Bioquimica 1 1a aula

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Bioquímica
Introdução
1ª AULA - 19/03/2015
Profa: Márcia Soares
marcia@iq.ufrj.br
Bibliografia
• LEHNINGER, NELSON & COX, Principles of 
Biochemistry, 5ª Edição, Editora Savier, 2008.
• VOET, VOET & PRATT, Fundamentos de Bioquímica, 
3ª Edição, Editora Artmed, 2006.
• STRYER, TYMOCZKO & BERG, Bioquímica, 5ª Edição, 
Guanabara Koogan, 2004.
Márcia Soares
Márcia Soares
Bioquímica = estudo da química da vida
1. Quais são as estruturas químicas e tridimensionais 
das moléculas biológicas?
2. Como as moléculas interagem?
3. De que maneira as células sintetizam e 
degradam as moléculas biológicas?
4. De que maneira a energia é conservada e usada 
pela célula?
5. Quais são os mecanismos de organização das 
moléculas biológicas e de coordenação das 
atividades?
6. De que maneira a informação genética é 
armazenada, transmitida e expressa?
Márcia Soares
Bioquímica = estudo da química da vida
1. Descreve em termos molecular a estrutura, 
mecanismos e processos químicos de todos os 
organismos e os princípios de organização.
2. Características bioquímicas comuns a todos os 
organismos:
1. Modo pelo qual a informação hereditária é codificada 
e expressa
2. A maneira pela qual as moléculas são formadas e 
fragmentadas para produzir energia
3. Mesmos tipos de macromoléculas → DNA, RNA, 
proteínas
4. Mesma unidade estrutural → célula
Márcia Soares
Diversos organismos vivos possuem 
mesmas características químicas
Márcia Soares
Estrutura da célula eucariótica
Célula animal
Célula vegetal
5 a 30 m de diâmetro
10 a 100 m
Márcia Soares
Organização molecular
Nível 1:
Unidades 
monoméricas
Nível 4:
A célula e suas 
organelas
Nível 3:
Complexos 
supramoleculares
Nível 2:
Macromoléculas
Márcia Soares
Biomoléculas
• Muitas são derivadas de compostos 
não metálicos: H2O, NH3, H2S e H3PO4
• Exemplos:
– Álcoois (R-OH) e éteres (R-O-R)
– Aminas (R-NH2, R-NH-R e R-N-R’R”)
– Tióis (R-SH) e tio-éteres (R-S-R)
Márcia Soares
Márcia Soares
Componentes de 
ácidos nucléicos
Alguns componentes 
de lipídeos
Aminoácidos
Propriedades físico-químicas
Funções
Márcia Soares
Filamento de actina colágeno
Ras
ligada a GDP ligada a GTP
DNA Polimerase Protease HIV
Mioglobina
Aminoácidos
grupo carboxilgrupo amino
não ionizada forma ionizada
H3N - C - COO 
-
H
R
Cadeia lateral
Nomenclatura
Márcia Soares
Aminoácidos
Reflexo 
da 
molécula
Moléculas 
assimétricas
Oticamente ativas
Molécula não 
sobreponível a sua 
imagem especular
Fisica e quimicamente 
indistingüíveis
Isomeria
•Isômeros ópticos
•Estereoisômeros
Isomeria
L-aminoácido D-aminoácido
Encontrados 
nas Proteínas
Alguns antibióticos e 
em peptídios presentes 
em bactérias
Aminoácidos Símbolo Resíduo
ALA A Alanina 
ARG R Arginina
ASN N Asparagina
ASP D Ácido Aspártico
CIS C Cisteína
GLU E Ácido Glutâmico 
GLN Q Glutamina
GLY G Glicina
HIS H Histidina
ILE l Isoleucina
LEU L Leucina
LYS K Lisina
MET M Metionina
PHE F Fenilalanina
PRO P Prolina
SER S Serina
THR T Treonina
TRP W Triptofano
TYR Y Tirosina
VAL V Valina
29/09/2013
H3N- C - H
COO-
R
O papel que os aminoácidos 
desempenham nas proteínas 
está relacionado às 
propriedades dos radicais.
