Exercicios proteinas fibrosas

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1-Quais são as principais características das proteínas 
fibrosas? 
	 A alta concentração de aminoácidos hidrofóbica no seu interior transforma 
essas proteínas insolúveis a água . São compostas por moléculas e filamentos 
mais longos que ficam lado a lado, são solúveis a água e responsáveis pelas 
estruturas dos tecidos animais. A presença de Cross-links é onde essas proteínas 
conseguem sua força entre outras cadeias como polipeptídicas nos complexos 
supramoleculares . Estas proteínas apresentam propriedades responsáveis pela 
força e flexibilidade das estruturas onde ocorrem.
2-O que é tropocolágeno? Quais as características estruturais 
dele? Quais as interações químicas envolvidas no processo de 
estabilização dessa estrutura? 
	 É a unidade protéica que se polimeriza para formar fibrilas colágena. É uma 
molécula alongada que consiste em três cadeias polipeptídicas dispostas em 
hélice. Na estabilização dessa estrutura é necessária a sua polimerização.
3-Como é o colágeno em relação à composição de 
aminoácidos? 
	 Essa proteína fibrosa é constituída por cadeias peptídicas formadas por 
aminoácidos como glicina, prolina e a hidroxiprolina. A sequência de aminoácidos 
dos colágenos, independentemente do tipo, contém um aminoácido glicina 
repetido a cada terceira posição dessa sequência. Possui uma estrutura molecular 
relativamente simples e não é solúvel em água. Essa insolubilidade é resultado da 
grande quantidade de aminoácidos hidrofóbicos da proteína.
4-Qual é a importância da vitamina C no processo de formação 
do colágeno? 
	 A vitamina C é importantíssima na formação do colágeno, pois quando é 
produzido há uma complexa série de eventos, alguns dentro e outros fora da 
célula. Ela é ativada dentro da célula, onde hidroxila dois aminoácidos: a prolina e 
a lisina. Isso ajuda a formar uma molécula precursora chamada procolágeno, que 
mais tarde torna-se colágeno, fora da célula. Sem ela, a formação é interrompida, 
causando uma série de problemas.
5-Descreva os passos de síntese da proteína colágeno, citando 
a localização celular de cada fase do processo. 
	 Durante a tradução, formam-se as cadeias alfa-1 e alfa-2 ao longo do 
retículo endoplasmático rugoso (RER). Estas cadeias peptídicas têm peptídeos de 
registro em cada extremidade e um de sinal. Em seguida, são liberados no lúmen 
do RER. A partir daí os peptídeos de sinal são clivados dentro do retículo e 
cadeias pepetídicas são agora chamadas de cadeias pro-alfa.
	 A hidroxilação dos aminoácidos lisina e prolina ocorre no interior do lúmen. 
Este processo é dependente da vitamina C como cofator. Aí ocorre também a 
glicolisação de resíduos de hidroxilisina. A estrutural helicoidal tripla é formada no 
https://brasilescola.uol.com.br/biologia/aminoacidos.htm
https://brasilescola.uol.com.br/o-que-e/quimica/o-que-e-solubilidade.htm
https://brasilescola.uol.com.br/geografia/agua.htm
interior do retículo a cada duas cadeias de alfa-1 e uma cadeia de alfa-2. Passa a 
chamar-se procolágeno. Ele é transportado para o complexo de Golgi, onde é 
embalado e secretado para exocitose.
	 Fora da célula, os peptídeos de registro são clivados e tropocolágeno é 
formado por procolágeno peptidase. Estas moléculas se reunem para formar 
fibrilas de colágeno, formadas a partir de ligações covalentes, cross-linking de lisil 
oxidase, que liga a resíduos de hidroxisilina e lisina. Assim, o colágeno pode ser 
atribuído a membranas celulares através de vários tipos de proteínas. 
6-O que são colagenoses e quais as suas consequências? 
	 A colagenose é um grupo de doenças autoimunes. São afecções 
inflamatórias e degenerativas das fibras do tecido conjuntivo que ocorrem devido 
ao choque antígeno-anticorpo e que geram os fenômenos inflamatórios que 
representam a fase aguda de cada uma das enfermidades.
	 As alterações causadas pela colagenose podem atingir vários órgãos e 
sistemas do corpo, como pele, pulmões, vasos sanguíneos e tecidos linfáticos, 
por exemplo, e produzir sinais e sintomas principalmente dermatológicos e 
reumatológicos, que incluem dores nas articulações, lesões na pele, alterações na 
circulação sanguínea ou boca e olhos secos.
7-Quais as enzimas que participam do processo de 
degradação do colágeno? 
	 As enzimas que participam do processo de degradação do colágeno são as 
denominadas especiais ou metaloproteinases, mais especificamente as 
endopeptidases que dependem de Zinco, dentre elas estão as gelatinases, 
colagenoses e estromelisina. 
8-Qual é a principal característica mecânica da proteína 
elastina? Em que estruturas do organismo humano essa 
proteína é encontrada? 
	 A principal característica mecânica da proteína elastina é a extensibilidade, 
sendo muito resistente, e é capaz de suportar grandes tensões. Esta proteína é 
encontrada nos pulmões, nas grandes artérias, nos ligamentos elásticos, na 
cartilagem da orelha e em outros locais. 
9-Quais são as unidades estruturais da proteína elastina? 
	 A estrutura da elastina é composta por resíduos de aminoácidos como 
glicina, alanina, valina e prolina, que são aminoácidos pequenos e apolares, lisina, 
pouca quantidade de hidroxiprolina e nenhuma hidroxilisina. E é hidrofóbica 
devido a extensivas ligações cruzadas entre resíduos de lisina.
10-Qual é a função da proteína elastase? Como sua atividade é 
controlada? 
	 Sua função principal é a resistência, sendo capaz de suportar altas tensões. 
Sua atividade é controlada por sua ligação a uma proteína denominada alfa 1 
antitripsina. Enquanto a elastase estiver ligada a essa enzima sua atividade será 
normal. No entanto, quando não estiver ligada a ela a elastase passará a degradar 
mais proteínas elastina do que é esperado normalmente.