bioquímica

Bioquímica I

•

ESTÁCIO

Jonathas Baptista

20/11/2017

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1-CONCEITOS DE QUÍMICA.pdf
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CENTRO UNIVERSITÁRIO AUGUSTO MOTTA
Curso de Enfermagem
Disciplina de Bioquímica
Prof. Bernardo Pascarelli

CONCEITOS DE QUÍMICA

Teoria Mecanicista x Força Vital: Até o século XIX, a sociedade ocidental como um todo
acreditava que as forças responsáveis pela vida eram diferentes da forças existentes na física
e na química. Essa força diferente que explicaria a vida era algo sobrenatural e baseava o
conceito de uma força específica da vida chamada “Força Vital”. No entanto, atualmente, a
maioria dos cientistas assume uma visão mecanicista da vida, onde a as forças que governam
a vida são as mesmas existentes em qualquer outro fenômeno químico ou físico, o que existe
de diferente entre os seres vivos e os não vivos são os mecanismos harmônicos, organizados
e coordenados que existem nos seres vivos.

Átomo: A palavra “átomo” é uma palavra que vem do grego e significa (“a”) não – (tomo)
divisível, portanto, indivisível. John Dalton (cientista inglês, 1776) definiu o átomo como sendo
a partícula indivisível constituinte da matéria (tudo aquilo que ocupa lugar no espaço e tem
massa. Para se ter uma idéia da dimensão desta partícula, podemos imaginar que o ponto final
encontrado nesta frase pode conte mais de um trilhão de átomos. Assim temos a idéia de quão
diminuto é um átomo
No início do século XX, Rutherford e Bohr demonstraram que o átomo não era
indivisível, mas sim divisível em três partículas: prótons (carga positiva), nêutrons (carga
neutra) e elétrons (carga negativa).
O modelo de Rutherford e Bohr estabelece que o átomo é formado por elétrons
negativos que ficam orbitando (girando ao redor) do núcleo formado por prótons e nêutrons.
Conforme indica a figura abaixo.

Geralmente, os átomos em seu estado mais abundante no universo se apresentam com
o mesmo número de prótons, nêutrons e elétrons. Portanto, com carga neutra, uma vez que o
número de carga positivas e negativas é o mesmo, elas se anulam.

Os elementos químicos mais abundantes nos seres vivos são: Carbono (C), Hidrogênio
(H), Oxigênio (O), Nitrogênio (N), Fósforo (P) e Enxofre (S).
Um átomo de um elemento químico determinado pode ser identificado através do seu
número atômico, isto é, seu número de prótons. Assim, todos os átomos de Oxigênio (O) tem 8
prótons; os de Carbono (C), 6 prótons; os de Hidrogênio, 1 próton; os de Nitrogênio, 7 prótons,
os de Fósforo (P), 15 prótons; e os de Enxofre, 16 prótons.

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Formação de íons: Quando um átomo perde ou ganha elétrons, ele se transforma em um
íon. Quando há perda de elétrons, a carga total do átomo fica positiva e ele passa a ser
chamado de cátion (íon positivo) e quando há ganho de elétrons, a carga total do átomo fica
negativa e ele passa a ser chamado de ânion (íon negativo). Exemplos: o átomo de sódio (Na)
perde um elétron e se transforma no cátion Na+; já o átomo de cloro pode perder um elétron e
se transforma no ânion Cl-. Podem existir íons compostos por mais de um átomo, como a
hidroxila (OH-).

Isótopos: São átomos com o mesmo número de prótons, portanto do mesmo elemento
químico que possuem massa diferente. A massa de um átomo é medida através da soma dos
prótons e nêutrons que o constitui, cada próton e cada nêutron tem massa igual a 1 dalton (
igual a 1,7 x 10-24 gramas). Só levamos em consideração os prótons e nêutrons para calcular a
massa de um átomo, pois a massa dos elétrons é desprezível (0,005 dalton cada elétron).
Exemplos de isótopos: Carbono 12 (6 prótons + 6 nêutrons) e Carbono 14 (6 prótons + 8
nêutrons).

Radioisótopos: Isótopos capazes de emitir radiação quando do seu decaimento. Exemplos:
Iodo 131, utilizado em exames de cintilografia de tireóide e Cobalto 60 utilizado como fonte de
radiação para radioterapia.

Valência: número que representa a quantidade de ligações químicas que um átomo é capaz
de fazer. Exemplos: O ? 2; C ? 4; H ?1.

Moléculas: Conjunto de dois ou mais átomos ligados entre si. Para a formação de moléculas
os átomos se ligam pois assim ficam mais estáveis. Segundo a teoria do Octeto, a última
camada eletrônica do átomo deve estar completa para que ele fique estável. Assim, o Oxigênio
que possui 8 elétrons, 2 na primeira camada e 6 na segunda, necessita de mais dois elétrons
para ficar mais estável, já que com mais 2 elétrons sua última camada eletrônica ficará
completa (8 elétrons). O Hidrogênio, por sua vez, possui apenas um elétron em sua última
camada, mas esta é a primeira camada eletrônica e só comporta 2 elétrons. Desta forma, o
Hidrogênio necessita de apenas mais 1 elétron em sua última camada para ficar mais estável.

Moléculas polares: Quando há compartilhamento de um par de elétrons entre dois átomos,
podemos dizer que existe uma ligação covalente. Quando um átomo apresenta maior
eletronegatividade (maior força de atração sobre os elétrons), o compartilhamento de elétrons
será desigual e os elétrons passaram mais tempo no átomo mais eletronegativo. No átomo
onde os elétrons estão, eles conferem carga negativa, já no átomo em que os elétrons não
estão há carga positiva. Assim, em moléculas onde os elétrons ficam mais tempos em um
átomo do que no outro, há formação de dois ou mais pólos com cargas opostas (positiva e
negativa) e portanto a molécula se chama polar. Este tipo de situação só ocorre quando há
diferença significativa de eletronegatividade entre os átomos que constituem a molécula.
Exemplo: Água.
Fórmula molecular: H2O.
Fórmula eletrônica precisa conter representação de elétrons e núcleo igual a figura de átomo
anterior e exemplos de aulas.

Fórmula estrutural abaixo (δ siginifica carga parcial ou temporária e cada traço, uma ligação
covalente, compartilhamento de uma par de elétrons):

H
δ +

H
δ +
O
δ -
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Moléculas apolares: Se a diferença de eletronegatividade entre os átomos que constituem
uma molécula não for significativa, o compartilhamento de elétrons é igual e os elétrons
passaram quase o mesmo tempo em cada átomo, não havendo formação de pólos.
Exemplo: Metano.
Fórmula molecular: CH4
Fórmula eletrônica precisa conter representação de elétrons e núcleo igual a figura de átomo
anterior e exemplos de aulas.
Fórmula estrutural:

A diferença de eletronegatividade entre o C e o H é menor que a diferença de
eletronegatividade entre o O e o H, por isso há formação de pólos na molécula de água e esta
é polar e na molécula de metano não há formação de pólos e esta é apolar.
Dois fatores influenciam a eletronegatividade de um átomo: 1) A quantidade de prótons;
2) A distância que os elétrons se encontram do núcleo.

Compostos iônicos: Quando um átomo é muito mais eletronegativo que outro, um acaba por
doar o elétron para outro, não havendo compartilhamento de elétrons e portanto cada átomo se
transforma num íon, o que ganhou elétron em ânion e o que perdeu elétron em cátion. O cátion
e o ânion ficam ligados por uma grande força de atração de carga. Este tipo de ligação é
chamada de ligação iônica.
Exemplo: NaCl (Cloreto de sódio)
Na+ Cl-

Forças intermoleculares: Existem dois principais tipos de forças intermoleculares:
1) Pontes de Hidrogênio ? existentes entre moléculas polares que interagem através dos seu
pólos.
2) Força de Van der Waals ? existentes entre molécula apolares que estão muito próximas.

Reações químicas: Ocorrem quando os átomos de diferentes moléculas se combinam e
mudam seu padrão de ligações. Os reagentes reagem formando os produtos. Quando há
liberação de energia nesse processo, a reação é considerada exergônica; quando há
armazenamento de energia, a reação é endergônica. Não há nas reações química perda ou
ganho de matéria. Segundo
Lavoisier, “Na natureza nada se cria, nada se perde, tudo se
transforma”; traduzindo para as reações químicas, não há formação ou destruição de átomos,
apenas a reorganização destes, com perda ou ganho de energia. A energia é medida em
calorias ou joules. Lembramos que 1 caloria é a energia necessária para fazer 1g de água a
14,5ºC passar para 15,5ºC.

C
H
H H
H
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Grupos funcionais em química orgânica ? grupos de átomos que fazem parte de uma
molécula maior e tem propriedades químicas particulares (forma, polaridade, reatividade e
solubilidade). O mesmo grupo funcional pode fazer parte de vária moléculas diferentes. Alguns
exemplos importantes estão ilustrados na figura abaixo.

Esta parte = R
Grupo
Funcional
Classe dos
compostos
Fórmula
Estrutural
Exemplos
Álcoois
Aldeídos
Cetonas
Ácidos
Carboxílicos
Aminas
Fosfatos
Orgânicos
Tióis Sulfidrila
Fosfato
Amino
Carboxila
Ceto
Aldeído
Hidroxila
Etanol
Acetaldeído
Acetona
Ácido acético
Metilamina
3-ácido
fosfoglicérico
Mercaptoetanol
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Isômeros ? moléculas que possuem a mesma fórmula química, mas possuem arranjos
diferentes dos átomos. Existem dois tipos: isômeros estruturais (os átomos estão ligados em
arranjos diferentes) e isômeros ópticos (ocorrem quando um carbono possui quatro ligações
com átomos diferentes, este carbono chama-se assimétrico e existem dois tipos de compostos,
um o espelho dou outro, D e L).

