AMINOCIDOS E PROTEINAS- ESTRUTURA E FUNCAO.pdf.pdf

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Aminoácidos e 
Proteínas 
Estrutura e Função 
Profa. Suely Chavante 
Aminoácidos 
•  O GRUPO R DETERMINA A IDENTIDADE DO AMINOÁCIDO ESPECÍFICO 
α	
Proteínas 
v  Aminoácidos Apolares (Hidrofóbicos) 
Polares (Hidrofílicos) 
Sem carga 
Carga negativa 
(Ácidos) 
Carga positiva 
(Básicos) 
Tipo de 
aminoácido 
Exemplos 
Essenciais Ile, Leu, Lys, Met, 
Phe, Thr, Trp, Val, 
His 
Não essenciais Ala, Ser, Arg, Gly, 
Glu, Asp, Gln, 
Pro, Cys, Tyr, Asn 
Classificação nutricional 
dos aminoácidos 
Suplemento alimentar a base de 
aminoácidos 
Prolina 
Aminoácidos com anel 
benzênico - aromáticos 
Tyros = queijo (grego) 
Peculiaridades estruturais 
Fenilcetonúria 
Dipeptídeo 
Aspartil-fenilalanina 
Aspartil-fenilalanina(metil éster) 
PROTEÍNAS 
•  Entre todos os possíveis aminoácidos existentes, 
apenas 20 são normalmente encontrados em 
proteínas. 
 
Ala Cys Asp Glu 
Phe Gly His Ile 
Lys Leu Met Asn 
Pro Gln Arg Ser 
Thr Val Trp Tyr 
Formação da cadeia polipeptídica 
N-terminal C-terminal 
Ligação peptídica 
Relações Filogenéticas 
 Homem 
Chipanzé 
Ovelha 
Cascavel 
Carpa 
Caracol 
Traça 
 Levedura 
Proteínas Homólogas 
Classificação das Proteínas 
De acordo com os 
produtos de hidrólise 
SIMPLES CONJUGADAS 
Proteínas Simples - Apoproteína 
• Queratinas 
• Proteínas insolúveis 
Padrão de distribuição das pontes dissulfeto 
Proteínas Conjugadas 
Porção protéica 
 APOPROTEÍNA 
Composto 
 não protéico 
HOLOPROTEÍNA 
Grupamento 
prostético 
Proteínas conjugadas 
 Hemoglobina 
 (hemeproteína) 
Proteínas Conjugadas 
Mioglobina Lipoproteínas 
Abundante nos músculos de mamíferos que mergulham 
Proteínas Conjugadas 
Glicoproteínas 
Classificação das Proteínas 
De acordo com a 
conformação 
FIBROSAS GLOBULARES 
Proteínas Fibrosas 
—  Estrutural 
—  Baixa solubilidade 
Queratina 
Tropomiosina 
Proteínas globulares 
— Catalisadores 
— Transportadores 
— Proteínas de controle 
 
Elastase Tripsina 
Classificação das Proteínas 
 
De acordo com as 
funções 
 
 
ESTRUTURAIS 
 
DINÂMICAS 
Proteínas de sustentação dos tecidos conjuntivo e muscular, 
da pele, dos cabelos e das unhas. 
Proteínas Estruturais 
Proteínas dinâmicas 
Proteínas de transporte 
q  Transportam tipos específicos de moléculas no sangue 
§  hemoglobina 
§  Hemocianina 
§  Mioglobina 
§  Albumina sérica 
§  β₁- lipoproteína 
§  Globulina carreadora de ferro 
Proteínas dinâmicas 
Proteínas de transporte 
Proteínas catalisadoras 
Proteínas dinâmicas 
•  Músculo Esquelético e 
Fígado 
LDH4 
LDH5 
• Cérebro e Rim 
 
