NutrAnim-Proteinas-aula8

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CONTEÚDO LIVRE PARA TODOS OS ALUNOS DO CURSO DE MEDICINA VETERINÁRIA L Proteínas e aminoácidos
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Introdução
� As proteínas são as macromoléculas biológicas mais abundantes, 
ocorrendo em todas as células e em todas as partes das células.
� As proteínas são constituintes orgânicos essenciais dos organismos vivos.
� As proteínas são a classe de nutrientes em maior concentração nos 
tecidos musculares dos animais.
� Todas as células sintetizam proteína para parte ou para todo o seu ciclo 
de vida.
� Sem síntese de proteína, a vida não existiria.
Introdução
� A proteína é o principal constituinte de órgãos e tecidos moles do corpo 
animal.
� A porcentagem de proteína necessária na dieta é maior para animais 
jovens em crescimento e diminui gradualmente com a maturidade, 
quando apenas a proteína suficiente para mantença é necessária.
� Gestação e lactação aumentam as exigências de proteína porque 
aumentam os gastos proteicos como resultado da produção do feto ou 
de leite.
Proteínas e suas características
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O que são proteínas?
� Proteína (do grego proteos = primeiro): composto orgânico 
extremamente complexo, de natureza coloidal, formado 
fundamentalmente de C, H, O e N, mas podendo conter ainda S, P, Cu , 
etc.
� Composição elementar: C 51 a 55%
H 6,5 a 7,3 %
N 15,5 a 18%
O 21,5 a 23,5%
S 0,5 a 2%
P 0 a 1,5%
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Curiosidade
“ The word protein that I propose to you... I would wish to derive from 
proteos, because it appears to be the primitive or principal substance of 
animal nutrition that plants prepare for the herbivores, and which the latter 
then furnish to carnivores.”
- J.J. Berzelius, carta a G.J. Mulder, 1838 
Berzelius (1779-1848)
O que são proteínas?
� Proteínas são grandes moléculas com peso molecular variando de 5.000 
a milhões Da.
� Devido a seu grande tamanho, elas variam quanto:
� Composição química
� Propriedades físicas
� Formato
� Solubilidade 
� Funções biológicas
Composição básica das proteínas
� As proteínas são polímeros de aminoácidos
� Na natureza, há mais de 150 aminoácidos, mas cerca de 20-24 são 
constituintes das milhares de proteínas.
� Outros aminoácidos menos comuns também ocorrem (ou como 
constituinte de proteínas ou como metabólito livre) 
Composição básica dos aminoácidos
� Têm um grupo carboxílico e um grupo 
amino, ligados ao mesmo átomo de 
carbono (α) 
� Diferem quanto ao grupo R
� R pode variar quanto a estrutura, 
tamanho, carga elétrica, solubilidade
� Todos os 20 aminoácidos são 
α-aminoácidos
CCCC HHHH
COOHCOOHCOOHCOOH
NHNHNHNH2222
RRRR
Composição básica dos aminoácidos
CCCC HHHH
COOHCOOHCOOHCOOH
NHNHNHNH2222
RRRR CCCC HHHH
COO‾COO‾COO‾COO‾
NHNHNHNH3333
++++
RRRR
Composição básica dos aminoácidos
CCCC HHHH
COO‾COO‾COO‾COO‾
NHNHNHNH3333
++++
HHHH
glicina
CCCC HHHH
COO‾COO‾COO‾COO‾
NHNHNHNH3333
++++
HHHH3333CCCC
alanina
CCCC HHHH
COO‾COO‾COO‾COO‾
NHNHNHNH3333
++++
CCCC
CHCHCHCH3333
CHCHCHCH3333
HHHH
valina
CCCC HHHH
COO‾COO‾COO‾COO‾
NHNHNHNH3333
++++
CCCC
OHOHOHOH
HHHH
HHHH
serina
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Classificação dos aminoácidos
Para os nutricionistas:
� a.a. essenciais (indispensáveis) – devem ser supridos pela dieta porque 
o corpo animal não pode sintetizá-los de forma a atender às exigências 
metabólicas. 