Exemplos:

Isômeros estruturais

Isômeros ópticos

REFERÊNCIAS:
NELSON, D L; COX, M M. Lehninger Princípios de Bioquímica. Terceira edição. WORTH PUBLISHERS
STRYER, L. Bioquímica, 4a edição, Ed. Guanabara Koogan, 1996.
PURVES, W K; SADAVA, D.; ORIANS, GORDON H., HELLER, H C. Vida - A ciência da biologia. Sexta
edição. Sinauer Associates, Inc.

CH3
C
CH2
CH3
CH3
C
CH2
CH3
OH OH H H
Isômero L óptico do 2-butanol Isômero D óptico do 2-butanol
2-ÁGUA E SUAS PROPRIEDADES.pdf
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ÁGUA E SUAS PROPRIEDADES

Fórmula Molecular: H2O.
A molécula de água é formada por dois átomos de hidrogênio e um de oxigênio. É polar,
com o pólo negativo no átomo de oxigênio e o positivo no átomo de hidrogênio.
Nenhum organismo pode se manter biologicamente ativo com a ausência de água.
Dentro das células, a água participa diretamente em muitas reações química e é o meio (ou
solvente) onde acontecem a grande maioria das reações biológicas.

? Estrutura única: A água possui uma estrutura tetraédrica (piramidal) devido a repulsão
entre os pólos positivos presentes no hidrogênio. Esta estrutura e a formação de pontes de
hidrogênio fazem com que água tenha uma série de propriedades específicas e por isso seja
tão indispensável para os seres vivos.

1) A água no seu estado sólido possui densidade menor que em seu estado líquido. Isso
ocorre porque no estado sólido as moléculas de água estão organizadas em uma
estrutura cristalina rígida com cada molécula de água formando quatro pontes de
hidrogênio com outras.
2) Para derreter ou congelar a água, muita quantidade de energia tem que ser ganha ou
perdida, respectivamente.
3) A água possui alto calor específico, o que ajuda a manter a temperatura nos seres vivos
e nos oceanos.
4) Alto calor de vaporização, o que explica o suor como forma de arrefecimento do corpo.
5) A água apresenta alta coesão entre suas moléculas. A força de coesão entre as
moléculas de água, permitem a água passe facilmente por capilares.
6) A água apresenta tensão superficial, onde sua superfície exposta ao ar é difícil de ser
penetrada.

Solubilidade em água: A água como vimos é uma molécula polar e portanto somente outras
moléculas polares ou íons conseguirão interagir com as moléculas de água. Quando um
composto iônico, como o cloreto de sódio, é adicionado à água, o composto se dissocia nos
dois íons e cada íon irá interagir com um pólo diferente da molécula de água de acordo com
sua carga. Assim, haverá a formação de uma camada de moléculas de água organizadas ao
redor do íon que se chama camada de solvatação. No caso de um íon que possui somente um
tipo de carga, ou positiva ou negativa, as moléculas de água se organizam com um dos seus
pólos interagindo com o íon. Quando uma molécula polar, como a glicose, é adicionada a uma
solução aquosa, as moléculas de água e glicose interagem por seus pólos, no entanto a
camada de água que está solvatando a glicose não está organizada com apenas um de seus
pólos interagindo com a glicose.
Quando a molécula é apolar, ela não é solúvel em água, já que na há pólos para
interagir com os pólos da água. Exemplos: lipídios (gorduras) em água.

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Concentração: Um mol de uma determinada molécula ou composto iônico em solução aquosa
significa que existem 6,02 x 1023 moléculas ou compostos diluídos na solução. Se tivermos 1
mol em 1 litro, a solução é chamada 1 molar. Outra forma de concentração é em percentual,
com a encontrada no soro fisiológico que possui 0,9% de cloreto de sódio. Isto significa que em
100 gramas de soro fisiológico, existe 0,9 gramas de cloreto de sódio.

Osmose: movimento da água através de uma membrana semi-permeável (só deixa passar
água) do local com menor concentração de soluto para o local com maior concentração de
soluto, com tendência a equilibrar a concentração dos locais nos lados opostos da membrana.

3-pH E SOLUÇÕES TAMPÃO.pdf
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pH E SOLUÇÕES TAMPÃO

? A ionização da água

As moléculas de água possuem uma pequena tendência a sofrer uma ionização
reversível para os íons de hidrogênio (H+, próton) e os íons hidroxila (OH-).

H2O H+ + OH-

Esta ionização pode ser medida pela condutividade elétrica da água. Esta só existe
porque os íons H+ migram para o catodo (pólo positivo da corrente elétrica) e os íons OH- para
o anodo (pólo negativo da corrente elétrica).
A ionização da água pode ser expressa por uma constante (Keq):

Keq =
[ ] [ ]
[ ]OH
OHH
2
−+

Onde os colchetes [] representam a concentração molar de determinado íon ou
molécula. Assim, temos que a constante de equilíbrio é igual ao produto da concentração de
íons H+ e da concentração de íons hidroxila, dividido pela concentração de água.
Por dados tabelados, chegamos a uma Keq igual a 1,8 x 10 -16M a uma temperatura de
25ºC e uma concentração de moléculas de água de 55,5M.
Aplicando esses números na primeira equação chegamos ao valor do produto da
concentração de íons na água (Kw) igual a 1 x 10-14 M2, e encontramos que a concentração de
íons H+ e OH- é igual a 1 x 10-7 M.

? Escala de pH e pOH
O produto de íons da água (Kw) é a base da escala de pH. O termo pH refere-se a
–log [H+]. Assim, o pH da água a 25ºC é igual a 7.
Soluções com pH maior que 7 são chamadas de soluções alcalinas ou básicas e
soluções com pH menor que 7 são chamadas de soluções ácidas.
Já o termo pOH refere-se a –log[OH-]. Desta forma, o pOH da água a 25ºC também é
igual a 7.
Soluções com pOH menor que 7 são chamadas de soluções alcalinas ou básicas e
soluções com pOH maior que 7 são chamadas de soluções ácidas.
A tabela abaixo demonstra a escala de pH e podemos observar que à medida que a
concentração de H+, a concentração de OH- diminui, assim são pH e pOH são inversamente
proporcionais.
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? Ácidos e Bases

Algumas substâncias se dissolvem na água e liberam íons de hidrogênio (H+), que nada
mais são do que, prótons simples carregados positivamente. H+ = (1 próton). Substâncias que
são capazes de liberar H+ são chamadas de ácidos e substâncias capazes de receberem H+
são chamadas de bases.
O ácido clorídrido (HCl) é capaz de se dissociar (separar) totalmente nos íons H+ e Cl-,
ou seja, todas as moléculas se comportam dessa maneira em solução aquosa. Como há
dissociação total, chamamos esse ácido de ácido forte.
Já o ácido acético (CH3COOH) não é capaz de se dissociar totalmente nos íons
CH3COO- e H+, algumas moléculas ainda permanecem sem se dissociar. Chamamos, então,
este ácido de ácido fraco.
O mesmo ocorre com as bases. A base hidróxido de sódio (NaOH) é uma base forte,
pois se dissocia totalmente em água. Já a base hidróxido de amônio (NH4OH) é uma base
fraca, pois nem todas as suas moléculas de dissociam em água.
A dissociação das bases e dos ácidos pode ser expressa na forma de uma constante de
dissociação designada por Ka. Se esta constante for pequena, o ácido ou a base é fraco; se for
grande, o ácido ou a base é forte.

? Soluções Tampão
Solução Tampão é um sistema aquoso que tende a resistir a mudanças súbitas de pH
quando pequenas quantidades de ácido ou base são adicionados.
Uma sistema de solução tampão consiste em um ácido fraco (doador de prótons) e sua
base conjugada (aceptor de prótons).
A solução tampão é capaz de resistir a mudanças de pH, pois a medida que se adiciona
mais H+ à solução, a dissociação do ácido é direcionada no sentido contrário, ou seja, da
direita para esquerda, o que mantém a concentração de H+ constante. Se ocorrer o inverso, for
adicionado OH- à solução, a dissociação é direcionada para a direita e a concentração de OH-
permanece constante, tendo como conseqüência concentração de H+ constante.

[HA] [H+] + [A-]
(ácido fraco) (ânion base)

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pKa é igual a –log Ka. A zona de pH de tamponamento de uma solução é de +1 a -1
de seu pKa.

? Solução Tampão Bicarbonato

Os fluidos intra e extra-celulares de organismos pluricelulares tem um pH característico
e constante. Caso haja grande variação neste pH, o metabolismo do organismo não funciona
perfeitamente e este pode vir a morrer. A primeira defesa do organismo contra variações
bruscas em seu pH interno são os sistemas tampões. O citoplasma de muitas células contém
altas concentrações de proteínas, que por sua vez contém grupos funcionais que são ácido
fracos ou base fracas.
No seres humanos, o sangue é discretamente alcalino, com um pH situado na faixa de
7,35 a 7,45 e o equilíbrio desse pH se deve ao sistema tampão bicarbonato, onde o ácido
carbônico serve como doador de prótons e o bicarbonato como aceptor. O sistema está
descrito na equação abaixo.

H2CO3 H+ + HCO −3
(Ácido carbônico) (Bicarbonato)

Este sistema tampão é mais complexo que outros, pois um de seus componente, o
ácido carbônico é formado a partir do gás carbônico (CO2) diluído no sangue, através de
uma reação reversível.

CO2(d) + H2O H2CO3
(Gás carbônico dissolvido) (Ácido carbônico)

A concentração de gás carbônico (dióxido de carbono) dissolvido por sua vez é
resultado do equilíbrio de sua fase gasosa.

