ANALISE DE ALIMENTOS 2 Livro Texto - Unidade II

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Unidade II
Unidade II
5 PROTEÍNAS
As proteínas, assim como os carboidratos, são moléculas orgânicas amplamente distribuídas na 
natureza. Devido à grande variedade de estruturas tridimensionais, as proteínas são responsáveis por 
desempenharem uma enorme diversidade de funções biológicas nos organismos vivos, como funções 
catalíticas (enzimas), transportadoras (hemoglobina e mioglobina), reguladoras (insulina), motoras 
(actina e miosina), componentes estruturais das células animais (colágeno, elastina), armazenamento 
(proteínas dos ovos e grãos), protetoras (toxinas) etc. (DAMODARAN, 2010; VOLLHARDT; SCHORE, 2013).
A grande diversidade de funções é, sem dúvida, em grande parte, determinada pela composição 
química. Quimicamente, uma proteína é definida como uma estrutura polimérica complexa formada 
por 20 aminoácidos diferentes unidos por ligações peptídicas covalentes entre o grupo ácido carboxílico 
(-COOH) de um aminoácido com o grupo amino (-NH2) do aminoácido adjacente (18a). Cada aminoácido 
possui, ligada ao carbono alfa, uma cadeia lateral responsável pela identidade do aminoácido que lhes 
confere características químicas únicas responsáveis diretamente pela conformação tridimensional de 
uma proteína nativa, ou seja, sua função biológica (18b) (YADA; BRYKSA; NIP, 2012; NELSON; COX, 2014).
A ordem na qual os aminoácidos aparecem em uma proteína é determinada pelo código genético 
(genes), que são transcritos e traduzidos de forma a iniciar a síntese de uma nova proteína. Durante a 
etapa de síntese, as proteínas passam por três a quatro níveis estruturais: estrutura primária; estrutura 
secundária; estrutura terciária; estrutura quaternária (CAMPBELL; FARRELL, 2015).
A) 
H3N — CH — C — OH + H — N — CH — COO
-
R1 H
O
R2
+
H3N — CH — C — N — CH — COO
-
R1 H
O
R2
+
H2O H2O
Grupo amino
Ligação peptídica covalente
Grupo 
ácido 
carboxílico Formação da ligação 
peptídica entre 
dois aminoácidos 
por condensação. 
Nessa reação ocorre 
a liberação de uma 
molécula de água.
 B) 
H3N — C — H
COO-
R
+
Grupo 
amino
Grupo 
ácido 
carboxílico
Carbono alfa (α)
Cadeia lateral
 
Figura 18 – A) Representação básica da reação de formação da ligação peptídica por condensação e 
B) estrutura química geral de um aminoácido na forma zwitteriônica (carga líquida nula)
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ANÁLISE DE ALIMENTOS
Estrutura primária
Ordem na qual os aminoácidos são ligados na cadeia polipeptídica por ligações covalentes 
(peptídicas) de forma unidimensional (figura anterior). A estrutura primária (sequência, tipo e número 
de aminoácidos) é a responsável por como a proteína será enovelada em sua estrutura terciária 
tridimensional nativa e biologicamente ativa (VOET; VOET, 2013; NELSON; COX, 2014; CAMPBELL; 
FARREL, 2015).
Estrutura secundária
Formada por interações entre o oxigênio dos grupos carbonila e os hidrogênios dos grupos 
amino (ligação de hidrogênio) presentes no esqueleto carbônico da cadeia polipeptídica (figura 
anterior). De acordo com a rotação que esses grupos assumem, a estrutura secundária pode 
adquirir diferentes configurações estruturais, sendo as mais importantes e que ocorrem com 
maior frequência a hélice α e a folha β pregueada. Essas estruturas são ditas periódicas, pois se 
repetem em intervalos regulares, sendo a folha β pregueada à estrutura responsável por dar a 
conformação bidimensional característica das estruturas secundárias (CARRIJO; BARACAT-PEREIRA, 
2014; CAMPBELL; FARREL, 2015).
Ligação de 
hidrogênio
Ligação de 
hidrogênio
α-hélice
β-folha pregueada
Figura 19 – Principais tipos de estruturas secundárias encontradas nas proteínas
Estrutura terciária
Essa conformação tridimensional é estabelecida através de um arranjo entre todos os átomos de 
uma proteína, ou seja, enquanto na estrutura secundária, as interações por ligações de hidrogênio 
ocorriam entre aminoácidos vizinhos ou adjacentes pelo oxigênio da carbonila e hidrogênios dos grupos 
amino; na estrutura terciária, as interações podem ocorrer entre resíduos de aminoácidos distantes 
através das cadeias laterais e quaisquer grupos prostéticos presentes, o que possibilita inúmeras formas 
de dobramentos da cadeia polipeptídica, fato que torna capaz a formação da imensa variedade de 
estruturas proteicas biologicamente ativas. O arranjo tridimensional é estabilizado por interações fracas 
não covalentes como interações iônicas, hidrofóbicas, ligações de hidrogênio, dipolo-dipolo, forças de 
van der Waals e ligações dissulfeto formadas entre dois resíduos de cisteína (figura anterior) (VOET; 
VOET, 2013; NELSON; COX, 2014).
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Cadeia 
polipeptídica 
tridimensional
Figura 20 – Estrutura tridimensional de uma proteína
Estrutura quaternária
Trata-se de uma estrutura proteica tridimensional formada por mais de uma cadeia polipeptídica 
(dímeros, trímeros, tetrâmeros, ou seja, oligômeros), que podem ser iguais ou diferentes. Cada cadeia 
polipeptídica da estrutura quaternária é denominada de subunidades. A interação e estabilização entre 
as subunidades ocorrem também de forma não covalente, assim como nas estruturas terciárias (figura 
anterior) (CARRIJO; BARACAT-PEREIRA, 2014; CAMPBELL; FARREL, 2015).
Subunidade C
Subunidade D
Subunidade A
Subunidade B
Figura 21 – Estrutura quaternária de uma proteína (tetrâmero)
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ANÁLISE DE ALIMENTOS
Ainda com relação à estrutura, as proteínas podem ser classificadas como globulares e fibrosas. 
Essa classificação tem como base a forma, a estrutura, o grau de solubilidade em água e a função 
biológica. As globulares (figura anterior) são caracterizadas por terem uma estrutura compacta e 
esférica ou elipsoidal com núcleo hidrofóbico e regiões superficiais hidrofílicas formadas por interações 
entre subgrupos estruturais de hélices α ou folhas β pregueadas somente, porções de hélices α ou 
folhas β pregueadas que ocorrem em porções separadas da estrutura tridimensional e porções de 
hélices α ou folhas β que aparecem de forma alternada (BELITZ; GROSCH; SCHIEBERLE, 2009; CARRIJO; 
BARACAT-PEREIRA, 2014).
A) B)
Figura 22 – Estrutura globular terciária da pepsina (A) e quaternária da hemoglobina (B)
As proteínas globulares apresentam diferentes graus de solubilidade que dependem da composição 
das cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos que podem ser polares, apolares, carregados negativa ou 
positivamente e da frequência com que esses resíduos de aminoácidos aparecem. Exemplos de proteínas 
globulares: hemoglobina, mioglobina, enzimas, albuminas etc. Na figura anterior, são apresentados os 
aminoácidos de acordo com as propriedades químicas da cadeia lateral.
Exemplo de aplicação
Conhecer profundamente a estrutura básica das proteínas é extremamente importante. Esse 
conhecimento pode ser usado não somente na análise de alimentos como também na imunologia, 
biologia molecular, bioquímica aplicada, entre tantas outras áreas de atuação do profissional biomédico. 
Vale a pena estudar.
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Figura 23 – Classificação dos aminoácidos de acordo com a cadeia lateral
As proteínas fibrosas são cadeias polipeptídicas arranjadas em longos filamentos ou folhas “lineares” 
de formato cilíndrico (figura anterior) que apresentam pouca ou nenhuma solubilidade em água devido 
à alta concentração de resíduos de aminoácidos com cadeia lateral hidrofóbica tanto em seu interior 
como na superfície. São normalmente proteínas com funções estruturais envolvidas com força e 
flexibilidade como colágeno, queratina, elastina etc. Diferentemente das proteínas globulares, as fibrosas 
são normalmente formadas por um único tipo de estrutura secundária (NELSON; COX, 2014).
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A) B)
Figura 24 – Estrutura fibrosa do colágeno. A) Três hélices enoveladas (cadeias polipeptídicas azul, roxo e cinza); 
B) super-hélice de colágeno mostrada a partir de uma de suas extremidades
Nos alimentos, além das funções biológicas já citadas, tecnologicamente, as proteínas são muito 
exploradas, pois contribuem diretamente comsabores, aromas e cores formadas durante as reações 
de escurecimento não enzimático (reação de Maillard) e escurecimento enzimático. Possuem também 
importantes propriedades físicas como formação e estabilização de géis, espumas e emulsões (BELITZ; 
GROSCH; SCHIEBERLE, 2009).
5.1 Importância nutricional das proteínas
À semelhança dos carboidratos e lipídios, as proteínas são compostos orgânicos que apresentam 
em sua estrutura química carbono (C), hidrogênio (H) e oxigênio (O), porém é a única que apresenta o 
nitrogênio (N) (~16%) e outros minerais como o fósforo (P), ferro (Fe) e cobalto (Co) (TIRAPEGUI; CASTRO; 
ROSSI, 2016). Metabolicamente, a oxidação de 1 g dessa macromolécula é capaz de gerar ~4 kCal/g, 
valor muito semelhante à oxidação dos carboidratos (BELITZ; GROSCH; SCHIEBERLE, 2009), entretanto, 
nutricionalmente, sua principal função é suprir a demanda corporal por nitrogênio e aminoácidos, estes 
últimos possuem um papel importantíssimo no metabolismo anabólico proteico, ou seja, são a base para 
a síntese de proteínas para o organismo humano e demais organismos vivos, também são necessários na 
construção, manutenção e reparação de tecidos (FRAIZER, 2015).
Do ponto de vista dietético-nutricional, as proteínas alimentares são classificadas de acordo com 
sua constituição em aminoácidos essenciais e não essenciais, ou seja, em proteínas de alto ou baixo 
valor biológico ou, ainda, como proteínas completas, parcialmente completas ou incompletas (YADA; 
BRYKSA; NIP, 2012; TIRAPEGUI; CASTRO; ROSSI, 2016).
Os aminoácidos essenciais são definidos como aqueles que não podem ser sintetizados pelo 
organismo humano a partir de outros compostos orgânicos e, dessa forma, devem ser obtidos através da 
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alimentação. Para tanto, devem ser inseridas na dieta as proteínas de alto valor biológico, que nada mais 
são que proteínas constituídas por todos os aminoácidos essenciais, ou seja, proteínas de origem animal 
encontradas em ovos, carnes (bovina, suína, aves, peixes), leite etc. Os aminoácidos não essenciais são 
aqueles que podem ser sintetizados por nosso organismo, entretanto o processo de síntese é inteiramente 
dependente da ingestão de proteínas para que haja equilíbrio no fornecimento de nitrogênio. Além 
das carnes, ovos e leite, os grãos (trigo, aveia), as oleaginosas (semente de girassol, gergelim) e as 
leguminosas (soja, feijão, amendoim) também são uma importante fonte de proteínas devido à presença 
constante nas refeições, porém esses alimentos são considerados fontes de proteínas de baixo valor 
biológico, pois, de modo geral, são deficientes em alguns aminoácidos essenciais, especialmente lisina e 
metionina (FRAIZER, 2015; TIRAPEGUI; CASTRO; ROSSI, 2016).