� a.a. não essenciais (dispensáveis) – geralmente não são necessários na 
dieta porque há síntese tecidual adequada.
Classificação dos aminoácidos
Essenciais Não essenciais 
condicionais
Não essenciais
gerais específicos
Lisina
Histidina
Leucina
Isoleucina
Valina
Metionina
Treonina
Triptofano
Fenilalanina
Arginina (gatos, 
aves, peixes)
Taurina (gatos)
Cisteína
sintetizada a partir da 
metionina
Tirosina
sintetizada a partir da 
felilalanina
Arginina
Prolina
Glutamato
Glutamina
Glicina
Serina
Alanina
Aspartato
Asparagina
Composição básica dos peptídeos
� Dois a.a. podem se 
unir covalentemente 
por uma ligação 
peptídica
� Ligação peptídica: 
formada pela remoção 
do H+ do grupo amino
e do OH- do grupo 
carboxílico
Composição básica dos peptídeos
� Três a.a. poder se unir por ligações peptídicas, formando tripeptídeos
� Similarmente, a.a. podem se unir por ligações peptídicas, formando 
tetrapeptídeos, pentapeptídeos e assim por diante.
� Quando alguns poucos a.a. estão unidos desta forma, a estrutura 
formada é chamada de oligopeptídeo.
� Quando muitos a.a. estão unidos desta forma, a estrutura formada é 
chamada de polipeptídeo.
Composição básica dos peptídeos
� Pentapeptídeo
serilgliciltirosilalanil-
leucina, ou Ser-Gly-Tyr-
Ala-Leu.
� Peptídeos são nomeados 
a partir do terminal 
amino, por convenção, 
colocado a esquerda
Ligações peptídicas
Grupos R
Estrutura das proteínas
Normalmente a estrutura das proteínas é definida em 4 níveis:
� Estrutura primária: cadeia de peptídeos com todas ligações covalentes 
� Estrutura secundária: arranjos particularmente estáveis com padrão 
estrutural recorrente
� Estrutura terciária: envolve todos os aspectos tridimensionais de 
polipeptídeos
� Estrutura quaternária: quando a proteína tem duas ou mais subunidades 
de polipeptídeos
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Estrutura da hemoglobina Classificação das proteínas
� As proteínas podem ser 
classificadas com base em sua 
forma, solubilidade em água ou 
soluções ácidas, básicas ou 
alcoólicas, ou outra 
característica especial
Classificação das proteínas
1. Proteínas simples (globulares) – após hidrólise, produzem apenas 
aminoácidos; abundantes na natureza; solúveis em água, álcool ou em 
ácidos e bases fracos
� Albuminas, histonas e protaminas – solúveis em água
� Globulinas – solúveis em soluções neutras diluídas
� Glutelinas – solúveis em ácidos e bases diluídos
� Prolaminas – solúveis em etanol (70-80%)
Classificação das proteínas
2. Proteínas fibrosas – constituem cerca de 30% do total da proteína no 
corpo animal; tecido conectivo; insolúvel em água; resistente às enzimas 
digestivas
� Colágeno – insolúvel em água; torna-se digestível depois de 
converter-se em gelatina em ácidos ou bases diluídos
� Elastinas – similares ao colágeno; mas não se convertem em gelatina
� Queratinas – altamente insolúveis e resistentes às enzimas 
digestivas (contêm até 15% de cistina)
Classificação das proteínas
3. Proteínas conjugadas – aquelas nas quais proteínas simples estão ligadas 
a compostos não proteicos
� Nucleoproteínas – contêm ácido nucleico
� Glicoproteínas (mucoproteínas) – contêm carboidratos
� Fosfoproteínas – contêm P
� Hemoproteínas – contêm hematina
� Lecitoproteínas – contêm lecitina
� Lipoproteínas – contêm lipídeos
� Metaloproteínas – complexadas com metais Proteínas nos animais