CO2(d) CO2(g)

Assim, o tampão bicarbonato serve como tampão fisiológico em um pH próximo ao pH
7,4 porque a concentração de H2CO3 do plasma sanguíneo está em equilíbrio com a
concentração de CO2(g) dos pulmões. Observando a figura abaixo, temos que:

Quando H+ (liberado por exemplo pelo ácido lático produzido no tecido muscular
durante exercícios) é adicionado ao sangue, a reação 1 passa a um novo equilíbrio, onde a
concentração de H2CO3 está aumentada. Este equilíbrio aumenta a concentração de
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CO2(d) no plasma (reação 2) e portanto aumenta a pressão de CO2(g) no espaço aéreo
dos pulmões (reação 3), o excesso de CO2 é expirado.
De forma contrária, quando o pH do plasma sanguíneo está aumentado (por NH3, pela
produção de catabolismo de proteínas, por exemplo), os eventos opostos ocorrem: a
concentração de H+ no plasma sanguíneo é diminuída, fazendo com que mais H2CO3 se
dissocie em H+ e HCO −3 . Isto, por sua vez, faz com que mais CO2(g) dos pulmões seja
dissolvido no plasma sanguíneo.
A freqüência respiratória, isto é a freqüência de inalação e expiração de CO2 pode
ajustar rapidamente o equilíbrio para manter o pH sanguíneo constante.

Além do tampão bicarbonato e da regulação da freqüência respiratória, nosso
organismo também controla o pH do sangue através da excreção de H+ conjugado a
amônia pela urina.
Uma alteração em um ou mais dos mecanismos de controle do pH do plasma
sanguíneo pode produzir alterações do equilíbrio ácido-base: a acidose ou a alcalose. A
acidose é uma condição na qual o sangue apresenta um excesso de ácido (ou uma falta de
base), acarretando freqüentemente uma redução do pH sanguíneo.
A alcalose é uma condição na qual o sangue apresenta um excesso de base (ou uma
falta de ácido), acarretando ocasionalmente um aumento do pH sanguíneo.
A acidose e a alcalose são distúrbios conseqüentes de vários processos patológicos. A
presença de uma acidose ou uma alcalose pressupõe um indício importante ao médico de
que existe um problema metabólico grave. A acidose e a alcalose podem ser classificadas
como metabólicas ou respiratórias, de acordo com a sua causa primária. A acidose
metabólica e a alcalose metabólica são causadas por um desequilíbrio na produção e na
excreção de bases pelos rins. A acidose respiratória e a alcalose respiratória são causadas
principalmente por distúrbios pulmonares ou respiratórios.
Abaixo observamos uma figura demonstrando a escala de pH do sangue variando
entre 7,35 e 7,45.

Alguns exemplos de gasometria arterial de paciente:

PCO2 normal = 35-45mmHg (indica a concentração de CO2)
HCO3 = 22-26mmEq/L (indica a concentração de HCO3)
pH normal = 7,35-7,45

1) pH = 7,53 ; PCO2 = 20mmHg, HCO3 = 16mEq/L ? Alcalose Respiratória
2) pH = 7,30 ; PCO2 = 27mmHg, HCO3 = 13mEq/L ? Acidose Metabólica
3) pH = 7,33 ; PCO2 = 60mmHg, HCO3 = 31mEq/L ? Acidose Respiratória
4) pH = 7,47 ; PCO2 = 44mmHg, HCO3 = 31mEq/L ? Alcalose Metabólica

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Alcalose pH > 7,45
Acidose pH < 7,45

Alcalose Respiratória: PCO2 < 35mmHg
Alcalose Metabólica: HCO3 > 26mmEq/L

Acidose Respiratória: PCO2 > 45mmHg
Acidose Metabólica: HCO3 < 22mmEq/L

Exercícios:

1) pH = 7,50 ; PCO2 = 43mmHg, HCO3 = 37mEq/L ? ___________________
2) pH = 7,51 ; PCO2 = 22mmHg, HCO3 = 18mEq/L ? ___________________
3) pH = 7,33 ; PCO2 = 64mmHg, HCO3 = 33mEq/L ? ___________________
4) pH = 7,30 ; PCO2 = 30mmHg, HCO3 = 15mEq/L ? ___________________
5) pH = 7,57 ; PCO2 = 19mmHg, HCO3 = 17mEq/L ? ___________________
6) pH = 7,32 ;
PCO2 = 28mmHg, HCO3 = 13mEq/L ? ___________________
7) pH = 7,31 ; PCO2 = 61mmHg, HCO3 = 32mEq/L ? ___________________
8) pH = 7,55 ; PCO2 = 44mmHg, HCO3 = 31mEq/L ? ___________________
9) pH = 7,53 ; PCO2 = 22mmHg, HCO3 = 18mEq/L ? ___________________
10) pH = 7,29 ; PCO2 = 62mmHg, HCO3 = 31mEq/L ? ___________________
11) pH = 7,48 ; PCO2 = 40mmHg, HCO3 = 32mEq/L ? ___________________
12) pH = 7,52 ; PCO2 = 30mmHg, HCO3 = 17mEq/L ? ___________________

Respostas:

13) pH = 7,50 ; PCO2 = 43mmHg, HCO3 = 37mEq/L ? Alcalose Metabólica
14) pH = 7,51 ; PCO2 = 22mmHg, HCO3 = 18mEq/L ? Alcalose Respiratória
15) pH = 7,33 ; PCO2 = 64mmHg, HCO3 = 33mEq/L ? Acidose Respiratória
16) pH = 7,30 ; PCO2 = 30mmHg, HCO3 = 15mEq/L ? Acidose Metabólica
17) pH = 7,57 ; PCO2 = 19mmHg, HCO3 = 17mEq/L ? Alcalose Respiratória
18) pH = 7,32 ; PCO2 = 28mmHg, HCO3 = 13mEq/L ? Acidose Metabólica
19) pH = 7,31 ; PCO2 = 61mmHg, HCO3 = 32mEq/L ? Acidose Respiratória
20) pH = 7,55 ; PCO2 = 44mmHg, HCO3 = 31mEq/L ? Alcalose Metabólica
21) pH = 7,53 ; PCO2 = 22mmHg, HCO3 = 18mEq/L ? Alcalose Respiratória
22) pH = 7,29 ; PCO2 = 62mmHg, HCO3 = 31mEq/L ? Acidose Respiratória
23) pH = 7,48 ; PCO2 = 40mmHg, HCO3 = 32mEq/L ? Alcalose Metabólica
24) pH = 7,52 ; PCO2 = 30mmHg, HCO3 = 17mEq/L ? Alcalose Respiratória

PROTEÍNAS

Definição e funções: Proteínas são macromoléculas (moléculas grandes) formadas por
aminoácidos. As proteínas têm as funções de: suporte estrutural, proteção, catálise, transporte,
defesa, regulação e movimento.

? Os aminoácidos se organizam em CADEIAS POLIPEPTÍDICAS para formarem as proteínas.
Nas cadeias, então, encontramos aminoácidos ligados por ligações chamadas de LIGAÇÕES
PEPTÍDICAS.
Exemplo de cadeia polipeptídica:

? Existem dois tipos de proteínas:
1) Proteínas formadas por 1 cadeia polipetídica :

2) Proteínas formas por 2 ou mais cadeias polipetídicas:

? Como podemos ver nos esquemas acima, entre aminoácidos de cadeias
diferentes não há ligações peptídicas, somente interações (representadas aqui
por linha pontilhada). As ligações são mais fortes que as interações.

AMINOÁCIDOS
Estudando um pouco mais profundamente os aminoácidos, temos a seguinte estrutura:

? Aminoácidos são moléculas orgânicas, portanto possuem átomos de carbono. Assim, para
desenharmos um aminoácido, a primeira coisa a se fazer é desenhar um átomo de Carbono:

? Conforme o nome “aminoácido” nos sugere, essa molécula deve ter uma parte que se refira a
“amino” e uma outra parte que se refira a “ácido”. A parte que se refere a “amino” é denominada amina
e é constituída de um átomo de nitrogênio (N) ligado a dois átomos de hidrogênio (H). Já a parte que se
refere a “ácido” é denominada de carboxila e é constituída de um átomo carbono (C) com dupla ligação
a um átomo de oxigênio (O) e uma ligação a uma hidroxila (formada por um átomo de oxigênio e um de
hidrogênio, cujo símbolo é OH). Desenhando a parte “amina” e “ácido”, temos:

aminoácido
ligação peptídica
Átomo de carbono
C N C
H
H
O
OH
AMINA ÁCIDO
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? Todos os aminoácidos possuem a estrutura mostrada anteriormente e se diferenciam entre si
pelo radical que está ligado ao átomo de carbono central, que vamos representar na figura como R:

? Como o átomo de carbono tem 4 ligações, adicionamos à figura acima, um átomo de hidrogênio no
carbono central e temos o desenho final de um aminoácido.

? Existem 20 aminoácidos diferentes, logo existem 20 radicais diferentes.

? Os 20 aminoácidos existentes se dividem em dois grupos: ESSENCIAIS e NÃO-ESSENCIAIS.
A tabela a seguir mostra os 20 aminoácidos, com as respectivas letras que os representa.

? Os seres humanos conseguem sintetizar todos os tipos de aminoácidos não-essenciais, contudo não
conseguem sintetizar nenhum tipo de aminoácido essencial. Assim, os aminoácidos essenciais devem
ser ingeridos na alimentação dos indivíduos.

LIGAÇÕES PEPTÍDICAS
? Para formarem uma cadeia polipeptídica, os aminoácidos se ligam por meio das ligações peptídicas.
Essa ligação ocorre de um grupamento amina de um aminoácido com o grupamento ácido de outro
aminoácido assim temos:

ESSENCIAIS NÃO-ESSENCIAIS
Fenilalanina (F) Alanina (A) Serina (S)
Histidina (H) Arginina (R) Tirosina (Y)
Isoleucina (I) Asparagina (N)
Leucina (L) Aspartato (D)
Lisina (K) Cisteína (C)
Metionina (M) Glicina (G)
Treonina (T) Glutamato (E)
Triptofano (W) Glutamina (Q)
Valina (V) Prolina (P)
C N C
H
H
O
OH
R
C N C
H
H
O
OH
R
H
C N C
H
H
O
OH
R
H
C N C
H
H
O
OH
R
H
Ácido de um
aminoácido
Amina de
outro
aminoácido
-15-
? O grupamento hidroxila do ácido reage então com um átomo de hidrogênio do grupamento
amina e forma água (H2O).