Com o avanço da ciência e das pesquisas, atualmente, já é possível classificar os aminoácidos em 
uma terceira classe, ou seja, em aminoácidos condicionalmente essenciais, que serão considerados como 
essenciais para determinadas condições clínicas ou estado de desenvolvimento fisiológico (TIRAPEGUI; 
CASTRO; ROSSI, 2016).
No quadro 11 (a seguir), estão relacionados os aminoácidos classificados como essenciais, 
condicionalmente essenciais e não essenciais.
Quadro 11 – Relação dos aminoácidos classificados como essenciais, 
condicionalmente essenciais e não essenciais de três letras
Aminoácidos 
essenciais
Aminoácidos 
condicionalmente essenciais
Aminoácidos 
não essenciais
Fenilalanina (Phe*) Glicina (Gly*) Alanina (Ala*)
Triptofano (Trp*) Prolina (Pro*) Ácido aspártico (Asp*)
Valina (Val*) Glutamina (Gln*) Ácido glutâmico (Glu*)
Isoleucina (Ile*) Histidina (His*) Asparagina (Asn*)
Leucina (Leu*) Tirosina (Tyr*)
Lisina (Lys*) Serina (Ser*)
Treonina (Thr*) Arginina (Arg*)
Metionina (Met*) Cisteína (Cys*)
Adaptado de: Voet e Voet (2013, p. 1555); Tirapegui, Castro e Rossi (2016, p. 135).
5.2 Desnaturação e propriedades funcionais das proteínas
5.2.1 Desnaturação proteica
Como visto anteriormente, as proteínas são estruturas poliméricas constituídas por aminoácidos. 
Para que apresente atividade biológica, é necessário que apresente sua estrutura tridimensional 
(terciária ou quaternária) perfeitamente estabilizada, para isso, as interações fracas (pontes de 
hidrogênio, ligações iônicas, ligações hidrofóbicas, forças de Van der Waals) que começam a ser 
formadas a partir da estrutura secundária precisam estar íntegras, caso contrário, a proteína poderá 
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ANÁLISE DE ALIMENTOS
perder irreversivelmente sua função. Esse processo onde as ligações que estabilizam uma proteína 
nativa são perdidas ou desfeitas é chamado de desnaturação proteica, um processo importante que 
pode ocorrer durante o processamento de alimentos, o que nem sempre é indesejável (DAMODARAN, 
2010; FRAIZER, 2015).
A desnaturação (figura a seguir) pode ser definida simplificadamente como o desdobramento ou 
desordem da estrutura tridimensional, responsável pela perda das propriedades biológicas e/ou físicas 
de uma proteína. Vale ressaltar que no processo de desnaturação, as ligações peptídicas que ocorrem 
entre os resíduos de aminoácido raramente são afetadas, pois se trata de ligações covalentes, ou seja, 
ligações fortes (TIRAPEGUI; CASTRO; ROSSI, 2016).
Estrutura proteica nativa Estrutura proteica desnaturada
Desnaturação
Figura 25 – Desnaturação proteica
Como as proteínas são sintetizadas para atuarem em determinados ambientes celulares, quaisquer 
variações nessas condições, ou seja, nas condições encontradas nas células, podem resultar na 
desnaturação. De modo geral, as proteínas podem ser desnaturadas por agentes físicos (temperatura, 
tratamento mecânico, pressão hidrostática e irradiação) e químicos (solventes orgânicos, ácidos e 
bases (pH), íons metálicos, agentes oxidantes e redutores, sais e vários outros compostos orgânicos) 
(UCKO, 1992; DAMODARAN, 2010; NELSON; COX, 2014; FRAIZER, 2015).
Temperatura
O calor é o agente mais comum usado no processamento e na conservação de alimentos e também 
quando se trata de desestabilizar ligações fracas (não covalentes) da estrutura de uma proteína, além do 
que, o aumento na temperatura também provoca aumento da entropia, que nada mais é que o aumento 
no estado de desorganização molecular (DAMODARAN, 2010).
Nos alimentos, a desnaturação pelo calor é muitas vezes desejável, pois contribui para melhorar 
propriedades sensoriais, aumentar a digestibilidade, melhorar a capacidade de estabilizar emulsões e pela 
formação de espuma; por outro lado, pode ser indesejável em determinados processos, pois a desnaturação 
pode reduzir a solubilidade das proteínas podendo formar aglomerados e consequentemente levar a 
sua precipitação e ao comprometimento sensorial do produto (DAMODARAN, 2010; FRAIZER, 2015). 
No quadro a seguir, são apresentadas algumas proteínas e suas respectivas temperaturas mínimas 
de desnaturação.
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Quadro 12 – Temperatura de desnaturação térmica de algumas proteínas
Proteína Temperatura de desnaturação (Td)
Tripsinogênio 55
Albumina sérica bovina 65
Hemoglobina 67
Insulina 76
Albumina do ovo 76
α-lactoalbumina 83
β-lactoalbumina 83
Glicina de soja 92
Globulina de aveia 108
Adaptado de: Damodaran (2010, p. 206).
Ácidos ou bases
Mudanças no pH, ou seja, no potencial hidrogeniônico, podem afetar a carga líquida total de 
uma proteína, ou seja, podem ocorrer alterações na distribuição de cargas positivas e negativas 
dentro da cadeia polipeptídica afetando as interações eletrostáticas tanto de atração como repulsão 
(FRAIZER, 2015).
A desnaturação causada pelo pH normalmente ocorre pelo processo de repulsão eletrostática de 
cargas, em que há rompimento de algumas ligações de hidrogênio e consequentemente perda 
da estrutura proteica nativa (NELSON; COX, 2014).
No que diz respeito a valores de pH, a maioria das proteínas é relativamente estável em pH próximos 
à neutralidade e é mais afetada em extremos de alcalinidade do que em extremos de pH ácido, mas, de 
modo mais específico, cada proteína tem opH onde a sua estrutura assume o máximo de organização. 
Mudanças no pH podem ocasionar estados de desnaturação, que são reversíveis, bastando apenas voltar 
ao pH ideal de estabilidade (DAMODARAN, 2010). Um exemplo de desnaturação pelo pH é a coagulação 
do leite feita por adição de um ácido (vinagre ou limão). Nesse caso, há uma agregação das proteínas 
(caseínas) devido à carga líquida total ser nula (ponto isoelétrico), o que promove uma elevada interação 
proteína-proteína resultando em precipitação.
Agentes oxidantes e redutores
A desnaturação nesse caso ocorre através da quebra de ligações dissulfeto entre os resíduos de 
cisteína que possam estar presentes na cadeia polipeptídica (UCKO, 1992).
Solventes orgânicos
Atuam principalmente enfraquecendo as ligações hidrofóbicas, mas também afetam a estabilidade 
de ligações de hidrogênio e das interações eletrostáticas. Como os solventes orgânicos são apolares, 
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eles vão atuar sobre as ligações hidrofóbicas que normalmente ocorrem entre resíduos de aminoácidos 
hidrofóbicos ou apolares e, dessa forma, há aumento na solubilidade da proteína na fase orgânica e 
redução na fase aquosa (DAMODARAN, 2010; FRAIZER, 2015).
5.2.2 Propriedades funcionais das proteínas
Os alimentos são estruturas complexas formadas pelas interações entre os mais diversos nutrientes. 
Essas interações, quando bem conhecidas e exploradas, podem colaborar significativamente com o 
desenvolvimento de produtos que tenham atributos sensoriais amplamente aceitos pelos consumidores. 
Pensando nas proteínas alimentares, a sua constituição química nos permite realizar uma série de 
procedimentos que resultem em reações cujos produtos finais sejam altamente desejáveis do ponto 
de vista sensorial (cor, aroma, sabor e textura). Temos como exemplo as propriedades viscoelásticas do 
glúten, tão desejáveis em alguns produtos de padaria, a textura de produtos lácteos, a clara de ovo “em 
neve”, a reação de escurecimento não enzimático (reação de Maillard) etc. (DAMODARAN, 2010).
As proteínas apresentam várias propriedades funcionais exploradas na produção de uma ampla 
variedade de alimentos. No quadro a seguir, são apresentadas algumas dessas funções, o mecanismo 
químico envolvido, o alimento e o tipo de proteína envolvida. Entre as principais, temos a capacidade de 
emulsificação, formação de géis e espumas e solubilidade.
As proteínas do ovo, por exemplo, são muito versáteis do ponto de vista tecnológico, pois apresentam 
diversas funcionalidades como gelificação, emulsificação, formação de espuma, ligação com a água e 
coagulação pelo calor (COULTATE, 2002; ABEYRATHNE; LEE; AHN, 2013).
Quadro 13 – Proteínas alimentares e suas funções em sistemas alimentícios 
(processamento, armazenamento, preparo e consumo)
Função Mecanismo químico Alimento Tipo de proteína
Solubilidade Hidrofilicidade Bebidas Proteínas do soro de queijo
Viscosidade Capacidade de retenção da água
Sopas, molhos para 
salada, sobremesas Gelatina
Ligação à água Pontes de hidrogênio, hidratação iônica Salsichas, bolos e pães
Proteínas da carne e 
proteínas do ovo
Gelificação Retenção e imobilização da água, formação de redes
Carnes, géis, 
bolos, produtos de 
panificação, queijos
Proteínas da carne e 
proteínas do leite e do ovo
Coesão-adesão Ligações hidrofóbicas, iônicas e de hidrogênio
Carnes, salsichas, 
massas, produtos 
assados
Proteínas da carne, proteínas 
do ovo e proteínas do soro de 
queijo
Elasticidade
Ligações hidrofóbicas e 
ligações dissulfeto 
(rede de glúten)
Carnes e produtos de 
panificação
Proteínas da carne e 
proteínas dos cereais
Emulsificação
Formação de película e 
adsorção na interface 
óleo:água
Salsichas, almôndegas, 
sopas, bolos, molhos
Proteínas da carne, proteínas 
do ovo e proteínas do leite
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Função Mecanismo químico Alimento Tipo de proteína
Formação de espuma
Adsorção interfacial 
(gás:líquido) e formação 
de película
Chantilis, sorvetes, 
bolos, sobremesas
Proteínas do ovo e proteínas 
do leite
Fixação de lipídios e 
aroma
Ligações hidrofóbicas, 
retenção
Produtos de panificação 
com baixo teor de 
gordura, doughnuts
Proteínas do ovo, proteínas 
do leite e proteínas de cereais
Fonte: Damodaran (2010, p. 213).
