Bq dos alimentos Proteínas 2017

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PROTEÍNAS
BIOQUÍMICA DOS 
ALIMENTOS
Prof. Ariele André Gomes
CURSO DE NUTRIÇÃO
PROTEÍNAS
São as biomoléculas mais abundantes nos seres vivos;
Presentes em todas as partes de uma célula;
Diversidade de funções biológicas. 
Conceito
As proteínas são macromoléculas cujas unidades 
constituintes fundamentais são os aminoácidos
PROTEÍNAS
ANIMAL VEGETAL
Carnes Cereais
Raízes
Tubérculos
Proteínas 
Completas
Proteínas 
Incompletas
Enzimática
Proteínas transportadoras
Proteínas estruturais
Proteínas de defesa
Proteínas reguladoras
Proteínas nutrientes ou de 
armazenamento
Proteínas de motilidade ou 
contráteis
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS 
Grupo 
carboxila 
Grupo 
amina
Átomo de 
hidrogênio
Cadeia 
lateral 
Carbono αExistem 20 aminoácidos
diferentes tendo uma parte
central comum e cadeias
laterais (R) que lhes
conferem especificidade
AMINOÁCIDOS
Os aminoácidos são unidos covalentemente por ligações 
peptídicas. 
Grupo α amino
Grupo α Carboxila 
Ligações amida
AMINOÁCIDOS
Não existe um sistema universal para classificação
das proteínas
Podem ser classificadas de acordo com sua: 
Composição,
Solubilidade, 
Nível conformacional
Forma
Função 
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
Podem ser classificados quanto ao nível conformacional adquirido
Estrutura primária – Seqüência de aminoácidos de uma proteína;
Estrutura secundária – arranjo tridimensional de aminoácidos.
α-hélice
β-pregueada
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
Podem ser classificados quanto ao nível conformacional adquirido
Estrutura terciária – É o arranjo espacial ou enovelamento de toda 
a cadeia polipeptídica. 
Estrutura quaternária – A disposição de mais de uma cadeia 
polipeptídicas formando subunidades
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
Efeitos:
Redução da solubilidade (exposição sítios hidrofóbicos)
Mudança na capacidade de ligar a água,
Perda da atividade biologica
Aumento na reatividade
É qualquer modificação na conformação sem o
rompimento das ligações envolvidas na estrutura
primária.
Desnaturação protéica
Agentes desnaturantes 
Físicos (calor, frio, irradiação, agitação);
Químicos (alteração de pH, solventes).
•Reversíveis
•Irreversíveis
Desnaturação protéica
PROPRIEDADES FUNCIONAIS
DAS PROTEÍNAS
Toda propriedade não-nutricional que 
influi no comportamento de um alimento.
Propriedade funcional Propriedades funcionais
Propriedades físico-químicas que afetam o seu
comportamento no alimento durante o preparo,
processamento e armazenamento e contribuem
para a qualidade e atributos sensoriais dos
alimentos.
Propriedade funcional Propriedades funcionais
Classificação:
•Hidrofílicas
•Interfásicas
•Intermoleculares
•Organolépticas
Propriedade funcional Propriedades hidrofílicas 
Hidratação
Solubilidade
Textura e propriedades dos alimentos
Interação entre a água e outros componentes (proteínas e 
os polissacarídeos):
HIDRATAÇÃO e 
SOLUBILIDADE
Aceitabilidade final dos alimentos
HIDRATAÇÃO E SOLUBILIDADE 
pH – pH do meio = pI da proteína
- pH do meio ≠ pI da proteína 
Aumento da interação
TEMPERATURA - Desnatura as ptn. 
[ ] das ptns
Estão relacionadas com:
fatores intrínsecos da molécula e extrínsecos do meio 
Composição de aminoácidos
Conformação
Retenção de água
Hidratação
Presença de solventes –
competir pela água -
solubilidade
Composição de aminoácidos:
Aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas: menor
capacidade de hidratação
Aminoácidos com cadeia laterais hidrófilas:
estabelecem mais facilmente pontes de hidrogênio com a
água
Conformação:
 Ordenação no espaço ao longo das cadeias
polipeptídicas unidas por pontes de hidrogênio –
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
 Organização tridimensional dessas cadeias ordenadas –
ESTRUTURA TERCEÁRIA
pH
Solventes orgânicos 
Agentes desnaturantes 
Substâncias que alteram a conformação tridimensional 
As proteínas atuam como agentes tensoativos 
Estabilizam o sistema e diminuindo a 
tensão superficial 
Emulsões e espumas 
PROPRIEDADES INTERFÁSICAS
Capacidade das moléculas de proteína se unirem formando 
uma película entre duas fases imiscíveis.
