PROTEÍNAS (1)-convertido

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INSTITUTO FEDERAL DE EDUCAÇÃO, CIÊNCIA 
E TECNOLOGIA DE RONDÔNIA
Campus Ji-Paraná
Prof. Roger Asevedo dos Santos.
 Proteína vem do grego protos = primeiro, são as
biomoléculas em maior quantidade nos
organismos, principalmente animal.
 São macromoléculas resultantes da condensação
de  aminoácidos.
As proteínas são polipeptídios que resultam na
condensação de milhares de moléculas de 
aminoácidos. As sua macromoléculas possuem
pesos moleculares variados, contém desde
algumas dezenas até mais de 1.000 aminoácidos.
 A importância das proteínas, entretanto, está 
relacionada com suas funções no organismo, e 
não com sua quantidade.
 A maioria das enzimas conhecidas, por exemplo, 
são proteínas.
 Muitas vezes, as enzimas existem em porções muito 
pequenas. 
 Mesmo assim, estas substâncias catalisam todas as 
reações metabólicas e capacitam aos organismos a 
construção de outras moléculas - proteínas, ácidos 
nucléicos, carboidratos e lipídios - que são necessárias 
para a vida.
 Um aminoácido consiste em um caborno 
“central” com uma ligação a grupo amino (-
NH2), outra a um grupo carboxila (-COOH), a 
terceira a um átomo de hidrogênio e a quarta a 
uma cadeia lateral variável.
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 Existem vinte 
aminoácidos conhecidos 
presentes nas proteínas, 
são classificados em 
essenciais e não 
essenciais.
 Aminoácidos essenciais são aqueles que não são 
sintetizados pelo organismo humano.
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H2O
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
GRUPO 
CARBOXILA
GRUPO 
AMINO
 As proteínas também são chamadas de polipeptídeos, 
porque os aminoácidos que as compõe são unidos por 
ligações peptídicas 
 Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH2) 
de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de 
outro aminoácido.
Embora sejam quase inúmeras, todas as 
proteínas são formadas exclusivamente 
por apenas 20 aminoácidos, que se 
repetem numa seqüência característica 
para cada proteína.
 A estrutura primária é somente a sequência 
dos aminoácidos
 Esta seqüência, conhecida como estrutura 
primária, é que, de fato, determina a forma e 
a função da proteína. 
 A estrutura secundária ocorre em função dos ângulos 
formados pelas ligações peptídicas que ligam os 
aminoácidos
 A conformação espacial é mantida graças as interações 
intermoleculares (pontes de hidrogênio) entre os 
hidrogênios dos grupos amino e os átomos de oxigênio 
dos outros aminoácidos. 
 O que determina a estrutura terciária são as cadeias 
laterais dos aminoácidos
 Algumas cadeias são tão longas e hidrofóbicas que perturbam a 
estrutura secundária helicoidal, provocando a dobra da proteína.
 É a estrutura terciária que define a forma 
das proteínas.
 Certas proteínas, tal como a hemoglobina, são compostas 
por mais de uma unidade polipeptídica (cadeia protéica). 
 A conformação espacial destas cadeias, juntas, é que 
determina a estrutura quaternária. Esta estrutura é 
mantida pelas mesmas forças que determinam as 
estruturas secundárias e terciárias. 
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Proteínas 
Simples = só aminoácidos
Conjugadas = aminoácidos + 
grupo prostético
 Contêm grupos prostéticos, isto é, grupos não 
aminoácidos, tais como carboidratos, íons, 
pigmentos, etc.
 As enzimas são uma classe muito importante de 
proteínas biologicamente ativas.
 Elas são responsáveis pela catálise de diversas 
reações em nosso organismo. Reações que, sem o 
auxílio das enzimas, jamais aconteceriam ou, 
ainda, gerariam indesejados produtos colaterais. 
 No exemplo da figura, uma determinada região 
da proteína liga-se à um substrato, que se 
adapta ao sítio ativo da enzima tal como uma 
chave faz a sua fechadura.
 A atividade de uma enzima pode ser bloqueada pela ação 
de outra molécula, um inibidor. 
 Quando um inibidor interage com uma determinada região 
da enzima, chamado de sítio regulatório, provoca uma 
alteração na sua conformação e uma desativação do sítio 
catalítico. 
 A atividade enzimática, portanto, pode ser controlada, 
pelo organismo, através da liberação ou captação de 
inibidores.
1. Concentração do Substrato
2. pH 
3. Temperatura
4. Concentração da Coenzima
5. Ativadores
6. Inibidores
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 A desnaturação de uma proteína é a desorganização 
das estruturas quaternárias, terciárias e 
secundárias.
 Agentes desnaturantes são os que provocam a 
desorganização. São eles:
 Agentes físicos (calor, radiações UV, alta pressão e 
ultra som)
 Agentes químicos (ácidos fortes, bases fortes, 
metais pesados e uréia)
 A proteína desnaturada apresenta as seguintes 
alterações biológicas: 
▪ perda de suas propriedades enzimáticas, 
antigênicas e hormonais; facilmente digeridas por 
enzimas hidrolíticas.