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Proteínas nos animais
� As proteínas são de fundamental importância na nutrição animal
� Estão intimamente ligadas aos processos vitais da células e, 
consequentemente, do organismo
� Estão presentes em todas as 
células de todos os 
organismos vivos
� São o principal constituinte dos
humores (sangue, linfa, 
líquidos intersticiais)
Proteínas nos animais
� As proteínas são formadas por aminoácidos
� O organismo necessita de aminoácidos para sintetizar suas proteínas
� Com exceção de alguns aminoácidos 
mais simples, o organismo não 
consegue sintetizar quantidade 
suficiente para sua suprir suas 
necessidades
� Grande e contínuo suprimento 
alimentar é necessário para toda a vida
� Após a digestão das proteínas, os aminoácidos 
são absorvidos e utilizados pelo organismo 
para a síntese de suas próprias proteínas
� Portanto, animais devem receber durante toda 
a vida uma quantidade mínima diária de 
proteínas para atender suas necessidades 
(crescimento, recuperação de tecidos, gestação 
e produções)
� Para monogástricos,tão importante quanto a 
quantidade é a qualidade da proteína 
fornecida
Proteínas nos animais Proteínas no organismo
� As proteínas estão presentes em todo organismo vivo
� Os organismos mais primitivos, como vírus, podem dispensar 
carboidratos e lipídeos de sua composição, mas necessitam de proteínas
� As proteínas desempenham muitas funções:
� Muitas proteínas estão presentes no corpo animal como componentes de 
membranas celulares, em músculos e outros tecidos, como unhas, chifres, 
lã, pelos e pele
� Outras compõem o plasma sanguíneo, linfa e líquidos intersticiais
� Desempenham importantes funções também na atividade enzimática, 
hormonal e imunológica
Funções no organismo
A luz produzida pelo 
vagalume é resultante da 
reação envolvendo a 
proteína luciferina e ATP, 
catalisada pela enzima 
luciferase
Funções no organismo
Eritrócitos contêm 
grandes 
quantidades de 
hemoglobina
(proteína 
carreadora de 
oxigênio)
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Funções no organismo
A proteína queratina, 
presente em todos os 
vertebrados, é o 
principal componente 
dos pelos, escamas, 
chifres, lã, unhas, etc.
Funções no organismo
1. Unidades estruturais básicas do corpo 
animal – proteínas teciduais
a) Colágeno – consiste de uma tripla 
hélice, compacta e resistente
Aumenta com a idade do animal; possui 
alto teor de prolina e hidroxiprolina; 
solúvel em água e resistente a enzimas 
digestivas; compõe os músculos
Funções no organismo
1. Unidades estruturais básicas do corpo animal – proteínas 
teciduais
b) Elastina – resulta da desnaturação parcial do colágeno
É encontrada em combinação com 
colágeno nos ligamentos e paredes 
arteriais; é um componente minoritário 
da musculatura; possui características 
semelhantes ao colágeno, porém com 
menor resistência à ruptura
Funções no organismo
1. Unidades estruturais básicas do corpo animal – proteínas 
teciduais
c) Proteínas miofibrilares – grupo de proteínas presentes nos 
músculos
Grande parte em forma 
dissolvida; 
correspondem a mais de 
20 enzimas envolvidas 
no metabolismo 
muscular
Funções no organismo
1. Unidades estruturais básicas do corpo animal – proteínas 
teciduais
Possuem uma 
interação complicada 
que é vital para o 
normal metabolismo 
muscular.
