Bioquimica oficial 1

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Conceito de Aminoácido: são moléculas com 2 grupos funcionais e que apresentam-se como unidade formadora das proteínas, dos hormônios e de alguns neurotransmissores.
Características necessárias para um aminoácido ser proteico: Apenas 20 aminoácidos são proteicos, para isso eles precisam ser do tipo L-alfa-AA. 
L = esquerdo 
Alfa = grupo amina ligado ao carbono principal
Classificação dos Aminoácidos: são diferenciados em 
8AA Apolares ou Hidrofóbico (gosta de agua) : O tipo de radical é o CH (Hidrocarboneto) 
Ex: Valina, Alanina, Leucina, Triptofano, Glicina, Isoleucina, Fenilalanina, Metionina e Prolina.
7 AA Polares ou Hidrofílicos (não gosta de agua): Os tipos de radicais são OH, SH, NH
 Pontes de Sulfeto
SH + SH S – S + H2
 Ligação forte
Ex: Serina, Tirosina, Cisteina, Glutamina, Treonina e Asparagina
3AA Polar de Carga Positiva: Apresenta Carboxílica (+) em seu radical.
Ex: Arginina, Lisina e Histidina
2AA Polar de Carga Negativa: Apresenta Carboxílica (-) em seu radical. 
Ex: Aspartado e Glutamato
Aminoácidos Essenciais: São aminoácidos que nosso organismo não produz, obtemos através da alimentação. 
Ex: Fenilalanina, Metionina, Leucina, Isoleucina, Valina, Histidina, Treonina
Aminoácido Essencial: São aminoácidos que nosso organismo produz.
Ligação Peptídica: É a ligação que envolve o grupo COOH de um AA e o grupo NH2 de outro AA, com a retirada de 1 molécula de H2O. 
Peptídeos: são compostos que apresentam 1 ou + ligações peptídicas.
Classificação dos Peptídeos:
 Dipeptídeo 
2 a 12AA Tripeptídeos
 
 Dodepeptídeos
13 a 20 AA Oligopeptídeos
Mais de 20 AA Polipeptídeos
Massa Molecular acima de 10.000 Proteínas.
Proteínas: moléculas formadas por mais de 30 AA por ligações peptídicas.
Catalase = Enzimas
Albumina = Transporte
Ovoalbumina = Estoque
Imunoglobinas = Proteção
Actina, Tubulina = Contrácteis
Colágeno = Estruturais
Insulina, GH = Reguladores 
Monelína = Exóticas (Só animais!)
Proteínas Fibrosas: Estruturas rígidas, são mais resistentes, estão na classe funcional estrutural, insolúveis em H2O, apresenta poucos aminoácidos em sequencia repitidas. Ex: Colágeno, Alfacreatina (cabelo, unha)
Proteínas Globulares: Estrutura menos resistentes, solúveis em H20, vários AA ligados não repetidos (maior variabilidade). 
Estruturas Primárias: Sequencias de AA ligados por ligações peptídicas. 
Estruturas Secundárias: Dobramento da estrutura primária mantida por pontes de hidrogênio entre o oxigênio livre e o hidrogênio livre da ligação peptídica. 
Alfa hélice 
Beta Folha preguiada
Estrutura Terciária: É o dobramento final e com maios compactação da proteína. Neste estágio a proteína apresenta função. 
Ligação entre radicais de aminoácidos:
Ponte de Salina = - com +
Ligação de Hidrofóbia = Apolar – Apolar
Ponte de Hidrogênio = Polar – Polar
Pontes de Sulfeto = +importante/principal
Estrutura Quartenária: União de 2 ou + cadeias proteicas para exercerem função. Algumas proteínas precisam atingir o estágio 4 para exercerem função. 
Desnaturação da Proteína: Perda ou desfazer da estrutura da proteína e consequentemente da função. É causada pela alteração :
PH = mexe com as cargas dos radicais (positivas e negativas)
Temperatura = Mexe com as ligações. 
Conceito e Características de Enzimas:
Tipo de função das proteínas, com excessão da ribozima (RNA).
Catalizadores biológicos – aceleram a velocidade das reações biológicas (metabolismo)
São específicas para as reações
Não são consumidas durante a catálise (reações com catalizadores)
Normalmente apresentam terminação (sufixo) ASE 
Todas as enzimas apresenta uma região chamada “sítio ativo”
Sítio Ativo das Enzimas: Constitui uma cavidade com forma definida, formado por resíduos de AA, trazidos à proximidade de uns dos outros pelos dobramentos de cadeia polipeptídica que definam a estrutura terciária da proteína e que permite à enzima “reconhecer” seu substrato. 
As classes de Enzimas:
Oxidorretdutores: Catalisam reações de transferências de elétrons. São as Desidrogenases e as Oxidases. Transfiro meus hidrogênios para ficar oxidada e quem pegar os hidrogênios vão ficar reduzidas.
