Aula 3 (Proteínas parte 2) Prof Cremilda - 20 08 2019

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Universidade Estácio de Sá
Campus Teresópolis
Curso: Nutrição
Disciplina: Nutrição Humana
Unidade II
Proteínas na Nutrição Humana
Vitamina D
Cremilda Amaral Roso de Oliveira
Nutricionista – FASE 
Pós graduada em Personal Diet (Gama Filho)
Mestre em Ciências - UFRJ (Macaé)
cremilda.oliveira@estacio.br
Atenção!!!!
Simulado online – Data de início:19/08
Término: 29/08
Link direto para entrar: Link direto para entrar: 
http://simulado.estacio.br/alunos/
10 questões
Até 2,0 pontos para utilização na AV1
2 horas para responder as questões
• Além de participarem da síntese de proteínas, quase todos os
aminoácidos têm funções específicas no organismo;
Triptofano (AAE)
Precursor de niacina e 
do neurotransmissor 
serotonina.
Metionina (AAE)
Principal doador de grupos metílicos 
para a síntese de compostos, como 
colina e carnitina.
Funções específicas dos aminoácidos
serotonina.
colina e carnitina.
Fenilalanina (AAE)
Precursora da tirosina, responsável 
pela formação da tiroxina e epinefrina 
(neurotransmissor do sistema 
nervoso) e, precursora de melanina .
Arginina (AACE)
Promove a secreção de 
prolactina, hormônio 
do crescimento, 
insulina. Aumento da 
reparação tecidual.
Glicina (AACE)
combina-se com alguns tipos de 
compostos tóxicos, convertendo-os em 
compostos não tóxicos, que serão 
excretados pela urina. Participa 
também da síntese da hemoglobina e é 
constituinte de um dos ácidos biliares.
Histidina (AAEE)
É essencial para a 
síntese de histamina 
(vasodilator do 
sistema circulatório)
Glutamina (AANE)
AA mais abundante no 
plasma e músculo 
Creatinina (amina)
Sintetizada a partir de arginina, 
glicina e metionina. Une-se a um 
grupo fosfato para formar fosfato de 
creatina (reservatório importante de 
ligação fosfato de alta energia na 
célula, favorecendo o trabalho 
muscular)
plasma e músculo 
esquelético, É utilizada em 
altas taxas por células de 
divisão rápida, incluindo 
leucócitos e enterócitos, 
para fornecer energia e 
favorecer a biossíntese de 
nucleotídeos. Síntese de 
glicogênio e degradação 
proteica
Importância de demais aminoácidos 
não essenciais
• Ornitina e Citrulina: são aminoácidos que desempenham
papel vital no corpo. Eles são usados como parte do ciclo da
uréia para se livrar da amônia, que de outro modo irá nos
envenenar. No entanto, não são utilizados como “blocos de
construção” na síntese de polipeptídeos.construção” na síntese de polipeptídeos.
• Taurina: um dos aminoácidos não essenciais mais
abundantes do nosso organismo, especialmente no sistema
nervoso central, nos músculos esqueléticos, no coração e no
cérebro (bem como nos intestinos e ossos esqueléticos). Pode
ser sintetizado a partir da metionina, juntamente com a
vitamina B6. Participa no metabolismo energético,
neuromodulação, homeostase do cálcio e expressão gênica
Aminoácido limitante
A depleção de apenas um dos aminoácidos essenciais impede a 
síntese proteica. Ou todos os aminoácidos essenciais estão 
disponíveis ou, então, nenhum será utilizado para a síntese 
proteica. proteica. 
A proteína de qualidade “ideal” é aquela que quando é consumida 
em quantidade suficiente para compensar as perdas obrigatórias de 
nitrogênio no organismo, mais as necessidades extra para o 
crescimento, também fornece adequadamente cada um dos AAE 
para satisfazer requerimentos específicos. 