d) Proteínas contráteis –
três proteínas 
participam da contração 
muscular: actina, 
tropomiosina B, miosina
Funções no organismo
1. Unidades estruturais básicas do corpo animal – proteínas 
teciduais
São resistentes aos ácidos, às 
bases, e ao calor, e especialmente 
resistentes às enzimas digestivas
e) Queratinas – proteínas dos 
pelos, lã, chifres, garras e 
bicos
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Funções no organismo
2. Proteínas do sangue
a) Globulinas – alfa e beta (transporte) e gama (anticorpos)
b) Albumina – osmorregulação
c) Hemoglobina – carreador de O2 e CO2
d) Fibrogênio – coagulação
e) Tromboplastina – coagulação
f) Lipoproteínas – transporte de lipídeos e vitaminas 
lipossolúveis
g) Transferrina – transporte de ferro
Funções no organismo
3. Reguladores metabólicos
a) Enzimas – catalisadores orgânicos; alta especificidade de 
reações
Algumas são hidrolíticas (enzimas digestivas), outras estão envolvidas em 
processos de degradação (catabólicas) e outras ainda em processos de 
síntese (anabólicas)
Funções no organismo
3. Reguladores metabólicos
b) Hormônios – similares às enzimas, são produzidos em 
quantidades ínfimas, mas têm efeitos profundos no 
metabolismo
A ação enzimática é usualmente dentro 
da célula, mas os hormônios são 
transportados pelo sangue do sítio de 
origem ao órgão alvo. Alguns 
hormônios importantes são: insulina, 
hormônio do crescimento, 
gonadotrofina, paratireoidiano, 
calcitonina
Funções no organismo
3. Reguladores metabólicos
c) Anticorpos – imunoglobulinas -
proteínas que desempenham 
papel vital na proteção do animal 
contra infecções específicas
Os anticorpos podem ser adquiridos por 
transferência placentária, por ingestão e 
absorção de colostro rico em anticorpos, 
ou por injeção no animal susceptível de 
anticorpos purificados de outro animal.
Funções no organismo
4. Fonte de energia através da desaminação ou transaminação
Desaminação – remoção de um grupo NH2 da estrutura de um 
aminoácido e entrada do grupo NH2 no ciclo da ureia
Transaminação - transferência de um grupo NH2 de um 
aminoácido para a cadeia carbônica de um cetoácido.
De ambas reações, a cadeia carbônica pode ser usada para 
energia
Essencialidade de aminoácidos
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Aminoácidos essenciais
� Alguns aminoácidos mais simples podem ser sintetizados no organismo 
dos animais (quer partindo de outros aminoácidos, quer de outros 
compostos nitrogenados)
� Aminoácidos essenciais
� Não podem ser sintetizados pelo organismo
� São sintetizados em quantidades insuficientes para garantir o 
rápido desenvolvimento e/ou a alta produção
� Sendo assim, a essencialidade está relacionada com uma condição 
específica 
Aminoácidos essenciais
� Exemplo de essencialidade condicional:
� Arginina não é necessária para a 
mantença em ratos adultos, mas é 
necessária para o crescimento 
normal de ratos jovens
Diferenças entre aminoácidos essenciais
� As exigências dos animais em aminoácidos diferem de acordo com
� a espécie
� a função orgânica
� Em determinadas condições, um aminoácido não-essencial pode se 
tornar essencial
� Cisteína (não essencial) torna-se essencial se o suprimento de 
metionina for insuficiente
� Fenilalanina pode substituir a tirosina (mas o inverso não)
� A glicina, para aves, pode ser substituída pela creatina ou ser 
sintetizada a partir do acetato
Diferenças entre aminoácidos essenciais
Aminoácido Homens Aves Cães Suínos Ratos
Lisina
Triptofano
Histidina
Leucina
Valina
Fenilalanina
Treonina
Metionina
Isoleucina
Arginina
Glicina
Glutamina
Prolina
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X
X
X
X
X
X
X
X
X
X
X
X
X
X
X
X
X
em cresc.
em cresc.
em cresc.
X
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X
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X
X
X
X
em cresc.
