Enzimas: Conceito, Características e Propriedades

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Enzimas 
Profa. Ana Lúcia S. Rodrigues
1. Conceito 
Proteínas que catalisam reações no 
nosso organismo sem sofrer 
alteração durante o processo.
Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de 
RNA com propriedades catalíticas, chamadas de 
RIBOZIMAS, todas as enzimas são PROTEÍNAS.
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2.Características
- Eficiência
- Especificidade pelo substrato
- Funcionam em solução aquosa em condições 
suaves de temperatura e pressão
- Agem em sequências organizadas
- Podem sofrer regulação da sua atividade
Depois de um ano na ausência 
da enzima 
Depois de um segundo na 
presença da enzima 
- EficiênciaTaxas de aumento produzidas 
pelas enzimas 
Molécula da enzima 
consegue transformar 100 a 
1000 moléculas de substrato 
por segundo
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Substrato + ASE
Atividade realizada + ASE
ADP + D-Glicose-6-fosfatoATP + D-Glicose
ATP:glicose fosfotransferase
Nome trivial: Hexoquinase
3.Nomenclatura e classificação
Nomenclatura e classificação
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4. Propriedades das enzimas
Sítio ativo: fenda onde se liga o substrato
E + S ES EP E + P 
Formas rígidas
E e S se deformam, para
otimizar o encaixe
Emil Fisher, na década de 1950, propôs
o modelo chave-fechadura para expli-
car o reconhecimento (especificidade)
do substrato pela enzima. Nesse
modelo, o sítio ativo da enzima é pre-
formado e tem a forma complementar
à molécula do substrato, de modo que
outras moléculas não teriam acesso a
ela.
No entanto, o modelo chave-fechadura
não explica a interação das enzimas
com inibidores e análogos dos
substratos.
Na década de 1970, Daniel Kosland
propôs o modelo de encaixe induzido,
no qual o contato com a molécula do
substrato induz mudanças
conformacionais na enzima, que
otimizam as interações com os resíduos
do sítio ativo. Esse é o modelo aceito
hoje em dia.
Enzimas são específicas para o reconhecimento de seus substratos
Modelo Chave-Fechadura
Modelo do Encaixe Induzido
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Alteração conformacional 
resultante da ligação da 
D-glicose à hexoquinase
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Algumas enzimas contêm ou necessitam de elementos 
inorgânicos como cofatores
ENZIMA COFATOR
PEROXIDASE Fe+2 ou Fe+3
PIRUVATO QUINASE K+1
CITOCROMO OXIDASE Cu+2
ÁLCOOL 
DESIDROGENASE
Zn+2
HEXOQUINASE Mg+2
UREASE Ni+2
Cofatores
Cinética enzimática 
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5.Fatores que afetam a velocidade da reação 
enzimática
Figura: Efeito da 
concentração da enzima 
sobre a velocidade da 
reação ( [S] em excesso).
Concentração da enzima 
A velocidade máxima da reação é uma função da quantidade de 
enzima disponível (existindo substrato em excesso).
Inicialmente a velocidade da reação é diretamente proporcional a [S].
Fatores que afetam a velocidade da reação 
enzimática
Concentração do substrato 
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A quantidade de substrato é o 
suficiente grande para saturar 
todos os sítios catalíticos enzimas.
Fatores que afetam a velocidade da reação 
enzimática
Concentração do substrato 
Curva de saturação da enzima pelo substrato e Km
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Efeito da temperatura
Efeito do pH
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6. Inibição enzimática: redução da velocidade da 
reação enzimática por um inibidor
Inibição competitiva:
•Inibidor tem estrutura química semelhante ao 
substrato.
•A inibição é revertida pelo excesso de substrato.
•Competição pelo sítio ativo da enzima.
Inibição não competitiva:
•Inibidor NÃO tem estrutura química semelhante 
ao substrato.
•Inibidor NÃO compete pelo sítio ativo da enzima.
Inibição competitiva
Inibidores da enzima de 
síntese do colesterol: 
inibidores da HMGCoA 
redutase – fármacos 
hipocolesterolemiantes
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7. Enzimas alostéricas
Sítio alostérico 
diferente e distante 
do sítio ativo: 
local onde se liga 
o modulador 
alostérico.
Modulador pode 
estimular ou 
diminuir a 
atividade da 
enzima 
(POSITIVO ou 
NEGATIVO)
Inibição por feed-
back negativo