Aminoácido limitante
EXEMPLO:
Pressupondo que as letras do alfabeto representam os 20 
aminoácidos. Se a letra A representa um AAE, para escrevermos a aminoácidos. Se a letra A representa um AAE, para escrevermos a 
palavra ALABAMA precisamos de todos esses aminoácidos e se 
organismo possuir apenas os aminoácidos L,B,M e um A, a síntese 
de ALABAMA não será possível. Assim, o aminoácido A representa 
o aminoácido limitante com respeito a habilidade do organismo de 
sintetizar ALABAMA.
• As proteínas podem ser classificadas em:
▫ COMPLETAS: contem os aas indispensáveis nas
proporções necessárias ao organismo, sendo
principalmente aa de origem animal.
Classificação Nutricional das Proteínas
Caseína (leite)
Ovoalbumina e ovovitelinas (ovo)
Lactoalbuminas (leite e queijo)
Albumina e miosina (carne)
ALTO 
VALOR 
BIOLÓGICO
• As proteínas podem ser classificadas em:
▫ SEMI COMPLETAS: fornece AA em quantidade
suficiente apenas à manutenção orgânica (1 AA limitante)
Gliadina (trigo)
Classificação Nutricional das Proteínas
Gliadina (trigo)
Legunina ( ervilha)
Faseolina (feijão)
Legumelina (soja)
METIONINA
LISINA
• As proteínas podem ser classificadas em:
▫ INCOMPLETAS: apresentam deficiência de um ou mais aas
indispensáveis ou essenciais; proteínas incapazes de manter a vida;
geralmente são de origem vegetal (ex: vegetais - 2 ou + AA
limitante)
Classificação Nutricional das Proteínas
BAIXO VALOR BIOLÓGICO!
 Exemplos:
- zeína (proteína deficiente em lisina e triptofano);
- colágeno: possui elevado teor de hidroxiprolina (10%), de glicina
(30%) e de prolina, mas praticamente não contém triptofano e
tirosina, não sendo capaz de manter o crescimento de animais
jovens.
• Contudo, para complementar a qualidade da proteína da dieta,
as proteínas de origem vegetal podem ser combinadas:
▫ os cereais contêm de 6 a 15% de proteína e o aa lisina como
fator limitante principal (ex: o arroz tem a lisina como fator
Classificação Nutricional das Proteínas
fator limitante principal (ex: o arroz tem a lisina como fator
limitante);
▫ Leguminosas contém de 10 a 30% de proteína e como fator
limitante principal a metionina (ex: feijão);
Biodisponibilidade de Proteínas
• Influenciada pela:
▫ Conformação estrutural
Quanto menos complexa for a estrutura na qual se estabiliza a 
cadeia polipeptídica cadeia polipeptídica 
• Mais fácil acesso das enzimas digestivas;
• Aumenta a biodiponibilidade de seus aminoácidos para o organismo;
• Aumenta a digestibilidade das proteínas;
É a proporção de nitrogênio ingerido que será absorvido após a 
ingestão que vai depender das enzimas proteolíticas na hidrólise da 
cadeia polipeptídica.
Biodisponibilidade de Proteínas
• Influenciada pela:
▫ Presença de compostos antinutricionais
Fator Dietético Alimentos implicados Efeitos na biodisponibilidade
Fibra 
(hemicelulose, Sementes, farelos, cereais integrais e hortaliças Aumenta a excreção fecal de nitrogênio (hemicelulose,celulose, lignina) integrais e hortaliças
Aumenta a excreção fecal de nitrogênio 
Taninos
Chás, café, chocolate, casca 
de cereais e leguminosas e 
condimentos
Aumenta a excreção fecal de nitrogênio,
redução da biodisponibilidade de lisina, 
metionina e triptofano
Processamento e 
armazenamento 
de alimentos
Pão, biscoito e granola Perda de aminoácidos essenciais
Rancidez
Alimentos ricos em proteína e 
gordura (nozes, castanhas, 
amendoins)
Redução da biodisponibilidade de 
aminoácidos (lisina, metionina, 
triptofano, cisteína)
Biodisponibilidade de Proteínas
• Influenciada pela:
▫ Efeitos das condições de processamento e complexos com
outros nutrientes
Amolecer cortes duros de carne pelo processo de Amolecer cortes duros de carne pelo processo de 
desnaturação (vinagre ou calor úmido);
O tratamento com calor fraco na presença de açúcares 
(glicose e galactose), como no processamento do leite, causa a 
perda de lisina disponível. A lactose reage com as cadeias 
laterais de lisina e as torna indisponíveis. 
