Aula 7_FIB_QA_2015_PROTEÍNAS_PARTE I_CONCEITOS E ESTRUTURA QUÍMICA

Prévia do material em texto

1
AULA 07. PROTEÍNAS 
PARTE I
CONCEITOS E ESTRUTURA QUÍMICA
Prof. Bethania F. M. Ramos
Bacharelado em Nutrição
PROTEÍNAS
 Substâncias orgânicas complexas (C, H, O, N, S, P, Fe, 
Cu, Zn). 
 Polímero de alto peso molecular
 Vários tipos diferentes desempenhando diferentes 
funções – bem mais diversificados que carboidratos e 
lipídeos.
 Estrutural
 Realizam reações
 Protegem o organismo
 São reguladores
 Transportam substancias
DEFINIÇÃO 
 Unidade básica: aminoácido
 Há 20 aminoácidos encontrados nas proteínas nas cadeias 
laterais (R).
Aminoácidos
 20 diferentes aminoácidos normalmente são
encontrados em proteínas.
 Essenciais e não essenciais
You created this PDF from an application that is not licensed to print to novaPDF printer (http://www.novapdf.com)
2
Aminoácidos (AA) 
 Essenciais - são aqueles que não podem ser sintetizados pelos 
animais 
 Aminoácidos essenciais ao organismo humano: fenilalanina, isoleucina, 
leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, histidina, valina 
 Não essenciais - são aqueles que podem ser sintetizados pelos 
animais. 
 Aminoácidos não essenciais ao organismo humano: alanina, asparagina, 
ácido aspártico, ácido glutâmico, serina.
 Condicionalmente essenciais - são aa que devido a determinadas 
patologias, não podem ser sintetizados pelo corpo humano Ex.: 
 Cisteína e tirosina podem ser essenciais para crianças prematuras 
 Arginina pode se tornar essencial em indivíduos mal nutridos, sépticos ou 
pós-cirúrgicos
COMPOSIÇÃO DE AMINOÁCIDOS (AAS) ESSENCIAIS EM ALGUNS ALIMENTOS PROTEÍNAS
 São polímeros de aminoácidos 
 Vinte tipos de aminoácidos ocorrem naturalmente nas 
proteínas 
 Diferem com o tipo, número e sequência de 
aminoácidos na cadeia polimérica e 
conformação molecular tridimensional 
You created this PDF from an application that is not licensed to print to novaPDF printer (http://www.novapdf.com)
3
Ligação Peptídica
 Ligações amida substituídas: aminoácidos sofrem reações entre o 
grupo carboxílico de uma molécula com o grupo amino da outra.
 Na reação ocorre liberação de uma molécula de água.
 Sequência linear: até 50 aminoácidos são polipeptídeo. Acima 
de 50 são proteínas.
ESTRUTURA PRIMÁRIA:
• É a sequencia de aminoácidos que compõe a
proteína (essa estrutura nos diz exatamente
quais aminoácidos e a ordem na qual eles
estão unidos).
•Contém de 100 a 1000 unidades de
aminoácidos.
•Sua sequencia é quem determina a função de
uma proteína no nosso corpo.
•Ex: Anemia falciforme é resultados da
alteração na sequencia da proteína
hemoglobina (o ác. Glutâmico foi
substituido foi substituído por valina numa
única posição tornando as hemácias em
forma de foice e frágeis causando
hemólise e em consequencia anemia
ESTRUTURA SECUNDÁRIA 
As cadeias peptídicas não são esticadas como sugere
a estrutura primária. Elas são torcidas, dobradas e
enroladas entre si, formando estrutura tridimensional.
É formada por interações de pontes de hidrogênio de
diferentes aminoácidos.
ESTRUTURA TERCIÁRIA 
Organização tridimensional da cadeia polipeptídica resultante da dobra das 
cadeias.
Interações de: 
 Pontes de hidrogênio: átomos de H com O
 Pontes dissulfeto: oxidação de grupos SH das ciseínas
 Ligações hidrofóbicas: entre cadeias apolares
 Pontes salinas: entre grupos carregados positivamente e negativamente.
Devido a todas essas interações as proteínas tem estrutura terciárias complexas e 
varia conforme composição da estrutura primária.
Sua função no organismo está ligada a sua conformação terciária, que por sua vez 
depende da estrutura orimária.
