BIOQUIMICA - Estudo dirigido - Respostas

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BIOQUIMICA : Estudo dirigido I
RESPOSTAS:
1- Por causa das ligações de hidrogênio que conferem à água uma alta coesão interna,fazendo com
que o seus pontos de ebulição sejam mais altos do que o de outros solventes similares.
2- No contato inicial de uma substância apolar com a água, há rompimento não compensado de
muitas ligações de hidrogênio, pois a água não forma ligações de hidrogênio com moléculas
apolares,a fim de fazer o maior número de ligações de hidrogênio possível, as moléculas de água
orientam-se envolta da substância apolar e a envolvem, de modo que uma rede de ligações de
hidrogênio é formada ao redor de um soluto apolar,essa rede de ligações de hidrogênio representa
um decréscimo na entropia do sistema, ou seja, é energeticamente desfavorável. Por esse motivo,
quando várias moléculas apolares entram em contato com a água, elas se agrupam, a fim de
aumentar a entropia do sistema.
3- Compostos anfipáticos, tais como alguns lipídeos, possuem regiões polares (ou carregadas) e
regiões apolares. Quando misturados em meio aquoso, a região hidrofílica polar tende a interagir
positivamente com as moléculas de água que tendem a dissolver estes compostos. A região
hidrofóbica não-polar, entretanto, tende a evitar o contato com a água, fazendo com que essas
regiões não-polares se agrupem. Assim, as regiões apolares adquirem uma menor área hidrofóbica
ao solvente enquanto as estruturas polares são arranjadas para maximizar sua interação com este.
Essas estruturas estáveis de compostos anfipáticos são chamadas de micelas.
4- Ligações de hidrogênio entre moléculas de água produzem a força coesiva que torna a água
líquida à temperatura ambiente e favorece a ordenação das moléculas de água para a formação de
cristais (gelo),quando o gelo funde, algumas destas ligações são quebradas e as moléculas
aproximam-se umas das outras, ocorrendo uma diminuição de volume. É por esta razão que o gelo é
menos denso do que a água no estado líquido. Por exemplo em regiões polares s grandes blocos de
gelo estarem à superfície e, por baixo deles, haver grandes quantidades de água, onde se desenvolve
normalmente a vida animal
5- Este tipo de interação ocorre quando a molécula possui um hidrogênio (“polo positivo”) ligado ao
flúor, nitrogênio ou oxigênio, ou seja, elementos muito eletronegativos (“polos negativos”).
6- Quando uma célula animal é colocada em uma solução hipotônica, observa-se um aumento da
entrada de água na célula por osmose. Nesse caso, a água aumenta o volume da célula rapidamente
fazendo com que ocorra seu rompimento (lise).A célula explode e libera seu conteúdo no ambiente
extracelular por causa do grande influxo de água na célula, excedendo em muito a capacidade da
membrana celular de conter o volume extra
7- O sangue transporta o dióxido de carbono para os pulmões, onde é exalado. Quando o dióxido de
carbono se acumula no sangue, o pH sanguíneo diminui (aumento da acidez). O cérebro regula o
volume de dióxido de carbono que é exalado através do controle da velocidade e da profundidade da
respiração (ventilação). Considera-se normal o pH sanguíneo mantido entre 7,34 e 7,44, por outro
lado configura uma acidose quando o pH encontra-se menor que 7,34 e consideramos alcalose,
quando este mesmo fator (pH) fica acima de 7,44, sendo descrito na literatura que a faixa compatível
com a vida está entre 6,8 e 8,0.
8-
9- a)
b)
c)
10- A atividade física intensa propicia o aumento da concentração de íons de hidrogênio pelo
aumento da produção de ácido lático, o sistema respiratório é o meio mais rápido para a regulação do
pH sanguíneo pelo controle de quantidade de Co² presente no
sangue.mmmmmmmmmmmmmmmmmmm
11- Todos têm um grupo carboxila e um grupo amino
ligados ao carbono α (C ), apenas o Radical muda ( R)
12- Os aminoácidos apolares são aqueles cuja cadeia lateral é constituída por cadeias orgânicas que
não interagem com a água, devido ao caráter hidrofóbico, têm geralmente uma localização interna na
molécula protéica. Os aminoácidos polares são aqueles cuja cadeia lateral são grupos com cargas
elétricas líquidas ou cargas residuais, capazes de interagir com a água, devido ao seu caráter
hidrofílico, estão localizados geralmente na superfície da molécula proteica.
13- A isoleucina é um membro da família de aminoácidos de cadeia lateral alifática, composta por
substâncias bioquímicas extremamente hidrofóbicas, que são encontradas primariamente no interior
de proteínas e enzimas. O núcleo da isoleucina é o mais hidrófobico de todos os radicais dos
aminoácidos das proteínas.Apresenta radical de hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos
modificados, quando esse aminoácido é utilizado na síntese de uma proteína, ele fica voltado para
dentro da cadeia fornecendo estabilidade a ela.