Soja – tripsinase (inativa a tripsina)
Biodisponibilidade de Proteínas
Os aminoácidos essenciais ou indispensáveis devem ser 
fornecidos pela dieta, sua falta ocasiona alterações no processos 
bioquímicos e fisiológicos e na síntese proteica. Em crianças 
provoca diminuiçãodo crescimento. 
▫ As proteínas de alto valor biológico são aquelas nas quais
praticamente todo o nitrogênio é retido, como as proteínas de
origem animal.
▫ As proteínas de origem vegetal são consideradas de baixo valor
biológico, pois não há aproveitamento completo do nitrogênio em
função da ausência ou reduzida quantidade de alguns
aminoácidos essenciais em sua composição.
Qualidade biológica da proteína
• Composição de aminoácido de uma proteína é tão
importante quanto a quantidade de proteína consumida;
• Alimentos deficientes em um ou mais aminoácidos essenciais• Alimentos deficientes em um ou mais aminoácidos essenciais
prejudicam o processo de síntese proteica, se usados como
uma única fonte da dieta;
A qualidade nutricional de uma proteína é a capacidade de 
satisfazer as necessidades do ser humano em promover crescimento 
normal em crianças e de manutenção em adulto. 
Necessidade de Proteína
• Pool metabólico de aa utilização quando necessário
para manutenção da síntese proteica
• Quantidade de proteínas que deve ser ingerida pelo ser
humano em determinado tempo para contrabalancear os
gastos orgânicos, para obter equilíbrio nitrogenado.gastos orgânicos, para obter equilíbrio nitrogenado.
Ingesta de N = Excreção de N
Nitrogênio excretado
90%urina
10%fezes
Necessidade de Proteína
BALANÇO NITROGENADO
BN = N ingerido – N excretado
Onde:
1g N – 6,25g PTN
TEOR DE PROTEÍNA = TEOR DE NITROGÊNIO DOSADO X 6,25
Necessidade de Proteína
BALANÇO NITROGENADO
Balanço nitrogenado equilibrado: quando a quantidade de
nitrogênio ingerido é igual ao excretado.nitrogênio ingerido é igual ao excretado.
Adultos normais que não estão perdendo e nem aumentando a sua 
massa magra (músculos).
Quantidade de proteína consumida = 90g
Quantidade de N excretado = 90g/6,25= 14,4gN
BN = zero  equilíbrio dinâmico proteico
Necessidade de Proteína
BALANÇO NITROGENADO
Balanço nitrogenado positivo:
quando a quantidade de nitrogênio
INGESTA > EXCREÇÃO 
quando a quantidade de nitrogênio
ingerido é maior que o excretado.
Crianças e adolescentes (fase de 
crescimento), gestação e lactação, 
treino de musculação com o 
objetivo de hipertrofia muscular, 
recuperação nutricional 
BN = +  anabolismo
Necessidade de Proteína
BALANÇO NITROGENADO
Balanço nitrogenado negativo:
quando a quantidade de
INGESTA < EXCREÇÃO 
quando a quantidade de
nitrogênio ingerido é menor que
o excretado.
Estado de jejum, dieta pobre em 
proteínas, dieta restritiva, 
doenças altamente catabólicas 
como câncer e AIDS, 
queimaduras e trauma.
BN = - catabolismo
Necessidade de Proteína
• Dieta deficiente em aa essenciais podem levar a BN negativo;
Necessidade de Proteína
A falta de aminoácidos impede a síntese 
proteica.
