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PROTEÍNAS GLOBULARES MIOGLOBINA E HEMOGLOBINA: São proteínas de TRANSPORTE de CO2 e O2. .A Mioglobina possui apenas 1 cadeia polipeptídica. É uma proteína conjugada, ou seja, quando degradada produz aminoácido e o GRUPAMENTO PROSTÉTICO HEME. .A mioglobina armazena O2 em células musculares. Sua estrutura secundária é formada de 8 alfa-hélices. A maioria de seus AA são apolares. .Os músculos que fazem mais exercício tem cor mais vermelha, tendo maior concentração de mioglobina, logo, de ferro. A coloração da carne muda de acordo com o que está ligado à mioglobina. .A mioglobina reduzida é a forma nativa do pigmento, na qual o ferro está em estado FERROSO (Fe2+). Mioglobina (Mb) reduzida é de coloração VERMELHO PÚRPURA. Mioglobina oxigenada, a OXIMIOGLOBINA (O2Mb) é de coloração VERMELHO BRILHANTE. A mioglobina oxidada ou METAMIOGLOBINA (MetMb) é de coloração MARROM. .A metamioglobina é a forma oxidada, em que o ferro se apresenta de forma FÉRRICA (Fe3+) e ligada a uma molécula de ÁGUA. .A mioglobina tem mais afinidade com o oxigênio do que a hemoglobina, é isso que permite ao O2 chegar até o músculo. HEMOGLOBINA: Possui 4 cadeias polipeptídicas, duas do tipo alfa e duas do tipo beta. .A HEMOGLOBINA FETAL possui maior afinidade pelo O2 do que a hemoglobina de adulto. Contudo, a mioglobina fetal possui maior afinidade do que a hemoglobina fetal. .A anemia consiste na redução do teor de hemoglobina. .A metahemoglobina, que contém o ferro na forma férrica no grupamento heme, não consegue transportar O2. Fica com uma cor AZUL ARDÓSIA. .Geralmente, no caso da hemoglobina, o sexto aminoácido da cadeia peptídica deve ser o glutamato. .Por mutação, quando há VALINA no local de glutamato, tem-se a HEMOGLOBINA S, que tem facilidade de gerar polímeros, mudando a forma da hemácia para uma forma de foice- HEMÁCIA FALCIFORME. .HEMOGLOBINA C: O glutamato é substituído por LISINA. .HEMOGLOBINA PORTO ALEGRE: Substituição da SERINA pela CISTEÍNA, que forma pontes, alterando a estrutura da hemoglobina. TALASSEMIA: Alteração genética que resulta na redução da taxa de síntese de uma das cadeias de globina que formam a hemoglobina. . A redução da síntese de uma das cadeias de globina pode causar a formação de moléculas de hemoglobina anormal, causando anemia.
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