Hidrolases: Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Ex: As peptidases. Desestabiliza A-B e transforma em 2 produtos.
Transferases: Enzimas que catalisam reações de transferências de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil e carboxil. 
Liases: Catalisam a síntese de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água.
Isomerases: Catalisam reações de interconversão entre isômeros. 
Ligases: Catalisam reações de formação e novas moléculas a partir da ligação entre duas já existentes, sempre às custas de energia (ATP).
Importância da Especificidade Enzimática: O hormônio avisa o DNA qual enzima específica ele precisa fazer. 
Sacarase = quabra sacarose
Amilase = quebra o amido 
Lipase = quebra lipídeos 
Consequência para a enzima se tiver em temperatura acima da ótima: Quando a enzima passa da sua velocidade ótima ela sofre desnaturação. 
Tipo de Inibidores: Inibidor se combina com um grupo funcional da enzima. Inibidor se liga á enzima formando um complexo Estável. Forma-se uma ligação covalente entre o inibidor e a enzima. Função = Inibir a ação das enzimas – Para de trabalhar.
Inibidor Reversível Competitivos: Compete com o Substrato pelo sítio ativo da enzima, pois ele quer ligar na mesma região com o substrato.
Inibidor Reversível Não Competitivo: Liga-se em qualquer lugar da enzima.
Aspirina = transfere de forma irreversível seu grupo acetil para um grupo OH de um resíduo de serina da enzima cicloxigenase.
Penicilina = ANTIBIÓTICO. Liga-se especificamente a enzimas da via de síntese da parede bacteriana.
Compostos Organofosforados = AGROTÓXICO. Formam ligações covalentes com o grupo OH de resíduos de serina.
Iodoacetamida = Reage com o grupo SH de resíduos de cisteína.
Km: Constante que mede a quantidade de substrato que atinge a metade da Vmáx.
Km menor = mostra maior afinidade pelo substrato 
Km maior = mostra menor afinidade pelo substrato
Vmáx: O quanto ela forma de produto. Quando uma enzima atinge sua velocidade máxima, nem se mexer nela irá formar + produto.
O que pode alterar a cinética enzimática: Efeito da concentração de substrato, efeito da temperatura e feito do PH. 
Conceito de Carboidratos: São compostos de poliidroxialdeídos ou poliidroxicetonas ou substancias que, hidrolisadas, liberam estes compostos. 
Composição química do Carboidratos: tem a formação de Carbono Hidrato ou Glicídios. São constituídos de C,H,O. 
Funções do Carboidratos:
Fornecimento energético celular = ATP
Componente estrutural
Ajudam na comunicação celular 
Grupos funcionais do Carboidratos: Aldeído (acima da molécula) e Cetona (no meio)
Aldose = Carboidratos que possuem o grupo funcional Aldeído
Cetose = Carboidratos que possuem o grupo funcional Cetona.
Anéis de Solução: 
Ligação Glicosídica: União entre monossacarídeos, envolvendo duas hidroxilas. Sendo uma hidroxila anomérica e há liberação de uma molécula de água. 
Carbono anomérico = Carbono Funcional
Hidrolixa anomérica = Liga a um Carbono funcional.
Díssacarídeos: 
Sacarose = Cana de açúcar e Beterraba
Lactose = Leite
Maltose = Alguns vegetais
Polissacarídeos: + 10 monossacarídeo.
Amido = Batatas, sementes e raízaes
Celulose = Difícil digestão, o carboidrato mais abundante na natureza
Glicogênio = Fígado de boi e de galinha
Onde ocorre a digestão do Amido: O amido começa a ser digerido na boca, ele se transforma em Oligossacarídeo/Maltose. No intestino a amilase pancreática (produzida no pâncreas) continua quebrando esse amido transformado em Isomaltose e Maltose. A Isomaltose é quebrada pela enzima isomaltase e vira Glicose. E a maltose é quebrada pela enzima maltase e vira Glicose também.Onde ocorre a digestão dos Dissacarídeos: No Intestino Grosso.
Sacarase = quebra sacarose e transforma em Frutose e Glicose
Lactase = quebra lactose e transforma em Galactose e Glicose
Isomaltase = quebra Isomaltose e transforma em Glicose
Maltase = quebra Maltose e transforma em Glicose
Transportadores de Glicose:
S GLUTI – 1: Transporte que ocorre em colaboração entre monossacarídeos e sódio. Absorve Glicose e Galactose para dentro das células intestinais. 
GLUT – 5: Transportador de Frutose para dentro das células intestinais. Abre espaço na membrana para frutose entrar.
GLUT – 2: Transportado de Glicose de dentro das células intestinais para o sangue. Ele age quando a Glicose estiver elevada dentro do intestino. No fígado tem GLUT – 2 para absorver a glicose do sangue e transforma-la em ATP e Glicogênio.