Relações entre aminoácidos
� A principal relação entre os aminoácidos é o antagonismo
� O aminoácido antagonista:
� Inibe o metabolismo de seu análogo
� Pode produzir efeito semelhante à deficiência do antagonizado
� A inibição pode ser reversível ou irreversível (normalmente é reversível)
� O antagonismo é mais acentuado quando a dieta é pobre em proteína
� Ocorre principalmente quando a dieta apresenta desequilíbrio de 
aminoácidos 
Relações entre aminoácidos
Antagonismo lisina-arginina:
� Dieta rica em lisina e com arginina em seu limite mínimo
� Diminui o consumo alimentar
� Diminui a atividade da glicina-amidinotransferase
� Aumenta a degradação da arginina (via arginase renal)
� Aumenta perdas urinárias de arginina
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Relações entre aminoácidos
Antagonismo de a.a. de cadeia ramificada (leucina-valina-isoleucina):
� Diminui o consumo alimentar
� Retarda o crescimento
� Provoca níveis baixos de valina e isoleucina no sangue
� Aumenta o catabolismo de valina e de isoleucina
� Aumenta as necessidades de valina e de isoleucina
Digestão e absorção de proteínas
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Digestão de proteínas
� Aminoácidos individuais, que são as 
unidades básicas necessárias no 
metabolismo pelo animal, estão 
normalmente presentes na dieta como 
constituinte de proteínas intactas
� Estas proteínas intactas devem ser 
hidrolisadas para permitir que seus 
componentes sejam absorvidos pelo 
animal
Digestão de proteínas
� De maneira geral, as proteínas são 
hidrolisadas, liberando seus 
aminoácidos componentes (forma 
absorvível)
� Exceção: alguns mamíferos recém-
nascidos podem absorver 
imunoglobulinas nas primeiras horas 
de vida (bezerro – 24 horas; rato –
vários dias)
Digestão de proteínas
� A conversão da proteína dietética em proteína dos tecidos ou dos 
produtos (ovos, leite, lã) envolve o seguinte:
Proteína intacta nos tecidos ou produtos
Aminoácidos no sangue
Síntesenos tecidos (anabolismo)
Aminoácidos no lúmen intestinal
Absorção
Proteína dietética intacta
Hidrólise no TGI (catabolismo)
Digestão de proteínas
� A hidrólise de proteínas dietéticas é realizada com auxílio das enzimas 
proteolíticas.
� Proteína digestível é aquela que “desaparece” da ingesta conforme esta 
passa pelo TGI.
� Endopeptidases – “quebram” as ligações mais internas das cadeias
� Exopeptidases – “quebram” as ligações mais externas (terminais) das 
cadeias
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Digestão de proteínas
Enzimas digestivas Órgão
Pepsina (endo) estômago
Tripsina (endo)
Quimotripsina (exo)
Carboxipeptidase (exo)
pâncreas
Aminopeptidades (exo)
Dipeptidades (exo)
intestino
Digestão de proteínas
Proteólise no suco digestivo:
� Suco gástrico
Pepsina – proteínas � polipeptídeos
Renina e catepsina – caseína � paracaseinato de Ca
� Suco pancreático
Tripsina e quimiotripsina – proteínas � polipeptídeos e aminoácidos
Carboxipeptidades – polipeptídeos � dipeptídeos e aminoácidos
� Suco intestinal
Aminopeptidase – polipeptídeos � tri e dipeptídeos
Tripeptidases – tripeptídeos � dipeptídeos e aminoácidos
Dipeptidases – dipeptídeos � aminoácidos
Absorção de proteínas
� Ocorre por transporte ativo. 
� A parede do intestino delgado contém sistemas de transporte específicos 
para cada grupo de aminoácidos 
� Para que a absorção ocorra, a proteína deve ser “quebrada” em 
aminoácidos (exceção: alguns mamíferos neonatais – durante um curto 
período – absorvem proteínas intactas pelo epitélio intestinal)
Metabolismo de proteínas
� O destino do a.a. após absorção pode ser três:
� Síntese de proteína
� Síntese de enzimas, hormônios e outros metabólitos
� Desaminação ou transaminação e uso da cadeia carbônica para 
energia
� O N liberado da degradação da proteína no corpo do animal é excretado 
principalmente na forma de ureia, pelos mamíferos, e de ácido úrico, 
pelas aves.
