Proteínas e Enzimas: Funções e Desnaturação

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Desnaturação é o nome que se dá à perda da estrutura terciária das proteínas graças ao rompimento 
das interações entre os aminoácidos, como as ligações de hidrogênio e as atrações elétricas. Uma 
proteína desnaturada perde a função. 
 
 
 
 
Como exemplos de fatores capazes de desnaturar uma proteína temos: altas temperaturas, altas 
concentrações de sais, grandes variações na acidez ou alcalinidade do meio, agitação e etc. O 
aquecimento de um ovo desnatura a albumina, proteína presente na clara. A desnaturação promove 
o entrelaçamento entre as moléculas de albumina, que por sua vez é o que promove o endurecimento 
da clara. O aumento da acidez no leite, que pode ser devido à atuação de microrganismos, também 
promove a desnaturação e emaranhamento de proteínas do leite, fazendo com que ele coalhe. 
 
As principais funções das proteínas são atuarem como: 
 
A. Enzimas, catalisando as reações metabólicas para que ocorram em velocidades rápidas o suficiente 
para sustentar a vida. OBS: Nem todas as proteínas são enzimas e nem todas as enzimas são proteínas 
(moléculas de RNA também podem ser enzimas). 
B. Anticorpos ou imunoglobulinas, proteínas envolvidas na defesa imune do organismo. 
C. Proteínas contráteis, responsáveis pelos movimentos celulares, como a contração das células 
musculares. 
D. Hormônios, substâncias mensageiras que atuam no controle do funcionamento do organismo. Nem 
todos os hormônios são proteínas. Por exemplo, os hormônios esteroides têm natureza lipídica. 
E. Proteínas de reserva energética, como a albumina da clara dos ovos. 
F. Proteínas de transporte, como a hemoglobina, que transporta o O2. 
 
AS ENZIMAS PROTEICAS 
 
Apesar de nem todas as proteínas serem enzimas (alguns RNAs também podem atuar como enzimas, 
chamadas ribozimas, mas aqui nós trataremos apenas das enzimas proteicas), uma das funções 
principais das proteínas é a de atuarem como enzimas e aumentarem bastante a velocidade das 
reações metabólicas ao catalisarem-nas (as enzimas fazem isso ao diminuírem a energia de ativação 
para que uma reação ocorra). De forma geral, para manter a vida, essas reações devem ocorrer numa 
velocidade bastante superior àquela na qual ocorreriam caso não fossem catalisadas pelas 
enzimas, sendo que a diferença pode ser de milissegundos com a enzima, e bilhões de anos sem! 
Inclusive, podemos considerar que todas as reações metabólicas são catalisadas por enzimas! (E se há 
uma disciplina cheia de exceções é essa hein, pare um pouco para pensar sobre isso...). 
 
As enzimas são capazes de catalisar as reações metabólicas, pois graças à sua estrutura 
tridimensional/terciária, possuem locais chamados centros ativos, ou sítios catalíticos, que consistem 
basicamente em “encaixes”, onde se ligarão sustâncias específicas chamadas substratos que são 
os reagentes em uma reação metabólica. Note que o centro ativo das enzimas geralmente 
é específico, somente um tipo de substrato se liga a ele, e não várias outras moléculas distintas! 
 
 
 
 
Como exemplo de reação catalisada por uma enzima, pode-se citar a quebra do substrato sacarose 
em seus dois monossacarídeos constituintes, uma molécula de glicose e uma de frutose pela enzima 
chamada sacarase. 
 
 
 
 
Observe na figura que o sítio ativo da sacarase apresenta formato complementar ao da sacarose. 
Sendo assim, o substrato se liga à enzima e a reação procede em uma velocidade muito maior se 
comparada à mesma reação não catalisada pela enzima. Note também que a enzima não sofreu 
modificações químicas e ao término da reação pode se ligar a outra molécula de sacarose e catalisar 
mais uma reação de quebra. 
 
Várias enzimas consistem apenas da cadeia polipeptídica, todavia, outras requerem a ligação dos 
chamados cofatores para que possam funcionar (tornarem-se ativas) exercendo seu papel de 
catalisadoras biológicas. O cofator é a porção não proteica da enzima. Nos casos em que há a 
necessidade de cofatores, a parte proteica da enzima, inativa, é chamada apoenzima, e ao conjunto 
ativo, da apoenzima mais o cofator, dá-se o nome holoenzima. 
 