? Com a água indo embora, temos a seguinte estrutura:

? Nesse momento é formada a ligação entre o carbono (C) e o nitrogênio (N), chamada de ligação
peptídica:

? Para que o esquema fique representado de forma mais uniforme, devemos colocar o átomo de
oxigênio e de hidrogênio perpendiculares à ligação peptídica:

? Observando uma cadeia de quatro aminoácidos, temos o seguinte esquema, onde existem três
ligações peptídicas, uma ponta N-terminal e uma ponta C- terminal.

C N C
H
H
O
OH
R
H
C N C
H
H
O
OH
R
H H2O
C N C
H
H
O
R
H
C N C
H
O
OH
R
H H2O
C N C
H
H
O
R
H
C N C
H
O
OH
R
H
Ligação
peptídica
C N C
H
H
O
R
H
C N C
H
O
OH
R
H
C N C
H
H
O
R
H
C N
H R
H
C C N
H R
H O
C C N
H R
H O
C
O
OH
Ponta
N-terminal
Ponta
C-terminal
-16-

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

ESTRUTURA PRIMÁRIA:
? O fato de que cada cadeia polipeptídica tem uma ponta N-terminal e uma ponta C-terminal, permite
que possamos estabelecer uma seqüência de aminoácidos, lendo a cadeia da ponta N-terminal para a
ponta C-terminal. Essa seqüência dos aminoácidos de cada uma das cadeias que constituem uma
proteína é chamada de ESTRUTURA PRIMÁRIA da proteína.
Exemplo de estrutura primária (cada letra representa um aminoácido):
A A S X D X S L V E V H X X V F I V P P X I L Q A

ESTRUTURA SECUNDÁRIA:
? Aminoácidos da mesma cadeia podem interagir por um tipo de interação denominada Pontes de
Hidrogênio. Essa interação leva a uma mudança na forma da proteína, dobrando-a em dois padrões
bem conhecido: α(ALFA) HÉLICE e FOLHA β (BETA) – PREGUEADA. Numa cadeia, esses padrões
são intercalados por ALÇAS. A forma que cada cadeia que constitui uma proteína adquire por causa
das
pontes de hidrogênio existentes entre aminoácidos da mesma cadeia é chamada de ESTRUTURA
SECUNDÁRIA.
Exemplo de estrutura secundária:

ESTRUTURA TERCIÁRIA:
? Aminoácidos da mesma cadeia podem interagir por outros tipos de interação, como pontes dissulfeto
(ou de enxofre) e interações por carga (positiva e negativa). Esses outros tipos de interação mexem
com a forma da proteína, dando-a uma conformação própria. Essa nova forma de cada cadeia que
constitui uma proteína, provocada por pontes dissulfeto e/ou interações por carga é chamada de
ESTRUTURA TERCIÁRIA.

ESTRUTURA QUATERNÁRIA:
? Quando temos uma proteína formada por mais de uma cadeia, os aminoácidos das diferentes
cadeias interagem por todos os tipos de interação que vimos anteriormente. Essa interação entre
aminoácidos de cadeias diferentes faz surgir uma nova forma da proteína composta por todas suas
cadeias, chamada de ESTRUTURA QUATERNÁRIA.

A FORMA DE UMA PROTEÍNA É MUITO IMPORTANTE, UMA VEZ QUE ELA SÓ EXERCE SUA
FUNÇÃO SE ESTIVER NA SUA FORMA NATURAL.
Exemplo: Se a forma natural de uma proteína é um “quadrado”, ela não consegue exercer sua função
se estiver na forma de um “triângulo”.

Ponta
N-terminal
Ponta
C-terminal
α-Hélice Alça Folha β-pregueada
-17-
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS

? Quando uma proteína perde sua forma natural, dizemos que ela foi desnaturada. Assim, a
desnaturação de uma proteína, nada mais é do que mudar a forma natural de uma proteína para uma
forma não-natural, fazendo com que a proteína perca sua função.

? FATORES QUE INFLUENCIAM NA DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS:
1) Temperatura:
À medida que aumentamos a temperatura, o movimento (a agitação) das moléculas aumenta
a tal ponto que as interações são desfeitas. Podemos comparar as interações com elásticos
que mantém a proteína em sua forma natural. Quando aumentamos o movimento das
moléculas, os elásticos (interações) se rompem.
Exemplos de desnaturação de proteínas por temperatura:
a) Clara do ovo cozido;

b) Proteínas de bactérias na Febre.
Nosso organismo encontra-se normalmente na temperatura de 36,5ºC. Quando
somos infectados por bactérias, geralmente a temperatura do nosso corpo é elevada
para algo em torno de 39ºC e temos febre. Nessa temperatura de 39ºC, as proteínas
do nosso corpo não se desnaturam, mas as proteínas das bactérias sim, o que faz
com que elas morram. Se a nossa temperatura passar de 42ºC, tanto as proteínas
das bactérias como as do nosso corpo se desnaturam, o que pode nos levar ao óbito.

2) pH (potencial de hidrogênio)
À medida que o pH diminui o meio se torna mais ácido e há modificações nos grupamentos
químicos que formam os radicais dos aminoácidos, fazendo com que as interações se
desfaçam.
Exemplo de desnaturação de proteínas por pH:
a) pH do estômago
O pH ácido do estômago, em torno de 1 a 2, faz com que as proteínas que
ingerimos se desnaturem. Assim, a desnaturação das proteínas no estômago facilita a
digestão, uma vez que facilita a função de enzimas que clivam (cortam) as proteínas.
(Comparando a proteína com uma linha, é mais fácil cortar uma linha que está
desenrolada do que uma que está no meio de um nó embaraçado)

3) Solventes Orgânicos
Solventes orgânicos como o álcool e a acetona são capazes de modificar os grupamentos
químicos que formam os radicais dos aminoácidos, acabando com algumas interações.

5-HEMOGLOBINA.pdf
-18-
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Disciplina de Bioquímica
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HEMOGLOBINA

Definição e função: A hemoglobina é a proteína transportadora de oxigênio presente nas
hemácias (células vermelhas presentes no sangue).

? Ela é formada por quatro cadeias: duas α (alfa) e duas β (beta).

? Cada cadeia possui um grupamento composto de Ferro, chamado de GRUPO HEME.

? A estrutura da hemoglobina pode ser desenhada esquematicamente da seguinte forma:

O GÁS OXIGÊNIO SE LIGA À HEMOGLOBINA DE FORMA COOPERATIVA:

? A primeira molécula de oxigênio(O2) se liga ao grupo heme e isto faz com que haja mudança na
estrutura quaternária da hemoglobina (relaxamento da moléculas), o que facilita a ligação de uma outra
molécula de oxigênio com outro grupo heme de outra cadeia e assim sucessivamente, até o total de
quatro moléculas de oxigênio por hemoglobina.

REFERÊNCIAS:
NELSON, D L; COX, M M. Lehninger Princípios de Bioquímica. Terceira edição. WORTH PUBLISHERS.
STRYER, L. Bioquímica. Terceira Edição. Ed. Guanabara Koogan.

Grupo heme
Cadeia α (alfa)
Cadeia β (beta)
6-ENZIMAS.pdf
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ENZIMAS

Definição e funções: Catalisadores biológicos, ou seja, moléculas que aceleram uma reação
química. A grande maioria das enzimas são proteínas, mas existem alguma poucas enzimas
que não são proteínas.

? O Metabolismo compreende a atividade química total de um organismo.

? Existem reações de catabolismo e de anabolismo.
CATABOLISMO: reações de quebra de moléculas complexas em moléculas mais simples
com liberação de energia.
ANABOLISMO: reações que ligam moléculas mais simples em moléculas mais
complexas, armazenando energia nas ligações químicas.

? Uma reação pode ocorrer de forma muita lenta se não houver uma quebra da barreira de energia
necessária.
Exemplo:
a) Gás de cozinha (butano) não queima se estiver em contato com o ar que contém o oxigênio
direto, é necessária uma faísca.

? No exemplo acima, há uma barreira energética que deve ser quebrada para que a reação aconteça
de forma rápida. Nesta caso a quebra da barreira, é a faísca.

? Em nosso organismo ocorre a mesma coisa, mas quem faz o “papel” da faísca são as enzimas.

? Para que ocorra a reação, os reagentes têm que chegar até o ESTADO DE TRANSIÇÃO (estado a
partir do qual os reagentes formarão o(s) produto(s), sem precisar de energia.

? A energia necessária para quebrar a barreira e fazer os reagentes chegarem até o estado de
transição para seguirem a reação é chamada de ENERGIA DE ATIVAÇÃO.

? Em uma reação catalisada por enzimas, os reagentes são chamados de SUBSTRATOS que depois
da reação formam os PRODUTOS.

? O local da enzima onde os substratos se ligam chama-se SÍTIO DE ATIVAÇÃO. A forma do sítio de
ativação dá especificidade à enzima. Só os substratos com a forma certa conseguem se encaixar no
sítio ativo de determinada enzima.

REAÇÃO GERAL DE UMA REAÇÃO QUÍMICA CATALISADA POR UMA ENZIMA:

E + S ? ES ? E + P

E é a enzima; S é(são) o(s) substrato(s); ES é o complexo enzima-substrato; e P é o produto.

? A enzima antes e depois da reação está a mesma forma química.

COMO UMA ENZIMA ACELERA A REAÇÃO:
? A enzima acelera a reação diminuindo a energia de ativação necessária para que ela ocorra.