Metabolismo proteico
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Metabolismo proteico
� O metabolismo proteico ocorre simultaneamente em duas formas 
independentes e diferentes
� Metabolismo exógeno – forma variável e depende da 
quantidade de proteína ingerida
� Metabolismo endógeno – perda obrigatória de N às custas do 
desgaste proteico dos tecidos; independe da proteína da dieta
� Do ponto de vista zootécnico, suprimento de proteína deve ser no 
mínimo suficiente para atender as demandas endógenas, e garantir 
metabolismo exógeno para a produção pretendida 
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Síntese de aminoácidos
� Nos tecidos, ocorre a síntese de aminoácidos a partir da amônia e de 
substâncias ternárias, ou criando ou aminoácido a partir de outro
� É comum o organismo sintetizar um aminoácido não-essencial a partir de 
um aminoácido essencial. Este fenômeno ocorre quando os aportes 
alimentares estão em desequilíbrio.
� Os principais processos de síntese são:
� Transaminação
� Transmetilação
� Redução direta
� Aminação acetilante
� Cisão de um derivado acetilado
Síntese de aminoácidos
� Transaminação – fixação do radical amino (proveniente de catabolismo 
dos aminoácidos) em um cetoácido
COOH
CH NH2
CH2
CH2
COOH
COOH
CH O
CH2
COOH
COOH
CH NH2
CH2
COOH
COOH
CH O
CH2
CH2
COOH
+ +↔
ácido
glutâmico
ácido
oxaloacético
ácido
α-cetoglutárico
ácido
aspártico
Síntese de aminoácidos
� Transaminação – fixação do radical amina (proveniente de catabolismo 
dos aminoácidos) em um cetoácido
COOH
CH NH2
CH2
CH2
COOH
COOH
CH O
CH3
COOH
CH NH2
CH3
COOH
CH O
CH2
CH2
COOH
+ +↔
ácido
glutâmico
ácido
pirúvico
ácido
α-cetoglutárico
alanina
Síntese de aminoácidos
� Transmetilação – o grupo metil pode ser incorporado a uma molécula. 
Ocorre com a síntese de metionina. O inverso também ocorre.
+ CH3
– CH3
COOH
CH2
CH NH2
H2C SH
homocisteína
COOH
CH2
CH NH2
H2C S CH3
metionina
Síntese de aminoácidos
� Redução direta – síntese de aminoácidos a partir de substâncias 
ternárias e amônia 
COOH
CH O
CH3
+
ácido
pirúvico
NH3
COONH4
CH O
CH3
piruvato
de amônio
COOH
CH NH2
CH3
alanina
Síntese de aminoácidos
� Aminação acetilante – síntese de aminoácido por assimilação de amônia 
e hidrogenação 
COOH
CH O
R
+
cetoácido
NH3
COOH
CH NH2
CH3
aminoácido
– H2O 
+ H2O 
COOH
CH NH
R
iminoácido
– H+
+ H+
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Síntese de aminoácidos
� Cisão de um derivado acetilado – o cetoácido, em reação com amônia e 
ácido pirúvico, transforma-se em um derivado acetilado do aminoácido 
correspondente. Este origina uma molécula de aminoácido e ácido 
acético.
cetoácido
NH3
ácido pirúvico
intermediário
(?)