LDH3 
• Miocárdio e Hemácias 
 
LDH1 
LDH2 
Isoenzimas - LDH 
Proteínas catalisadoras 
Proteínas dinâmicas 
Padrão normal e alterado das isoenzimas LDH no soro humano 
A: paciente com infarto do miocárdio 
B: paciente normal 
C: paciente com doença hepática 
Importância das isoenzimas LDH 
Proteínas motoras 
Proteínas dinâmicas 
Mecanismo de contração muscular 
Proteínas dinâmicas 
SANGUE DE VERTEBRADOS 
q  Participam na coagulação do sangue 
§  Trombina 
§  Fibrinogênio 
 
q  Combatem substâncias estranhas (proteínas ou outras 
macromoléculas) 
§  Anticorpos ou Imunoglobulinas 
 
 
Proteínas dinâmicas 
Proteínas de proteção 
q  Trombina 
q  fibrinogênio 
Proteínas dinâmicas 
Proteínas de proteção 
Proteínas de proteção 
Proteínas dinâmicas 
Proteínas Reguladoras 
Proteínas dinâmicas 
Proteínas Anticongelantes 
PProteínas anticongelantes PProteínas anticongelantes distribuídas sobre a 
superfície do gelo, inibem o crescimento do cristal 
Proteínas dinâmicas 
Níveis de organização molecular 
Organização tridimensional das 
proteínas desde a seqüência de 
aminoácidos, passando pelo 
enovelamento da cadeia 
polipeptídica até a associação de 
duas ou mais cadeias. 
 
 
Estrutura primária 
Estrutura secundária 
Arranjo dos átomos da cadeia polipeptídica no espaço 
Estrutura secundária 
α-hélice 
 
Pontes de Hidrogênio 
 β-estrutura 
Tipo especial de estrutura secundária 
Colágeno 
Proteína fibrosa - 33% glic, 21,6% pro e OHpro 
Possui resíduos de hidroxilisina ( gli ou gal) 
Peso seco dos tendões - 80% de colágeno 
 
Colágeno 
Defeitos na estrutura 
do Colágeno 
• Sangramento gengival; 
• Descoloração da pele; 
• I n f l a m a ç ã o e d o r n a s 
articulações. 
Estrutura terciária 
Interações: 
Hidrofóbicas 
Iônicas 
Ponte Dissulfeto ou Ligação de Enxofre 
Duas cisteínas Cistina 
 Modo pelo qual duas ou mais cadeias 
polipeptídicas interagem 
Dímero 
subunidades 
Estrutura Quaternária 
Tetrâmero 
Estrutura quaternária 
Conjuntos supramoleculares de 
proteínas 
q  Conjunto de moléculas protéicas – agregado ou 
complexo 
q  Relacionadas funcionalmente 
Complexo de ácido 
graxo-sintetase 
Oligômero 
Alterações Estruturais da Proteína 
O que determina a sequência de aminoácidos? 
Códon de RNA 
UUU CUC ACC GCG GUG GAG 
Fenilalanina Leucina Treonina Alanina Valina Glutamato 
Sequência Final da PROTEÍNA 
Proteína 
nativa 
Proteína desnaturada 
alteração da estrutura 
da proteína sem ruptura das 
ligações peptídicas 
Desnaturação Protéica 
Proteínas em solução 
Solubilidade 
 + hidrofílica 
↑solubilidade 
 
Fatores que influenciam na solubilidade 
da proteína 
—  Temperatura 
—  pH 
—  Força iônica 
Desnaturação térmica das proteínas 
 Desnaturação de proteínas por 
alteração do pH do meio 
Influência da força iônica 
↑ [sal] → competição entre íons salinos e 
 cargas das proteínas pela água 
 
 
↓ [sal] → interação íons salinos e cargas 
 das proteínas 
SALTING IN 
 SALTING OUT 
Outros agentes desnaturantes 
Renaturação protéica 
Estudo interativo sobre estrutura das 
proteínas 
http://www.iq.usp.br/bayardo/softwares/proteina/basic/cap1/main1.html