k1 V0 = k3 [Et ][S] (k2 + k3) + k1 [S] [S] Equação de Michaelis- Menten V 0 = V máx [S] K m + [S]V0 = Vmáx [S] V máx = V máx [S] 2 K m + [S](k2 + k3) + [S] k1 V 0 = Vmáx [S] Km + [S] 1 = [S] 2 K m + [S] K m + [S]= 2 [S] K m = [S] Variação do Km para diferentes substratos Atividade enzimática relativaHexoquinase (baixo Km)Hexoquinase (alto Km) Concentração do substrato Cinética enzimática Velocidade inicialConcentração do substrato Transformação algébrica: Lineweaver e Burk 1 = K m + [S] V 0 V máx [S]V0 = Vmáx [S] Km + [S] 1 = Km . 1 + 1 V0 Vmáx [S] Vmáx y = ax + b 1 Em função de 1 V0 [S] 1 Intercepto na ordenada Vmáx _ 1 Intercepto na abscissa Km Regulação da atividade enzimática Importância: Coordenar o número de vias metabólicas ativas na célula Capacidade de responder a alterações do meio Tipos: Controle na disponibilidade Alostérica Modificações covalentes Regulação alostérica Velocidade da reação+ Efetor positivo Sem efetor - Efetor negativo Regulação alostérica Modificação covalente Proteína quinase Enzima Enzima Desfosforilada Fosforilada Fosfoproteína fosfatase Inibição Enzimática Irreversível Reversível Competitiva Não competitiva Inibição enzimática irreversível Inibição enzimática reversível: competitiva Sem inibidor Com inibidor competitivo Sem inibidor Com inibidor presente Com inibidor competitivo Sem inibidor Inibição enzimática reversível: não competitiva Sem inibidor Com inibidor não competitivo Mesmo valor de Km Sem inibidor Com inibidor não competitivo
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