Hidratação proteica
A água é muito importante em sistemas alimentícios, pois a forma de interação com os solutos, 
principalmente os macromoleculares (proteínas, carboidratos e lipídios), é determinante para definição 
das características reológicas e de textura. De acordo com a complexidade química das proteínas, 
a sua interação com a água pode ocorrer de várias formas, entre elas, a interação íon-dipolo com 
grupos carregados, grupos peptídicos da cadeia principal; grupos amida da Asn e Gln; grupos hidroxila 
dos resíduos de Ser, Thr e Tyr (todas as interações dipolo-dipolo); e resíduos não polares (interação 
dipolo-dipolo induzida e hidratação hidrofóbica). Essas diferentes formas de hidratação determinam 
muitas das propriedades funcionais das proteínas como dispersibilidade, umectabilidade, expansão, 
solubilidade, espessamento/viscosidade, capacidade de retenção de água, gelificação, coagulação, 
emulsificação e formação de espuma (DAMODARAN, 2010).
Entre todas essas propriedades, vamos falar um pouco mais sobre solubilidade, formação de espumas 
e géis e capacidade emulsificante.
Solubilidade
Determinada pela relação entre a densidade de grupos polares e grupos apolares e como eles estão 
distribuídos na molécula, além das características do meio onde estão dispersas.
As proteínas globulares são normalmente solúveis em água, entretanto a solubilidade é diretamente 
afetada pelo pH e/ou presença de sais no meio. No caso do pH, a solubilidade pode ser reduzida quando 
o pH se encontra em seu ponto isoelétrico, ou seja, no pH em que a carga líquida total da proteína 
for nula (zero – números de cargas positivas é igual ao número de cargas negativas). Nessa condição, 
há uma forte força de atração entre as proteínas que se agregam, a precipitação isoelétrica acorrerá 
reduzindo, assim, a solubilidade (BELITZ; GROSCH; SCHIEBERLE, 2009).
Com relação aos sais, podemos ter os fenômenos de salting in ou salting out. O salting in é a 
condição na qual em um meio aquoso contendo proteínas se adicionam pequenas quantidades de sais 
neutros, as cargas provenientes da dissociação do sal passam a interagir com as moléculas proteicas, 
diminuindo a interação entre elas. Consequentemente, temos um aumento da solubilidade da proteína 
no meio aquoso. Em contrapartida, o salting out é o fenômeno no qual a solubilidade das proteínas em 
meio aquoso é reduzida pelo aumento da interação proteína-proteína. Isso ocorre devido ao aumento 
na concentração de sal no meio (aumento da força iônica). A água de hidratação por sua vez passa a ter 
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ANÁLISE DE ALIMENTOS
um maior poder de solvatação para os sais dissolvidos “abandonando” a estrutura proteica, aumentando 
a interação proteína-proteína e reduzindo a solubilidade através da precipitação (BELITZ; GROSCH; 
SCHIEBERLE, 2009).
Formação de espuma e capacidade emulsificante das proteínas
Moléculas anfipáticas ou anfifílicas são aquelas que apresentam na mesma molécula grupos 
químicos com propriedades hidrofílicas (afinidade com a água) e grupos químicos com propriedades 
hidrofóbicas (afinidade com lipídios e solventes orgânicos), ou seja, são capazes de reduzir a tensão 
superficial da água (COULTATE, 2002). Essa importante característica permite que essas moléculas 
sejam muito exploradas como moléculas estabilizantes de espumas e emulsões, o que garante outras 
denominações como moléculas tensoativas ou surfactantes. De modo geral, a ação estabilizante 
ocorre devido à capacidade de essas substâncias atuarem na interface entre duas fases distintas como 
líquido-sólido, líquido-gás e líquido-líquido, o que possibilita, por exemplo, uma homogênea dispersão 
de uma fase oleosa (emulsão; por exemplo: maionese) ou fase gasosa (espuma; por exemplo:clara em 
neve e sorvete de massa) em um ambiente aquoso (VOET; VOET, 2013).
As proteínas, devido a sua natureza química, principalmente relacionada às características das 
cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos, são consideradas moléculas anfifílicas naturais, pois 
uma série de interações intermoleculares é possível na interface, incluindo ligações de hidrogênio, 
contatos hidrofóbicos, eletrostáticos, ligações de dissulfeto e formação de interações de van der Waals 
(FOEGEDING; LUCK; DAVIS, 2006; LOMAKINA; MÍKOVÁ, 2006).
As espumas são sistemas coloidais em que um gás se encontra disperso em um líquido cuja interface 
é separada por uma fina película (SCHRAMM, 2014). Essa fina película é o agente tensoativo (que pode 
ser uma proteína), em que os grupos hidrofóbicos estarão voltados para a fase gasosa e os grupos 
hidrofílicos para a fase aquosa (DALTIN, 2011). A estabilidade de uma espuma pode ser afetada pelo pH do 
meio, pela interação com outras moléculas como lipídios e carboidratos, presença de sais, concentração 
proteica, flexibilidade molecular da proteína para envolver a bolha de gás, distribuição de cargas e 
hidrofobicidade proteica (DAMODARAN, 2010).
Entre os seguimentos da indústria alimentícia, a propriedade das proteínas em formar espumas é 
particularmente importante para os setores de panificação, confeitaria e sorvetes, pois tem influência 
direta sobre a textura e estrutura de produtos como pães, bolos, biscoitos, merengues, sorvetes e 
diversos outros, uma vez que dependem da incorporação de ar para garantir sua qualidade sensorial 
(ALLEONI, 2006).
Com relação à capacidade emulsificante, o mecanismo químico de ação das proteínas é muito 
semelhante ao que ocorre durante a formação de espumas. As características anfipáticas das proteínas 
atuam reduzindo a tensão superficial da água na interface óleo-água de modo a manter as gotículas 
de gordura dispersas de modo homogêneo, o que configura a emulsão. Assim como na formação de 
espumas, as proteínas em uma emulsão se associam aos lipídios através de seus grupos hidrofóbicos 
e à água através de seus grupos hidrofílicos. Essa propriedade tensoativa é muito importante para a 
produção de cremes, sorvetes, embutidos etc.
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Unidade II
Formação de géis
Os géis estão muito presentes no setor alimentício e são parte de um processo de grande importância 
no que se refere aos aspectos de textura e reologia de alimentos. Na produção de alimentos, os agentes 
gelificantes naturais mais utilizados são geralmente de origem proteica ou de carboidratos. Seus 
derivados, quando em contato com uma fase aquosa, apresentam a capacidade de formar uma rede 
tridimensional entre uma fase sólida (proteína ou carboidrato) e uma líquida (água). Nesse processo, os 
polímeros formam ligações cruzadas entre si (rede) através de ligações covalentes ou não covalentes 
para a formação de uma rede capaz de aprisionar a água, bem como outras substâncias de baixo 
peso molecular.
No caso das proteínas, elas sofrem uma transformação em seu estado “sol” para um estado 
“semelhante a gel”, principalmente quando concentradas e sob ação do calor. Nesse caso, as ligações 
fracas que estabilizam a estrutura proteica nativa são rompidas e com o resfriamento, novas 
ligações fracas (ligações não covalentes estáveis) são formadas (estrutura “desnaturada”), porém 
de forma desordenada e com formação de rede proteica (por exemplo, gelatina), ou seja, interação 
proteína-água (DAMODARAN, 2010).
A gelatina, proteína solúvel obtida a partir da hidrólise do colágeno, é um dos gelificantes mais 
conhecidos e usados na atualidade. Trata-se de um gel proteico termo-reversível, ou seja, quando 
aquecido na presença de água e, posteriormente, resfriado, há formação de gel (hidrogel), porém, 
se aquecido novamente, se liquefaz.
Na indústria alimentícia, além da propriedade gelificante (viscosidade e textura), a gelatina também 
vem sendo aplicada como emulsificante, formadora de espuma, matéria-prima para produção de 
embalagens biodegradáveis, agente microencapsulante etc. Todas essas propriedades só são possíveis 
graças às características anfipáticas das proteínas e pela facilidade de formarem ligações fracas não 
covalentes, como ligações de hidrogênio, interações eletrostáticas e hidrofóbicas entre si e com outras 
moléculas (GÓMEZ-GUILLÉN et al., 2011).
Outra situação em que a formação de gel é muito importante é no processo da rede de glúten. 
O glúten é o resultado do complexo proteico formado em proteínas globulares gliadina e glutenina na 
presença de água e sob ação mecânica formando uma massa viscoelástica capaz de aprisionar o gás 
durante a fermentação (DAMODARAN, 2010). A viscoelasticidade é o resultado de uma rede proteica 
reticulada formada durante a transição das proteínas na forma de “sol” (proteínas) para uma forma de 
gel (proteína-água). Essa rede é estabilizada principalmente por ligações dissulfeto entre os resíduos 
de cisteínas encontrados em grande quantidade nessas proteínas, além de ligações de hidrogênio 
(LEE; MULVANEY, 2003, NG; MCKINLEY, 2008).
73
ANÁLISE DE ALIMENTOS
5.3 Métodos de análise de proteínas
A determinação de proteínas nos alimentos, assim como de quaisquer outros nutrientes, é fator 
primordial para definir as propriedades nutricionais de um alimento, a confecção de tabelas nutricionais 
(rotulagem), para determinação de parâmetros de qualidade, fraudes, atividade funcional e biológica 
das proteínas etc. (CHANG; ZHANG, 2017).
Vários métodos foram desenvolvidos para a quantificação de proteínas e estão baseados na 
quantificação de nitrogênio (digestão de amostras proteicas), análise através das ligações peptídicas, 
aminoácidos aromáticos (cromatografia, espectrofotometria), entre outros.
Entre os métodos de análise mais usados, o tipo mais básico é a determinação de proteínas totais 
em alimentos, que está baseado no conteúdo médio de nitrogênio presente em uma proteína, que é de 
16% (BRYKSA; YADA, 2015). O método oficial mais praticado para determinação de proteínas totais nos 
alimentos é denominado de método de Kjeldahl, que tem como princípio a determinação do conteúdo 
proteico a partir da quantificação de nitrogênio (N) orgânico total.
5.3.1 Método de Kjeldahl
Como já mencionado, o método de Kjeldahl é um processo de determinação de N orgânico total, ou 
seja, N proteico e não proteico, através de uma série de reações sequenciais divididas em três fases: a fase 
de digestão, destilação e titulação da amostra, respectivamente. A matéria orgânica é decomposta em 
sulfato de amônio (digestão) e o nitrogênio existente é finalmente transformado em amônia (destilação) 
e quantificado através de uma análise titulométrica com um ácido padrão (titulação). Antes de se iniciar 
a análise, é necessário triturar as amostras sólidas para que se tenha o máximo de homogeneização da 
amostra e para facilitar o processo de digestão (CHANG; ZHANG, 2017).
5.3.2 Digestão
Nessa etapa, uma massa de amostra deve ser pesada com exatidão e transferida para o tubo de 
digestão de forma a evitar que a amostra entre em contato com a parede do tubo para que não haja 
perda de massa. Em seguida, são adicionados a mistura catalítica e o ácido sulfúrico (H2SO4) e se inicia 
o processo de digestão que tem como fim a formação de uma mistura límpida levemente esverdeada. 
