Aminoácidos: Estrutura e Classificação

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 Aminoácidos 
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No nosso sistema biológico estão presentes várias e diversificadas proteínas, todas com funções 
completamente distintas. Essas biomoléculas são constituídas de aminoácidos. 
 
Todo aminoácido é constituído por um átomo central de carbono com quatro substituições diferentes. 
Na verdade, existem 20 tipos de aminoácidos que compõe proteínas e 19 deles apresentam essa 
característica de carbono assimétrico.O único que não apresenta isomeria é a glicina, pois a cadeia 
lateral é um átomo de hidrogênio, ocasionando a ligação do carbono α com dois substituintes iguais. 
Carbono assimétrico, também chamado de carbono quiral, são aqueles cuja a mudança de posição de 
qualquer ligante levará a um enantiômero (espelhada) da molécula original. 
Enantiômero
É uma molécula “espelhada”, simetricamente igual a original e tem a capacidade de desviar a luz para 
a esquerda (levogiro) ou para a direita (dextrógeno). Embora alguns aminoácidos de proteínas sejam 
dextrorrotatórios e alguns sejam levorrotatórios, todos compartilham a configuração absoluta do 
L-glutaraldeído (convenção de Fisher) e assim, são definidos como L-aminoácidos. 
Alguns exemplos de D-aminoácidos de relevância biológica incluem a ornitina e a citrulina que 
participam da síntese da uréia, a tirosina na formação dos hormônios tireoidianos e o glutamato na 
biossíntese de neurotransmissores.
Os aminoácidos são representados por símbolos (as 3 letras iniciais do seu nome correspondente ou 
abreviados por uma letra em maiúscula).
Estrutura geral dos 
aminoácidos na forma 
ionizada em pH fisiológico
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Os aminoácidos podem ser classificados em 5 classes principais baseadas nas propriedades das suas 
cadeias laterias: 
1 - Aminoácidos com cadeias laterais não-polares (hidrofóbicas)
2 - Aminoácidos com cadeias laterais aromáticas 
3 - Aminoácidos com cadeias laterais polares não carregadas (mais hidrofílicas)
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4 - Aminoácidos com cadeias laterais carregadas positivamente (hidrofílicas) 
5 - Aminoácidos com cadeias laterais carregadas negativamente (hidrofílicas)
Os grupamentos funcionais dos aminoácidos ditam as reações químicas dos aminoácidos. Os 
aminoácidos podem formar polímeros lineares pela ligação de grupo α-carboxila de um aminoácido 
com o grupo α-amino do outro.
Esta ligação carbono-nitrogênio é uma ligação amídica, chamada, no caso das proteínas de ligação 
peptídica. Essa ligação é obtida por exclusão de uma molécula de água.
Através da ligação de dois ou mais aminoácidos pelas ligações peptídicas, há a formação dos peptídeos, 
como por exemplo: Aspartame resultante da junção dos aminoácidos aspartato e fenilalanina.
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Os aminoácidos podem ter carga total positiva, negativa ou neutra.
Embora tanto o R-COOH e o R-NH
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 sejam ácidos fracos, o primeiro é muito mais forte que o segundo. 
Assim, em pH fisiológico, os grupamentos carboxílicos existem praticamente todos como R-COO- e o 
grupamento amino predominantemente como R-NH
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+. 
O ponto onde a carga líquida total da molécula de aminoácido ou proteína é nula e, tão importante, 
que recebeu uma denominação especial. Assim, o valor de pH onde existe equivalência entre as cargas 
positivas e negativas da molécula é denominado ponto isoelétrico (pI).
O pI é a média dos dois valores de pKa encontrados no aminoácido. Esses valores dependem do 
aminoácido. Para aqueles que não contém grupamentos ionizáveis na cadeia lateral, utilizam-se os 
valores de pKa dos grupos amino e carboxila. Para aqueles que apresentam três grupos ionizáveis, 
utilizam-se os valores de pKa dos grupos com o mesmo sinal de carga. A única exceção é a tirosina onde 
o pKa do grupo fenólico apresentará carga negativa em valores de pH maiores do que o pKa do grupo 
amino, e o pI será então a média ente o pKa do grupo amino e do grupo carboxílico.
Selenocisteína o 21º L-alfa aminoácido
Esse aminoácido é encontrado nas proteínas originárias de todos os domínios da vida. Os seres 
humanos apresentas duas dúzias de selenoproteínas como por exemplo a iodotironina deiodinases que 
são responsáveis por converter o pró-hormônio tiroxina (T4) em T3. Conforme o próprio nome indica, 
um átomo de selênio substitui o enxofre de seu análogo estrutura a cisteína. Contudo, diferente dos 
20 aminoácidos geneticamente codificados, a selenocisteína é especificada por um elemento genético 
mais complexo que o códon de 3 letras.