aminoácido
acetilado
aminoácido
ácido
acético Qualidade da proteína
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Qualidade das proteínas
� Os animais necessitam receber proteínas em suas dietas
� Há diferenças quanto à espécie animal e suas exigências em qualidade 
das proteínas
� Os ruminantes necessitam receber uma quantidade adequada de 
proteínas, mas não apresentam nenhuma exigência quanto à qualidade 
da proteína (composição de aminoácidos)
� Isto, graças à perfeita simbiose com os microrganismos do rúmen
� Os microrganismos do rúmen sintetizam todos os aminoácidos essenciais 
ao ruminante
Qualidade das proteínas
� Para monogástricos, não só a quantidade de proteína, mas também sua 
qualidade (ou espécie) são de importância vital
� Os monogástricos não conseguem sintetizar determinados aminoácidos, 
devendo, portanto, recebê-los através da dieta
� A qualidade da proteína é definida como a quantidade e razão de 
aminoácidos essenciais presentes na proteína
� O grau de utilização da proteína de um alimento depende não apenas de 
sua capacidade de ser absorvida, mas também de sua utilização após 
absorção
Valor nutritivo das proteínas
1. Valor biológico – porcentagem de N absorvido do TGI que 
permanece disponível para funções produtivas
� A proteína do ovo é considerada como a de maior valor biológico das 
fontes naturais (~94%)
� Em geral, VB é maior para proteínas de origem animal (60 – 80%) que 
para as de origem vegetal (40 – 65%)
Valor nutritivo das proteínas
2. Valor proteico livre – como VB é baseado apenas na quantidade de 
N absorvido, ele não considera diferenças na digestibilidade de 
uma proteína para outra. Usando digestibilidade assim como VB, 
o valor proteico livre pode ser calculado como:
� Este valor é corrigido ou para digestibilidades muito baixas, ou para 
muito altas, e representa um valor mais útil que o VB
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Valor nutritivo das proteínas
3. Utilização líquida da proteína – mede a eficiência do crescimento 
pela comparação de N corporal, resultante da alimentação de 
uma proteína-teste, com aquele resultante da alimentação de 
grupo de animais com deitas sem proteína pelo mesmo período 
� Um grande número de dados pode ser obtido após um curto 
experimento de 1 ou 2 semanas
Valor nutritivo das proteínas
4. Eficiência proteica – mede o ganho de massa corporal de um 
animal pelo consumo de proteína
� Para comparar proteínas, uma dieta basal purificada sem N é usada e a 
ela são incluídas as diferentes fontes proteicas a serem comparadas
Fatores que afetam a disponibilidade
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Fatores que afetam a 
disponibilidade das proteínas
1. Calor
� Na presença de calor, uma reação não enzimática pode ocorrer entre um 
grupo amina de uma proteína e um aldeído de um carboidrato (reação 
de Maillard ou de caramelização)
� A ligação que é formada torna a proteína mais resistente à digestão
� Esta reação normalmente afeta a grupo amina da lisina, que pode ser 
limitante à produção animal
Fatores que afetam a 
disponibilidade das proteínas
2. Fatores anti-nutricionais
� Inibidores da tripsina – encontrados em certos alimentos, especialmente 
soja crua ou mesmo em farelo de soja o que afeta a tripsina e reduz a 
digestão da proteína.� Gossipol – encontrado no algodão, é um composto polifenólico que pode 
se complexar com a lisina, diminuindo sua disponibilidade.
� Taninos – outro polifenol que pode se complexar com as proteínas, 
diminuindo sua digestão.
� Fibras – podem se ligar às proteínas, tornando-as indisponíveis à digestão
Fatores que afetam a 
disponibilidade das proteínas
3. Isomeria
� O isômero levo- (L) é de maior ocorrência e a forma dextro- (D) é menos 
bem utilizada.
� A forma L é absorvida no intestino preferencialmente à forma D. 