Nesse momento, todo carbono e oxigênio foram oxidados havendo a formação de gás carbônico (CO2(g)), 
água (H2O) e o nitrogênio orgânico foi convertido em sulfato de amônio (NH4)2SO4 (CHANG; ZHANG, 
2017). Reação geral do processo de digestão:
Proteína + H2SO4 
Mistura catalítica
aquecimento
 CO2(g) + H2O + (NH4)2SO4
5.3.3 Destilação
A amostra digerida será neutralizada com uma solução de hidróxido de sódio. A mistura 
ácido-base forte fará com que o sulfato de amônia (não volátil) seja degradado a amônia (NH3 – volátil). 
74
Unidade II
A amônia (gás) será destilada e recolhida em uma solução de ácido bórico contendo os indicadores de 
azulde metileno e vermelho de metila (CHANG; ZHANG, 2017). Reação geral do processo de destilação:
(NH4)2SO4 + 2NaOH NH3 + Na2SO4 + 2H2O
NH3 + H3BO3 NH4 + H2BO3-
5.3.4 Titulação
A solução contendo o íon borato (proporcional ao conteúdo de nitrogênio) será titulada com uma 
solução padronizada de ácido clorídrico (HCl) com concentração conhecida (CHANG; ZHANG, 2017). 
Reação geral do processo de titulação:
H2BO3- + HCI H3BO3
5.3.5 Cálculo de proteínas totais
O cálculo será realizado a partir do volume de ácido clorídrico (HCl) usado na titulação, pois o 
número de mols de HCl gastos é igual ao número de mols de amônia (NH3) que equivale ao número de 
mols de nitrogênio orgânico da amostra (N). Para conversão de mols em porcentagem de nitrogênio na 
amostra, se aplica a equação a seguir:
( ) K * V * FatorProteína total % 
P
=
Onde:
K = Fc x 0,0014 x 100
Fc = fator de concentração da solução de HCl
V = volume de HCl gasto na titulação
Fator = fator de transformação de nitrogênio em proteína
P = massa da amostra em gramas utilizada no experimento
Como a técnica quantifica o N orgânico não proteico (aminoácidos livres, pequenos peptídeos, 
ácidos nucleicos, fosfolipídios, porfirina e algumas vitaminas, alcaloides, ácido úrico, ureia e íons de 
amônio), e considerando que cerca de 16% das proteínas são constituídas por N (16 g/100 g), durante a 
quantificação, é necessário considerar um fator de transformação geral para N proteico, esse fator é de 
6,25, obtido da seguinte relação (INSTITUTO ADOLFO LUTZ, 2008):
75
ANÁLISE DE ALIMENTOS
16 g de N 100 g de proteína
X g de N Y g de proteína
N *100
Y X * 6,25 g de proteínas
16
= =
Cabe ressaltar que esse fator de transformação em N proteico deve ser utilizado para alimentos de 
forma geral, porém alguns alimentos possuem fatores de transformação estabelecidos e específicos, 
conforme descrito no quadro a seguir.
 Observação
Os cinco alimentos mais ricos em proteínas são: soja (34 g de proteína 
a cada 100 g); camarão (24 g de proteína a cada 100 g); frango (23 g 
de proteína a cada 100 g); salmão (21,62 g de proteína a cada 100 g) e 
amêndoa (21,1 g de proteínas a cada 100 g).
Quadro 14 – Fatores de transformação de nitrogênio total em proteína
Tipos de alimentos Fator de transformação
Farinha de centeio 5,83
Farinha de trigo 5,83
Macarrão 5,70
Cevada 5,83
Aveia 5,83
Amendoim 5,46
Soja 6,25
Arroz 5,95
Amêndoas 5,18
Castanha do Pará 5,46
Avelã 5,30
Coco 5,30
Outras nozes 5,30
Leite e derivados 6,38
Margarina 6,38
Gelatina 5,55
Outros alimentos 6,25
Fonte: Instituto Adolfo Lutz (2008, p. 122).
76
Unidade II
6 VITAMINAS
6.1 Conceitos e características gerais
Desde muito cedo, fomos orientados que uma alimentação à base de carnes, verduras, legumes e 
frutas eram fontes nutritivas de vitaminas e minerais e, assim, paulatinamente, esse conceito foi incutido 
em nossa sociedade. Uma dieta rica desses nutrientes condiciona o funcionamento do organismo como 
um todo, modulando a resposta imunológica a combater agentes patogênicos, como vírus, fungos 
e bactérias.
As principais fontes de vitaminas são os vegetais e os microrganismos. Praticamente, quase todas 
as vitaminas são precursoras de coenzimas, sendo preciso transformá-las enzimaticamente em suas 
coenzimas correspondentes (MORAN et al., 2013).
Define-se por avitaminose ou hipovitaminose, a deficiência de vitaminas, que pode ser resultante 
tanto de uma dieta inadequada, quanto de disfunções do organismo decorrentes de determinadas 
doenças. A hipervitaminose, ao contrário da hipo, refere-se ao excesso de vitaminas, levando à queda 
capilar, ao ressecamento da pele e a outros danos, embora o excesso de vitamina seja excretado através 
da urina (MATOS; MACEDO, 2015).
Uma alimentação saudável e balanceada é a base para uma vida longínqua.
Manter uma alimentação saudável e balanceada que garanta um aporte 
suficiente de vitaminas é muito importante, porque elas participam de 
muitas reações bioquímicas, transformando os alimentos em energia, 
ajudando a evitar doenças (BRINQUES, 2015, p. 48).
Em 1912, Casimir Funk chamou o composto orgânico de “vitamina” para descrever uma “amina vital” 
do arroz integral utilizado para a cura da patologia chamada de beribéri, uma doença que acomete 
alguns animais e os seres humanos, ocasionada pela carência nutricional, resultando em manifestações 
clínicas envolvendo o sistema cardiovascular, gastrointestinal e o sistema nervoso (MORAN et al., 2013). 
As formas mais graves podem levar o indivíduo a óbito.
As vitaminas são compostos orgânicos importantes para a homeostase do organismo, não são 
energéticas, as doses necessárias diariamente são mínimas (miligrama/micrograma), não são digeridas 
como os carboidratos e os lipídios, sendo absorvidas diretamente, pois são moléculas pequenas, além 
de atuarem como cofatores enzimáticos. Para algumas enzimas, os cofatores são partes essenciais da 
catálise enzimática.
77
ANÁLISE DE ALIMENTOS
Quanto à classificação, podem ser lipossolúveis (solúveis em lipídios ou em solvente apolares) ou 
hidrossolúveis (solúveis em água). As vitaminas lipossolúveis (A, D, E e K) são armazenadas no organismo; 
e as hidrossolúveis (vitaminas do complexo B – B1, B2, B3, B5, B6, B7, B9, B12 – e a vitamina C) são 
excretadas após a filtração glomerular através da urina.
6.2 Vitaminas hidrossolúveis
As vitaminas do complexo B e as vitaminas C são comumente chamadas de vitaminas hidrossolúveis. 
As características que elas compartilham é a solubilidade em água. Como não são armazenadas em 
quantidades satisfatórias, o consumo regular é uma necessidade diária (GALLAGHER; YALAMANCHILI; 
SMITH, 2012).
6.2.1 Vitamina C – ácido ascórbico
A vitamina C ou ácido ascórbico não é uma coenzima, mas um agente redutor de diversas reações 
enzimáticas, sendo a hidroxilação do colágeno a mais importante delas (MORAN et al., 2013). A oxidação 
do composto está elucidada na figura a seguir.
Conhecida por ser um agente antiescorbuto, uma doença antiga encontrada a partir de meados 
do século XVIII em marinheiros que ficavam grande tempo à deriva, cuja alimentação era quase que 
exclusivamente à base de peixes e carboidratos. O consumo de vegetais e frutas, em específico frutas 
cítricas, como limão e laranja, eram escassos.
O escorbuto é uma doença cuja principal causa é a carência de vitamina C, acometendo indivíduos de 
ambos os sexos e com idade variável. Os sintomas incluem depleção do sistema imunológico, fraqueza, 
fadiga, hematomas e sangramento das gengivas.
A voracidade e, muitas vezes, a necessidade pela comida rápida fazem com que a população atual 
consuma cada vez menos alimentos frescos e saudáveis, ricos em micronutrientes e minerais. Para isso, a 
indústria de alimentos vem a cada dia enriquecendo seus produtos alimentícios para atender à demanda 
e à carência nutricional da população. Mas, infelizmente, a maioria desses produtos apresenta, além 
dos micronutrientes essenciais, macronutrientes hipercalóricos, como carboidratos simples e lipídios, 
contribuindo para o sobrepeso e a obesidade mundiais. Portanto, uma alimentação à base de produtos 
frescos e in natura é uma estratégia profilática para obtenção de vitaminas e minerais.
78
Unidade II
O O
OO
O O
OO
H HH H
H H
HH
CH CH
CHCH
HO HO
HOHO
CHO
CH2OH
CH2OH
CH2OH
OH OH
OOH
HO HO
HOHO
C
CHO
CH2OH
C
C
C
OH
H
OH
OH
H
HO
H
H
C
CHO
COO
C
C
C
OH
H
OH
OH
H
HO
H
H
Enzima
2
D-glicose Ácido 
D-glicurônico
Ácido 
L-ascórbico
Lactona do ácido 
D-glicurônico
L-gulono-lactona
Enzima 
4
L-gulono-
gama-lactona 
oxidase (GULO)
2-ceto- 
L-gulono-
lactona
Importante: o ácido 
ascórbico é sintetizado a 
partir da D-glucose. 
A última etapa é catalisada 
pela enzima GULO.
Enzima
3
Enzima
1
Figura 26 – Representação esquemática da biossíntese da vitamina C
As principais funções, fontes de alimentos e doses diárias de vitamina C estão listadas no 
quadro a seguir.
Quadro 15 – Descriçãogeral da vitamina C
Funções Fonte Quantidade de vitamina C (mg/100 g de alimento) Exigências diárias 
– Necessária para a saúde da pele e 
mucosas
– Favorece a cicatrização de feridas
– Aumenta a competência do sistema 
imunológico
– Tem participação no controle dos 
níveis de colesterol
Laranja 40,9 mg
15-120 mg/dia, 
dependendo da idade 
e do sexo
Limão 63,2 mg
Melão 58,7 mg
Morango 72,8 mg
Brócolis 80 mg
Couve-flor 48 mg
Couve 92 mg
Adaptado de: Pinheiro, Porto e Menezes (2005, p. 33); Gallagher, Yalamanchili e Smith (2012, p. 89).
6.2.2 Tiamina (vitamina B1)
Molecularmente, a tiamina apresenta um anel pirimidínico e uma fração tiazol, ligados por uma 
ponte de metileno (CH2), demostrada na figura a seguir. Ambas as frações são importantes para a 
atividade biológica. Após absorção pela célula, a tiamina é imediatamente fosforilada em difosfato de 
tiamina (TDP). O TDP atua como um cofator enzimático essencial no metabolismo dos aminoácidos e 
da glicose pela célula.