Os aminoácidos são 
unidos por ligação 
peptídica
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 Aminoácidos 
 EXERCÍCIOS.
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1. (ENADE 2014) Os aminoácidos, subunidades que 
compõem as estruturas proteicas, apresentam 
uma propriedade comum que os define: todos 
possuem um grupo ácido carboxílico e um grupo 
amino, ambos ligados a um único átomo de 
carbono, denominado carbono - α. 
A variedade química dos aminoácidos deriva das 
cadeias laterais ligadas ao carbono - α e de suas 
características de carga, volume e reatividade com 
a água.
Na constituição das proteínas, os aminoácidos 
são ligados um ao outro por meio da extremidade 
carboxila de um e da extremidade amina do 
outro, formando uma longa cadeia que, então, é 
enovelada em uma estrutura tridimensional. Essa 
estrutura é única para cada proteína.
ALBERTS, B. et al. Biologia Molecular da Célula. 
Porto Alegre: ARTMED, 2 ed. 2004 (adaptado).
Com relação ao tema, para identificar os sítios 
reativos de determinada proteína, a fim de obter 
sua estrutura primária, faz-se necessário o estudo 
da conformação espacial de sua molécula. Para 
atingir esse objetivo, deve-se avaliar:
a) as cadeias laterais de cada aminoácido. 
b) os solventes nos quais essa proteína é solúvel. 
c) o tipo de ligação que existe entre os 
aminoácidos. 
d) o tipo de ligação que existe no carbono - α de 
cada aminoácido. 
e) as extremidades amino e carboxila dessa 
proteína, a fim de verificar se há compatibilidade 
entre elas.
2. Escreva as classificações dos aminoácidos de 
acordo com a cadeia lateral.
3. Qual é o único aminoácido que não apresenta 
isomeria óptica? Por que?
4. Por que os aminoácidos são considerados 
moléculas anfólitas?
5. Construa a curva de titulação da glicina 
indicando os pontos de pK e pI.
 questão enade
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6. Explique o significado e como é calculado o 
ponto isoelétrico (pI).
7. Os peptídeos Lys-Asp-Glu e Leu-Ala-Phe foram 
adicionados a uma mistura de água e óleo com 
posterior agitação. Prever a distribuição dos 
peptídeos entre as duas fases.
8. Explique como é formada a ligação peptídica.
9. A anemia falciforme é o resultado da mutação 
nas cadeias beta da hemoglobinas, onde o 
aminoácido glutamato é substituído pelo 
aminoácido valina. Considerando que é aplicado 
um campo elétrico em amostras de dois pacientes, 
identifique na Figura a amostra de hemoglobina 
apresentando a cadeia beta mutante.
Polo positivo (+)
Polo negativo (-)
Posição das amostras no inicio da eletroforese
Amostra A
Amostra B
Observação: O glutamato é um aminoácido com 
um grupo carboxilo adicional. A valina possui 
os grupos amino e carboxilo característicos de 
qualquer aminoácido. 
JUSTIFIQUE SUA RESPOSTA.
10. Cite peptídeos de relevância biológica.
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11. Considerando a estrutura química do 
aspartato responda às questões abaixo.
a) Observando a cadeia lateral de um aminoácido, 
podemos diferenciá-lo de outros. Cite uma 
característica de acordo com as classificaçõesexistentes que podemos atribuir a esse 
aminoácido segundo a propriedade da sua cadeia 
lateral.
b) Sabendo que o pI do aspartato é igual a 
2,77, indique as cargas efetivas prováveis desse 
aminoácido quando em meio de pH 1,0 , 2,8 e 
9,0.
 questão resolvida na aula
12. (ENADE 2011) A sequência de aminoácidos 
exerce papel fundamental na determinação da 
estrutura tridimensional de uma proteína e, 
consequentemente, na sua função.
Com relação à separação e quantificação dos 
aminoácidos presentes em uma mistura, analise 
as seguintes proposições.
I. A cromatografia de troca iônica separa 
os aminoácidos com base em sua carga 
líquida,utilizando como fase móvel uma solução 
tampão.
II. Na eletroforese, o aminoácido com 
pontoisoelétrico maior do que o pH da solução 
teráuma carga global positiva e migrará na direção 
doânodo. .
III. A eletroforese é uma técnica que separa 
aminoácidos com base em seus valores de ponto 
isoelétrico.
IV. A cromatografia líquido-líquido em papel 
separaos aminoácidos com base no seu tamanho.
