Bioquimica

Prévia do material em texto

Bioquímic�
Divisão química das
biomoléculas
➥Inorgânicas
➤Presentes tanto em seres vivos quanto
em elementos inertes, como a água e
sais minerais
➥Orgânicos
➤Aquelas que apresentam uma estrutura
cuja base é o carbono e são sintetizadas
pelos seres vivos, como as proteínas,
vitaminas, carboidratos, ácidos nucléicos
e lipídeos
Substâncias nitrogenadas
➥As funções nitrogenadas possuem átomos
de carbono, hidrogênio e nitrogênio,
e, às vezes, oxigênio.
➥As principais são aminas, amidas, nitrilas e
nitrocompostos.
➥Moléculas orgânicas
Qual a relação entre
aminoácidos e proteínas?
➥Os aminoácidos são importantes na
formação das proteínas.
➥Cada uma dessas macromoléculas é
formada por uma longa cadeia de
aminoácidos, os quais são ligados por meio
de ligações peptídicas.
➥Cada proteína é formada por uma
sequência específica de aminoácidos,
sequência essa que determinará sua
conformação tridimensional.
➥Os 20 tipos de aminoácidos diferentes
existentes combinam-se de diferentes formas,
dando origem a diferentes proteínas. Uma
proteína apresenta, em média, entre 50 e
2000 aminoácidos.
Aminoácido
➥Ácido orgânico que possui um
grupamento amina (NH2) e um ácido
carboxílico (COOH)
➥Compostos que apresentam em sua
molécula:
➤1 grupo amino (-NH3)
➤1 grupo carboxila (-COOH)
➥Natureza anfótera do aminoácido
➤Os aminoácidos contém o grupo COOH
(ácido) e o grupo NH2 (básico)
➤Em solução o grupo carboxílico pode
doar um íon hidrogênio ao grupo amino,
formando um íon dipolar
➤Assim, os aminoácidos podem atuar em
soluções ácidas, como base; e em
soluções alcalinas, como ácidos
➜Anfótero- toda substância que pode assumir
caráter ácido ou básico, dependendo da
substância com que interage
➥Classificação
➤Aminoácidos não essenciais
➤Aminoácidos essenciais: fenilalanina,
leucina, triptofano, lisina, metionina,
histidina, isoleucina, treonina e valina
➜Os aminoácidos essenciais são aqueles que
não são sintetizados em nosso corpo, assim
devem estar presentes em nossa dieta
➥Funções dos aminoácidos
➤Constituição de proteínas
➤Estrutura celulas
➤Produção de hormônios
➤Receptores de proteínas e hormônios
➤Transporte de metabólitos e íons
➤Atividade enzimática
➤Produção de anticorpos
➤Glicogênese no jejum e diabetes
➥Reações relacionadas aos
aminoácidos
➤Polimerização (por desidratação)
➜Polimerização é o processo químico
que resulta na formação de
macromoléculas (moléculas
grandes) denominadas de
polímeros, mediante a combinação
de moléculas menores, os
monômeros.
➜Ligação entre 2 aminoácidos =
Dipeptídeo
➜Ligação entre vários aminoácidos
(<100) = Polipeptídeo
➜Proteína = Centenas de
aminoácidos
➜Ligação peptídica- interação entre
duas ou mais moléculas menores
(monômeros) de aminoácidos,
formando uma macromolécula
denominada proteína
Proteínas
➥Substâncias orgânicas de grande peso
molecular
➥Chamadas de “macromoléculas”
➥São macromoléculas biológicas
constituídas por uma ou mais cadeias de
aminoácidos
➥Estão presentes em todos os seres vivos
➥Participam em praticamente todos os
processos celulares, desempenhando um
vasto conjunto de funções no organismo
➥Formada por aminoácidos unidos por
ligações peptídicas (grupamento amino +
grupamento ácido)
➥PROTEÍNAS = AA + AA + AA + AA +
AA...
➥Classificação quanto à estrutura:
➤Estrutura primária
➜Tipos de AA que formam o fio
➜Estrutura mais simples da qual
todas as demais derivam
➜É a união dos aminoácidos pela
ligação peptídica
➜Ex: glutationa, ocitocina e HAD
➤Estruturas secundárias
➜Formação de pontes de hidrogênio
intracadeia
➜ⲁ- aspecto helicoidal, característica
de proteínas elásticas e ricas em
resíduos de glicina.
➜Ex: colágeno e elastina
➜𝝱- aspecto de barras antiparalelas e
representadas esquematicamente
na forma de setas.
➜Característica de proteínas rígidas e
ricas em resíduos de prolina.
➜Ex: unha, casco e chifre
https://mundoeducacao.uol.com.br/biologia/proteinas.htm
➤Estruturas terciárias
➜Hélice torce sobre si mesma
➜Resultante de interações químicas
entre os grupamentos funcionais
das cadeias laterais dos
aminoácidos.
➜Ex: mioglobina
➤Estruturas quaternárias
➜Presente em algumas proteínas.
➜Conjunto de estruturas terciárias
formando domínios (monômeros).
➜Ex: dímero: creatina quinase,
tetrâmero: hemoglobina, octâmero:
ácido aminolevulínico
desidrogenase
➤Na sequência: primária, secundária,
terciária e quartenária
➤Desnaturação de proteínas:
➜Pode acontecer com qualquer uma
menos a primária
➜A desnaturação de uma proteína
refere-se ao desdobramento e rearranjo
de estruturas secundárias e terciárias
de uma proteína sem rompimento da
ligação peptídica, perdendo assim sua
atividade biológica.
➜Em condições moderadas, a proteína
pode recuperar sua configuração inicial
(desnaturação reversível).
➜Agentes desnaturantes: álcool, sais de
metais pesados, calor, radiação, ph,
agentes oxi-redutores, soluções salinas
➜Vantagem: esterilização de frascos,
utensílios e alimentos
➜Desvantagem: febres altas(> 40° C)
➥Classificação quanto à forma
➤Proteínas fibrosas- moléculas
torcidas . Ex : Albumina (ovo) e
queratina (cabelo e unhas)
➤Proteínas globulares- moléculas
enoveladas . Ex : Hemoglobina
➥Classificação quanto à composição
➤Proteínas simples: são aquelas que
durante a hidrólise só liberam
aminoácidos.
➤Proteínas conjugadas: são as
proteínas que, durante a hidrólise,
liberam aminoácidos e um radical
não peptídico.
➥Classificação quanto à função
Enzimas
➥Proteínas com função catalítica
(reduzem a energia de ativação e
aumentam a velocidade das reações
bioquímicas).
➥Energia de ativação: Alta temperatura
necessária para ocorrer uma reação
química
➥Função das enzimas: diminuir a energia
de ativação para que uma reação ocorra.
➥Glicogênese: produção de carboidratos a
partir de outras moléculas não glicídicas
Doenças dometabolismo
de AA
➥Distúrbios do ciclo da uréia
➥Acidemia (acidúria)
➥Fenilcetonúria
➥Desnutrição