79
ANÁLISE DE ALIMENTOS
A) 
H3C
H3C
CH2
NH2
CH2 CH2 OH
N
N
N S
C
H
3 12
4 5+
Anel 
pirimidínico
Anel triazólico
Tiamina
B) H3C
H3C
CH2
NH2
CH2 CH2 P
O
O
P
O
O
O O O
N
N
N S
C
H
3 12
4 5+
- -
-
Tiamina 
difosfato (TDP)
Figura 27 – Estrutura química da tiamina. A) Tiamina (vitamina B1); B) tiamina difosfato
A deficiência nutricional de tiamina pode afetar o sistema cardiovascular, nervoso e, como ocorre, na 
doença beribéri. O beribéri seco é caracterizado por neuropatia periférica, devido ao comprometimento 
das funções sensitivas, motoras e reflexas. No beribéri úmido, o paciente pode apresentar neuropatia 
periférica, associado à taquicardia, cardiomegalia e insuficiência cardíaca congestiva. Pacientes 
etilistas crônicos podem desenvolver uma complicação neuropsiquiátrica, como a encefalopatia de 
Wernicke (WILEY; GUPTA, 2020). O quadro a seguir faz uma descrição breve e importante a respeito 
da vitamina tiamina.
Quadro 16 – Descrição geral da tiamina
Funções Alimento Quantidade de tianina (mg/100 g de alimento) Exigências diárias 
– Atua no metabolismo dos 
carboidratos
– É aliada ao sistema nervoso e 
muscular, combatendo a dor
Farinha de trigo integral 0,4-0,5
0,5-1,0 mg/dia, 
dependendo da idade 
e do sexo
Arroz integral 0,50
Arroz polido 0,03
Ervilhas 0,36
Outras leguminosas 0,4-0,6
Carne bovina 0,3
Carne suína < 1,0
Adaptado de: Pinheiro, Porto e Menezes (2005, p. 34).
6.2.3 Riboflavina (vitamina B2)
A riboflavina ou vitamina B2 (figura a seguir) deriva duas coenzimas importantes nas funções 
celulares normais: crescimento e desenvolvimento. A flavina mononucleotídeo (FMN) e a flavina-adenina 
dinucleotídeo (FAD) fazem parte da cadeia transportadora de elétrons. Estruturalmente, a riboflavina é 
composta por um anel planar de isoaloxazina ligada a uma cadeia lateral de ribitol (SAID; ROSS, 2016).
80
Unidade II
N
N
N
H
N O
O
O OP
P
O
OO
OH
Riboflavina
Flavina mononucleotídeo (FMN)
Flavina-adenina dinucleotídeo (FAD)
OH
OH OH
OH
OH
OH
H3C
CH3
H2N
O
N
N
N
N
Figura 28 – Estrutura da riboflavina e suas coenzimas associadas. 
Flavina mononucleotídeo (FMN) e flavina-adenina dinucleotídeo (FAD)
A deficiência nutricional da riboflavina comumente manifesta-se após alguns meses sem o consumo 
da vitamina, resultando em dermatites e descamações labiais. A riboflavina pode ser encontrada na 
maioria dos tecidos vegetais e animais com concentrações variadas. As vísceras apresentam a maior 
proporção em miligramas/100 gramas de alimento (quadro a seguir).
Quadro 17 – Descrição geral da riboflavina
Funções Alimento Quantidade de riboflavina (mg/100 g de alimento) Exigências diárias 
– Essencial para o metabolismo dos 
carboidratos, lipídios e aminoácidos
– Função antioxidante
– Necessária para a pele e mucosas 
saudáveis
Carne vermelha 0,17
0,3-1,6 mg/dia, 
dependendo da idade 
e do sexo
Fígado de boi 2,0
Peixe 0,10
Abacaxi 0,13
Brócolis 0,11
Feijão branco 0,30
Vagem 0,20
Alface 12,0
Adaptado de: Pinheiro, Porto e Menezes (2005, p. 34); Gallagher, Yalamanchili e Smith (2012, p. 77).
6.2.4 Niacina (vitamina B3)
O termo “niacina” é um descritor genérico para designar tanto o ácido nicotínico (origem 
vegetal) como a nicotinamida (origem animal). Sua síntese em humanos é insuficiente para suprir 
suas necessidades metabólicas e, portanto, se faz fundamental ingeri-la diariamente (MARIA; 
MOREIRA, 2011).
81
ANÁLISE DE ALIMENTOS
Ela atua como componente das coenzimas do nucleotídeo de piridina, NAD e NADP, que são 
essenciais em todas as células para a produção de energia e ao metabolismo (GALLAGHER; 
YALAMANCHILI; SMITH, 2012, p. 78). A figura a seguir elucida a estrutura química dessas moléculas.
N N
NN
OO
O
O
O
CH2
CH2
NH2
NN
N
+
OH
OH
CONH2
Nicotinamida adenina 
dinucleotídeo fosfato
Nicotinamida
Ácido 
nicotínico
CONH2
COOH
OR(H ou PO3)
OH
P
P
O
-O
O-
O
Figura 29 – Estrutura dos compostos de niacina e nucleotídeos de nicotinamida
As principais fontes alimentares são as de origem vegetal e animal (quadro a seguir), fornecendo o 
ácido nicotínico e triptofano. Na deficiência de niacina, o indivíduo apresenta sintomas como fraqueza 
muscular, anorexia e erupção cutâneas. A pelagra, causada pela deficiência mais grave da niacina, 
apresenta sinais clínicos clássicos conhecidos como os “3 ds”: diarreia, dermatite e demência. A ingestão 
diária de alimentos contendo niacina e triptofano previne contra as formas leve e grave da doença.
Quadro 18 – Descrição geral da niacina
Funções Alimento Quantidade de niacina (mg/100 g de alimento) Exigências diárias 
– Controla os níveis sanguíneos de 
colesterol
– Regulação do apetite
– Necessária para o funcionamento 
das glândulas suprarrenais
Carne de boi 2,9
2-18 mg/dia, 
dependendo da idade 
e do sexo
Peixe 5,9
Ostra 1,9
Ervilha 1,9
Acelga crua 2,2
Inhame cozido 1,1
Maracujá 2,6
Tomate cru 0,5
Adaptado de: Pinheiro, Porto e Menezes (2005, p. 39); Gallagher, Yalamanchili e Smith (2012, p. 79).
82
Unidade II
6.2.5 Ácido pantotênico (vitamina B5)
A vitamina B5, ou ácido pantotênico, possui papel relevante no metabolismo para a produção de 
energia através da integração com a acetil-CoA. A CoA auxilia na distribuição do acetato e outras 
moléculas através da glicose, ácidos graxos e vias metabólicas. O ácido pantotênico está amplamente 
distribuído nos alimentos (quadro a seguir) e raramente ocorrem casos de deficiência clínica.
Quadro 19 – Descrição geral do ácido pantotênico
Funções Alimento
Quantidade de ácido 
pantotênico 
(mg/100 g de alimento)
Exigências diárias 
– Metabolismo dos carboidratos
– Ação fungicida e bactericida
– Atua na cicatrização da pele
– Na forma alcoólica, o pantenol exibe 
ação protetora na pele e cabelos
Arroz branco 1,13
1,7-7 mg/dia, 
dependendo da idade 
e do sexo
Carne bovina, moída, 
cozida 0,33
Fígado frito 5,92
Castanha de caju 1,22
Leite em pó 0,76
Brócolis cru 0,53
Ovos cozidos 1,40
Farinha de cereais 1,73
Adaptado de: Gallagher, Yalamanchili e Smith (2012, p. 81); Matos e Macedo (2015, p. 64).
A composição estrutural (figura a seguir) é formada por um hidróxi-ácido complexo, o ácido pantoico 
e a molécula de beta-alanina, unidos por um grupo amina ligados à carboxila do ácido (MORESCHI; 
ALMEIDA-MURANDIAN, 2007).
83
ANÁLISE DE ALIMENTOS
SH
CH2
CH2
CH2
CH2
NH
NH
C
CHOH
C
CH2
CH2
PO3
2-
O
P
O
P-O
O
CH3 
O
O
CH3
O
O
O
O
C
CN N
CH
NH2
N N
C
HC
O OH
H H
H H
C
Betamercaptoetilamina
Beta-alanina
Ácido pantoico
Ribose 3’-fosfato
Adenina
Ácido 
pantotênico
Panteteína
Figura 30 – Estrutura química do ácido pantotênico
6.2.6 Piridoxina (vitamina B6)
A piridoxina, ou vitamina B6, nomenclatura mais aceita pela literatura, deriva o 2-metil-3,5 – 
di-hidroximetilpiridina, forma ativa biológica de piridoxina (PN) e mais dois compostos ativos, o aldeído 
piridoxal (PL) e a amina piridoxamina (PM) (figura a seguir) (GALLAGHER; YALAMANCHILI;SMITH, 2012).
84
Unidade II
HO HO
HO HO
H3C H3C
H3C H3C
H H
H H
N N
N N
O
O OH OH
OH
HOH2C
R CH
CH
CH2NH2
CH2OH
O
O
R CH2OH
4’
5’5
612
3
4
CH2OH CH2OH
CH2 O P
OH
O
OH CH2
Piridoxal
Grupo R
Piridoxamina
PiridoxinaEstrutura basal
Derivado 5’-fosfato
Ácido 4-piridóxico
Piridoxina-5’-β-D-glicosídeo
Figura 31 – Estruturas químicas das formas de piridoxina
A vitamina B6 pode ser obtida através dos alimentos, principalmente, das carnes, produtos de 
grãos integrais, como trigo, vegetais e nozes (quadro a seguir) e através da síntese da microbiota normal 
do intestino grosso. A deficiência desse micronutriente leva a manifestações clínicas, como depleção das 
células leucocitárias, fraqueza, insônia e neuropatias periféricas – dormência, formigamento e pontadas 
nas mãos e pés (GALLAGHER; YALAMANCHILI; SMITH, 2012).
Quadro 20 – Descrição geral da piridoxina
Funções Alimento Quantidade de piridoxina (mg/100 g de alimento) Exigências diárias 
– Responsável pela elasticidade do 
colágeno
– Atua no sistema imunológico
– Prevenção do envelhecimento
– Desempenha papel importante na 
produção de energia pela quebra do 
glicogênio e gliconeogênese 
Couve-flor 0,10
0,1-2,0 mg/dia, 
dependendo da idade 
e do sexo
Cebola crua 0,14
Farinha de mandioca 0,81
Grão de bico 0,75
Banana-maçã 0,14
Peito de frango 0,52
Costela assada 0,35
Amendoim 0,76
Adaptado de: Gallagher, Yalamanchili e Smith (2012, p. 81); Matos e Macedo, (2015, p. 64).