É correto apenas o que se afirma em:
a) I. 
b) II. 
c) I e III. 
d) II e IV. 
e) III e IV. 
13. Como é caracterizado um aminoácido?
 
 questão enade
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14. Como podem ser classificados os aminoácidos?
15. Os aminoácidos são considerados moléculas 
dipolares ou zwitteriônicas. Qual é a principal 
característica deste grupo de moléculas? O que 
faz dos aminoácidos moléculas dipolares?
 
TEXTO PARA AS PRÓXIMAS QUESTÕES
Observe a figura abaixo e reponda às perguntas 
abaixo: 
16. Na imagem acima vemos a oxidação 
(perda de elétrons) de duas moléculas de um 
aminoácido formando um “dímero”. Qual é o 
aminoácido envolvido nessa reação e qual o 
nome dado ao “dímero” desse aminoácido? 
17. Como se chama a ligação covalente 
(representada na figura em amarelo) da 
molécula dimerizada ? 
18. Esse dímero pode ser novamente 
convertido ao aminoácido original. Com 
qual reação química isso é possível? 
19. O que são AAs especiais ou raros em proteínas? 
Exemplifique. 
20. A ligação peptídica resulta da união entre o 
grupo: 
a) carboxila de um aminoácido e o grupo carboxila 
do outro. 
b) carboxila de um aminoácido e o grupo amina 
do outro.
c) amina de um aminoácido e amina do outro.
d) amina de um aminoácido e radical R do outro. 
e) carboxila de um aminoácido e radical R do 
outro.
21. 0 aminoácido mais simples é a: 
a) alanina 
b) lisina
c) glicina
d) cisteína 
e) triptofano
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 gabarito.
Resposta da Questão 1: [C]
Resposta da Questão 2:
Os aminoácidos podem ser classificados de 
acordo com a sua cadeia lateral. Propriedades 
como afinidade pela água são importantes para a 
conformação das proteínas e por tanto para sua 
função. De acordo com a polaridade do grupo R, os 
aminoácidos são classificados em apolares (grupo 
R hidrofóbico) e polares (grupo R hidrofílico). 
Pertencem ao grupo dos aminoácidos apolares: 
glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, 
metionina, prolina, fenilalanina e triptofano.
Os aminoácidos polares podem apresentar carga 
elétrica líquida e assim podem ser subdivididos em 
três categorias: aminoácidos básicos (se a carga 
for positiva), aminoácidos ácidos (se a carga for 
negativa) e aminoácidos sem carga. 
São aminoácidos básicos: lisina, arginina e 
histidina.
São aminoácidos ácidos: aspartato e glutamato.
São aminoácidos polares sem carga: serina, 
treonina e tirosina.
Resposta da Questão 3:
Dentre os 20 aminoácidos que constituem as 
proteínas, todos possuem um grupo amino, um 
grupo carboxílico, um hidrogênio e uma cadeia 
lateral R variável ligados ao carbono α. Assim 
podemos observar que esse carbono é assimétrico 
pois apresenta quatro grupos substituintes 
diferentes. 
Carbono assimétrico também chamado de 
carbono quiral e correspondem aqueles cuja a 
mudança de posição de qualquer ligante levará a 
um enantiômero da molécula original. O único que 
não apresenta isomeria é a glicina, pois a cadeia 
lateral é um átomo de hidrogênio, ocasionando da 
ligação do carbonoα com dois substituintes iguais.
Resposta da Questão 4:
Uma molécula anfólita é aquela capaz de doar ou 
receber prótons ao mesmo tempo. Os aminoácidos 
possuem essa característica pela presença de seus 
grupos amino e carboxílico (ele ainda conta com a 
cadeia lateral, pois pode ainda apresentar grupos 
ionizáveis).
Resposta da Questão 5:
pI= pK1 + pK2 / 2
pI= 2,34 + 9.6/2
pI= 11,94/2
pI= 5,97
Resposta da Questão 6:
Ponto isoelétrico é o pH onde os aminoácidos 
comportam-se como moléculas neutras: não 
migram quando submetidos a um campo elétrico. 
Generalizando, o pH em que a forma eletricamente 
neutra do aminoácido é mais abundante, o pI 
é a média dos dois valores de pKa encontrados 
no aminoácido. Esses valores dependem do 
aminoácido. 
Para aqueles que não contém grupamentos 
ionizáveis na cadeia lateral, utilizam-se os valores 
de pKa dos grupos amino e carboxila. Para aqueles 
que apresentam três grupos ionizáveis, utilizam-se 
os valores de pKa dos grupos com o mesmo sinal 
de carga. 