“São sistemas de duas fases imiscíveis entre si e instáveis”
É um sistema heterogêneo que consiste em um líquido 
imiscível, completamente difuso em outro na forma de 
gotículas 
Classificação:
Óleo em água – Maionese, leite, carnes e sopas
Água em Óleo – margarina, manteiga
EMULSÕES
EMULSÕES
Para que a emulsão se torne estável é necessário um
agente emulsificante.
Agentes emulsificantes são qualquer substância
capaz de ajudar a formação de uma mistura estável de
substancias anteriormente imiscíveis.
As proteínas do leite (caseína) são utilizadas como
agente emulsificante.
As espumas alimentícias são colóides de gases (ar ou CO2)
dispersos numa fase líquida, através da agitação de uma
solução com proteínas.
• Exemplos: merengue, nata batida e pão 
Proteínas atuam na formação e estabilização
da fase gasosa dispersa, através da formação
de uma barreira protetora flexível entre as
bolhas de gás capturadas .
ESPUMAS
As espumas são obtidas como conseqüência da desnaturação 
das proteínas.
PROPRIEDADES 
INTERMOLECULARES
Capacidade de formarem ligações entre si ou com outros 
componentes dos alimentos.
Consiste na formação de uma rede proteica ordenada a
partir de proteínas previamente desnaturadas.
A geleificação é base para preparação de inúmeros
alimentos como:
Produtos lácteos,
Clara de ovo coagulada,
produtos de carne,
gelatinas,
massa de pão,
Proteinas de soja e vegetais.
GELEIFICAÇÃO
Formação de 
géis sólidos 
viscoelásticos
“ Para que se forme o gel protéico, é necessário que haja 
desnaturação e agregação posterior de forma ordenada, em 
que predominem as interações proteína-proteína” 
Formação do gel:
a) Desnaturação proteica
b) Separação das moléculas proteicas
c) Interação proteína-proteína
d) Agregação posterior 
GELEIFICAÇÃO
COLÁGENO INSOLÚVEL 
COLÁGENO SOLÚVEL - GELATINA
GELATINA
•O glúten é formado quando a farinha de trigo, a água e os
demais ingredientes do pão são misturados e sofrem a ação de
um trabalho mecânico.
Fabricação do pão
•À medida que a água começa a interagir com as proteínas
insolúveis da farinha de trigo (glutenina e gliadina) a rede de
glúten começa a ser formada
As cadeias polipeptídicas de gliadina e glutenina se aliam umas com as 
outras e formam novas pontes de H (resistência da massa)
Formação da rede proteica
Fabricação do pão
Modificações na Propriedades 
Funcionais das Proteínas Submetidas 
a Processos Tecnológicos
Tratamentos Térmicos :
- alterações nas cadeias laterais dos aminoácidos 
- hidrólise das ligações peptídicas 
- mudanças estruturais
Condições ambientais:
- pH, concentração iônica e conteúdo de água 
Exemplo: 
“ Colágeno aquecido a temperaturas superiores a 65°Cem presença 
de água, sofre separação e aumenta sua solubilidade. 
Ao contrário as proteínas miofibrilares, nas mesmas condições, 
contraem-se, perdem a capacidade de retenção de água e podem formar 
agregados”
Temperaturas de congelamento:
- capacidade de formação de pontes de hidrogênio 
entre proteína e água é reduzida 
Aumento das interações proteína-proteína 
Redução da capacidade de retenção de água e maior 
precipitação e geleificação de certas proteínas 
Tratamentos mecânicos:
- redução de tamanho
Favorecem a absorção de água ou gordura, a 
solubilidade e aspropriedades espumas. 
Superfície proteica aumenta 
Potencialização das interações proteína-proteína
Redução da solubilidade 
Perda das propriedades surfactantes (emulsão e espumantes) 
Processos de desidratação: 
aumento da concentração dos componentes não-aquosos