A maior rede de estudos do Brasil

Grátis
3 pág.
Proteínas

Pré-visualização | Página 1 de 1

· Proteínas
	Formados pela combinação de aminoácidos, a maior parte é encontrada no músculo, mas uma parte se encontra e forma livre, como a glutamina, importante fonte energética para o sistema imunológico.
	Na digestão, a proteína é hidrolisada a seus aminoácidos para absorção no intestino delgado. Os aminoácidos que não são utilizados na síntese de proteínas ou de outros compostos ou que não estão disponíveis como conteúdo energético, proporcionam um substrato para a gliconeogênese ou são convertidos em triacilglicerol para armazenamento nos adipócitos.
	As ligações peptídicas unem os aminoácidos em cadeias, podendo formar dipeptídeos (2), tripeptídeos (3), até polipeptídeos. A combinação de mais de 50 aminoácidos formam uma proteína.
	Os 20 aminoácidos diferente de que o corpo necessita apresentam, cada qual, um grupo amina (NH2) de carga elétrica positiva em uma extremidade da molécula e um grupo de ácido carboxílico (COOH) de carga elétrica negativa na outra. O restante do aminoácido é denominado grupo R e assume vários formatos, é sua estrutura específica que determina as características específicas do aminoácido.
	Aminoácidos essenciais: são aqueles que o corpo não consegue sintetizar, precisando ser adquiridos pela dieta. São eles: isoleucina, leucina, lisina, metiolina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. Os lactentes não sintetizam histidina e as crianças tem capacidade reduzida de sintetizar arginina.
	Aminoácidos não essenciais: que são sintetizados a partir de outros compostos já presentes no organismo.
	Proteínas completas: provém de alimentos que contêm todos os aminoácidos essenciais para manter o equilíbrio nitrogenado e possibilitar o crescimento e o reparo dos tecidos.
	Proteínas incompletas: carecem de um ou mais dos aminoácidos essenciais; uma dieta contendo essas proteínas acabam levando à desnutrição proteica.
	A proteína dietética é catabolizada diretamente à energia (após desaminação) ou é reciclada como componentes de outras moléculas, incluindo a gordura armazenada nos tecidos subcutâneos. O consumo dietético excessivo de proteínas pode provocar efeitos colaterais prejudiciais, particularmente sobrecarga nas funções hepática e renal em consequência da eliminação de ureia.
	
		Papel da proteína no corpo
	O plasma sanguíneo, o tecido visceral e o músculo representam as 3 principais fontes de proteínas corporais. Não há “reservatórios” desse macronutriente; toda proteína contribui para as estruturas teciduais ou é um constituinte importante do sistema metabólico, de transporte e hormonal.
	Os aminoácidos proporcionam as principais unidades estruturais para síntese de tecido. Também incorporam nitrogênio a: 1. Carreadores de elétrons de coenzimas, NAD e FAD; 2. Componentes da heme da hemoglobina e mioglobina; 3. Hormônios catecolaminas, epinefrina e norepinefrina e; 4. Neurotransmissor serotonina.
	As proteínas atuam como constituintes primários para as membranas plasmáticas e o material celular interno.
	As proteínas estruturais colagenosas formam pelos, pele, unhas, ossos, tendões...
	O plasmas sanguíneo também contém as proteínas especializadas trombina, fibrina e fibrinogênio, necessárias para a coagulação sanguínea.
	As proteínas ajudam a regular as características acidobásicas dos líquidos corporais.
	O tamponamento neutraliza o excesso de metabólitos ácidos formados durante o exercício intenso. As proteínas estruturais, actina e miosina, desempenham um papel predominante na ação muscular ao deslizarem uma sobre a outra na contração.
		Dinâmica do metabolismo das proteínas
	A principal contribuição das proteínas dietéticas consiste em fornecer os aminoácidos para numerosos processos anabólicos, porém também são catabolizadas para obtenção de energia.
	No seu catabolismo, a proteína é degradada nos aminoácidos que a compõe; perdem seu nitrogênio (grupo amina) no fígado (desaminação) para produzir ureia e, então, convertido em um novo aminoácido, convertido em carboidrato ou gordura, ou catabolizado diretamente para a obtenção de energia.
· O catabolismo excessivo de proteínas promove perda de líquido, visto que a ureia precisa ser dissolvida em água para ser excretada.
	Transaminação: quando um rupo amina de um aminoácido doador é transferido para um ácido receptor, formando um novo aminoácido, o que é facilitado por enzimas no músculo esquelético. Esse processo mantém a síntese intramuscular de aminoácidos de fontes não proteicas.
	Equilíbrio nitrogenado ocorre quando o aporte de nitrogênio (proteína) é igual à sua excreção. No equilíbrio nitrogenado positivo, a ingestão ultrapassa a excreção para a síntese de novos tecidos a partir da proteína adicional. Um equilíbrio negativo indica a utilização de proteína para a obtenção de energia e possível recrutamento de aminoácidos do músculo estriado esquelético. O maior equilíbrio nitrogenado negativo observado é durante a inanição.
· A síntese de proteínas musculares aumenta substancialmente após atividades físicas de tipo endurance e resistência.
	
		
		Dinâmica da proteína durante a atividade física
	A utilização de proteína para a obtenção de energia alcança seu maior nível durante o exercício no estado de depleção de glicogênio. Nesse sentido, o mecanismo do suor é importante na excreção de nitrogênio proveniente da degradação proteica.
	O aumento da degradação de proteínas reflete a tentativa do corpo de manter a glicose sanguínea para o funcionamento do SNC.
	O treinamento físico regular intensifica a síntese hepática de glicose a partir dos arcabouços de carbono de componentes diferentes dos carboidratos, particularmente aminoácidos.
	Atletas que treinam de modo regular e intensa precisam manter ótimos níveis de glicogênio muscular e hepático, a fim de minimizar a deterioração no desempenho atlético e perda de massa muscular.