-20-

? Ou seja a enzima é capaz de levar os substratos até o estado de transição com menor gasto
energético. A partir do estado de transição, os substratos formam o produto sozinhos e sem gasto de
energia.
Ela pode fazer isso de três maneiras:
1) Orientando os substratos de forma correta;
2) Adicionando cargas ao(s) substrato(s);
3) Mudar a forma do substrato
, “amassando-o” ou “esticando-o”

MOLÉCULAS ADICIONAIS QUE ENZIMAS PODEM NECESSITAR
? Para funcionar algumas enzimas precisam de moléculas adicionais:
a) Cofatores — são íons inorgânicos como cobre, zinco e ferro que se ligam temporariamente à
enzima.
b) Coenzimas — moléculas orgâncias (que contém carbono) que são necessárias para a ação
de uma ou mais enzimas.
c) Grupos prostéticos — são grupamentos ligados de forma permanente às enzimas.

VIAS METABÓLICAS E REGULAÇÃO DO METABOLISMO
? O metabolismo possui várias seqüências de reações catalisadas por enzimas. Essas seqüências são
chamadas de VIAS METABÓLICAS.

? Nosso organismo precisa manter condições internas estáveis. Essa manutenção das condições
estáveis chama-se HOMEOSTASIS. Para isso, as vias metabólicas devem ser reguladas.

? Para que as vias metabólicas sejam reguladas, o organismo tem que ser capaz de regular a
atividade das enzimas. Ele faz inibindo as enzimas.

? Existem dois tipos de inibição:
1) IRREVERSÍVEL
Como o próprio nome diz, neste tipo de inibição moléculas se ligam de forma permanente
a enzima, impedindo que esta funcione.
Exemplo: Inibidores da enzima chamada acetilcolinestarase (gás Sarin no metrô de Tókio
em 1995 e inseticida à base de DIPF)

2)REVERSÍVEL.
Inibição que pode ser reversível, uma vez que o inibidor se liga e pode se desligar da
enzima.
Essa inibição pode ocorrer de duas formas: COMPETITIVA e NÃO-COMPETITIVA.
a) COMPETITIVA: o inibidor se liga no sítio ativo impedindo a ligação do(s)
substrato(s).

b) NÃO-COMPETITIVA: o inibidor se liga na enzima em outro lugar que não o sítio
ativo.

? Outros fatores que influenciam na atividade das enzimas são os mesmos que influenciam na
desnaturação de proteínas, uma vez que se as enzimas desnaturarem, perdem sua função.

? Assim, o pH, a temperatura e solventes orgânicos podem interferir na atividade das enzimas. As
enzimas funcionam bem em estreitas faixas de pH e temperatura.

? Lembramos aqui de novo do exemplo da febre, onde as enzimas das bactérias são desnaturadas e
as do ser humano não.

REFERÊNCIAS:
NELSON, D L; COX, M M. Lehninger Princípios de Bioquímica. Terceira edição. WORTH PUBLISHERS
PURVES, W K; SADAVA, D.; ORIANS, GORDON H., HELLER, H C. Vida - A ciência da biologia. Sexta
edição. Sinauer Associates, Inc.
7-CARBOIDRATOS.pdf
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CARBOIDRATOS (glicídeos ou açúcares)

Definição e funções: Carboidratos compõem um grupo diverso de compostos contendo uma
cadeia principal formada por vários átomos de carbono (C), cada uma ligado a um átomo de
hidrogênio (H) e à uma hidroxila(OH).
Possuem duas funções principais:
a) Servem como Fonte de energia, que pode ser liberada das ligações ente os átomos de
carbono.
b) Servem como esqueletos de carbono que podem ser rearranjados para formar outras
moléculas biológicas importantes.

? Existem quatro classes de carboidratos:
1) Monossacarídeos: São os “tijolos” que formam as outras classes. Exemplos: glicose,
galactose, ribose, frutose.

2) Dissacarídeos: consistem de dois sacarídeos. Exemplos: Lactose (1 glicose + 1
galactose); a Maltose (1 glicose + 1 glicose); e a Sacarose (1 glicose + 1 frutose)

3) Oligossacarídeos: possuem alguns monossacarídeos (3 a 20)

4) Polissacarídeos: Longo polímeros compostos de centenas de unidades de
monossacarídeos. Exemplos: Amido, Celulose, Glicogênio.

MONOSSACARÍDEOS

? De acordo com o número de átomos de carbono que formam o monossacarídeo, eles são
classificados em:
a) Trioses (3 átomos de carbono). Exemplo: Gliceraldeído
b) Tetroses (4 átomos de carbono). Exemplo: Treose
c) Pentoses (5 átomos de carbono). Exemplos Desoxiribose (açúcares presentes no DNA) e
Ribose (açúcares presentes no RNA)
d) Hexoses (6 átomos de carbono). Exemplos: Frutose, Galactose, Glicose.

DISSACARÍDEOS, OLIGOSSACARÍDEOS E POLISSACARÍDEOS

? Para a formação dessa moléculas os monossacarídeos se ligam através LIGAÇÕES
GLICOSÍDICAS.

A GLICOSE

? Um dos mais importantes e estudados carboidratos é o monossacarídeo glicose.

? Todas as células vivas possuem glicose (como vimos uma hexose, açúcar composto de 6 átomos de
Carbono).

? As plantas verdes são capazes de produzir monossacarídeos a partir da fotossíntese. Enquanto nós,
seres humanos, os adquirimos através da alimentação.

-22-
? As células utilizam a glicose como FONTE DE ENERGIA, quebrando-a numa via metabólica que
libera a energia armazenada na ligação entre os átomos de carbono.
? A fórmula da glicose é C6H12O6 :

? A posição dos grupos OH, define qual é o monossacarídeo.

O GLICOGÊNIO

? O glicogênio é um polissacarídeo presente em nosso fígado, que serve como reserva de energia,
pois é formado de várias moléculas de glicose ligadas entre si por ligações glicosídicas.

? O nosso organismo guarda glicose nas cadeias de glicogênio porque se guardasse na forma de
monossacarídeo, teríamos que ter muito mais água no organismo devido à pressão osmótica.

? 1000 moléculas de glicose exerceria uma pressão osmótica 1000 vezes maior que uma molécula de
glicogênio (que contém as mesmas 1000 moléculas de glicose só que ligada entre si por ligações
glicosídicas).

REFERÊNCIAS:
NELSON, D L; COX, M M. Lehninger Princípios de Bioquímica. Terceira edição. WORTH PUBLISHERS
PURVES, W K; SADAVA, D.; ORIANS, GORDON H., HELLER, H C. Vida - A ciência da biologia. Sexta
edição. Sinauer Associates, Inc
C
H O
C OHH
C HHO
C OHH
C OHH
C OHH
H
8-LIPIDIOS.pdf
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LIPÍDIOS (ácidos graxos)

Definição e funções: Lipídios são hidrocarbonetos. São insolúveis em água, devido ao grande
número de ligações covalentes apolares.
Suas funções principais são:
a) Óleos e gorduras são reservas de energia.
b) Fosfolipídios são os principais componentes da membrana celular.
c) Esteróides e ácidos graxos modificados são importantes reguladores como
hormônios e vitaminas.
d) A gordura pode servir como isolante térmico.
e) A mielina serve como isolante elétrico nos nervos.
f) Óleos produzidos por glândulas na pele servem para dar proteção.

? Os lipídios podem possuir cadeias de ácidos graxos com ligações simples (ácidos graxos saturados),
ou ligações duplas (ácidos graxos insaturados).

? Geralmente ácidos graxos insaturados estão líquidos a temperatura ambiente e ácidos graxos
saturados encontram sólidos à temperatura ambiente.

ESTERÓIDES
? Os esteróides são uma família importante de compostos orgânicos cujos anéis aromáticos
compartilham átomos de carbono.

? O colesterol é um importante esteróide constituinte de membranas. Ele é sintetizado no fígado e é o
precursor de testosterona e outros hormônios esteroidais. Também serve como precursor da bile.

? O colesterol é absorvido na alimentação, através da ingestão de leite, manteiga e gorduras animais.

? O excesso de colesterol no sangue pode causar deposição ao longo das artérias, provocando
arterioesclerose e ataques cardíacos.

? Outros esteróides importantes são a testosterona e estrógenos. Eles são hormônios que regulam o
desenvolvimento sexual nos seres humanos.

? O cortisol é outro esteróide importante, sendo o hormônio que regula vários processos como a
digestão e a manutenção do balanço entre a concentração de sais e água no organismo.
VITAMINAS

? Alguns lipídios são vitaminas (moléculas orgânicas não sintetizadas pelo organismo).
Exemplos:
1) Vitamina A -- deficiência pode causar cegueira noturna
2) Vitamina D – responsável pela absorção de cálcio nos intestinos, sua deficiência pode levar
ao raquitismo em crianças.

REFERÊNCIAS:
NELSON, D L; COX, M M. Lehninger Princípios de Bioquímica. Terceira edição. WORTH PUBLISHERS
PURVES, W K; SADAVA, D.; ORIANS, GORDON H., HELLER, H C. Vida - A ciência da biologia. Sexta
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9-GLICÓLISE.pdf
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GLICÓLISE

Definição: A glicólise é um conjunto de reações que quebram a glicose (carboidrato com 6
átomos de carbono) em duas moléculas de piruvato (molécula com 3 átomos de carbono).

? A glicólise ocorre no citoplasma da célula.

? A glicólise é uma via comum à respiração celular (processo que ocorre em condições
aeróbias) e à fermentação (processo que ocorre em condições anaeróbias).

? Durante a glicólise, são produzidas duas moléculas de ATP e duas de NADH+H+.

NAD
NAD é abreviação do nome da molécula: Nicotinamida Adenina Dinucleotídeo. Esta molécula é
uma molécula aceptora de elétrons e possui duas formas: a reduzida (NADH + H+) e a oxidada
(NAD+).

ATP
ATP é abreviação da molécula chamada ADENOSINA TRIFOSFATO. Ela é formada de uma
base nitrogenada (adenina), de um açúcar (ribose) e de três fosfatos.
Esta molécula é a “moeda” energética de nosso metabolismo, pois quando as ligações entre os
três fosfatos é quebrada, originando ADP (Adenosina difosfato) ou AMP (Adenosina
monofosfato), muita energia é liberada.