6.2.7 Biotina (vitamina B7)
A biotina compõe as vitaminas do complexo B, apresenta um anel ureído ligado a um anel tiofeno e 
cadeia lateral de ácido valérico e a um átomo de enxofre (figura a seguir). Nos alimentos, a biotina está 
unida às proteínas. A liberação ocorre após a digestão por enzimas proteolíticas para produzir biotina 
livre e biocitina (GALLAGHER; YALAMANCHILI; SMITH, 2012; BRINQUES, 2015). Ela atua como coenzima 
nas reações de carboxilação e descarboxilação, expressão gênica, síntese de ácidos graxos e glicogênio 
(BENASSI; MERCADANTE, 2018).
85
ANÁLISE DE ALIMENTOS
A) 
S
O
H H
NHHN
Biotina
 B) 
S
O
H
N
NH2
COOH
O
H H
NHHN
Biocitina
Figura 32 – Estruturas químicas de biotina (a) e biocitina (b)
As bactérias da microbiota intestinal sintetizam a biotina. No entanto, não há estudos relevantes 
quanto ao metabolismo da biotina por esses microrganismos, assim, os animais superiores devem obter 
esse micronutriente através dos alimentos, como batata-doce, amendoins, amêndoas, fígado, ovos, iogurte 
e leite sem gordura. A determinação da biotina foi avaliada em poucos alimentos e, portanto, não é precisa.
Habitualmente, a concentração não é declarada nas tabelas de composição alimentar pela falta de 
dados acurados.
6.2.8 Folato (vitamina B9)
O folato, vitamina B9, ou ácido fólico, é considerado um micronutriente “ouro” para a manutenção 
da saúde e prevenção de patologias. Destacam-se as principais funções, sendo atuação como coenzima 
em diversas reações metabólicas de aminoácidos, convertendo homocisteína, a metionina e biossíntese 
precursora de ribonucleotídeos e desorribonucleotídeos para síntese de RNA e DNA (STELUTI et al., 
2021). Algumas outras funções estão ilustradas no quadro a seguir.
Quadro 21 – Descrição geral do folato
Funções Alimento/porção Conteúdo (mcg) Exigências diárias 
– Associada à vitamina B12, 
favorece a produção de 
eritrócitos
– Regula o metabolismo das 
proteínas e lipídios
Cereal fortificado (1 xícara) 100-672
65-600 mcg/dia, 
dependendo da idade 
e do sexo
Feijão fradinho (1 xícara) 358
Brócolis cozido (1 xícara) 168
Espinafre cozido (1/2 xícara) 131
Suco de laranja fresco (1 xícara) 75
Adaptado de: Pinheiro, Porto e Menezes (2005, p. 40); Gallagher, Yalamanchili e Smith (2012, p. 84).
É demonstrado por Steluti et al. (2021) a adoção por diversos países e o Brasil da política para a 
fortificação de alimentos com ácido fólico. Essa prática reduz a incidência dos defeitos do tubo neural. 
Uma dieta ineficiente em folato leva à deficiência dessa vitamina. Os principais problemas decorrentes 
são diminuição dos glóbulos brancos e vermelhos, das células epiteliais do estômago, do intestino, da 
vagina e do colo uterino.
No tecido sanguíneo, é característico a anemia macrocítica (megaloblástica), em que os eritrócitos 
aparecem grandes e imaturos (GALLAGHER; YALAMANCHILI; SMITH, 2012).
86
Unidade II
Estruturalmente, o ácido fólico contém um anel de pterina com ponte para o ácido 
para-aminobenzoico (PABA) via grupo metileno para formação do ácido pteroico (figura a seguir). 
A adição do resíduo glutamato (GLU) via ligação peptídica resulta na formação de ácido fólico 
(FIELD; STOVER, 2018).
N N
N
5
10
HN
HN
H2N
Pterina
pABA
Glu
O C
C
C
CH2
CH2
CH
H
N
O-
O-
O
O
O
Figura 33 – Estrutura química do ácido fólico
6.2.9 Colabamina (vitamina B12)
Sintetizada exclusivamente por microrganismo da microbiota do cólon intestinal e microbiota do 
solo, a colabamina, ou vitamina B12, é um importante micronutriente para evitar a anemia perniciosa, 
doença caracterizada pela imaturidade dos eritrócitos (anemia megaloblástica). A vitamina sintetizada 
pela microbiota intestinal não é absorvida, dessa forma, é preciso consumir alimentos proteicos de 
origem animal, como carne vermelha, peixe, leite e ovos (quadro posterior). Indivíduos veganos devem 
realizar a suplementação para evitar a anemia megaloblástica.
Estruturalmente, a vitamina B12 é composta por um anel tetrapirrólico, cingida por um átomo 
central de cobalto unido a um nucleotídeo (figura a seguir) (PANIZ et al., 2005).
O
O
O
O
O
O
OO
O
P
O
O
O
H2N
H2N
H2N
H3C
H3C
H3C
H3C
CH3
CH3
CH3
CH3
NH2
NH2
NH2
CH3 CH3
CH3
HO
OH
N
N
N
N
Co
N N
Figura 34 – Estrutura química da vitamina B12
87
ANÁLISE DE ALIMENTOS
Quadro 22 – Descrição geral da vitamina B12
Funções Alimento Quantidade (mcg/100 g de alimento) Exigências diárias 
– Junto com a vitamina B9, está 
associada à síntese de DNA e RNA, 
células digestórias, nervosas e 
hemácias
– No tecido tegumentar tem função 
contra o envelhecimento precoce
Bife de fígado cozido 112
0,4-2,8 mcg/dia, 
dependendo da idade 
e do sexo
Carne bovina cozida 2,5
Atum cozido 1,8
Leite integral 0,87
Ovo cozido 0,49
Adaptado de: Mafra, Pinto e Cardoso (2013, p. 513); Matos e Macedo (2015, p. 64).
6.3 Vitaminas lipossolúveis
As vitaminas lipossolúveis são aquelas transportadas passivamente com os lipídios da dieta. 
São encontradas nas membranas celulares, especificamente, na porção lipídica (GALLAGHER; 
YALAMANCHILI; SMITH, 2012). As vitaminas lipídicas (A, D, E e K) apresentam anéis e cadeias laterais 
longas, tendo, pelo menos, um grupo polar, e são altamente hidrofóbicas (MORAN et al., 2013). 
Em comparação às vitaminas hidrossolúveis, as vitaminas lipossolúveis são consideravelmente distintas 
no quesito funcionalidade.
6.3.1 Vitamina A
Conhecida como retinol, a vitamina A (figura a seguir), desempenha diversas funções: atua na 
acuidade visual (evitando a cegueira noturna), na diferenciação celular e na regulação de genes. 
Os betas carotenos ou carotenoides são destacados por terem função de pró-vitaminas A, sendo capazes 
de se transformarem em vitamina A no organismo (MATOS; MACEDO, 2015).
De acordo com o grau de oxidação do grupo funcional, a vitamina A se apresenta de três formas: 
álcool retinol, aldeído retinal e o ácido retinoico (MORAN et al., 2013).
CH3
CH3
CH3 CH3 CH3
OH
Figura 35 – Estrutura química da vitamina A
Para expressar a quantidade de vitamina A nos alimentos (quadro a seguir), é utilizado o 
equivalente de retinol (ER), que representa a soma das vitaminas provenientes do retinol pré-formado 
e dos retinoides.
88
Unidade II
Quadro 23 – Descrição geral da vitamina A
Alimento
Quantidade 
de vitamina A 
(µg/ER/110 g)
Exigências diárias
Óleo de fígado de bacalhau 30.000
Lactentes e crianças jovens - AI = 400-500 ERA/dia
Crianças mais velhas e adolescentes - RDA =600-900 RAE/dia
Adultos - RDA = 700-900 RAE/dia
Gestante - RDA = 750-770 RAE/dia
Lactante - RDA = 1.200-1.300 RAE/dia
Depende da idade
Fígado de vaca 8.340
Ovo de galinha 220
Taioba 1.210,23
Rúcula 810,86
Brócolis 352,16
Suco de laranja com cenoura 1.081,6
AI - ingestão adequada
ERA - equivalentes da atividade de retinol
RDA - ingestão diária recomendada
1 RAE = 1 mcg de retinol; RAE a partir de fontes vegetais calculados com base no 12 mcg β-caroteno = 1 ERA
Adaptado de: Gallagher, Yalamanchili e Smith (2012, p. 61); Chagas e Martini (2013, p. 414).
6.3.2 Vitamina D
A vitamina D é uma terminologia generalista para expressar o conjunto de vitaminas desse grupo. 
Essa vitamina pode ser produzida pelo organismo através de exposição suficiente à luz ultravioleta 
e do colesterol do tecido tegumentar. Quando expostas suficientemente à luz solar, a vitamina D3 
(colecalciferol) é sintetizada por enzimas na pele a partir do hormônio esteroide. Logo, a vitamina D2 
(ergocalciferol), que apresenta metila adicional (figura a seguir), é a forma artificial ou derivada de vegetal, 
utilizada na indústria de alimentos e farmacêutica para suplementos alimentares e medicamentos, 
respectivamente (MORAN et al., 2013; GALLAGHER; YALAMANCHILI; SMITH, 2012).
A forma sintética é similar à natural. Além do mais, a vitamina D3 e D2 são importantes na cura 
do raquitismo, cuja manifestação se dá na infância, e da osteomalácia, na fase adulta (GALLAGHER; 
YALAMANCHILI; SMITH, 2012).
A) 
CH2
CH3
CH3
CH3
CH3
H
H
HO
H3C
 B) 
CH2
CH3
CH3
CH3
CH3
H
H
HO
H3C
Figura 36 – Estrutura química da vitamina D3 (A) e vitamina D2 (B)
O quadro a seguir lista os principais alimentos, as concentrações e referidas recomendações diárias 
para vitamina D.
89
ANÁLISE DE ALIMENTOS
Quadro 24 – Descrição geral da vitamina D
Alimento
Quantidade 
de vitamina D 
(*UI/100 mg)
Exigências diárias*
Salmão de cativeiro 100 a 250 Lactentes - 100 mcg (400 UI)
Crianças e adolescentes - 12 mcg (600 UI)
Adultos - 15 mcg (600 UI)
Adultos > 70 anos de idade - 20 mcg (800 UI)
Gestante - 15 mcg (600 UI)
Lactante - 15 mcg (600 UI)
Depende da idade
Sardinha em lata 300
Atum em lata 230
Cogumelo tipo shitake fresco 100
Cogumelo tipo shitake seco ao sol 1.600
Gema de ovo 20
*Unidades internacionais *Recalculado em microgramas de D3: UI = 0,025; 1 mcg = 40 UI.
Adaptado de: Castro (2011).
6.3.3 Vitamina E (α-Tocoferol)
A vitamina E, ou alfatocoferol (figura a seguir), apresenta um potencial papel antioxidante contra as 
espécies reativas de oxigênio: os radicais livres. Essa função é aproveitada pela indústria de alimentos 
na conservação dos alimentos (MATOS; MACEDO, 2015). A deficiência desse micronutriente é rara, os 
óleos vegetais são os únicos que sintetizam o composto. Exemplos de fontes alimentares, concentração 
e exigências diárias estão ilustrados no quadro posterior.
