Aminoácidos, Estrutura e Desnaturação de Proteínas

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2. Identifique qual tipo de aminoácido é descrito pelas seguintes propriedades de seus 
grupos R: 
a) Grupo R contendo enxofre, neutro em todos os pHs: ​Cisteína​. 
b) Grupo R aromático, de natureza hidrofóbica e neutro em todos os pHs: ​Triptofano​. 
c) O único aminoácido tendo um grupo R ionizável com pK próximo a 7: ​Histidina. 
d) Tem grupo R aromático, capaz de formar ligações de hidrogênio, com pK perto de 10: ​Tirosina​. 
e) O grupo R tem pK próximo a 4 e assim está carregado negativamente em pH 7: ​Aspartato/ácido 
aspártico​. 
 
3. Escreva as estruturas das várias formas do ácido glutâmico que podem ser obtidas 
em solução aquosa. Mostre como cada um deles se ioniza em água. 
 
 
5. Da lista de aminoácidos que se segue, quais os resíduos que mais provavelmente 
poderiam ser encontrados no interior de uma molécula de proteína globular em solução 
aquosa a pH = 7? Qual seria o motivo desta localização preferencial na região interna 
da proteína? 
Resposta:​ ​Val , Phe e Met. ​Esses aminoácidos são hidrofóbicos dessa forma é mais 
conveniente sua localização no interior da proteína globular que possui característica apolar. 
8. Qual é a carga líquida do aminoácido histidina em pH 1,0; 4,0; 8,0 e 12,0? Durante 
uma eletroforese, para onde migrará a histidina em cada um dos valores de pH 
indicados, para o pólo positivo (+) ou para o pólo negativo (-)? 
 
Resposta: O ponto isoelétrico da histidina é: pI = , logo: = 7,59, logo em valores de 2
pK1 + pK2 2
1,82 + 9,17 
pH acima de pI ela possuirá carga negativa e abaixo possuirá carga positiva, sendo assim, ela migrará 
para os pólos positivo e negativos respectivamente. 
pH 1,0: carga positiva 
pH 4,0: carga positiva 
pH 8,0: carga negativa 
pH 12,0: carga negativa 
Durante a eletroforese: 
pH 1,0: pólo negativo (-) 
pH 4,0: pólo negativo (-) 
pH 8,0:​ ​pólo positivo (+) 
pH 12,0: pólo positivo (+) 
11. ​Um polipeptídeo tem a seguinte sequência: 
Glu-His-Trp-Ser-Gly-Leu-Arg-Pro-Gly 
Determine a carga líquida dessa molécula nos seguintes pHs: 3,0; 5,5; 8,0 e 11,0. 
 
 
 
 
pH pI grupo R 
pka 
3,0 5,5 8,0 11 
Glu 5,65 4,25 - - + + 
His 5,485 6,00 - + + + 
Trp 5,885 - - - + + 
Ser 5,68 13,60 - - + + 
Gly 5,97 - - - + + 
Leu 5,98 - - - + + 
Arg 5,605 12,48 - - + + 
Pro 6,475 - - + + + 
Gly 5,97 - - - + + 
grupo R 3,0 5,5 8,0 11 
glu - + + + 
his - - + + 
ser - - - - 
arg - - - - 
VALORES 
FINAIS 
3,0 5,5 8,0 11 
Glu -2 0 +2 +2 
His -2 0 +2 +2 
Trp - - + + 
Ser - -2 0 0 
 
 
 
12. a) Em que ordem os aminoácidos Arg, His e Leu seriam eluídos em cromatografia 
com pH 6? 
Resposta​: Leu, His e Arg 
b) Em que ordem os aminoácidos Glu, Lys e Val seriam eluídos de uma coluna 
cromatográfica de troca iônica preenchida com dietilaminoetil (DEAE) em pH = 8,0? 
Resposta: ​A ordem será de Glu, Val e Lys. 
14. A pepsina do suco gástrico (pH » 1,5) tem um pI em torno de 1, muito mais baixo 
que das demais proteínas do sistema digestório (ver Tabela 6-5 do Lehninger). Quais 
grupos funcionais devem estar presentes em número relativamente alto para dar à 
pepsina um pI tão baixo? 
16. Explique quais são os níveis de estruturação das proteínas. Quais são os tipos de 
interações moleculares mais característicos de cada nível? Explique por que a 
liberdade conformacional das ligações peptídicas é limitada. 
Podemos separar os níveis das estruturas em 4: Estruturas primárias (ligações peptídicas), estruturas 
secundárias (forma hélice, mantida por ligações de hidrogênio intramoleculares entre os grupos C=O e 
N-H da cadeia principal, e a forma folha, mantida por ligações de hidrogênio intra e intermoleculares 
entre os grupos C=O e N-H da cadeia principal, estruturas terciárias, normalmente estabilizadas por 
ligações de hidrogênio, ligações covalentes, interações hidrofóbicas ou pontes salinas e, por fim, as 
estruturas quaternárias, que ​correspondem a duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, que 
se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína (aglomerado das estruturas 
terciárias). As ligações peptídicas possuem caráter intermediário entre uma ligação dupla e uma 
ligação simples, por conta da ressonância e, consequentemente, a rotação da ligação peptídica é 
afetada, não havendo possibilidade de rotação em torno da ligação C - N, sobrando apenas a rotação 
com o carbono alfa, puramente simples. 
Gly - - + + 
Leu - - + + 
Arg - -2 0 0 
Pro - + + + 
Gly - - + + 
Soma final -11 -7 +9 +9 
17. O que é desnaturação protéica e quais os fatores influenciam este processo? 
Explique o mecanismo geral de desnaturação. Os conceitos desnaturação e degradação 
proteica se equivalem ou diferem entre si? 
Desnaturação protéica é quando a proteína perde sua estrutura quaternária mantida pelas forças 
intermoleculares entre os grupos dessa proteína. Esse mecanismo é influência, sobretudo, pela 
temperatura e pH do meio. Os conceitos de degradação e desnaturação não se equivalem entre si, visto 
que degradação é o rompimento das ligações chocantes entre as moléculas da proteína, enquanto a 
desnaturação é apenas a perda de sua estrutura quaternária devido ao rompimento das forças 
intermoleculares. 
21. Discuta o processo de realinhamento artificial da ondulação dos cabelos​. 
A estrutura do cabelo é formada por pontes dissulfeto que ocorrem com a união de dois átomos de 
enxofre -S-S-, como, por exemplo, quando os grupos tióis (-SH) provindos de duas moléculas do 
aminoácido cisteína se combinam formando o aminoácido cistina e também é formada por ligações 
iônicas, as quais são responsáveis pela estabilidade estrutural, pela forma do cabelo e pela resistência 
mecânica dos fios. As ligações de hidrogênio ocorre entre um átomo de hidrogênio proveniente da 
hidroxila (-OH) de um aminoácido e o átomo de oxigênio proveniente do grupo carbonila (R​2​–C=O) 
de outro aminoácido. Quando o cabelo está molhado, estas ligações são favorecidas, então podemos 
alterar temporariamente sua forma como, por exemplo, quando se faz escova. Assim, nos processos de 
alisamento artificial são usados agentes redutores juntamente com a temperatura de forma a romper o 
máximo de ligações dissulfetos possíveis.