You created this PDF from an application that is not licensed to print to novaPDF printer (http://www.novapdf.com)
4
ESTRUTURA QUARTENÁRIA
TIPOS DE PROTEÍNAS
FIBROSA
 Apresentam forma alongada.
 Geralmente são insolúveis 
 Função: estrutural (fibras) 
 Ex: queratina: cabelo, lã, 
escamas, unhas, bicos, penas, 
etc. 
GLOBULARES
 Forma estruturas compactas
 Geralmente são solúveis
 Funções: Realizam processos 
químicos - enzimática, 
transporte, defesa 
(anticorpos), hormonal, entre 
outros. 
PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS
 Cada proteínas apresenta sua forma normal.
 Seu arranjo é quem define sua função biológica.
 O processo que envolve a quebra das ligações,
destruindo sua conformação normal é chamada de
desnaturação.
 Desnaturação faz com que as proteínas percam suas
funções biológicas - Podem ser desejáveis ou
indesejáveis
 Formas de desnaturação
 Calor
 Alcoóis
 Ácidos e bases
 Agentes oxidantes
You created this PDF from an application that is not licensed to print to novaPDF printer (http://www.novapdf.com)
5
Desnaturação das proteínas
 “Qualquer modificação na conformação (estrutura 
secundária, terciária ou quartenária) sem rompimento 
das ligações peptídicas envolvidas na estrutura 
primária”.
• Desejáveis: No 
processamento de 
alimetos Melhora a 
digestão
• Indesejáveis: 
Proteínas 
biologicamente ativas 
perdem função
Desnaturação pelo calor
 O calor é o agente desnaturante mais utilizado
no processamento e na preservação de
alimentos.
 Rompe as ligações de hidrogênio e ligações
eletrostáticas causando também o
desenrolamento da cadeia.
 Temperaturas:
 50 e 1000C – vibrações com rompimento de ligações
– Desnaturação é irreversível
 Água facilita a desnaturação térmica das proteínas.
You created this PDF from an application that is not licensed to print to novaPDF printer (http://www.novapdf.com)
6
Desnaturação por alcoóis
 Solvente dissolvido na água desnaturam proteínas.
 Para apresentar sua atividade germicida máxima, o 
álcool deve ser diluído em água, que possibilita a 
desnaturação das proteínas. A concentração 
recomendada para atingir maior rapidez microbicida 
com o álcool etílico é de 70%
Desnaturação por ácidos e bases
 Alteram a distribuição de cargas e desnaturam 
proteínas.
 pH- desnaturam em valores extremos (maiores que 10 e 
menores que 3)
Desnaturação por ação mecânica
 Agitação, amassamento, batimento causa a
desnaturação de proteínas
FUNÇÕES BIOLÓGICAS DAS PROTEÍNAS 
 Estruturais:
Incluem as proteínas fibrosas como colágeno, queratina,
elastina.
Ex:
Colágeno: a principal proteína do tecido conjuntivo
queratina: cabelo, lã, escamas, unhas e penas
Elastina: Dá elasticidade
You created this PDF from an application that is not licensed to print to novaPDF printer (http://www.novapdf.com)
7
FUNÇÕES BIOLÓGICAS DAS PROTEÍNAS 
 Proteínas transportadoras: Transportam substancias
pelo organismos
 Hemoglobina: Transporte de oxigênio dos pulmões para todo corpo
através da corrente sanguinea
 Albumina sérica: Proteína com maior concentração no plasma
sanguíneo. Transporta hormônios, ácidos graxos livres, controla pH
dentre outras.
 Transferrina: Principal proteína que se liga ao ferro no sangue e o
transporta por todo o corpo
FUNÇÕES BIOLÓGICAS DAS PROTEÍNAS 
 Anticorpos: Proteínas que atuam defendendo nosso corpo contra
micro-organismos e substâncias estranhas, que são chamadas de
antígenos.
 Essas proteínas ligam-se a um determinado antígeno e causam a sua
destruição ou, então, fazem com que ele pare sua atividade.
 Cada antígeno desencadeia a produção de um determinado anticorpo, 
sendo que cada anticorpo só atua em um determinado antígeno.
Os linfócitos B maduros são responsáveis pela produção de 
anticorpos
FUNÇÕES BIOLÓGICAS DAS PROTEÍNAS 
 Enzimas: catalisam reações biológicas específicas na
célula
PRÓXIMA AULA
You created this PDF from an application that is not licensed to print to novaPDF printer (http://www.novapdf.com)