Proteinas Estrutura e Funções

Prévia do material em texto

Bioquímica
 
Docente: Prof. Adem Nagibe
Discente: Jhonnatas Matos
conceito
Proteínas são macromoléculas que possuem de 100 a várias centenas de unidades de α-aminoácidos ou resíduos unidos covalentemente através de ligações peptídicas, com ampla variedade estrutural e de funções biológicas diversas.
Classificação
São denominadas por apresentar dois ou mais aminoácidos.
Mono – 1 aa
Di-peptídeo – 2 aas
Oligoptídeos – 3 a 9 aas
Polipeptídios – 10 a 100 aas
Proteínas > 100 aas
Classificação e estrutura 
O arranjo da proteína é determinado:
Primária;
Secundária;
Terciária;
Quaternária.
Estrutura das proteínas
É dada pela sequência de aminoácidos e ligações peptídicas do esqueleto covalente da molécula.
Este é o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial subsequente da molécula.
Ligações peptídicas.
Estrutura Primária
Estrutura das proteínas
O arranjo mais simples e energeticamente estável que uma proteína pode assumir é a a –hélice.
Apresenta estrutura helicoidal, consiste em um esqueleto polipeptídico central espiralado e bem compactado com as cadeias laterais estendendo-se para fora do eixo central.
Ligações de Hidrogênio – estabiliza a estrutura hélice.
Estrutura Secundária
Hélice α
Estrutura das proteínas
Além da a hélice , uma dada proteína pode adquirir a conformação tipo beta pregueada
Nesse caso as pontes de hidrogênio ocorrem perpendicularmente entre grupos CO e NH.
Estrutura Secundária
Folha β
Estrutura das proteinas
Ao contrário da alpha-hélice ,as folhas Beta são compostas de duas ou mais cadeias peptídicas.
Ou segmentos de cadeias polipeptídicas, que se apresentam quase totalmente estendidos.
Folha β
Hélice α
Estruturas das proteínas
 Decorre do enrolamento da a hélice ou da folha beta pregueada.
É a precipitação da estrutura secundária sobre si mesma, gerando um complexo de alfa-hélices e beta pregueados em uma mesma estrutura.
Esta estrutura confere à proteína a atividade biológica, já que ela atingiu seu estado nativo.
Estrutura Terceária
Estrutura das proteinas
Pontes dissulfeto: É uma ligação covalente formada pelos grupos sulfidrila (-SH) de dois resíduos de cisteína para produzir um resíduo de cisteína.
Interações hidrofóbicas: Os aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas tendem a ficar localizados no interior da molécula polipeptídica, onde se associam com outros aminoácidos hidrofóbicos.
Ligações de hidrogênio: Ligação entre o hidrogênio e o oxigênio ou nitrogênio.
Interações Iônicas: Ligação entre por exemplo o grupo carboxila (COO-) do aspartato ou glutamato, com grupos carregados positivamente, como grupo amino (NH3+) da cadeia lateral da lisina.
Estrutura Terceária
Estrutura das proteínas
Muitas proteínas consistem em uma única cadeia polipeptídica, sendo definidas como proteínas monoméricas;
Outras, consistem em duas ou mais cadeias polipeptídicas, que podem ser estruturalmente idênticas ou totalmente diferentes.
Esse arranjo é denominado estrutura quaternária da proteína.
Estrutura Quartenária
Funções das Proteínas
Enzimática (lipases);
Estrutural (queratina, colágeno, albumina, actina, miosina);
Hormonal (insulina);
Defesa (linfócitos – anticorpos);
Nutritiva (vitelo);
Coagulação sanguínea (fibrinogênio, globulina anti-hemofílica);
Transporte (hemoglobina).
Referencias Bibliográficas 
Bioquímica Básica ; 3º Edição ;Anita Marzzoco ; Bayardo B.Torres.
Bioquímica Clinica; 2º Edição; Maria Alice Terra Garcia ; Salim Kanaan.
Bioquímica Ilustrada ; 5º Edição ;Richard A. Harvery ; Denise R. Ferrier.