CH3
O
OH
CH3
CH3
CH3
CH3CH3CH3
H3C
Figura 37 – Estrutura química da Vitamina E
Quadro 25 – Descrição geral da vitamina E
Alimento Peso (g) Quantidade de *α-TE (mg) Exigências diárias 
Amêndoas 31,1 7,33 Lactentes - 4-5 α-TE (mg)/dia
Crianças jovens - 6-7 α-TE (mg)/dia
Crianças e adolescentes - 11-15 α-TE (mg)/dia
Adultos - 15 α-TE (mg)/dia
Gestante - 15 α-TE (mg)/dia
Lactante - 19 α-TE (mg)/dia
Depende da idade
Nozes 31,1 3,10
Fígado de peru cozido 100 3,0
Óleo de fígado de bacalhau 100 3,0
Salmão cozido 100 0,8
Ovo cozido 48-50 0,5
*Equivalente de α-tocoferol
Adaptado de: Gallagher, Yalamanchili e Smith (2012, p. 71).
90
Unidade II
6.3.4 Vitamina K
A vitamina K é um cofator essencial para a síntese das proteínas envolvidas no processo de 
coagulação sanguínea, ou seja, apresenta atividade anti-hemorrágica e desempenha papel na 
formação óssea e na regulação dos sistemas de múltiplas enzimas (GALLAGHER; YALAMANCHILI; 
SMITH, 2012). Em sua forma natural, a vitamina K é encontrada em duas estruturas K1 – filoquinina; 
e K2 – menaquinona; em sua forma sintética, K3 – menadiona. A figura a seguir mostra a estrutura 
química da vitamina K (DÔRES; PAIVA; CAMPANA, 2001).
O
OCH3 CH3 CH3 CH3
H3C
H3C
Figura 38 – Estrutura química da vitamina K
Quanto às fontes alimentares (quadro a seguir), a vitamina K é encontrada em grande concentração 
em vegetais de folhas escuras; em concentrações menores, em laticínios, carnes, ovos, frutas e cereais.
Quadro 26 – Descrição geral da vitamina K
Alimento Peso (g) Quantidade de vitamina K (mcg) Exigências diárias 
Espinafre cozido 1 xícara 1,027 Lactentes - 2,0-2,5 mcg/dia
Crianças jovens - 30-55 mcg/dia
Crianças e adolescentes - 60-65 mcg/dia
Adultos - 90-120 mcg/dia
Gestante - 75-90 mcg/dia
Lactante - 75-90 mcg/dia
Depende da idade
Brócolis cozido 1 xícara 220
Aspargo cozido 1 xícara 144
Ovo cozido 48-50 g 24
Leite integral 244 9,8
Frango 100 1,2
Adaptado de: Gallagher, Yalamanchili e Smith (2012, p. 73).
 Lembrete
As vitaminas são nutrientes essenciais que atuam em conjunto com 
algumas enzimas controlando as atividades das células. Dessa forma, 
promovem o perfeito equilíbrio do corpo. No entanto não são produzidas 
pelo organismo, mas, sim, obtidas por meio da alimentação.
91
ANÁLISE DE ALIMENTOS
7 ADITIVOS ALIMENTARES
Com o advento da Revolução Industrial em meados do século XVIII, o trabalho manufaturado foi 
substituído paulatinamente pelo feito através de máquinas, o que foi imprescindível para suprir as 
necessidades humanas e aumentar a expectativa de vida. Demograficamente, a população expandiu-se, 
a natalidade sobrepôs-se à mortalidade, ou praticamente foram equiparadas, dependendo do continente 
ou país, fato ainda recorrente contemporaneamente.
Para suprir as necessidades dessa crescente população e aquecer a economia, o capitalismo, através 
da indústria, especificamente, a alimentar, inovou seus produtos a fim de apetecer o consumidor, seja 
ele adulto, infantil; fitness, vegetariano, vegano, de fast-food etc.
Assim, os aditivos alimentares entraram em cena, propiciando ao alimento processado melhor 
palatabilidade, melhoramento de suas características organolépticas, maior vida de prateleira, entre 
outras propriedades.
Os aditivos alimentares são utilizados há muito tempo pelo homem a fim de prolongar a vida útil 
do alimento. Com a descoberta do fogo, o homem pré-histórico utilizava desse artifício para defumar a 
carne dos animais que eram abatidos, aprendeu a utilizar o sal na conservação de peixes e carnes, além 
de técnicas fermentativas, um grande marco na era biotecnológica, em que os microrganismos, sem 
muito conhecimento dos nossos ancestrais, fermentavam o mosto produzindo o vinho, por exemplo.
Graças aos avanços tecnológicos, a indústria de alimentos tem se beneficiado de substâncias seguras 
e eficazes utilizadas nos alimentos a fim de melhorar a aparência, o sabor, o aroma, a durabilidade de 
prateleira (GAVA; SILVA; FRIAS, 2009).
A necessidade de unificação mundial fez com que a Organização das Nações Unidas para Alimentação 
e Agricultura/Organização Mundial da Saúde (FAO/OMS), criasse a Comissão do Código Alimentar o 
(Codex Alimentarius Comission-CAC), a fim de internacionalizar os padrões de aditivos para alimentos e 
assegurar a saúde do consumidor final (GAVA; SILVA; FRIAS, 2009).
A Portaria n. 540, de 27 de outubro de 1997, define aditivo alimentar como “qualquer ingrediente 
adicionado intencionalmente aos alimentos, sem propósito de nutrir, com o objetivo de modificar 
as características físicas, químicas, biológicas ou sensoriais durante a fabricação, processamento, 
preparação, tratamento, embalagem, acondicionamento, armazenagem, transporte ou manipulação de 
um alimento”. Ao agregar-se ao alimento, o próprio aditivo ou os seus derivados se convertem em um 
componente de tal alimento. Essa definição não inclui os contaminantes ou substâncias nutritivas que 
sejam incorporadas ao alimento para manter ou melhorar suas propriedades nutricionais (BRASIL, 1997).
7.1 Tipos de aditivos
A Portaria n. 540, de 27 de outubrode 1997, define as seguintes funções para os aditivos 
(BRASIL, 1997):
92
Unidade II
• Aromatizantes: substância ou mistura de substâncias com propriedades aromáticas, capazes de 
conferir ou reforçar o aroma e/ou sabor dos alimentos.
• Corantes: substância que confere, intensifica ou restaura a cor de um alimento.
• Conservantes: substância que impede ou retarda a alteração dos alimentos provocada por 
microrganismos ou enzimas.
• Edulcorantes: substância diferente dos açúcares, que confere sabor doce ao alimento.
7.1.1 Aromatizantes
A Resolução-RDC n. 2, de 15 de janeiro de 2007, institui que os aromatizantes sejam classificados 
como sintéticos ou naturais (BRASIL, 2020). Os principais aromatizantes naturais são:
• Óleos essenciais: obtidos através dos vegetais por extração química, física e mecânica, ou por 
qualquer outro método adequado. Exemplos são o óleo essencial de limão e cebola.
• Extratos: para a extração, é utilizada metodologia química ou física de fontes animal, vegetal e 
microbiana. Devendo preservar as características aromáticas voláteis e fixas correspondentes ao 
produto natural. Podem apresentar-se na forma líquida ou sólida, de acordo com o método de 
obtenção. Extrato de guaraná é um exemplo dessa classificação (GAVA; SILVA; FRIAS, 2009).
Os aromatizantes sintéticos são classificados como compostos quimicamente definidos obtidos por 
processos químicos:
• Aromatizante idêntico ao natural: compostos obtidos através da síntese química a partir de 
matérias-primas de origem vegetal, animal ou microbiana que apresentam uma estrutura química 
idêntica às substâncias presentes nas matérias-primas naturais, ou seja, são idênticas à fonte de 
obtenção. Por exemplo, o mentol (GAVA; SILVA; FRIAS, 2009).
• Aromatizante artificial: substâncias químicas obtidas por síntese, que ainda não tenham sido 
identificadas em produtos de origem animal, vegetal e microbiana. Por exemplo, o antranilato de 
metila, que confere sabor doce e agradável, semelhante ao da uva (SHIBAMOTO; BJELDANES, 2014).
7.1.2 Corantes
A tonalidade de um alimento é imprescindível para a aceitação de um produto, uma tonalidade que 
não agrade o consumidor pode gerar rejeição do produto. Os corantes são aplicados na indústria de 
alimentos para garantir uniformidade e a aceitabilidade dos consumidores, pois, muitas vezes, durante o 
processamento do alimento, pode haver alterações em sua pigmentação devido à instabilidade gerada 
pela calor ou devido à oxidação (SHIBAMOTO; BJELDANES, 2014).
93
ANÁLISE DE ALIMENTOS
• Corante orgânico natural: substância extraída a partir de técnicas adequadas de elementos 
vegetais ou animais. Como exemplo, pode-se citar a cúrcuma, o urucum, o vermelho, da beterraba 
e o carmim, de cochonilha, extraído de inseto.
• Corante orgânico sintético: a obtenção ocorre através de síntese química por processo 
tecnológico, sendo classificado como artificial ou idêntico ao natural. São exemplos: amarelo 
crepúsculo e tartrazina, entre outros.
• Corante inorgânico: são aqueles obtidos de substâncias minerais e submetidos a processos 
tecnológicos e de purificação específicos, dependendo de seu emprego no alimento (GAVA; SILVA; 
FRIAS, 2009). O dióxido de titânio é um corante que propicia brancura ao alimento, sendo um 
exemplo dessa classificação.
7.1.3 Conservantes
Um dos principais e mais importantes aditivos são os conservantes, não somente pelo fato de 
retardarem o crescimento dos microrganismos (bactérias, fungos filamentosos e leveduras), como 
também pelo processo de oxidação do alimento, prolongado a vida de prateleira do produto. Além do 
mais, a utilização adequada do composto impedirá a alteração do sabor e da cor do alimento.
• Edulcorante: em conformidade com a Resolução-RDC n. 3, de 2 de janeiro de 2001, os edulcorantes 
são divididos entre naturais e artificiais. Logo, os edulcorantes são classificados como substâncias 
que promovem o sabor doce ao alimento, diferentemente dos açúcares (BRASIL, 2001).
• Edulcorantes naturais: substâncias obtidas através de processos tecnológicos utilizando 
compostos naturais como glicose, por exemplo, sorbitol, substância que confere a mesma 
quantidade energética, mas com poder de doçura 50% maior em comparação à sacarose. 
O esteviosídeo é outro exemplo, extraído das folhas da planta Stevia rebaudiana, seu poder de 
doçura é de trezentas vezes mais doce que o da sacarose (GAVA; SILVA; FRIAS, 2009).
• Edulcorantes artificiais: obtidos através da síntese química, pode ser encontrados diversos 
subprodutos de acordo com o composto utilizado. O aspartame, por exemplo, é obtido através 
da síntese dos aminoácidos fenilalanina e ácido aspártico. Os sais de cálcio, potássio e sódio são 
utilizados para a obtenção do ácido ciclâmico e da sacarina. Os edulcorantes artificiais podem 
ser utilizados em conjunto, melhorando o sabor e a estabilidade do alimento (GAVA; SILVA; 
FRIAS, 2009).
