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FACULDADE ALFREDOR NASSER ANNE ELISABETH M BARBALHO CURSO: FARMACIA FM2 DISCIPLINA: BIOQUIMICA RELATORIO DE BIOQUÍMICA CARACTERIZAÇÃO DE AMINOÁCIDOS e PROTEÍNAS ORIENTADOR DOCENTE: AROLDO VIEIRA DE NOVAIS FILHO 1. INTRODUÇÃO As proteínas estão entre as moléculas orgânicas mais abundantes entre os sistemas vivos e têm estruturas e funções muito mais diversificadas do que outras categorias de macromoléculas. Uma única célula pode conter centenas de proteínas, cada qual com uma f unção única. Ainda que suas estruturas, como suas funções, variem muito, todas as proteínas são feitas d e uma ou mais cadeias de aminoácidos. Os aminoácidos são moléculas que possuem em sua estrutura as funções amina e ácido carboxílico. Esses compostos possuem caráter anfótero, o que significa que são ácidos e básicos ao mesmo tempo, se comportando de acordo com o meio e com o processo ao qual sã o submetidos. Sua acidez é provocada pelo grupo acido carboxílico e a basicidade provocada pelo grupo amina. Existem aminoácidos chamados de essenciais que não podem ser sintetizados pelo corpo humano e devem ser obtidos a partir da dieta, como por exemplo, a lisina. E existem os aminoácidos chamados de não essenciais, pois são aqueles que podem ser sintetizados pelo organismo dos seres humanos, como a glicina. As proteínas como já foi dito, são uma da s biomoléculas mais abundantes nos seres vivos e exercem funções fundamentais em todos os processos biológicos. São basicamente polímeros formados por unidades monoméricas de aminoácidos unidos entre si por ligações peptídicas. As proteínas são constituídas de 20 aminoácidos padrão diferentes, reunidos em combinações variadas e praticamente infinitas, possibilitando a formação de milhões de estruturas diversas. As proteínas podem exercer funções diversas dependendo de seu grau de especialização e estrutura, entre essas funções podemos encontrar o fornecimento de energia, estruturação de células, catalisação de funções biológicas, regulação dos processos metabólicos, armazenamento de substâncias e o transporte das mesmas, construção e reparação de tecidos, atuação na defesa do organismo e a inda podem estar presente também na produção de hormônios e neurotransmissores. 2. OBJETIVO Identificar a presença de aminoácidos e proteínas através das reações químicas. Materiais Reagentes 30 Tubos de ensaio 06 Pipetas de 2 mL 06 Pipetas de 5 mL 03 Provetas de 100 mL 06 Béqueres de 100 mL 04 Béqueres de 50 mL Ácido nítrico Ovos Leite Tiptofano Tirosina Glicina Banho maria fervente. 4. PROCEDIMENTOS: MÉTODO I e RESULTADOS 1 Em 5 tubos de ensaio colocar 0,5 mL de cada solução indicada. 2. Acrescentar 1,0 mL de Reativo de Biureto em cada tubo. 3. Homogeneizar. 4. Observar coloração arroxeada na solução padrão de proteína e comparar com as amostras Tubo 1 = aminoácido glicina 0,25g% = Azul Tubo 2 = aminoácido tirosina 0,25g% = azul Tubo 3 = aminoácido triptofano 0,25g% = Azul Os tubos acima apresentaram essa coloração porque são aminoácidos livres e não são proteínas. Tubo 4 = proteína ovoalbumina 1g% = roxo Tubo 5 = amostra A = Leite roxo Tubo 6 = amostra B = Gelatina incolor roxo Já os tubos 4,5,6 ficaram roxo porque são fontes de proteínas. Reação Xantoproteica MÉTODO II e RESULTADOS Em 6 tubos de ensaio e colocar 2,0 mL de cada solução indicada. Acrescentar 1,0 mL de ácido nítrico a 20% em cada tubo 3. Homogeneizar. 4. Aquecer se necessário, em banho-maria fervente até observar coloração amarela nas soluções de aminoácidos aromáticos e comparar com a solução protéica e com as amostras. Tubo 1 = aminoácido glicina 0,25g% = transparente, pois a Glicina é um aminoácido do Grupo R alifático. Tubo 2 = aminoácido tirosina 0,25g% = amarelo Tubo 3 = aminoácido triptofano 0,25g% = amarelo pois Tirosina (Tubo 2) e Triptofano (Tubo 3) são aminoácidos do grupo R aromático. Tubo 4 = proteína ovoalbumina 1g% = amarelo Tubo 5 = amostra A = amarelo Tubo 6 = amostra B 2. = amarelo pois na cadeia polipeptídica das proteínas presentes no Ovo (Tubo 4), no Leite (Tubo 5) e na Gelatina (Tubo 6) tem aminoácidos do Grupo R aromáticos. 5. CONCLUSÃO Experimento I – Reação de Biureto A reação do Biureto é feita para detectar a presença de ligações peptídicas, dando positiva para proteínas e peptídeos com três ou mais resíduos de aminoácidos. A reação é também positiva para substâncias que contenham duas carbonilas ligadas diretamente ou através de um único átomo de carbono ou nitrogênio. De acordo com os resultados obtidos é possível a firmar que ao realizar a mistura entre a solução proteica e o reativo do Biureto, houve um resultado positivo, pois a solução final adquiriu um tom roxo, que caracteriza e constata a presença de proteínas nesta reação. Reação II - xantoproteína O ácido nítrico reage com os radicais aromáticos (anel benzênico) e formam nitroderivados que apresentam coloração amarelada ou alaranjada. De acordo com os resultados obtidos é possível a firmar que ao realizar a mistura entre a solução proteica e o ácido nítrico, houve um resultado positivo, pois, a solução final após ser deixada em descanso adquiriu um tom amarelado, tal resultado caracteriza e indica a presença de aminoácidos contendo radical benzênico nesta reação. 11 6. REFERÊNCIAS ALBERTS, B. et a l. Molecular Biolog y of the Cell. 4th e d. Garla nd. 2002. Amino acids. Em MedLine Plus. Disponí vel em: https://www.nlm .nih.gov/medlineplus/enc y/article/002222.htm . Acesso em: 11 m ar. 2018. Khan academ y. Introdução às proteínas e aos aminoácidos. D isponível em: https://pt.khanacadem y.org/science/biolog y/macrom olecules/proteins - and-am ino- acids/a/introduction- to-proteins -and-am ino-acids acesso em : 10 mar. 2018 LEHNINGER, et al. Principles of Bioch emistr y. 4th Ed. W H Freeman. 2004.
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