• Apolares - radicais hidrofóbicos (9)
• Polares- radicais não ionizáveis (6)
• Polares - radicais ionizados negativamente (2)
• Polares- radicais ionizados positivamente (3)
Classificação dos Aminoácidos
Classificação dos aminoácidos pela 
polaridade do radical
Apolares Polares sem carga 
no pH fisiológico
Polares 
carregados 
negativamente no 
pH fisiológico
Polares carregados 
positivamente no pH 
fisiológico
Alanina Serina Glutamato Lisina
Glicina Treonina Aspartato Histidina 
Valina Tirosina Arginina
Leucina Cisteína
Isoleucina Glutamina
Prolina Asparagina
Fenilalanina
Metionina
Triptofano
Glicina (G) e Alanina (A)
- Encontrados com mais frequência no 
interior da proteína
- Estabilizam a estrutura proteícapor 
interações hidrofóbicas
Não possui centro quiral
Valina (V), Leucina (L) e Isoleucina (I)
Grupamentos laterais maiores  maior hidrofobicidade
Metionina (M)
Contém grupamento não polar tioéter
Prolina (P)
- Cadeia lateral ligada ao nitrogênio
e ao carbono: Iminoácido
- Anel constituinte na cadeia peptídica
- Causa curvatura na cadeia peptídica 
(ex: colágeno) e reduz a flexibilidade 
estrutural 
- Dificulta a formação de estruturas 
secundárias
Fenilalanina (F) e Triptofano (W)
-Elétrons igualmente distribuídos:
muito apolar
-Interações hidrofóbicas
- Anel indólico ligado ao anel fenila
- grupamento NH
Tirosina (Y)
Menor hidrofobicidade 
devido à hidroxila:
- sítio ativo de enzimas
- pontes de hidrogênio
- fosforilação: regulação
Varredura de absorção de Trp e Tyr
Absortividade máxima na faixa do 
visível:
Triptofano: 280 nm
Tirosina: 276 nm
Avaliação da concentração da 
proteína em solução
Serina (S) e Treonina (T)
Grupo hidroxila:
- formaçãode pontes de hidrogênio e 
pontes salinas
- superfíciede proteínas
- OH sensível à fosforilação
- Dois centros quirais
- OH sensível à fosforilação
Cisteína (C)
pKa do SH 8.4:
- Não dissociada no pH fisiológico
- Oxidação espontânea
Glutamina (Q) e Asparagina (N)
carboxiamida
marcadamente polares
Lisina (K), Arginina (R) e Histidina (H)
-Totalmente ionizado em pH neutro
- pontes salinas em sítios de ligação em proteínas,
- Formação de pontes de hidrogênio e ligação de ânions 
Glutamato (E) e Aspartato (D)
• Carga negativa em pH neutro
• Porção externa da proteína (solvatados)
• Interior: formação de pontes salinas
Aminoácidos não-comuns
fatores de 
coagulação
colágeno
Parede 
celular de 
plantas
miosina
Aminoácidos não-comuns
hormônio
Alguns derivados de aminoácidos com 
atividade biológica
neurotransmissor
Alguns derivados de aminoácidos com 
atividade biológica
neurotransmissor
Outras funções de aminoácidos
• Glu  glutamato monossódico
• Asn e Gln  Detoxicação da amônia 
(nos animais)
• His  histamina
Outras funções de aminoácidos
• Gly  solubilidade
• Met  S-Adenosilmetionina
Propriedades físicas e físico-químicas
• Ponto de fusão → superior a 200 °C
• Tensão superficial → soluções aquosas de 
aminoácidos tem tensão superficial maior 
que soluções de compostos orgânicos 
neutros
• Constante dielétrica → momento de dipolo 
permanente
• Atividade ótica → moléculas quirais
• Absorção no ultravioleta
• Propriedade ácido-básica
Propriedades químicas
• Reações dos seus grupos funcionais:
– Grupo carboxila
– Grupo amino
– Cadeia lateral
• Aplicações:
– Identificação e análise dos aminoácidos em 
peptídeos e proteínas
– Sequenciamento de proteínas
– Modificações químicas dos resíduos de 
aminoácidos nas proteínas, capazes de produzir 
modificações em sua atividade biológica
– Síntese química de peptídeos
Ionização de aminoácidos
Anfótero
1. Gramática: Que reúne em si duas 
qualidades opostas. 
