Proteínas: Estrutura e Desnaturação

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PROTEÍNAS
Profa. Ma. Mayara Feitosa
Teresina, 2020
• As proteínas são macromoléculas presentes em todas as
células dos organismos vivos.
• Em nível elementar contêm em base:
✓50-55% de carbono
✓6-7% de hidrogênio
✓20-23% de oxigênio
✓12-19% de nitrogênio
✓0,2-3% de enxofre
INTRODUÇÃO
❖ PROTEÍNAS
(DAMODARAN, 2010)
• Quanto a origem, as proteínas podem ser exógenas,
provenientes das proteínas ingeridas pela dieta ou
endógenas, derivadas da degradação das proteínas celulares
do próprio organismo.
• Desempenham um papel central nos sistemas biológicos,
exercendo funções estruturais (queratina, colágeno),
reguladoras (hormônios), de defesa (anticorpos), transporte
nos fluídos biológicos (hemoglobina), participando de reações
bioquímicas (enzimas) etc...
❖ PROTEÍNAS
INTRODUÇÃO
PROTEÍNAS
• São polímeros constituídos dos 21 diferentes aminoácidos,
diferindo em peso molecular e característica polar interligados
por ligações peptídicas.
• Os aminoácidos são as unidades estruturais básicas das proteínas.
Aminoácido
Grupo carboxílicoGrupo amino
(ARAÚJO, 2010)
• Os aminoácidos diferem entre si pelos radicais R – definem
suas propriedades químicas e físicas e consequentemente,
as das proteínas a que pertencem.
PROTEÍNAS
(RIBEIRO E SERAVALLI, 2004)
Apolar
Polar
• O número e sequência em que cada aminoácido aparece, o
tamanho da cadeia e a conformação molecular tridimensional
– diversidade de proteínas encontradas.
Ligação peptídica
PROTEÍNAS
(ARAÚJO, 2010)
• Estrutura primária – tipo e sequência dos aminoácidos na
proteína;
• Estrutura secundária – formada por associação de membros
próximos da cadeia polipeptídica por pontes de hidrogênio.
(queratina, colágeno).
• Estrutura terciária - a cadeia polipeptídica encurva-se e dobra-se
em 3 dimensões. (mioglobina)
• Estrutura quaternária – associação das estruturas terciárias.
(hemoglobina)
PROTEÍNAS
Helicoidal GlobularLinear
(DUTRA DE OLIVEIRA, 2008)❖Maior estabilidade e ocupar menor volume
• Essas interações intermoleculares que formam as estruturas
secundárias, terciárias e quaternárias das proteínas são mais
fracas que as ligações covalentes que formam a sua estrutura
primária.
PROTEÍNAS
• Diversos tratamentos são utilizados no processamento de
alimentos e vários podem provocar a desnaturação da proteína
(calor, alteração do pH, aditivos)
• É qualquer modificação na sua conformação (alteração das
estruturas secundária, terciária ou quaternária) sem o
rompimento das ligações peptídicas envolvidas na estrutura
primária.
ALTERAÇÕES DAS PROTEÍNAS NO 
PROCESSAMENTO
❖ DESNATURAÇÃO PROTEICA
DESNATURAÇÃO PROTEICA
• Efeitos desfavoráveis da desnaturação: 
✓Redução da solubilidade (aumento da exposição dos grupos
hidrofóbicos);
✓Diminuição da capacidade de retenção de água (congelamento
e posterior descongelamento da carne);
✓Aumento da reatividade química (aumento de grupos
reativos);
• Efeitos favoráveis da desnaturação: 
✓A desnaturação parcial de proteínas melhora as propriedades
emulsificantes;
✓A desnaturação parcial de proteínas em geral, melhora a sua
digestibilidade;
✓Perda de atividade biológica (enzimática);
(RIBEIRO E SERAVALLI, 2004; DAMODARAN, 2010)
• Reversível ou irreversível: depende das ligações que
estabilizam sua conformação, da intensidade e do tipo de
agente desnaturante.
