Resumo Bioquímica I: Proteínas

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Bioquímica
Estrutura e Funções de Proteínas
Peptídeos x Proteínas
↳Peptídeo: polímeros curtos formados
por aminoácidos (menos de 50
resíduos).
- Cada unidade é chamada de
resíduo.
- 2 resíduos ➡ dipeptídeo
- 3 resíduos ➡ tripeptídeo
- 12-20 resíduos ➡ oligopeptídeo
- muitos resíduos ➡ polipeptídeo
↳Proteína: polímeros longos formados
por aminoácidos. (Formados por
polipeptídeos - mais de 50 resíduos).
- uma cadeia polipeptídica ➡
proteína monomérica.
- mais de uma ➡ proteína
multimérica ou oligomérica.
- Homomultímero ➡ um tipo de
cadeia.
- Heteromultímero ➡ duas ou
mais cadeias diferentes.
Classificação das Proteínas
➡ De acordo com a função:
↳Enzimas: tripsina;
↳Proteínas transportadoras:
hemoglobina, mioglobina;
↳Proteínas nutrientes e de reserva:
albumina, caseína;
✳albumina/ovalbumina: quebrada e
remontada em outras proteínas
funcionais.
↳Proteínas contráteis ou de movimento:
actina e miosina;
↳Proteínas estruturais: colágeno,
elastina e queratina;
↳Proteínas de defesa: anticorpos,
fibrinogênio e fibrina.
↳Proteínas reguladoras: insulina,
glucagon;
Classificação das Proteínas
➡ De acordo com a forma:
↳Proteínas fibrosas: são insolúveis em
água, não se agrupam formando blocos
(ou seja, são fibras).
Ex: queratina e colágeno
↳Proteínas globulares: são solúveis em
água, formam uma estrutura esférica ou
globular.
Ex: enzimas, proteínas sanguíneas de
transporte, anticorpos, proteínas de
reserva.
Tamanho das Proteínas
↳É variável, podem ser muito grandes
ou pequenas.
↳Medido em Daltons (Da).
Funções desempenhadas por
proteínas
↳Transporte (no sangue)
….
Interações que estabilizam
polipeptídeos
↳Covalente
↳Ligação Dissulfeto
↳Ponte Salina
↳Ligação de hidrogênio
↳Eletrostática de longo alcance
↳Van der Waals
Raquel Barcelos - BioSau (1° período)
Bioquímica
Estrutura e Funções de Proteínas
✳Toda proteína tem uma sequência de
aminoácidos e uma conformação
tridimensional.
Estrutura Primária:
↳Vários aminoácidos unidos por ligação
peptídica.
↳Acabou de ser sintetizada e ainda não
sofreu nenhum dobramento.
1: primária 2: secundária 3: terciária 4: quaternária
↳A característica principal do subnível
primário são as ligações peptídicas.
Ligação Peptídica
✳A ligação peptídica pode ser rígida e
planar, formada por reação de
desidratação, o que resulta em pouca
rotação dos grupos que a compõe.
Tipos de restrições à conformação
espacial da cadeia polipeptídica
↳Rigidez e configuração trans;
↳Repulsão/Atração eletrostática entre
resíduos de aminoácidos com grupos R
carregados;
↳Aminoácidos adjacentes com grupos R
volumoso (gera uma espécie de torção
entre as cadeias peptídicas);
↳Ocorrência de resíduos de prolina (a
cadeia muda de sentido)
↳Formação da cistina (ponte dissulfeto)
✳A sequência das proteínas determina
sua função.
Proteínas e evolução
✳Quando a proteína é importante, ela
mantém/manteve a sua integridade na
evolução. (Ex: Hemoglobina e
Mioglobina tem funções, estruturas e
sequências de aminoácidos
semelhantes).
↳ Isso pode ser usado para fazer árvores
filogenéticas (que mostra a proximidade
evolutiva ➡ descendência de um
ancestral comum).
↳ Outro exemplo de proteína que
manteve sua integridade foi o
“Citocromo c” (importante na cadeia
transportadora de elétrons) ➡ quanto
mais semelhante a proteína, maior é a
proximidade evolutiva.
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Bioquímica
Estrutura e Funções de Proteínas
Estrutura Secundária:
↳Primeiro dobramento da estrutura
proteica ➡ aminoácidos próximos
interagem entre si.
↳Presença de alfas hélices e fitas betas
(estruturas estáveis repetidas) que em
conjunto formam as folhas betas.
(folhas beta)
↳São mantidas estáveis por pontes de
hidrogênio.
↳A característica principal do subnível
primário são as pontes de hidrogênio.
↳ A estrutura primária dita a secundária.
Enovelamento
↳ Estrutura funcional da proteína (está
dobrada).
↳ Ditado pela estrutura primária.
↳ Competição entre interações próprias
e interações com a água dirige o
enovelamento.
Entre a estrutura secundária e
terciária
↳ Estruturas super-secundárias estão
entre esses dois estados.
↳ Interação entre estruturas
secundárias (entre os aminoácidos
próximos na cadeia peptídica);
✳Ex: colágeno, hélice-volta-hélice,
folha beta pregueada, folha beta
paralela.
Estrutura Terciária:
↳Os aminoácidos mais distantes na
cadeia polipeptídica passam a interagir
entre eles.
↳São diversas as forças que estabilizam
as ligações terciárias (pontes de
hidrogênio, pontes dissulfeto, ligações
iônicas, pontes salinas...).
↳O meio externo onde a proteína se
encontra faz diferença para a estrutura
(e para a função).
↳São globulares ou fibrosas.
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Estrutura e Funções de Proteínas
Desnaturação:
↳ quando a proteína perde a sua
forma/estrutura e, por consequência,
sua função. (Cada proteína tem um
ponto específico de temperatura/pH
ótimos)
↳Fatores:
- Temperatura
- pH
- Estabilidade das ligações
↳De forma fisiológica, isso ocorre em
casos de febre alta e acidose ou alcalose
no sangue.
Estrutura quaternária:
↳Adição de mais cadeias ao ciclo
terciário.
↳A interação ocorre entre cadeias.
↳As ligações que estabilizam esse nível
são as mesmas do nível terciário
(dependendo do meio externo).
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