Equação Geral da Glicólise

10-RESPIRAÇÃO CELULAR.pdf
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RESPIRAÇÃO CELULAR

Definição: Conjunto de processos moleculares através dos quais a célula consome oxigênio
(O2) e libera gás carbônico (CO2). Durante a respiração celular, uma grande quantidade de
energia é liberada e armazenada na forma de ATP (adenosina trifosfato).

Î Em células eucarióticas, a respiração celular ocorre em uma organela denominada
mitocôndria.

Î A respiração celular pode ser divida em três etapas:
1) Oxidação do Piruvato
2) Ciclo do ácido cítrico (Ciclo de Krebs)
3) Cadeia respiratória

NOÇÕES BÁSICAS PARA ENTEDERMOS AS ETAPAS DA RESPIRAÇÃO CELULAR

Î ÁTOMO DE HIDROGÊNIO: Estima-se que 99,99% dos átomos de hidrogênio da natureza
possuem apenas um próton e um elétron. A figura abaixo mostra um esquema de um átomo de
hidrogênio:

Î OXIREDUÇÃO e AS MOLÉCULAS DE NAD E FAD: Tipo de reação que ocorre entre os
elementos químicos onde um elemento doa elétrons para outro. O elemento que recebe os
elétrons fica REDUZIDO e o elemento que doa os elétrons fica OXIDADO. Assim:

Em algumas reações do metabolismo energético celular, o NAD (Nicotinamida Adenina
Dinucleotídeo) ou o FAD (Flavina Adenina Dinucleotídeo) participam como aceptores (aqueles
que recebem) de átomos de Hidrogênio, tornado-se NADH + H+ ou FADH2.

Estado: OXIDADO REDUZIDO

NAD → NADH + H+
FAD → FADH2
Nessas reações, podemos considerar o NAD ou FAD como o estado OXIDADO da
molécula e o NADH + H+ e o FADH2 como estado REDUZIDO, porque quando essas
moléculas capturam dois átomos de hidrogênio estão na verdade capturando um próton e um
elétron de cada átomo de Hidrogênio. Assim, o NAD e o FAD na verdade recebe elétrons
quando capturam os átomos de hidrogênio, passando do seu estado oxidado, para seu estado
reduzido.
1 próton
(Carga positiva)
1 elétron
(Carga Negativa)
• Quando usamos a notação H+, estamos nos
referindo apenas ao próton do átomo de
hidrogênio.

• A notação e– se refere a 1 elétron.
+
–
-26-
A molécula de NAD fica com um próton e dois elétrons, deixando o outro próton
livre, por isso a notação NADH + H+ e não a NADH2. Já o FAD fica com os dois prótons e os
dois elétrons, por isso a notação FADH2.
A perda e o ganho de elétrons estão relacionados com transformação de energia. O
estado REDUZIDO das moléculas é mais energético que o estado OXIDADO. Desta forma, as
moléculas de NADH + H+ e FADH2 são mais energéticas que NAD e FAD, respectivamente.

1 – OXIDAÇÃO DO PIRUVATO

Î Nesta etapa, o piruvato, produto final da glicólise é oxidado à acetato.

Î O acetato é ativado pela coenzima A (CoA), formando Acetil-CoA que alimenta a próxima
etapa da via metabólica o ciclo do ácido cítrico (ciclo de Krebs).

2- CICLO DE KREBS

Î Série cíclica de reações químicas, onde a acetil-CoA é completamente oxidada, formando
CO2 e elétrons são transferidos para moléculas aceptoras de elétrons, NAD (Nicotinamida
Adenina dinucleotídeo) e FAD (Flavina Adenina Dinucleotídeo).

Î Durante essa etapa, são gerados 3 moléculas de NADH + H+ e 1 molécula de FADH2 para
cada molécula de acetil-CoA que entra no ciclo, portanto 6 moléculas de NADH + H+ e 2
molécula de FADH2 para cada molécula de glicose que é quebrada na glicólise.

3 – CADEIA RESPIRATÓRIA

O metabolismo energético dos seres vivos é composto de sistemas complexos que transformam a
energia disponível na natureza em energia utilizável para os processos relacionados à vida.
A glicose que obtemos através de nossa alimentação é absorvida pelo corpo, entrando nas células,
indo para a Glicólise, após esse processo temos a oxidação do piruvato e o ciclo do ácido cítrico (ciclo de
Krebs).
Como saldo final desses dois processos, obtivemos moléculas de (NADH + H+), CO2, FADH2 e
ATP. Veremos agora o que ocorre com as moléculas de NADH + H+ e FADH2 e porque precisamos de
oxigênio (O2) para sobrevivermos.
Entenderemos, desta forma, como a célula é capaz de produzir moléculas de ATP a partir das
moléculas de NADH + H+ e FADH2, produzidas na Glicólise e no Ciclo de Krebs.

-27-
ESQUEMA TOTAL DA CADEIA RESPIRATÓRIA E DA SÍNTESE DE ATP

Como podemos observar no esquema, o processo metabólico para a produção de ATPs pelas
moléculas de NADH + H+ ou FADH2, chamado de CADEIA RESPIRATÓRIA, envolve uma série de
complexos enzimáticos (I, II, III e IV), uma molécula apolar (ubiquinona), uma proteína (citocromo c) e o
complexo enzimático ATP Sintase.

¾ Analisaremos, a seguir, as etapas envolvidas no transporte de elétrons do NADH + H+:
1) A molécula de NADH + H+ doa seus elétrons e prótons ao complexo I (NADH-Q oxiredutase). Nessa
etapa, o complexo I bombeia 4 prótons para o espaço intermembrana.

2) Os prótons e os elétrons são transportados do complexo I para o complexo III (citocromo c redutase),
pela molécula apolar ubiquinona (Q), que está presente na porção hidrofóbica da membrana interna da
mitocôndria.

3) Os dois prótons recebidos pelo complexo são transportados para o espaço intermembrana pelo
complexo III. Além desses, o complexo III transporta dois prótons da matriz para o espaço
intermembrana, totalizando quatro.

4) Os elétrons passam do complexo III para o complexo IV(citocromo c oxidase), pela proteína
citocromo c. O complexo IV transporta então dois prótons da
matriz para o espaço intermembrana.

5) O par de elétrons restante no complexo IV é então transferido para teoricamente
2
1 molécula de O2
para formar água (H2O).

transporte de elétrons Síntese de ATP
Citoplasma
Espaço
intermembrana
Baixa
Concentração
De H+
Alta
Concentração
De H+
Matriz
Mitocondrial

FADH2
I
II
Q III
c IV
NADH + H+
NAD+
FAD
4 H+
2 H+ + 2 H+
2 H+
H+ H
+
O2 2
1 H
H
O
ATP
sintase
4 H+ ADPPi ATP
-28-

¾ FADH2:
A molécula de FADH2 entra na cadeia respiratória somente através do complexo II (succinato
desidrogenase) que não bombeia prótons da matriz mitocondrial para o espaço intermembrana. Esse
complexo doa os prótons e os elétrons direto para a ubiquinona (Q) e as etapas restantes da cadeia são
iguais as de NADH + H+.

EQUAÇÃO GERAL DA CADEIA TRANSPORTADORA DE ELÉTRONS

SÍNTESE DE ATP:
As membranas da mitocôndria são impermeáveis a prótons. Desta forma, o bombeamento de
prótons pela cadeia transportadora de elétrons cria um gradiente, onde no espaço intermembrana a
concentração de prótons é maior do que na matriz mitocondrial. Há, portanto, uma tendência dos prótons
se difundirem para dentro da matriz mitocondrial. Essa tendência é denominada FORÇA PRÓTON-
MOTRIZ.
Entretanto, para que os prótons possam se difundir é necessário um canal. Esse canal é formado
pelo complexo enzimático ATP sintase que sintetiza ATP a medida que os prótons entram para a matriz.
Assim, o gradiente de prótons, que é fruto original da quebra da glicose, (lembrando que tudo isso
começou com a formação de NADH + H+ e de FADH2 na glicólise e no ciclo de Krebs ) é usado para a
síntese de ATP.
Durante muito tempo, não se soube quantos prótons precisavam passar do espaço intermembrana
para a matriz mitocondrial pela ATP sintase para uma molécula de ATP ser sintetizada. Há pouco tempo,
alguns experimentos demonstraram que é necessário que 4 prótons passem do espaço intermembrana para
a matriz mitocondrial, para que uma molécula de ATP seja sintetizada.

BALANÇO DA SÍNTESE DE ATP POR NAD E FAD
Fazendo o cálculo matemático teórico para saber quantos ATPs são formados por cada molécula
de NAD e FAD reduzidas, obtemos: (preencha a tabela)

NAD FAD
H+ bombeado para o Espaço Intermebrana 10 6
H+ necessário para síntese de 1 ATP 4 4
ATPs produzidos 2,5 1,5

Para efeitos didáticos, muitos livros trazem a informação de que cada NAD reduzido é capaz de
produzir 3 ATPs e cada FAD 2 ATPs.