Nível recomendado de ingestão proteica: satisfazer 
as necessidades fisiológicas de todos os indivíduos
proteica.
• Consumo de lipídeos e CHO - A deficiência energética desvia
a função da proteína de suas funções plásticas ou reparadoras
normais para produção de energia.
• Para um adulto sadio:
0,75g/kg/dia (FAO/OMS)
Necessidade de Proteína
0,8g/kg/dia (Food and Nutrition Board)
1,0g/kg/dia (Sociedade Brasileira de Alim. e Nut.)
A SBAN recomenda prudente oferta proteica de origem 
animal para não mais que 30 a 35% da ingestão total de 
proteína. 
• Após a absorção, o destino dos AAs pode ser:
▫ Incorporá-los às proteínas;
▫ Usá-los na formação de diversos outros compostos com
Proteínas
▫ Usá-los na formação de diversos outros compostos com
nitrogênio em sua composição;
▫ Oxidação (para gerar energia).
Metabolismo proteico
• Não há reserva de aminoácidos livres no organismo 
degradação e síntese (turnover proteico);
• O destino do aminoácido em cada tecido varia de acordo com• O destino do aminoácido em cada tecido varia de acordo com
as necessidades do momento daquele tecido: equilíbrio
dinâmico;
• Quantidade acima das necessidades para síntese proteica
celular e para os compostos não proteicos que contém N2 será
metabolizada;
• Aproximadamente 58% de proteína consumida pode ser
convertida em glicose;
Metabolismo proteico: catabolismo
• Há catabolismo quando a ingestão de proteínas excede a
necessidade;
• A regulação do metabolismo proteico também permite o
catabolismo seletivo de proteínas não vitais (pp muscular)
para o organismo durante o jejum, disponibilizando AA para a
gliconeogênese.
Todo aminoácido excedente é oxidado e o nitrogênio é 
excretado !
Turnover Proteíco
Contínuo estado de síntese e degradação de proteínas, 
necessário para manter o pool metabólico e a capacidade 
de satisfazer a demanda de aminoácidos nas várias 
células e tecidos do organismo quando estes são células e tecidos do organismo quando estes são 
estimulados a produzir novas proteínas . 
A degradação de um AA pode ser a síntese de outro AA
Difere com os estágios da vida: infância fase adulta
Músculo esquelético: responsável por 25% do turnover
Fígado e intestino: 50%
Turnover Proteíco
Ingestão de Proteína
(90g)
IN
TE
ST
IN
O
AA livres Proteínas teciduais
Síntese
Turnover proteico
Troca entre pools de proteína 
corporal e de aminoácidos livres
Quantidade 
maior de ptn
que a entrada 
de aa pela 
dieta
IN
TE
ST
IN
O
Perdas proteicas:
Nitrogênio fecal: 10g (1,6gN)
AA livres Proteínas teciduais
Síntese
Degradação
Outras perdas: 5g (0,8gN)
pele, descamação, cabelo
Nitrogênio 
urinário: 75g 
(12gN)  ureia
• Quantidade total de proteína a ser digeridas, consiste em aproximadamente 70 a
100g oriundas da dieta e de 35 a 200g de origem endógena.
Metabolismo proteico
DegradaçãoSíntese
• Desenvolvimento normal de
um indivíduo: anabolismo
intenso  suprimento
• Há catabolismo quando a
ingestão de proteínas excede a
necessidade;intenso  suprimento
adequado de nutrientes;
• Todos os aas essenciais devem
estar disponíveis ao mesmo
tempo no corpo;
necessidade;
• Todo aminoácido excedente é
excretado a amina ou os
esqueletos carbônicos são
armazenados na forma de
gordura.
