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Estudo Dirigido preparatório para a AV1. Profª Maria Cristina Ramos Costa SDE3895 Fundamentos de Bioquímica I – Estrutura e propriedades da água, pH e sistemas tampão. 1.Descreva a molécula de água e explique por que ela é uma molécula dipolar. R: A molécula de água é constituída por dois átomos de hidrogênio ligados a um átomo de oxigênio. É considerado dipolar, pois possui cargas positivas e negativas. 2. As propriedades incomuns da água, como por exemplo ser líquida à temperatura ambiente, são explicadas pela presença de ligações entre as moléculas. Como são denominadas essas ligações? Dê um exemplo de uma macromolécula orgânica na qual esse tipo de ligação também é importante para manter a estrutura. R: São denominadas como ligações de hidrogênio. A macromolécula importante para manter a estrutura da ligação de hidrogênio é os ácidos nucléicos. 3. Desenhe a escala de pH indicando a região ácida, neutra e básica (alcalina). 4. Qual é o pH médio do sangue e qual é a faixa fisiológica normal de variação desse pH? R: O ph médio do sangue é de 7,4 e sua faixa fisiológica é de 7,35 à 7,45. 5. Defina sistema tampão de pH. R: A solução tampão é uma solução aquosa capaz de resistir a mudança de ph quando os ácidos ou bases são adicionados. 6. Cite os principais tampões fisiológicos e seu local de ação (intracelular ou extracelular/plasmático). R: Os principais tampões fisiológicos: - Tampão bicarbonato: atua no plasma (em conjunto com a hemoglobina) e no liquido extracelular(LEC). -Tampão fosfato: atua no liquido intracelular(ILC). -Proteínas : Atua na liquido intracelular. 7. Qual proteína contribui para o tamponamento do sangue e onde ela é encontrada? R: A proteína que contribui é a Hemoglobina, ela é encontrada no plasma. II – Estrutura de aminoácidos e proteínas. 8. Escreva a fórmula geral de um aminoácido, indicando os grupos constituintes e sua carga em pH fisiológico. 9. Como é denominada a ligação que ocorre entre dois aminoácidos? Como ela é formada? R: É denominada como ligação peptídica. Ela é formada por duas moléculas, quando o grupo carbóxilo de uma molécula reage com o grupo amina de outra molécula, liberando uma molécula de água(síntese de desidratação). 10. Descreva sucintamente os níveis estruturais das proteínas (estruturas primária, secundária, terciária e quaternária). Dê um exemplo de proteína com estrutura quaternária e sua função. R: - Estrutura Primária: sequência de aminoácidos especifico para cada proteína. - Estrutura Secundária: corresponde ao primeiro nível de enrolamento helicoidal. Possui dois arranjos locais mais comuns, sendo eles: alfa-helice e beta-folha. - Estrutura Terciaria: estrutura tridimensional resultante do dobramento de elementos de estrutura secundária no espaço (com formação da cadeia). - Estrutura Quaternária: Proteínas que apresentam duas ou mais cadeias, formando a estrutura funcional( negativa). Exemplo: Hemoglobina(formada por 4 globinas). 11. Cite um exemplo de proteína fibrosa e um exemplo de proteína globular. R: Proteína Fibrosa: Colágeno Proteína Globular: Calmodulina 12. Cite cinco funções de proteínas. R: Enzimas, Anticorpos, Hormônios, Canais e receptores. 13. Explique o que é desnaturação proteica e quais as possíveis causas. R: A desnaturação proteica é a perda da estrutura por consequência da função. Suas possíveis causas são: a salinidade, ph, temperatura. III – Enzimas. 14. Diferencie enzimas michaelianas e alostéricas. Qual a importância do sítio alostérico? R: - Enzima Michaeliana: a velocidade inicial da reação aumenta com a concentração do substrato, até que ocorra a saturação. - Enzima Alostérica: a velocidade da reação pode ser aumentada por ativadores ou reduzidas por inibidores. A importância do sítio alostérico é que ele pode se ligar em moléculas que se ativam ou inibem a reação. 15. Como se denomina o modelo atual que explica o mecanismo de ação enzimática? Como se denomina o modelo anterior e qual a principal diferença entre os dois? R: O atual denominado como Modelo Ajuste Induzido. O modelo anterior é conhecido como Chave-Fechadura. A principal diferença entre os dois é que no modelo Chave-Fechadura uma enzima e seu substrato são complementares e no modelo do Encaixe Induzido o substrato é capaz de induzir uma mudança na conformação de uma enzima. 16. Cite e explique os tipos de inibição enzimática irreversível e reversível e os tipos de inibição reversível, citando um exemplo de cada tipo. R: - Irreversível: após a ligação do inibidor, a enzima perde a função de forma permanente, definitiva. Exemplo: Aspirina - Reversível: após a ligação do inibidor é possível remover esse inibidor e reverter a inibição. Existem inibidores reversíveis de dois tipos: Competitivos: Objetivo é competir com o substrato. Exemplo: Succilato Fumarato. Não Competitivo: É uma molécula que não se assemelha com o substrato. Exemplo: Proteína A1- Antitripsina. IV – Bioenergética e introdução ao metabolismo. 17. Relacione a variação de energia livre (G) com a espontaneidade das reações biológicas. R: - Quando o G< 0, o processo é exergônico e se processara espontaneamente no sentido direto para formar mais produtos. - Quando G>0, o processo é endergônico e não se processara no sentido direto. Pelo contrario, ele se processara espontaneamente no sentido inverso para gerar mais reagentes. - Quando o G=0, o sistema esta em equilíbrio e as concentrações dos produtos e reagentes permearam constantes. 18. Como as reações não espontâneas são realizadas nas células? R: Elas são realizadas acopladas à hidrolise do ATP simultaneamente, para que a energia do mesmo possa ser utilizada. 19. Defina catabolismo e anabolismo e dê um exemplo (reação ou via metabólica) de cada. R: - Catabolismo: conjunto de reações enzimáticas de degradação. Exemplo: Glicogênese. - Anabolismo: conjunto de reações enzimáticas de biossíntese. Exemplo: Glicose. 20. O que é ATP e qual sua importância no metabolismo? R: É um nucleotídeo responsável pelo armazenamento de energia em suas ligações químicas. Sua importância no metabolismo é o armazenamento de energia.
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