FADH2 + 6 H+(MATRIZ) + 2
1 O2 → FAD + 6H+(ESPAÇO INTERMEMBRANA) + H2O
Î Com FAD:
NADH + 11 H+(MATRIZ) + 2
1 O2 → NAD+ + 10H+((ESPAÇO INTERMEMBRANA)externa) + H2O
Î Com NAD:
-29-

SALDO ENERGÉTICO TOTAL DE ATPs FORMADOS NA RESPIRAÇÃO

Em muitos animais, 1 ATP
é “perdido” para cada NAD
reduzido da glicólise entrar
na mitocôndria.
AULA_COLORIDA_RESPIRAÇÃO CELULAR.pdf
1
Respiração Celular
Prof. Bernardo Pascarelli
Introdução – Fluxo de Energia
Seres Autótrofos
(Plantas, Algas)
Sol
Energia
luminosa
Alimentos
Seres Autótrofos
e Heterótrofos
Condições
Aeróbias
Condições
Anaeróbias
Glicólise
Glicólise
Fermentação
Respiração
Celular
Conceito
? Respiração celular é o conjunto de processos
moleculares através dos quais a célula
consome oxigênio (O2) e libera gás carbônico
(CO2).
? Durante a respiração celular, uma grande
quantidade de energia é liberada e
armazenada na forma de ATP (adenosina
trifosfato).
Localização
?Em células eucarióticas, a respiração
celular ocorre em uma organela
denominada mitocôndria.
Célula Eucariótica
Núcleo Mitocôndria
Membrana
Plasmática
Citoplasma
Etapas da Respiração Celular
?Oxidação do Piruvato
?Ciclo de Krebs ou do Ácido Cítrico
?Cadeia Respiratória
2
Respiração
Celular
Oxidação do Piruvato
?Nesta etapa, o piruvato, produto final da
glicólise é oxidado à acetato.
?O acetato é ativado pela coenzima A
(CoA), formando Acetil-CoA que
alimenta o ciclo de Krebs.
Acetil-CoA
Ciclo de Krebs
?Série cíclica de reações químicas, onde
o acetato é completamente oxidado,
formando CO2 e elétrons são
transferidos para moléculas aceptoras
de elétrons.
Moléculas Aceptoras de Elétrons
?Durante a Glicólise e o Ciclo de Krebs,
elétrons são liberados e aceptados por
duas moléculas distintas: NAD
(Nicotinamida Adenina Dinucleotídeo) e
FAD (Flavina Adenina Dinucleotídeo).
Acetil-CoA
3
Cadeia Respiratória
? Série de reações de oxirredução onde os
elétrons derivados dos átomos de Hidrogênio
são transportados por vários carreadores
para reagirem finalmente com O2, formando
água.
? Estabelece condição para a síntese de ATP.
Espaço
intermembrana
Cristas
Membrana
Interna
Membrana
Externa
Matriz
Mitocôndria
Citoplasma
Espaço
intermembrana
Matriz
Mitocondrial
Transporte de elétrons Síntese de ATP
Esta é a principal molécula que alimenta a
cadeia de transporte de elétrons
Baixa
Concentração
De H+
Alta
Concentração
De H+
NADH + H+ NADH + H+
Citoplasma
Espaço
intermembrana
Matriz
Mitocondrial
Transporte de elétrons Síntese de ATP
e-
e-
NAD+
H+
H+
H+
H+
NADH-Q Redutase
Complexo I
H+
H+
Citoplasma
Espaço
intermembrana
Matriz
Mitocondrial
Transporte de elétrons Síntese de ATP
e-
e-
NAD+
H+
H+ H+
H+
Ubiquinona (Q)
Citocromo c redutase
Complexo III
H+
H+
H+
H+
Citoplasma
Espaço
intermembrana
Matriz
Mitocondrial
Transporte de elétrons Síntese de ATP
e-
e-
NAD+
H+
H+
H+
H+
Citocromo c
H+
H+ H
+
H+
Citocromo c oxidase
Complexo IV
O2
2
1
H+
H+
H+
H+
H
H
O
4
Síntese de ATP
? A cadeia respiratória estabelece uma
concentração diferente de prótons no espaço
intermembrana, o que gera uma FORÇA
PRÓTON-MOTRIZ.
? Através dessa condição, a ATP sintase é
capaz de sintetizar ATP a partir de ADP
(Adenosina difosfato) e Pi (fosfato
inorgânico).
H+ H
+
H+
H+
Síntese de ATP
ADP Pi
Gradiente
de
prótons
ATP
Força
Próton-motriz
Acetil-CoA
SALDO FINAL
AULA_RESPIRAÇÃO CELULAR.pdf
1
Respiração Celular
Prof. Bernardo Pascarelli
Introdução – Fluxo de Energia
Seres Autótrofos
(Plantas, Algas)
Sol
Energia
luminosa
Alimentos
Seres Autótrofos
e Heterótrofos
Condições
Aeróbias
Condições
Anaeróbias
Glicólise
Glicólise
Fermentação
Respiração
Celular
Conceito
? Respiração celular é o conjunto de processos
moleculares através dos quais a célula
consome oxigênio (O2) e libera gás carbônico
(CO2).
? Durante a respiração celular, uma grande
quantidade de energia é liberada e
armazenada na forma de ATP (adenosina
trifosfato).
Localização
?Em células eucarióticas, a respiração
celular ocorre em uma organela
denominada mitocôndria.
Célula Eucariótica
Núcleo Mitocôndria
Membrana
Plasmática
Citoplasma
Etapas da Respiração Celular
?Oxidação do Piruvato
?Ciclo de Krebs ou do Ácido Cítrico
?Cadeia Respiratória
2
Respiração
Celular
Oxidação do Piruvato
?Nesta etapa, o piruvato, produto final da
glicólise é oxidado à acetato.
?O acetato é ativado pela coenzima
A
(CoA), formando Acetil-CoA que
alimenta o ciclo de Krebs.
Acetil-CoA
Ciclo de Krebs
?Série cíclica de reações químicas, onde
o acetato é completamente oxidado,
formando CO2 e elétrons são
transferidos para moléculas aceptoras
de elétrons.
Moléculas Aceptoras de Elétrons
?Durante a Glicólise e o Ciclo de Krebs,
elétrons são liberados e aceptados por
duas moléculas distintas: NAD
(Nicotinamida Adenina Dinucleotídeo) e
FAD (Flavina Adenina Dinucleotídeo).
Acetil-CoA
3
Cadeia Respiratória
? Série de reações de oxirredução onde os
elétrons derivados dos átomos de Hidrogênio
são transportados por vários carreadores
para reagirem finalmente com O2, formando
água.
? Estabelece condição para a síntese de ATP.
Espaço
intermembrana
Cristas
Membrana
Interna
Membrana
Externa
Matriz
Mitocôndria
Citoplasma
Espaço
intermembrana
Matriz
Mitocondrial
Transporte de elétrons Síntese de ATP
Esta é a principal molécula que alimenta a
cadeia de transporte de elétrons
Baixa
Concentração
De H+
Alta
Concentração
De H+
NADH + H+ NADH + H+
Citoplasma
Espaço
intermembrana
Matriz
Mitocondrial
Transporte de elétrons Síntese de ATP
e-
e-
NAD+
H+
H+
H+
H+
NADH-Q Redutase
Complexo I
H+
H+
Citoplasma
Espaço
intermembrana
Matriz
Mitocondrial
Transporte de elétrons Síntese de ATP
e-
e-
NAD+
H+
H+ H+
H+
Ubiquinona (Q)
Citocromo c redutase
Complexo III
H+
H+
H+
H+
Citoplasma
Espaço
intermembrana
Matriz
Mitocondrial
Transporte de elétrons Síntese de ATP
e-
e-
NAD+
H+
H+
H+
H+
Citocromo c
H+
H+ H
+
H+
Citocromo c oxidase
Complexo IV
O2
2
1
H+
H+
H+
H+
H
H
O
4
Síntese de ATP
? A cadeia respiratória estabelece uma
concentração diferente de prótons no espaço
intermembrana, o que gera uma FORÇA
PRÓTON-MOTRIZ.
? Através dessa condição, a ATP sintase é
capaz de sintetizar ATP a partir de ADP
(Adenosina difosfato) e Pi (fosfato
inorgânico).
H+ H
+
H+
H+
Síntese de ATP
ADP Pi
Gradiente
de
prótons
ATP
Força
Próton-motriz
Acetil-CoA
SALDO FINAL
BQ3.Aula de PTNS e enzimas 2015 outubro.ppt
*
Prof. André Luis Peixoto Candéa
Bioquímica
de
PROTEÍNAS E ENZIMOLOGIA
*
CONCEITOS
As enzimas , em sua grande maioria, são proteínas que exercem função catalítica sendo consideradas de grande relevância no metabolismo.
Toda enzima é uma proteína, mas nem toda proteína é uma enzima
X
The Nobel Prize in Chemistry 1989
Ribozima
Elas participam do corte de moléculas de RNA mensageiro, o splicing, fazendo a remoção de "introns", ou seja, as regiões que não são traduzidas.
*
ENZIMAS – ESTRUTURA
Holoenzimas são enzimas conjugadas. A unidade é formada por Apoenzima (porção protéica) + Coenzima (porção não protéica ou radical prostético).
*
RNA
Estrutura
Enzimática
Ribozimas
NADPH+
Amilase – Cl+
*
Século XIX - poucas enzimas identificadas

- Adição do sufixo ”ASE” ao nome do substrato:
* gorduras (lipo - grego) – LIPASE
* amido (amylon - grego) – AMILASE
- Nomes arbitrários:
* Tripsina e pepsina – proteases

ENZIMAS – PROTEÍNA
*
*
1955 - Comissão de Enzimas (EC) da União Internacional de Bioquímica (IUB)  nomear e classificar.
Cada enzima  código com 4 dígitos que caracteriza o tipo de reação catalisada:
1° dígito - classe
2° dígito - subclasse
3° dígito - sub-subclasse
4° dígito - indica o substrato

