Exercícios - Propriedades e Funções Proteicas

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PROPRIEDADES E FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS 
 
1. Explique o caráter anfótero das proteínas. 
O caráter anfótero (ora se comporta como base, ora como ácido) das proteínas 
ocorre devido à presença de grupamentos ionizáveis (amino e carboxila) nas extremidades 
terminais da cadeia polipeptídica, bem como nos radicais dos aminoácidos que a compõe. A 
proteína apresentará comportamento básico ou ácido dependendo do pH do meio. 
 
2. Explique o poder tamponante das proteínas. 
Um sistema tampão é formado por um ácido fraco e sua base conjugada, ou uma 
base fraca e seu ácido conjugado. O poder tamponante de uma proteína, ou seja, a 
capacidade que ela tem de manter o pH estável, é a soma do poder tamponante dos 
radicais -R dos resíduos de aminoácidos. 
 
3. Cada proteína tem o seu pI. Explique o que é pI. 
O ponto isoelétrico (pI) é a faixa de pH na qual a proteína possui a mesma 
quantidade de cargas positivas e negativas, ou seja, na qual a proteínas está eletricamente 
neutra. Nesse estado, a proteína tem a menor solubilidade possível. 
 
4. Explique o comportamento das proteínas em solução aquosa nas seguintes situações: 
● No pI 
○ Quanto mais próximo do pI, menor será a solubilidade da proteína, pois ela 
ficará menos carregada eletricamente. As moléculas protéicas se atraem, o 
que diminui o volume e a superfície, precipitando o agrupamento de 
proteínas. 
● Em meio ácido 
○ Há mais cargas positivas, ocorrendo repulsão eletrostática entre as 
moléculas protéicas, facilitando a interação com a água (aumenta 
solubilidade). 
● Em meio básico 
○ Há mais cargas negativas, ocorrendo repulsão eletrostática entre as 
moléculas protéicas, facilitando a interação com a água (aumenta 
solubilidade). 
● Em pHs extremos (muito ácido e muito básico) 
○ pHs extremos podem alterar a carga protéica e quebrar as pontes de 
hidrogênio, alterando sua estrutura, o que leva à desnaturação e 
precipitação. 
● Com o aumento da temperatura (até 40oC) 
○ Ocorre um aumento da energia cinética das moléculas, o que facilita a 
interação com a água. 
● Em temperatura acima de 40oC 
○ Em temperaturas muito elevadas os movimentos moleculares são intensos, 
fazendo com que os grupamentos químicos se afastem além da distância 
permitida para poderem se reassociar. Assim, os grupamentos químicos se 
associam com outros. Além disso, com o aumento da temperatura as pontes 
de hidrogênio que mantêm a proteína estável vão se quebrando, ocorrendo a 
desnaturação proteica e a sua precipitação. 
● Na presença de pouca quantidade de sal (salting in) 
○ Ocorre a interação entre íons salinos e as cargas da proteína. A solubilidade 
é elevada, já que há um maior número de cargas elétricas e, 
consequentemente, um maior número de moléculas de água na ionosfera. 
● Na presença de grande quantidade de sal (salting out) 
○ Ocorre competição entre os íons salinos e as cargas das proteínas pela 
água, o que diminui a solubilidade, acarretando a precipitação da proteína. 
Isso ocorre porque a água possui maior afinidade de solvatação com 
moléculas pequenas, como os íons, deixando as proteínas de lado. 
 
5. Vimos que a paciente D. Abietes possui diabetes tipo I e, por isso, faz aplicações, várias 
vezes ao dia, de injeções subcutâneas de insulina. Com base nas propriedades das 
proteínas, explique porquê a administração de insulina não pode ser feita por meio de 
cápsulas via oral. 
A insulina, por ser uma enzima, também é uma proteína, ou seja, se for administrada 
por via oral, será digerida no trato digestivo e quebrada em vários aminoácidos pelas 
enzimas digestivas. Já pela via subcutânea, não ocorre a degradação da insulina e ela 
consegue chegar na circulação sanguínea. 
 
6. O uso de detergentes/sabões e de álcool 70% auxilia na prevenção do COVID-19. 
Sabendo-se que o coronavírus possui envoltório lipoproteico, explique o efeito do 
detergente (sabão) e de solventes orgânicos miscíveis, como o etanol, na estrutura das 
proteínas. 
Os solventes orgânicos, como o etanol, acetona e detergentes ou sabões diminuem 
a solubilidade pela redução da constante dielétrica da solução. A constante dielétrica se 
refere à capacidade de um solvente de separar íons de cargas opostas. Sendo assim, 
quanto menor for a constante dielétrica, menor será a polaridade do solvente, e menor será 
a solubilidade das proteínas. Com isso, as moléculas protéicas se atraem e ela precipita. No 
caso do coronavírus, devido ao envoltório lipoproteico, a parte apolar do sabão (e do etanol) 
dissolve os lipídios presentes na superfície do vírus. Com isso, as proteínas do vírus vazam 
e ele fica incapaz de se reproduzir. Além disso, os solventes orgânicos desestabilizam a 
parte hidrofóbica das proteínas, levando à desnaturação. 
 
7. Liste as funções que as proteínas podem desempenhar, e exemplifique. 
● Estruturais: sustentação de tecidos conjuntivo e muscular, da pele, dos 
cabelos e das unhas 
○ Colágeno, elastina e queratina 
● Motoras: transporte intracelular e motilidade do sistema contrátil muscular 
○ Actina, miosina, tubulina e cinesina 
● Hormonais 
○ Hormônio do crescimento (GH): 
■ 191 aa’s e 2 pontes dissulfeto 
■ Sintetizado nos somatótrofos da pituitária anterior 
■ Promove proliferação dos tecidos mesodérmicos (osso, 
cartilagem, músculo) 
○ Insulina: 
■ 51 aa’s em 2 cadeias unidas por 2 pontes dissulfeto 
■ Sintetizado nas células beta do pâncreas 
■ Um dos principais hormônios de regulação do metabolismo 
● Enzimas: catalizadores biológicos 
○ Tripsina, pepsina, amilase, lactase 
● Sistema imune 
○ Imunidade celular: Linfócitos T 
■ protege contra células infectadas por vírus, fungos parasitas e 
tecidos estranhos 
○ Imunidade humoral: Linfócitos B 
■ Combate infecções bacterianas e fases extracelulares das 
infecções virais 
■ Mediada por anticorpos 
● IgA: importante no leite, na lágrima, na saliva e na 
secreção intestinal 
● IgD: não esclarecida 
● IgE: resposta alérgica e parasitas intestinais (baixa 
concentração) 
● IgG: principal anticorpo circulante, pode atravessar a 
placenta 
● IgM: primeiro anticorpo expresso em cada célula beta 
● Transporte de moléculas 
○ Albumina 
■ Monomérica 
■ 585 aa’s e 17 pontes dissulfeto 
○ Hemoglobina 
■ Tetramérica 
● 2 cadeias alfa 
● 2 cadeias beta 
● Reserva: fornecimento de aa’s necessários à nutrição 
○ Caseína (leite) 
○ Ovoalbumina 
● Nucleoproteínas: proteínas associadas ao DNA que auxiliam no seu 
empacotamento e no controle da expressão gênica 
● Proteínas de membrana 
○ Receptor para o 1º mensageiro 
○ Regulação da síntese e degradação do glicogênio 
■ Glucagon, fosfodiesterase 
○ Transporte (proteínas específicas) 
■ Transportadoras de glicose: GLUT1 a GLUT14