 
 
 
De forma geral, os cofatores mais comum são: 
 
A. Íons metálicos, como o Cu+2, Mg+2, Zn+2, Fe+2, Fe+3 e etc. 
B. Vitaminas. Neste caso, quando o cofator é outra molécula orgânica, dá-se a ele o nome 
de coenzima. 
 
Além dos cofatores e substratos, outras substâncias podem se ligar às enzimas e inativá-las, ou seja, 
impedi-las de realizar suas funções. Essas substâncias são chamadas de inibidores, e podem se ligar a 
sítio catalítico da enzima, ou em outros locais, de forma que alteram a conformação espacial (formato 
tridimensional) do sítio ativo, fazendo com que ele perca a complementaridade que deve ter com o 
substrato: 
 
 
 
 
Os inibidores podem inativar as enzimas de forma reversível ou irreversível: 
 
A. Inibição reversível: a enzima pode voltar a funcionar, pois o inibidor pode se desligar dela. 
B. Inibição irreversível: admite-se que a enzima não pode mais voltar a funcionar, pois a ligação do 
inibidor a ela é muito forte, então ele não mais se dissocia dela. 
 
Várias drogas e venenos são inibidores irreversíveis de enzimas, alguns exemplos: 
 
1. Os íons cianeto – CN-, ligam-se de forma irreversível à enzima citocromo oxidase, que faz parte da 
cadeia de transporte de elétrons, uma das etapas do processo de respiração celular. O resultado é que 
a célula pode perder a capacidade de executar o processo de respiração celular e acaba morrendo. 
2. O antibiótico penicilina se liga de forma irreversível à transpeptidase bacteriana. Com essa enzima 
inativada, as bactérias perdem a capacidade de sintetizar suas paredes celulares e acabam lisando e 
morrendo. 
3. O medicamento aspirina se liga à ciclooxigenase, impedindo a síntese de prostaglandinas. O 
resultado é a inibição do processo inflamatório. 
 
Além dos inibidores, outros fatores podem afetar a atividade das enzimas, dentre eles, os mesmos 
fatores capazes de desnaturar uma proteína (lembre-se de que estamos tratando das enzimas 
proteicas): 
 
1. Temperatura: o aumento da temperatura pode elevar a velocidade da reação catalisada até certo 
ponto, chamado de temperatura ótima para a ação da enzima, graças ao fato de que aumenta o grau 
de agitação das moléculas, e com isso, o número de colisões eficazes entre elas, resultando em reações 
químicas. Porém, passando desse ponto, o aumento da temperatura começa a desnaturar a enzima, 
sendo que a perda da estrutura tridimensional faz com que ela perca sua capacidade catalítica. 
 
2. pH: meios muito ácidos ou muito alcalinos também podem afetar a atividade enzimática ao 
desnaturá-la. De forma geral, as enzimas atuam em faixas de pH, o chamado pH ótimo, de acordo com 
a localização celular ou o órgão. Fora da faixa de pH ótimo, a atividade da enzima decai drasticamente. 
Por exemplo, enzimas como a pepsina, presente no suco gástrico, atuam em meios ácidos, ao passo 
que as enzimas dos sucos pancreático e entérico atuam em meios alcalinos. 
 
 
 
 
Enzimas e doenças 
 
Pode acontecer de o organismo ser incapaz de produzir uma enzima funcional, ou então nem mesmo 
ser capaz de produzi-la. Tendo em vista o fato de serem tão importantes para o organismo, é de se 
esperar que o mau funcionamento de uma enzima, ou mesmo sua ausência, possam acarretar em 
doenças graves. Dois exemplos: 
 
1. Fenilcetonúria: doença causada pela incapacidade do organismo em produzir a enzima 
fenilananina-4-monoxigenase, que converte o aminoácido fenilalanina em tirosina (outro 
aminoácido). Como resultado da falta da enzima, ocorre o acúmulo da fenilalanina, que inclusive pode 
causar danos aos neurônios. Esse é um dos motivos pelos quais os portadores da doença, os 
fenilcetonúricos, devem ingerir quantidades mínimas do aminoácido. A doença pode ser detectada 
ainda cedo com a realização do conhecido testedo pezinho, que consiste em coletar gotas de sangue 
do pé do recém-nascido para análises. 
2. Doença de Fabry: causada pela deficiência (ou ausência) da enzima alfa-galactosidase-A, 
importante no metabolismo de lipídios. A falta da enzima faz com que um glicolipídio chamado 
globotriaosilceramida se acumule no organismo, inclusive nos vasos sangüíneos, o que por sua vez 
pode acarretar em danos ao coração, rins e cérebro.