ENZIMAS – PROTEÍNA
*
*
Classificação das enzimas segundo a Comissão de Enzimas.
ENZIMAS – PROTEÍNA
*
*
Classificação das enzimas segundo a Comissão de Enzimas.
ENZIMAS – PROTEÍNA
*
*
ADP + D-Glicose-6-fosfato
ATP + D-Glicose
IUB - ATP:glicose fosfotransferase
E.C. 2.7.1.1
2 - classe - Transferase
7 - subclasse - Fosfotransferases
1 - sub-subclasse - Fosfotransferase que utiliza grupo hidroxila como receptor
1 - indica ser a D-glicose o receptor do grupo fosfato
Nome trivial: Hexoquinase
ENZIMAS – PROTEÍNA
*
CARACTERÍSTICAS
* Atuam em concentrações muito baixas;
* Alto grau de especificidade (organização estrutural específica);
* Catalisadores biológicos de alta eficiência;
Aumento na velocidade de reação:
não enzimático ---- 102 – 104
enzimático ---- 1014
Distribuição:
Intracelular: Alta concentração de enzimas, com alto grau de compartimentalização.
Extracelular: Baixa concentração de enzimas, e portanto poucas apresentam atividade plasmática.
*
ISOENZIMAS
Múltiplas formas de uma enzima que possuem a capacidade de catalisar a reação característica da enzima, mas que diferem na estrutura por serem codificadas por genes estruturais diferentes ou não.
Creatino cinase
CK
*
ENZIMAS – CATALISADORES
Aceleram reações químicas
Ex: Decomposição do H2O2
*
Não são consumidos na reação
ENZIMAS – CATALISADORES
*
*
Não alteram o estado de equilíbrio
Abaixam a energia de ativação;
Keq não é afetado pela enzima.
Não apresenta efeito termodinâmico global
ENZIMAS – CATALISADORES
*
*
ENZIMAS –
COMPONENTES DA REAÇÃO
Substrato se liga ao
SÍTIO ATIVO
da enzima
*
COMPLEXO
ENZIMA-SUBSTRATO
modelo chave - fechadura
*
COMPLEXO
ENZIMA-SUBSTRATO
modelo encaixe induzido
*
COMPLEXO
ENZIMA-SUBSTRATO
(enzima alostérica)‏
*
CINÉTICA ENZIMÁTICA
não alostérica
alostérica
*
CONTROLE DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
retroinibição
zimogênios
*
*
*
*
*
ENZIMAS –
ATIVIDADE ENZIMÁTICA
Fatores que alteram a velocidade de reações enzimáticas:
- pH;
- temperatura;
- concentração das enzimas;
- concentração dos substratos;
- presença de inibidores.
*
*
ENZIMAS –
INFLUÊNCIA DO PH
O efeito do pH sobre a enzima deve-se às variações no estado de ionização dos componentes do sistema à medida que o pH varia.
Enzimas  grupos ionizáveis, existem em ≠ estados de ionização.
*
*
ENZIMAS –
INFLUÊNCIA DO PH
A estabilidade de uma enzima ao pH depende:
- temperatura;
- força iônica;
- natureza química do tampão;
- concentração de íons metálicos contaminantes;
- concentração de substratos ou cofatores da enzima;
- concentração da enzima.
*
*
ENZIMAS –
INFLUÊNCIA DA TEMPERATURA
 temperatura dois efeitos ocorrem:
a taxa de reação aumenta, como se observa na maioria das reações químicas;
a estabilidade da proteína decresce devido a desativação térmica.
Enzima  temperatura ótima para que atinja sua atividade máxima, é a temperatura máxima na qual a enzima possui uma atividade cte. por um período de tempo.
*
*
O efeito da temperatura depende:
- pH e a força iônica do meio;
- a presença ou ausência de ligantes.
Acima desta temperatura, o  velocidade de reação devido a temperatura é compensado pela perda de atividade catalítica devido a desnaturação térmica.
ENZIMAS – INFLUÊNCIA DA TEMPERATURA
*
ENZIMAS –
INFLUÊNCIA DA [E]
Velocidade de transformação do S em P  qtidade de E.
Desvios da linearidade ocorrem:
Presença de inibidores na solução de enzima;
Presença de substâncias
tóxicas;
Presença de um ativador que dissocia a enzima;
Limitações impostas pelo método de análise.
Recomenda-se:
Enzimas com alto grau de pureza;
Substratos puros;
Métodos de análise confiável.
*
*
ENZIMAS –
INFLUÊNCIA DA [S]
[S] varia durante o curso da reação à medida que S é convertido em P.
Medir Vo = velocidade inicial da reação.
[E] = cte.
[S] pequenas  Vo linearmente.
[S] maiores  Vo por incrementos cada vez menores.
Vmax  [S]  Vo insignificantes.
Vmax é atingida  E estiverem na forma ES e a [E] livre é insignificante, então, E saturada com o S e V não  com  de [S].
*
ENZIMAS –
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Victor Henri (1903): E + S  ES
1913
Leonor Michaelis -Enzimologista
Maud Menten - Pediatra
E + S
K1
K-1
ES
Kp
E + P
Etapa rápida
Etapa lenta
*
Cinética Enzimática
Determinar as constantes de afinidade do S e dos inibidores;
Conhecer as condições ótimas da catálise;
Ajuda a elucidar os mecanismos de reação;
Determinar a função de uma determinada enzima em uma rota metabólica.
ENZIMAS –
CINÉTICA ENZIMÁTICA
*
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Primeira ordem – ↓S
Ordem zero- ↑S
Km – concentração do substrato na qual metade dos sítios ativos da enzima estão ocupados (1/2 Vmax)
*
*
ENZIMAS –
CINÉTICA ENZIMÁTICA
*
*
Enzimas – ordem da reação
Quando a formação de P for proporcional à [S]
a velocidade da reação é de 1a ORDEM
Quando a velocidade da reação independe da [S] a reação é de ORDEM ZERO
[S]  [S] <<Km
v = Vmax
[S]  [S]>>Km
*
*
ENZIMAS –
MÉTODOS GRÁFICOS
Gráfico dos Recíprocos de Lineweaver-Burk
*
*
ENZIMAS –
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
Qualquer substância que reduz a velocidade de uma reação enzimática.
*
ENZIMAS – INIBIÇÃO IRREVERSÍVEL
Qualquer substância que se ligue covalentemente a uma enzima
Não está em equilíbrio com a Enzima
Ii > E = inibição completa
 S não reverte a inibição
Enzimas redox
*
*
ENZIMAS –
INIBIÇÃO COMPETITIVA
Inibidor competitivo concorre com o S pelo sitio ativo da E livre.
I  análogo não metabolizável, mesmo SL de um S verdadeiro
Km aparente
da enzima
*
1- sem inibidor
2- com inibidor na concentração [I1]
3- com inibidor na concentração [I2] > [I1]
ENZIMAS –
INIBIÇÃO COMPETITIVA
A) Michaelis-Menten
B) Lineweaver-
Burk
S – Toda E ligada
*
*
Inibidor não-competitivo se liga reversivelmente, aleatória e independentemente em um sítio que lhe é próprio.
ENZIMAS –
INIBIÇÃO NÃO COMPETITIVA
*
*
1- sem inibidor
2- com inibidor na concentração [I1]
3- com inibidor na concentração [I2] > [I1]
ENZIMAS –
INIBIÇÃO NÃO COMPETITIVA
*
*
Inibidor incompetitivo se liga reversivelmente, em um sítio próprio, ao complexo ES.
I não tem semelhança estrutural com o S

I favorece a formação do ES
Km e Vmax da enzima
ENZIMAS –
INIBIÇÃO INCOMPETITIVA
*
*
1- sem inibidor.
2- com inibidor na concentração [I1]
3- com inibidor na concentração [I2] > [I1]
ENZIMAS –
INIBIÇÃO INCOMPETITIVA
*
CARACTERÍSTICAS
Classificação das enzimas na Bioquímica Clínica
ENZIMOLOGIA X DIAGNÓSTICO
Enzimas específicas do plasma
procoagulantes; trombina, fatores de coagulação, enzimas fibrinolíticas
Enzimas secretadas
lipase, α-amilase, colinesterase, fosfatase ácida prostática
Enzimas celulares
Lactato desidrogenase, aminotransferase, fosfatase alcalina
*
CARACTERÍSTICAS
Fatores que afetam os níveis enzimáticos no sangue
Vazamento das enzimas das células
-alterações membranares
-vírus
- microorganismos
- variadas substâncias
Produção enzimática alterada
- Fisiológica (turnover)
- Induzida (medicamentosa)
- Patológica (cancer de prostata)
Depuração das enzimas
reticuloendotelial
(exceto amilase)
ENZIMOLOGIA X DIAGNÓSTICO
Meia vida – 1h à
*
*
*
*
*
*
*
*
Mudar cabeçalho
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
MODIFICAR SLDE DE BURK, OS IRREVERSÍVEIS NESTE SLIDE
*
ACESCENTAR SLIDES SEGUINTES ATÉ…
*
*
*
*
*
*
*
ED_A1_BQ.docx
ATIVIDADE DE BIOQUÍMICA
Esta atividade é para ser feita EM DUPLA e vale 1,0 ponto.
1) Sobre os conceitos básicos de química, defina:
a) Número atômico
b) Radioisótopo
c) Isômero estrutural
d) Isômero óptico
2) Quais as principais diferenças entre moléculas apolares, moléculas polares e compostos iônicos?
3) Descreva a molécula de água e explique quatro propriedades da água, citando a importância de cada uma para os seres vivos.
4) Na farmácia de um hospital, há ampolas com 20mL de solução aquosa de glicose na concentração de 50%. É receitado a um paciente a administração de 1000mL a 2,5%. Explique como você faria essa solução e quantas ampolas seriam gastas.
5) Sabendo que o pH de uma solução é 4, responda qual é a concentração de OH- nesta solução.
6) Explique o funcionamento do tampão bicarbonato. Escreva a equação e correlacione com a função dos órgãos que atuam nesse sistema de tamponamento.
7) Uma gasometria arterial revelou os seguinte valores:
pH 7,30 PCO2 48mmHg HCO3 20mEq/L
Qual é o diagnóstico desta gasometria? Justifique.
Há resposta compensatória? Justifique.
8) Explique quais são as possíveis estruturas de uma proteína monomérica e de uma proteína multimérica.
9) Correlacione desnaturação de proteínas e a digestão que ocorre em nosso estômago após comermos um pedaço de carne bovina.
10) Faça a ligação peptídica entre asparagina e triptofano.