Proteína 
da dieta
Aminoácidos
Amônia
(NH4+)
Utilizada no 
anabolismo*
Excretada
Proteínas*** 
intracelulares alfacetoácidos
Utilizada no 
anabolismo
Ciclo de 
Krebs**
*formação de outros aminoácidos não essenciais por transaminação
** formação de energia e transformação em CO2
*** marcação pela ubiquitina
• Alimentação
• Concentração de hormônios anabólicos (insulina) e de
hormônios catabólicos (glucagon e cortisol)
Fatores que afetam o turnover
• Exercício físico
Renovação pele, sangue, trato 
intestinal e tecido muscular
• TRANSAMINAÇÃO: transferência do grupo amina de um
aminoácido para um alfacetoácido, formando um novo
cetoácido e um novo aminoácido, sem o aparecimento de NH3.
Metabolismo de aminoácidos
• Todos os aminoácidos, com exceção da lisina e da treonina,• Todos os aminoácidos, com exceção da lisina e da treonina,
sofrem transaminação em algum ponto de seu catabolismo.
• Transaminases alanino aminotransferase (ALT) e
aspartato aminotransferase (AST)
Reações de transaminação
transaminases
Ganho amina1.
alfacetoglutarato L-aminoácidos L-glutamato alfacetoácido
transaminases
Ex: degradação de AA
alfacetoglutarato + L-alanina  glutamato + piruvato
Amônia é formada a partir do glutamato na mitocôndria
perde amina
(ALT)
Reações de transaminação
2.
Glutamato e aspartato carreadores de grupo amina
Metabolismo de aminoácidos
• DESAMINAÇÃO: separação do grupo amino do esqueleto
carbônico dos aminoácidos, resultam na formação de amônia
(fígado).
- Transportada ao fígado (convertida em ureia e eliminada na
urina)Os esqueletos carbônicos vão para o ciclo do ácido cítrico para
produzir ATP.
Metabolismo de aminoácidos
• O catabolismo do esqueleto de carbono dos aminoácidos segue
duas rotas gerais que se diferenciam em função do tipo de
produto final obtido:
Glicogênicos: 
Cetogênicos: 
leucina e lisina, que
produzem acetil coA ou
acetoacetil CoA.
Glicogênicos: 
alanina, asparagina, aspartato, 
cisteína, glutamato, glutamina, 
glicina, prolina, serina, 
arginina, histidina, metionina, 
treonina e valina  são 
metabolizados em piruvato, 
alfacetoglutarato, oxalacetato, 
fumarato ou succnil-CoA.
Proteína
Síntese 
Proteica
Degradação 
proteica
AminoácidosAminoácidos
Ingestão Síntese De novoOxidação
Ureia e CO2
Aminoácidos
Aminoácido alfacetoácido
alfacetoglutarato GLUTAMATO Oxalacetato
Na mitocôndria, 
perde amônia
transaminação
ASPARTATOalfacetoglutarato
transaminaçãoDesaminado na mitocôndria
Só produzem 
cetoácidos
Ácido GraxoGlicose 
Só produzem 
glicose
Ciclo da Ureia
• Ocorre exclusivamente no fígado;
• Mecanismo escolhido para excreção de N2, permitindo que a amônia
(NH3), produto da oxidação dos aminoácidos seja transformado em
ureia;
• Pelo processo de desaminação, o grupo amino é liberado como amônia
que pode sofrer reações de síntese ou ser transportada ao fígado junto
com glutamato e aspartato para ser eliminada em forma de ureia;
• A ureia é excretada no sangue e removida pelos rins, sendo eliminada
pela urina;
• Ureia e amônia produtos da degradação de AA.
Ciclo da Ureia: formação
Formado nas 
reações de 
transaminação
Fontes alimentares
Leite e derivados
Carnes, ovos e 
Leite
Iogurte e leite 
fermentados
Queijos diversos
Bebidas lácteas
Carnes bovinas, 
caprinas e suínasCarnes, ovos e 
pescados
Leguminosas e 
castanhas
caprinas e suínas
Pescados
Aves em geral
Frutos do mar
Feijões em geral
Soja
Castanhas diversas
Nozes e sementes
Obrigada!
cremilda.oliveira@estacio.br