Interações Moleculares e Aminoácidos

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BIOQUÍMICA
VERDE = CAPÍTULO 1 (primeira prova)
BRANCO = CAPÍTULO 2 (segunda prova)
ÁGUA E INTERAÇÕES INTERMOLECULARES
Ligações de hidrogênio presentes na água (H-FON)
Tem uma certa força
Obs: ligação de H é muito fraca comparada com ligação covalente
Anfifílica. Parte polar e parte apolar
 
 Íon-dipolo
Ligação hidrofóbica: + importante para formação da estrutura de proteínas.
Formação de micelas: ligações apolares ficam no interior e polares nas bordas.
Osmose: passagem de solvente por uma membrana semipermeável do meio hipertônico pro hipotônico até atingir o equilíbrio.
 Escala 
 de PH
Pepsina: estômago é ácido
Tripsina: atua no duodeno
Estrutura dos aminoácidos
 Ex: pepsina
 Ex: anticorpos
Ex: hemoglobina
Aminoácidos
 Grupo amina + grupo 
 ácido + radical 
 ligados ao C central.
 
 
 (amina pra esquerda)
 
 (amina pra direita)
 Obs: classificação D ou L: SOMENTE se o carbono central for quiral
 
alimentação corpo 
 produz
Aminoácidos apolares:
· Glicina: muito pouco apolar, não contribui com as interações hidrofóbicas
· Prolina: seu radical é mantido em uma estrutura rígida que reduz a flexibilidade estrutural
· Metionina: tem enxofre na estrutura. Códon de iniciação e outras no meio.
Aminoácidos Aromáticos:
Fazem absorção de luz
luz ultravioleta.
Pode usar em protetor solar.
Aminoácidos polares:
Aminoácidos carregados + e -:
Aminoácidos Não Primários:
 ANFÓTERO
 (não tem carga) (carga negativa) 
 
FUNCIONA COMO BASE FUNCIONA COMO ÁCIDO
 Tiram H+ do meio liberam H+ p/ meio.
OBS: funciona como solução tampão: se adicionar H+, AA absorve H+ (é base). Se adicionar OH-, AA libera H+ (é ácido).