14- A consequência da substituição do glutamato pela valina é que a hemoglobina se torna
menos solúvel e, em estados de baixa pressão de oxigênio, suas moléculas tendem a se
agrupar em forma de longas estruturas que deformam as hemácias, tornando-as em
formato de uma foice, característica da anemia falciforme.
15- Pontes dissulfeto são interligações entre cadeias ou entre partes de uma cadeia, formadas pela
oxidação de radicais de cisteína proteínas extracelulares frequentemente as contém. Algumas
proteínas possuem pontes dissulfeto, que são interligações entre cadeias ou entre partes de uma
cadeia, formadas pela oxidação de radicais de cisteína. Proteínas intracelulares geralmente não
possuem pontes dissulfeto, enquanto que as extracelulares frequentemente as contém.
16- A fosforilação de um resíduo de aminoácido pode causar uma alteração da conformação da
proteína, alterando sua atividade ou sua interação com o substrato.
17- É o valor de pH onde existe equivalência entre as cargas positivas e negativas da molécula, o
que gera uma situação em que as forças de repulsão entre as moléculas de proteína e as forças
de interação com o solvente são mínimas. Assim, as proteínas vão formando aglomerados que,
cada vez maiores, tendem a precipitar.
18-
19- A ligação peptídica é planar porque os átomos associados são coplanares.
20- As funções das proteínas são específicas a cada uma delas e permitem às células manter sua
integridade, defender-se de agentes externos, reparar danos, controlar e regular funções
celulares, etc. Todas as proteínas desempenham sua função da mesma maneira: por união
seletiva de moléculas.
● Função Estrutural: se agregam a outras moléculas da mesma proteína para originar uma
estrutura maior, constituindo estruturas celulares, como glicoproteínas e histonas, e
algumas conferem elasticidade e resistência a órgãos e tecidos, como colágeno, elastina e
queratina
● Função Hormonal: regula o metabolismo, como a insulina, glucagon, hormônio do
crescimento e calcitonina
● Função de Regulação da Expressão Gênica: regulam a expressão de certos genes, como
os fatores de transcrição e de tradução, e outras regulam a divisão celular, como a ciclina.
● Função de Defesa: s imunoglobulinas atuam como anticorpos frente a possíveis
antígenos, enquanto que a trombina e o fibrinogênio contribuem para a formação de
coágulos sangüíneos para evitar hemorragias e as mucinas possuem efeito germicida e
protegem as mucosas.
● Função de Transporte: a hemoglobina transporta oxigênio no sangue, enquanto que as
lipoproteínas transportam lipídios no sangue e os citocromos transportam elétrons.
● Função de Reserva: A lactoalbumina do leite é fonte de aminoácidos
● Função Enzimática: atuam como catalisadores biológicos das reações químicas do
metabolismo celular
21 - A estrutura primária de uma proteína é definida pela sequência de aminoácidos, unidos por
ligações peptídicas. É o nível estrutural mais simples e importante, pois o arranjo espacial da
molécula deriva desse sequenciamento e pode variar em três aspectos: número, sequência e
natureza dos aminoácidos. A função de uma proteína depende de sua sequência de aminoácidos.
Uma simples troca na sequência pode resultar em uma doença genética
22- O sequenciamentoé importante porque determina os tipos de interações observadas na proteína
quando ela é dobrada. Pode indicar a presença de domínios, que são comuns a várias proteínas, bem
como sequências sinais, que podem determinar a localização celular de uma proteína ou sua meia
vida.
23-
24- A estrutura secundária de uma proteína corresponde a regiões localizadas de estrutura ordenada
estabilizadas por ligações de hidrogênio entre os grupos -NH e C=O da cadeia principal (backbone) e
em que não participam ligações de hidrogênio envolvendo as cadeias laterais. Os dois tipos
principais de estrutura secundária são a hélice alfa e a folha beta.
● A hélice alfa é uma estrutura helicoidal assegurada, como já referido, por ligações de
hidrogênio entre os grupos -NH e C=O da cadeia principal.
● A estrutura secundária designada por folha beta é igualmente assegurada por ligações de
hidrogênio entre os grupos -NH e C=O da cadeia principal .
25- * Proteínas fibrosas: consistem de um tipo único de estrutura secundária, sendo que sua
estrutura terciária é simples. Em geral provem suporte, forma ou proteção externa para vertebrados
● Proteínas globulares: contêm vários tipos de estrutura secundária. Em geral são enzimas ou
proteínas regulatórias
26- Quando há deficiência de vitamina C no organismo, a formação e estabilização do colágeno é
prejudicada: na ausência ou deficiência do ácido ascórbico, as enzimas prolil e a lisil hidroxilase
tornam-se suscetíveis à oxidação – assim não conseguem manter o átomo de ferro no estado
ferroso – e ficam impossibilitadas de permanecer na sua forma ativa, interrompendo a continuidade
da cascata de síntese do colágeno. Com a formação de colágeno prejudicada, há o
comprometimento da integridade da espessura do tecido, o tornando suscetível a lesões.
Bibliografia:
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● BUCIOLI, Sérvio Antônio; MÉLLO, Márcio Henrique Gomes. Alterações no pH do organismo
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