2. Química: Que ora reage como 
ácido, ora como base.
TAMPÕES
Tampão é uma solução 
que resiste a mudanças 
de pH quando se 
adicionam pequenas 
quantidades de ácido ou 
base. 
Pode ser produzido pela 
mistura de um ácido 
fraco (HA) e de sua base 
conjugada (A-).
• Os aminoácidos são anfólitos:
CaráterAnfótero
H2N - C - H
COO-
R
H+ +H3N- C - H
COOH
R
+
+H3N- C - H
COOH
R
OH- H2N - C - H
COO-
R
+
Um aminoácido em solução aquosa
H- C - NH2
COO -
R
Dissociação dos Aminoácidos
H
3

H+
H+
H+
H+
H+
pH=1
Dissociação dos Aminoácidos
Um aminoácido em solução aquosa
H- C - NH
COO 
R
H
OH-
OH-
OH-
OH-
-
H
água
pH=9
3

2
H
pH=2
De forma geral, ao fazer a titulação de um Aa com
uma base, iniciando-se em pH=1 observa-se que
o pH da solução aumenta até aproximadamente
pH=2 quando o grupamento COOH começa a
liberar íons H+ para o meio, formando água.
H- C - NH3
+
COO-
R
COOH
R
H- C - NH3
+ + OH-
pK1
Dissociação dos Aminoácidos
H2O
íon dipolar
COO-
R
H-C-NH3
+ + OH- H-C-NH2
COO-
RpK2
Continuando a adição de base o pH irá
progressivamente se elevando até que o grupo
NH3
+ tenha condições de liberar seu íon H+, o que
ocorre próximo ao pH 9 .
Dissociação dos Aminoácidos
H2O
íon dipolar
COO-
CH3
H-C-NH3
+ H-C-NH2
COO-
CH3
COOH
CH3
H- C - NH3
+
pK1 pK2
Região de 
tamponamento 
devida ao 
grupo -COOH
Região de 
tamponamento 
devida ao 
grupo -NH2
Base- capta prótons do meio
Ácido -doa prótons para o meio
Dissociação dos Aminoácidos
+H3N- C -H
COOH
R
+H3N- C- H
COO-
R
H2N- C- H
COO-
R
Forma
Isoelétrica
pK1 pK2
A+ A-
Dissociação dos Aminoácidos
Curva de titulação da Glicina
Dissociação dos Aminoácidos
E quando o aminoácido apresenta
mais de um grupo ionizável no
radical?
Este aminoácido possui mais um pK,
o pKR.
Aminoácidos ácidos
Grupamentos presentes na cadeia lateral que se 
encontram ionizados no pH fisiológico
H- C -
COOH
NH2
(CH2)2 - COOH Glutamato  -carboxila
H - C -
COOH
NH2
CH2 - COOH Aspartato  -carboxila
Aminoácidos Básicos
Grupamentos presentes na cadeias laterais que se 
encontram ionizados no pH fisiológico
H - C -
COOH
NH2
(CH2)4 - NH2 Lisina  -amino
H - C-
COO
H
NH2 N NH
CH2 -
- (CH2)3 - NH - C - NH2
COOH
NH2 NH
H - C
Histidina  imidazol
Arginina  guanidínio
Ionização de aminoácidos
• É o pH no qual a molécula do
aminoácido apresenta igual no de
cargas positivas e negativas
• Encontra-se eletricamente neutro:
íon dipolar ou zwitterion
Ponto Isoelétrico
Cálculo do ponto isoelétrico (pI)
O cálculo do pI baseia-se nas
formas de dissociação do
aminoácido utilizando os pKs
anterior e posterior à forma
isoelétrica do aminoácido.
pI = pK1 + pK2
2
Cálculo do pI
+H3N- C -H
COOH
R
+H3N- C- H
COO-
R
H2N- C- H
COO-
R
Forma
Isoelétrica
pK1 pK2
A+ A-
pI = pK1 + pK2
2
Glicina
pK1=2,3
pK2=9,8
pI = 2,3 + 9,8
2
pI=6,05