• Agentes de desnaturação:
✓Físicos: temperatura, pressão hidrostática,
cisalhamento;
✓Químicos: alterações de pH, solventes orgânicos;
DESNATURAÇÃO PROTEICA
(RIBEIRO E SERAVALLI, 2004)
• É o agente físico mais comum, responsável pela alteração
conformacional de proteínas;
• A velocidade de desnaturação depende da temperatura;
• A maioria das proteínas são desnaturadas quando expostas a
moderado aquecimento (60º a 90ºC - 1h)
DESNATURAÇÃO PROTEICA
❖ TEMPERATURA
Rompimento das ligações de hidrogênio e ligações 
eletrostáticas - que desestabiliza a sua conformação 
promovendo o desenrolamento da cadeia.
• 60º a 100ºC – Desnaturação irreversível
• -100C a – 400C – Desnaturação é irreversível
• A desnaturação de proteínas induzida pela pressão ocorre
porque as proteínas são flexíveis e compressíveis;
• Proteínas globulares - espaços vazios no interior da
proteína.
• Proteínas fibrosas - em sua maioria desprovidas de espaços
vazios, são mais estáveis a alta pressão.
DESNATURAÇÃO PROTEICA
❖ PRESSÃO HIDROSTÁTICA
• Desnaturação induzida pela pressão pode ocorrer a 250C
(relação temperatura x pressão)
DESNATURAÇÃO PROTEICA
❖ PRESSÃO HIDROSTÁTICA
As altas pressões danificam as
membrana celulares - causando a
dissociação de organelas de
microrganismos, ocorrendo a
destruição dos microrganismos
Desnaturação das proteínas no
alimento – perda da sua
funcionalidade – desejável
para inativação enzimática
❖Não ocorre danos aos aminoácidos essenciais, a cor 
natural e ao sabor (leite, sucos de frutas, carnes)
(DAMODARAN, 2010)
• Agitação, amassamento, batimento - causa a desnaturação de
proteínas;
• Ocorre devido a incorporação de bolhas de ar - interface ar-
líquido.
• As proteínas sofrem modificações conformacionais na
interface;
DESNATURAÇÃO PROTEICA
❖ CISALHAMENTO
• Forte repulsão eletrostática intramolecular em valores de pH
extremos resulta em expansão e desdobramento das proteínas.
• pH- desnaturam em valores extremos:
✓maiores que 10 (alcalino)
✓menores que 3 (ácido)
DESNATURAÇÃO PROTEICA
❖ ALTERAÇÕES DE PH
(RIBEIRO E SERAVALLI, 2004; DAMODARAN, 2010)
• Grupo genérico de líquidos que contêm carbono em
sua composição molecular - álcoois, éteres, ésteres,
cetonas, aldeídos, ácidos carboxílicos;
• Altas concentrações – todos os solventes orgânicos desnaturam
as proteínas – efeito solubilizante sobre as cadeias laterais
apolares;
• Afetam a estabilidade das interações hidrofóbicas da proteína
– cadeias laterais apolares são mais solúveis em solventes
orgânicos do que em água.
DESNATURAÇÃO PROTEICA
❖ SOLVENTES ORGÂNICOS
(DAMODARAN, 2010)
PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS 
PROTEÍNAS 
• Propriedades funcionais – propriedades físico-químicas
que afetam seu comportamento em sistemas alimentares
durante o preparo, processamento, armazenamento,
consumo e contribuem para a qualidade e para atributos
sensoriais dos alimentos.
Textura, sabor, cor e aparência 
(RIBEIRO E SERAVALLI, 2004)
• Propriedades físico-químicas – dependem da forma da
proteína, composição e sequência de aminoácidos, relação
hidrofobicidade/hidrofilicidade, estruturas primária,
secundária, terciária e quaternária, flexibilidade/rigidez, e
habilidade de reagir com outros componentes.
PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS 
PROTEÍNAS 
Propriedades sensoriais dos produtos de 
padaria - propriedades viscoelásticas e de formação 
da massa do glúten do trigo.