GLUT – 4: Transportador de Glicose que é ativado na presença de insulina. Glicose alto (20mM – hiperglicemia) – insulina saí do pâncreas para retirar glicose do sangue e colocar nos Músculos e Tecidos Adiposos que possuem GLUT – 4 para absorver essa glicose para dentro de si.
GLUT – 3: Transportador de Glicose mesmo em concentrações menores que 3mM – Hipoglicemia. O Cérebro possui GLUT – 3 para absorver essa Glicose. 
Glicemia: Glicemia é a quantidade de glicose presente no nosso sangue.
Valores Normais: 70 – 100 mg/dl em jejum de 8 a 12h.
Valores de Glicemia: 120 – 140 mg/dl primeira hora após as refeições no sangue. (hiperglicemia fisiológica). 
Hormônios envolvidos no controle de Glicemia: 
 Hiperglicemiantes – Tedem a elevar o nível de Glicemia: Adrenalina, Glucagon (Pâncreas), ACTH, Cortisol e Hormônio do crescimento. 
 Hipoglicemiante – Tende a abaixar a Glicemia: Insulina (Pâncreas) 
Tecidos Dependentes de Insulina: Músculo e Tecido Adiposo
Tecidos Independentes de Insulina: SNC e Hemácias
SNC e Hemácias são insensíveis a insulina: Porque eles trabalham com glicose o tempo todo, inclusive em hipoglicemia que não tem insulina presente. O GLUT – 1 trabalha com a glicose sem insulina. Eles só gostam de glicose, porque não possuem mitocôndria. 
Conceito de Hormônio: Regulação da proliferação e da diferenciação celular, o crescimento e a manutenção corporal, reprodução, a senescência e até mesmo o comportamento. 
Glândulas Endócrinas: As glândulas endócrinas produzem e lançam no sangue substâncias reguladoras denominadas hormônios – estes, ao serem lançados no sangue, percorrem o corpo até chegar aos órgãos-alvo sobre os quais atuam.
Hipófise: “glândula-mestre”. Ela produz vários hormônios e muitos deles estimulam o funcionamento de outras glândulas, com a tireóide, as supra-renais e as glândulas-sexuais (ovários e testículos).
Tireóide: Secreta hormônios vitais que regulam os batimentos cardíacos, o SN, os pulmões e o consumo de energia. 
 Hipertireoidismo: funcionamento exagerado da tireóide, todo o metabolismo fica acelerado. 
Hipotireoidismo: A tireóide trabalha menos ou produz menor quantidade de tiroxina que o normal, e o organismo também se altera: o metabolismo se torna mais lento.
Supra-renais: produzem adrenalina, também conhecida como hormônio das “situações de emergência”. A adrenalina prepara o corpo para a ação, ou seja, em termos biológicos, para atacar ou fugir.
Pâncreas: produz dois hormônios importantes na regulação da taxa de glicose (açúcar) no sangue: a insulina e o glucagon.
Célula Beta = Libera Insulina
Célula Alfa = Libera Glucagon 
Baixa taxa de Glicose: 
Glucagon = vai enviar uma mensagem ao fígado dizendo que o nível de glicose está baixo
O receptor de membrana reconhece o Glucagon e muda sua estrutura. ATP - vira AMP.
AMP não pode ir para o DNA, portanto muda sua estrutura para AMPciclíco. 
AMPciclíco vai ativar uma enzima com Fosfato, chamada Proteína Quinase.
Ocorre a Fosforização = A proteína Quinase vai surtar e vai por fosfato em todas as enzimas.
As enzimas de Sínteses ficam inativas. E as enzimas de Degradação ficam ativas. 
As enzimas de Degradação vão quebra o glicogênio (reserva de glicose).
Após a quebra, a glicose vai para o sangue para regular a glicemia. 
Alta taxa de Glicose: 
Quando a taxa de glicose está alta o pâncreas libera o hormônio insulina.
A insulina através de vesículas faz com que a glicose do sangue entre no fígado. 
ATP – vira AMP
AMP não pode ir para o DNA, portanto muda sua estrutura para AMPciclíco. 
AMPciclíco vai ativar uma enzima com Fosfato, chamada Proteína Quinase.
A insulina vai tirar o fósforo das enzimas.
As enzimas de Sínteses ficam ativas. E as enzimas de Degradação ficam inativas. 
Hormônios: 
Aminoácidos: 
- Adrenalina = Derivados de um único aminoácido Tirosina.
- T3 e T4 = Derivam de 2 resíduos do aminoácidos Tirosina iodados.
Peptídeos de Proteínas: São grandes e complexos, com o hormônio do crescimento (200 resíduos de AA). Todo hormônio proteico tem uma proteína de membrana que é o receptor.
Ex: Insulina e Glucagon 
Esteroide: Colesterol. 
- Testosterona
- Progesterona
- Estradiol.