A única exceção é a tirosina onde o pKa do grupo 
fenólico apresentará carga negativa em valores de 
pH maiores do que o pKa do grupo amino, e o pI 
será então a média ente o pKa do grupo amino e 
do grupo carboxílico.
Resposta da Questão 7:
Os aminoácido que compõe o peptídeo Lys-Asp-
Glu são: Lisina, aspartato e glutamato. Todos eles 
são aminoácidos de característica polar, sendo 
a lisina ainda classificada como um aminoácido 
básico e os dois últimos como aminoácidos ácidos. 
Esse peptídeo estará presente na fase da água.
Os aminoácidos que compõe o peptídeo Leu-Ala-
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Phe são: Leucina, alanina e fenilalanina. Todos 
esses aminoácidos são de natureza apolar e por 
isso estrão presentes na fase do óleo. 
Resposta da Questão 8:
Os aminoácidos podem formar polímeros 
lineares pela ligação de grupo α-carboxila de uma 
aminoácido com o grupo α-amino do outro. Esta 
ligação carbono-nitrogênio é uma ligação amídica, 
chamada, no caso das preteínas de ligação 
peptídica. Essa ligação é obtida por exclusão de 
uma molécula de água e sua formação pode ser 
representada pelo seguinte esquema:
 
Resposta das Questão 9:
O aminoácido glutamato é classificado como 
polar e com carga negativa. Dessa forma quando 
submetido ao campo elétrico tenderá a migrar 
para o polo positivo e se afastar do negativo. Por 
outro lado a valina é um aminoácido apolar e por 
isso não possuirá o mesmo comportamento do 
glutamato, podendo contribuir com seus grupos 
ionizáveis apenas nas regiões carboxi e amino 
terminais. 
Como estamos falando de proteína a valina estará 
na cadeia polipeptídica e assim não possuirá essas 
regiões expostas (carboxi e amino terminais) 
pois estará fazendo ligação peptídica com outro 
aminoácido. O glutamato por sua vez também 
estará fazendo a ligação peptídica mas ele ainda 
possui um grupo carboxílico “extra” na cadeia 
lateral. Sendo assim a amostra que melhor 
representa a proteína mutante é a amostra em 
negrito.
Resposta da Questão 10:
Aspartame - L-aspartil-L-fenilalanina metiléster, 
adoçante artificial. 
Hormônios são peptídeos pequenos: 
Ocitocina (estimula contração uterina), 
Bradicinina (inibe inflamação dos tecidos), 
Tirotropina (hormônio da hipófise). 
Resposta da Questão 11:
 
a) Esse aminoácido pode ser classificado como 
polar com carga negativa por causa do grupamento 
carboxílico extra localizado na sua cadeia lateral. 
Sendo assim esse aminoácido tenderá ainda um 
comportamento de doador de próton sendo 
classificadotambém como aminoácido ácido.
b)
Resposta da Questão 12: [C]
Resposta da Questão 13: 
Todos os aminoácidos compartilham de grupos 
químicos comuns, com exceção de um. os grupos 
em comum a todos os aminoácidos são: amina, 
carboxila e o hidrogênio. O grupo variável é a 
cadeia lateral.
Resposta da Questão 14: 
Aminoácidos com cadeias laterais não-polares 
(hidrofóbicas)
Aminoácidos com cadeias laterais aromáticas 
Aminoácidos com cadeias laterais polares não 
carregadas (mais hidrofílicas)
Aminoácidos com cadeias laterais carregadas 
positivamente (hidrofílicas) Aminoácidos com 
cadeias laterais carregadas negativamente 
(hidrofílicas)
Resposta da Questão 15:
As moléculas dipolares ou zwitterriônicas, são 
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moléculas que possuem dois grupos polares em sua 
estrutura. Em solução, os grupos amina e carboxila 
tendem a ficar ionizados e com isso tornam-se 
polarizados (amina carregada positivamente e 
carboxila carregada negativamente), sendo esta a 
origem do caráter zwitteriônico dos aminoácidos.
Resposta da Questão 16: 
O aminoácido oxidado é a cisteína e o dímero é 
chamado de cistina.
Resposta da Questão 17: 
Ligação dissulfeto.
Resposta da Questão 18: 
Sim, por meio de uma reação de redução.
Resposta da Questão 19: 
Eles são especiais em proteínas, pois para que 
as células possam produzir sua proteína, elas 
precisam de aminoácidos, que podem ser obtidos 
a partir da alimentação ou serem fabricadas pelo 
próprio organismo. O animal é capaz de produzir 
de 12 a 20 aminoácidos existentes já os vegetais 
produzem outros essenciais.
Resposta da Questão 20: [B]
Resposta da Questão 21: [C]