Produtos cárneos - características de texturas e de 
suculência dependem das proteínas do músculo 
(actina, miosina)
Estrutura de bolos, propriedades de 
batimento de alguns produtos - propriedades das 
proteínas da clara de ovo 
PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS 
PROTEÍNAS 
• As propriedades funcionais das proteínas podem ser
classificadas em 3 grupos principais:
✓Propriedades de hidratação: dependem das interações
entre água e proteína – compreendem propriedades como
adsorção e retenção de água, formação de gel, solubilidade e
viscosidade;
✓Propriedades relacionadas com interações de
proteínas: formação de gel, coagulação, formação de glúten;
✓Propriedades de superfície: emulsificação, formação de
espumas.
(RIBEIRO E SERAVALLI, 2004)
PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS 
PROTEÍNAS 
• As propriedade funcionais das proteínas costumam ser
afetadas pela solubilidade da proteína – espessamento,
formação de espuma, emulsificação e geleificação;
• As principais interações que influenciam as características de
solubilidade são:
✓Hidrofóbica – interações proteína-proteína – diminui a
solubilidade;
✓Iônica – proteína-água – aumento da solubilidade
❖ SOLUBILIDADE
(DAMODARAN, 2010)
PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS 
PROTEÍNAS 
• Alimentos naturais e processados – leite,leite de coco,
manteiga, maionese, molhos para salada – são produtos do
tipo emulsão.
❖ PROPRIEDADES EMULSIFICANTES
As proteínas desempenham papel importante 
como emulsificantes - compatibilizar a mistura de 
água com óleos, fazendo pontes entre esses 
componentes, formando emulsões. 
(DAMODARAN, 2010)
PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS 
PROTEÍNAS 
• As espumas consistem de uma fase contínua aquosa e uma fase
dispersa gasosa (ar) – muitos alimentos processados são
produtos do tipo espuma – cremes batidos, sorvetes,
bolos, pães, suflês.
❖ PROPRIEDADES ESPUMANTES
Proteínas ajudam na formação e estabilização da fase 
gasosa dispersa, formando a barreira protetora elástica 
entre as bolhas de gás capturadas
(DAMODARAN, 2010)
Distribuição uniforme e tamanho reduzido das bolhas de 
gás produzem um alimento suave e leve e com maior 
intensidade de aroma
PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS 
PROTEÍNAS 
• As proteínas em si são inodoras;
• Podem-se ligar a compostos de aroma e, dessa forma, afetar as 
propriedades sensoriais dos alimentos;
• Produtos análogos da carne que contêm proteínas
vegetais - a imitação bem-sucedida de um aroma semelhante
à carne é essencial para sua aceitação.
❖ FIXAÇÃO DE AROMA
(DAMODARAN, 2010)
PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS 
PROTEÍNAS 
• A viscosidade das proteínas resulta do tamanho, forma,
interações proteína-solvente e flexibilidade molecular no
estado hidratado;
✓Interação das moléculas proteína-água (inchamento das
moléculas)
✓Interações proteína-proteína (influem no tamanho dos
agregados)
❖ VISCOSIDADE
(DAMODARAN, 2010)
PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS 
PROTEÍNAS 
• Consiste na formação de uma rede proteica ordenada a partir
de proteínas previamente desnaturadas, capaz de aprisionar
água - produtos lácteos (iogurte), produtos de carne, gelatinas,
massa de pão.
❖ GELIFICAÇÃO
(DAMODARAN, 2010)
❖ Gelatina: é o gelificante mais conhecido, de origem animal (obtido de 
ossos de bovinos), composto basicamente de colágeno (ou seja, 
proteína).
PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS 
PROTEÍNAS 
• Transformação de uma proteína do estado globular para uma
estrutura física fibrosa que tem características sensoriais
semelhantes à carne;
• Proteínas vegetais – fonte preferencial para a texturização;
• Dois processos – texturização por formação de fibra e
texturização por extrusão;
❖ TEXTURIZAÇÃO
(DAMODARAN, 2010)