A utilização dos aditivos alimentares é plausível e atende às demandas econômicas, satisfazendo em 
parte, o consumidor final. Por mais estudos que haja voltados à segurança do uso desses aditivos, ainda 
há discriminação pelos consumidores.
É fato que muitos estudos associam o uso de aditivos, em específico, os artificiais, a alguns tipos 
de câncer. Portanto, se faz importante a confiabilidade nos estudos que assegurem as doses máximas 
94
Unidade II
permissíveis a fim de proteger-se contra o potencial poder de toxidez, cancerígeno e mutagênico, que 
algumas substâncias presentes em determinados aditivos possam trazer a seres humanos e animais.
8 IMPORTÂNCIA E CARACTERÍSTICAS GERAIS DA MICROBIOLOGIA DE ALIMENTOS
Antes de discutirmos a importância da microbiologia de alimentos, que tal relembrarmos as 
características gerais dos microrganismos, que podem estar associados a inúmeros processos de doença, 
inclusive por transmissão de água e alimentos.
Embora existam muitos microrganismos benéficos para o homem, o estudo desses seres vivos – em 
especial, bactérias, fungos e vírus – tem como objetivo entender as doenças que eles provocam, suas 
formas de disseminação e controle.
Com a intensificação desses estudos e o desenvolvimento de técnicas laboratoriais mais precisas e 
eficientes, observou-se que, na verdade, esse mecanismo é mais complexo do que se pensava, já que 
um mesmo microrganismo pode ocasionar mais de um tipo de doença (por exemplo: Staphylococcus 
aureus, que provoca amidalite, endocardite e piodermite); e muitos microrganismos podem causar o 
mesmo tipo de doença (por exemplo: pneumonias virais, bacterianas e fúngicas).
A relação entre um microrganismo e seu hospedeiro nem sempre resulta em desenvolvimento da 
doença; pode ser que ocorra uma interação temporária ou ainda uma relação simbiótica de longo prazo, 
já que o corpo humano se adapta à presença de microrganismo em determinados tecidos, as infecções 
só acontecerão quando um desses microrganismos se deslocar para um ambiente até então estéril, 
como o pulmão e o coração.
Chamamos de microbiota comensal (microbiota normal ou ainda microbiota endógena) um grupo 
de microrganismos que coloniza diversas regiões do corpo humano, como a pele e os tratos genitouretral 
e intestinal de um hospedeiro. Essa microbiota pode colonizar temporária ou permanentemente seu 
hospedeiro sem interferir no funcionamento normal desse organismo. Tais microrganismos têm um papel 
importante na sobrevivência do seu hospedeiro por contribuírem no metabolismo de alguns produtos 
alimentícios, auxiliarem na produção de vitaminas e fatores de crescimento, além de defenderem seu 
hospedeiro de outros microrganismos de alta virulência.
 Observação
Comensalismo é uma relação biológica em que um organismo é 
beneficiado e o outro não é afetado pela relação.
Porém alguns desses microrganismos interagem com seu hospedeiro de forma a alterar a fisiologia 
normal do organismo, desencadeando um processo patológico que causa danos teciduais por 
consequência da ação direta de fatores microbianose/ou da própria resposta imune do hospedeiro.
95
ANÁLISE DE ALIMENTOS
Chamamos de patógeno aquele microrganismo causador de doença, enquanto os não patogênicos 
são incapazes de desencadeá-la, pelo contrário, a maioria deles é benéfica para o seu hospedeiro. 
Poucos microrganismos são considerados patógenos estritos, ou seja, obrigatoriamente acarretam 
doença ao seu hospedeiro. Entre eles, podemos citar o Mycobacterium tuberculosis, agente causador da 
tuberculose; Neisseria meningitidis e Neisseria gonorrhoeae, causadoras, respectivamente, da meningite 
meningocócica e da gonorreia; vírus da dengue; febre Zika; e febre chikungunya.
8.1 Características gerais dos fungos
Os fungos são microrganismos eucariontes pertencentes ao reino fungi. Devido à sua natureza 
eucarionte, possuem uma organização celular mais complexa do que as bactérias, que, como 
visto, são organismos procariontes. A principal característica dos fungos é o fato de o seu material 
genético não estar em contato direto com o citoplasma, mas envolto por uma membrana nuclear. 
Também são encontradas no meio intracelular organelas citoplasmáticas e um citoesqueleto 
organizado, que são delimitados por uma membrana plasmática típica cujo componente esteroide 
recebe o nome de “ergosterol”. Sua parede celular é composta majoritariamente por quitina 
– nunca por proteoglicanos –, o que a diferencia grandemente da parede celular bacteriana.
De acordo com a morfologia, os fungos podem ser classificados em unicelulares e filamentosos. 
Os fungos unicelulares recebem o nome de leveduras — fungos esféricos. Já os fungos filamentosos são 
comumente chamados de bolores e podem ser multicelulares e, ainda, macroscópicos.
8.2 Características gerais das bactérias
As bactérias possuem uma membrana plasmática que, assim como nos eucariontes, é formada de 
fosfolipídios e proteínas com funções de transporte, comunicação celular e uma cadeia respiratória 
semelhante àquela existente nas mitocôndrias dos eucariontes. No entanto, esta é envolta por uma 
estrutura rígida – a parede celular –, que está presente (com exceção dos micoplasmas) em todas 
as bactérias.
A função da parede celular está relacionada ao controle da pressão osmótica, permitindo a 
sobrevivência das bactérias em meios hipotônicos, além de garantir a manutenção da forma e a 
proteção contra os bacteriófagos. A principal característica das células procariontes é a ausência 
de estruturas membranosas, de maneira que seu citoplasma é formado essencialmente pelo citosol, 
no qual encontramos os ribossomos livres, ou na forma de polirribossomos e grânulos de reservas 
osmoticamente inertes e não envolvidos por membranas. O citoesqueleto também está ausente, 
sendo a forma celular mantida unicamente pela parede celular.
As bactérias podem ser diferenciadas umas das outras pela sua morfologia – incluindo não apenas o 
tamanho, mas também a forma e as características da parede – e por suas características metabólicas, 
antigênicas e genéticas. Em relação à forma, as bactérias podem ser classificadas em:
96
Unidade II
• cocos: forma esférica;
• bacilos: forma de bastão (por exemplo: Escherichia coli, Salmonella);
• espiroqueta: forma parecida com à de uma cobra (por exemplo: treponema).
Algumas bactérias se agrupam em cachos, como os Staphylococcus aureus; outras em arranjos 
lineares, os Streptococcus pneumoniae; e há, ainda, as que se organizam aos pares, como as neisserias.
8.3 Caracteristicas gerais dos vírus
Embora seja comum nos referirmos aos vírus como microrganismos, não se deve esquecer de que 
os vírus não apresentam estrutura celular definida como os fungos e as bactérias, de modo que não 
são considerados células. De acordo com muitos autores, vírus não podem ser considerados seres vivos 
porque, além da ausência de uma estrutura celular composta por membrana, citoplasma e material 
genético, não possuem independência metabólica, ou seja, necessitam da maquinaria molecular da 
célula hospedeira para manterem suas reações vitais. Por isso, nos referimos à estrutura viral como 
partícula viral.
Os vírus são seres de estrutura muito simples, sendo formados basicamente por um material genético 
que é protegido por um complexo proteico chamado capsídeo. Alguns vírus possuem por cima do 
capsídeo um envelope lipídico, sendo assim denominados “vírus envelopados”.
Nem sempre a presença do vírus no organismo vai causar a doença imediatamente. Alguns são 
conhecidos pela sua capacidade de latência, permanecendo em equilíbrio com o hospedeiro por vários 
anos até que ocorra um evento de imunossupressão, permitindo o reinício do seu ciclo.
8.4 Importância dos microrganismos em alimentos
A conservação dos alimentos surgiu com a civilização. O homem pré-histórico logo cedo compreendeu 
que deveria guardar as sobras de alimentos dos dias de fartura para os tempos de escassez. Com os 
alimentos preparados, surgiram os problemas de transmissão de doenças e da rápida deterioração 
dos alimentos, os quais foram causados, sobretudo, pelo armazenamento inadequado.
Os primeiros métodos de conservação deveriam ser e foram extremamente simples. Tudo indica que 
os pedaços da carne de mamutes eram secos ao sol, a secagem rápida da camada externa possibilita a 
conservação da parte interna.
Com a descoberta do fogo, surgiu a defumação, ainda hoje utilizada. Seguiu-se a descoberta da 
salga, um processo simples e muito prático. Homero e Hesíodo mostram que na Grécia antiga, a salga 
da carne e do peixe era amplamente utilizada. Os fenícios em suas longínquas viagens alimentavam-se 
com peixes e carnes salgados. Comiam também caças provenientes de distantes regiões conservadas 
no mel. Outro método de conservação de alimentos que aparentemente surgiu nessa época foi o uso 
de óleos, como de oliva e de gergelim, o que resultou em alta incidência de intoxicações. Os romanos 
97
ANÁLISE DE ALIMENTOS
utilizavam neve para conservação de carnes e frutos do mar em 1000 a.C. Nessa época, foram aprimoradas 
as técnicas de defumação de carnes e produção de queijos e vinhos.
O homem e os microrganismos têm muito em comum no que se refere a suas exigências nutricionais. 
Ambos dependem basicamente das proteínas e dos hidratos de carbono, que, somados às gorduras, 
compõem os principais produtos alimentícios.
Os microrganismos podem desempenhar papeis muito importantes nos alimentos, sendo possível 
classificá-los em três grupos, dependendo do tipo de interação existente entre microrganismo 
e alimento:
• Microrganismos que alteram os alimentos: são causadores de alterações químicas prejudiciais, 
resultando na deterioração microbiana. A deterioração resulta em alterações de cor, odor, sabor, 
textura e aspecto do alimento.
• Microrganismos causadores de doenças: podem apresentar risco à saúde, ou seja, são 
patogênicos, podendo afetar tanto o homem como os animais. As características das doenças 
que esses microrganismos causam dependem de uma série de fatores inerentes ao alimento, ao 
microrganismo em questão e ao individuo a ser afetado. Os microrganismos patogênicos podem 
chegar ao alimento por várias vias, sempre refletindo condições precárias de higiene durante a 
produção, armazenamento, distribuição ou manuseio em nível doméstico.
• Microrganismos que causam alterações benéficas ao alimento: modificam as características 
originais do alimento de forma à transformá-lo em um novo alimento. Esse processo é chamado 
de fermentação. Nesse grupo, estão todos os microrganismos utilizados na fabricação de alimentos 
fermentados. Por exemplo: queijos, bebidas lácteas fermentadas, cervejas, vinhos, pães, picles, 
chucrutes, azeitonas etc.
8.4.1 Fatores que influenciam na multiplicação microbiana
A capacidade de sobrevivência dos microrganismos presentes em um alimento depende de uma 
série de fatores. Entre esses fatores, estão aqueles relacionados às características próprias do alimento 
(fatores intrínsecos) e os relacionados ao ambiente em que o alimento se encontra (fatores