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Regulação do metabolismo proteico
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Regulação do metabolismo proteico
� Três fatores regulam o 
metabolismo proteico 
animal:
� Hormônios
� Vitaminas
� A própria nutrição 
proteica
Regulação do metabolismo proteico
Regulação hormonal:
� Vários hormônios estão envolvidos direta ou indiretamente na regulação 
do metabolismo proteico (seja no anabolismo, seja no catabolismo)
� Os principais hormônios são:
� Hipofisários – somatotropina (anabolizante) e outros (atuação indireta)
� Tireoide – tiroxina (anabolizante ou catabolizante)
� Pâncreas – insulina (inibe a gliconeogênese)
� Supra-renais – glicocorticoides (ação catabolizante – estímulo à desaminação e à 
gliconeogênese; ou anabolizante – estímulo a proteinogênese hepática)
� Sexuais – testosterona e progesterona (anabolizante); estrogênio (catabolizante)
Regulação do metabolismo proteico
Regulação vitamínica:
� Algumas vitaminas fazem parte da composição de algumas enzimas ou 
atuam como cofatores destas
� Vitaminas lipossolúveis – Vits. A, E e K atuam no metabolismo proteico
� A deficiência de vit. A provoca retardamento no crescimento
� Vit. E – estimula o melhor aproveitamento de dietas pobres em proteína
� Vit. K – atua na biossíntese de trombina
Regulação do metabolismo proteico
Regulação vitamínica:
� Vitaminas hidrossolúveis
� Vit. B2 (riboflavina) é coenzima da enzima desidrogenase (desaminação); 
também integra a xantina-oxidase (catabolismo das bases púricas)
� Vit. B3 (nicotinamida) participa de sistemas enzimáticos que atuam na 
síntese de aminoácidos
� Vit. B6 (piridoxina) participa de coenzimas das transaminases e 
descarboxilases
� Vit. H (biotina) regula o curso da ureogênese
� Ácido fólico – atua no processo de transmetilação
Regulação do metabolismo proteico
Regulação nutricional:
� O metabolismo de proteínas sofre uma regulação nutricional através 
da(o):
� Aporte de aminoácidos
� Transformações intermetabólicas
� Elaboração e eliminação das proteínas corporais
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Proteínas
excesso, deficiências e anomalias
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Excesso de proteínas
� Alimentos ricos em proteínas são mais caros que os energéticos
� Na prática, busca-se fornecer a quantidade mínima de proteína que os 
animais necessitam para garantir a melhor produção
� Implicações de dietas com altas proporções de proteínas:
� Sobrecarga ao fígado e aos rins (eliminação do N em excesso)
� Não traz aumento da produção que justifique sua economicidade
� Maior excreção de N, com possível prejuízo ambiental
Excesso de proteínas
� O organismo não possui estoque proteico, assim como têm o estoque 
energético (glicogênio e gorduras)
� A proteína em excesso é catabolizada – desaminação da proteína e a 
cadeia carbônica é usada para geração de energia.
� A eficiência energética do uso das proteínas é baixa (menor que a de 
glicídios e gorduras)
� A desaminação também gera calor – em locais quentes, há maior gasto 
de energia para manter a homeostasia térmica
Deficiências e anomalias
� Proteína inadequada é provavelmente a mais comum de todas as 
deficiências nutricionais porque a maioria das fontes energéticas 
possuem baixo teor proteico e os suprimentos proteicos são mais caros
� A maioria dos animais tendem a comer para satisfazer suas exigências 
energéticas
� Se a densidade energética de uma dieta aumenta (com lipídios, por 
exemplo), isso pode reduzir o consumo diário e fornece consumo de 
proteína insuficiente, se o teor de proteína na dieta é marginal
Sintomas de deficiência proteica
� Redução na taxa de crescimento e na eficiência alimentar
� Anorexia
� Redução no balanço de N e na concentração de proteína sérica
� Anemia
� Fígado gordo
� Infertilidade
� Redução no peso das crias ao nascer
� Redução na produção de leite
� Redução na síntese de enzimas e hormônios
Deficiências de aminoácidos
� A deficiência de um aminoácido individual no animal resulta na 
desaminação de outros aminoácidos e no uso das cadeias carbônicas 
para energia; também resulta na perda de amônia como ureia.
� As deficiências de um aminoácido individual geralmente produzirão os 
mesmos sintomas descritos para proteínas.
� Certos aminoácidos, quando em deficiência, podem produzir lesões 
específicas. 
� Por exemplo, deficiência de triptofano acarreta em catarata; deficiência 
de treonina ou metionina produzem fígado gordo, deficiência de lisina 
em aves resulta em plumagem anormal.
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Toxicidade de aminoácidos
� Este termo é usado quando os efeitos adversos de um aminoácido em 
excesso não pode ser contornado pela suplementação com outro 
aminoácido.
� Por exemplo: metionina, se adicionada em excesso à dieta promove 
redução no crescimento, que não pode ser corrigida pela adição de outro 
aminoácido.