Aminoácidos e Proteínas

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16/09/2017
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Aminoácidos e 
Proteínas
Prof. Afrânio F. Evangelista
Faculdade Maurício de Nassau
Biomedicina
Salvador
2015
Aminoácidos
• São as unidades fundamentais das proteínas.
• Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqüência de apenas
20 aminoácidos (entre outros especiais);
• Moléculas constituídas da união de um grupamento amina, um grupo
carboxílico e uma cadeia lateral R unidas a um único átomo de carbono.
• Classificados de acordo com a cadeia lateral (radical) que o constitui (apolar e
polar, com carga positiva ou negativa).
Grupo amina
Ácido 
carboxílico
Aminoácidos
Identidade do AA
Aminoácidos
Código genético –
Aminoácidos
Aminoácidos
• Desses 20, nove são ditos essenciais:
• Isoleucina;
• Leucina;
• Lisina;
• Metionina;
• Fenilalanina;
• Treonina;
• Triptofano;
• Valina;
• Histidina;
• Arginina.
• O organismo humano não é capaz de produzi-los, e por
isso é necessária a sua ingestão através dos alimentos
para evitar a sua deficiência no organismo.
Suplementos: L-Valina, L-Leucina e L-Isoleucina.
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Aminoácidos
• Uma cadeia de aminoácidos denomina-se de "peptídeo“.
• Estas podem possuir:
• Dois aminoácidos (dipeptídeos);
• Três aminoácidos (tripeptídeos);
• Quatro aminoácidos (tetrapeptídeos);
• Muitos aminoácidos (polipeptídeos).
• O termo proteína é dado quando na composição do polipeptídeo
entram centenas ou milhares de aminoácidos.
Queratina
• São compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo
encadeamento de aminoácidos.
• É o composto orgânico mais abundante de matéria viva (50 a 80%
do peso seco da célula);
• São constituintes básicos da vida.
Proteínas
Mioglobina
Proteínas
(Ligação peptídica)
• PEPTIDEOS: Condensação de menor número de
aminoácidos, formando compostos de baixo peso
molecular (até 10.000).
• Em geral os peptídeos tem cadeias retas são solúveis
em água e não coagulam com o calor.
• PROTEÍNAS: Compostos de alto peso molecular
formada por cadeias de aminoácidos unidos entre
si por ligações peptídicas.
Peptídeos X Polipeptídeos
• Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma especializada para uma
função biológica diversa.
• São encontradas quase que em todos os alimentos, tanto de origem animal (carne,
ovos,leite), como de origem vegetal (cereais, a soja e raízes ou tubérculos) .
• Nos primeiros, em geral, encontra-se uma maior quantidade e melhor qualidade, já
que, nos animais, as proteínas são consideradas como proteínas de Alto Valor
Biológico (AVB)
• Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas
contêm enxofre.
• Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e
cobre.
Proteínas
• Em relação ao tipo de aminoácido que compõe a proteína no
alimento elas podem ser classificadas em :
• Proteína de alto valor biológico(VB): proteína completa porque possue os
aminoácido em teores necessários a manutenção da vida e crescimento dos novos
tecidos.
– Ovos, proteína da carne, peixe.
• Proteína de baixo valor biológico; Não tem os aminoácidos em teores adequados.
– Ex.: frutas e hortaliças
• Proteínas parcialmente completas: apresenta um ou mais aminoácidos limitante.
– EX:cereais (deficientes em lisina, triptofano e treonina) e leguminosa (deficiente em metionina).
Proteínas
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• Determina a quantidade de proteínas encontradas nos alimentos que realmente
são absorvidas pelo corpo.
• As proteínas que contém mais aminoácidos essenciais possuem melhor digestibilidade,
tendo uma absorção no trato gastrointestinal mais eficiente.
• Para obter esta informação deve-se multiplicar o valor protéico de cada substância
alimentar que compõem o cardápio, pelos fatores de utilização protéica, que são:
• Fator de correção
• Proteína de cereal = 0,5
Proteína de leguminosa = 0,6
Proteína animal = 0,7
• Exemplo: 100g de arroz tem 7g de proteína
7g de proteína x 0,5 = 3,5g de proteína são absorvidas.
Valor biológico (VB)
• Teor de proteína em alguns alimentos usuais e sua classificação
como fonte de aminoácidos essenciais para a nutrição humana.
Proteínas
MÚSCULO SANGUE PELE
80%desidratado 70%seco 90%
Proteínas – Peso (animais)
• Quanto a Composição:
– Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos.
– Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais um
radical não peptídico, denominado grupo prostético. Ex:
• Metaloproteínas;
• Hemeproteínas;
• Lipoproteínas;
• Glicoproteínas, etc.
Proteínas –
Classificação
Lipoproteína de baixa 
densidade
• Quanto à Forma:
– Proteínas Fibrosas - A maioria insolúveis nos solventes aquosos com pesos
moleculares muito elevados.
• São formadas geralmente por longas moléculas +/- retilíneas e paralelas ao eixo da fibra (proteínas
de estrutura-colágeno do conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a fibrina do soro sanguíneo ou a
miosina dos músculos).
• Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem estrutura diferente - helicoidal ( tubulinas).
– Proteínas Globulares - Estrutura espacial mais complexa, são +/- esféricas. São
geralmente solúveis nos solventes aquosos (enzimas, transportadores como a
hemoglobina, etc.)
Proteínas –
Classificação
Globulares Fibrosas
Proteínas –
Classificação
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• De acordo com seu modo de interação com a membrana:
– Proteínas integrais - interagem diretamente com a membrana;
– Proteínas periféricas - associam-se às membranas ligando-se à superfície 
delas;
Proteínas –
Classificação
Proteínas – Estrutura
• Estrutural e Contrátil -participam como matéria-prima na construção
de estruturas celulares e histológicas, ex.:
– Colágeno- encontrada nos ossos, tendões, cartilagens e na pele;
– Queratina-encontrada na pele, unhas e cabelo, possui propriedades
impermeabilizantes que dificultam a perda de água pelos animais;
– Albumina- presente em abundância no plasma sangüíneo;
– Proteínas miofibrilares “actina e miosina” (músculo).
Proteínas – Funções
• Função Enzimática - As enzimas são proteínas especiais com
função catalítica, ou seja, aceleram ou retardam reações
bioquímicas que ocorrem nas células.
• Apresentam especificidade em relação à reação ou substância em
que atuam. Isso se deve ao fato de cada enzima possuir em sua
estrutura um ou mais pontos que se encaixam perfeitamente na
substância ou reação que sofrerá sua ação.
Proteínas – Funções
Proteínas – Funções
• Função Hormonal – Muitos hormônios são, na verdade, proteínas especializadas
na função de estimular ou inibir a atividade de determinados órgãos, sendo portando
reguladores do metabolismo, ex:
– Hormônio pancreático insulina que, lançado no sangue, contribui para a manutenção da taxa de
glicemia.
• Transporte – Muitas proteínas são transportadoras de nutrientes e metabólitos 
entre fluidos e tecidos; de uma forma geral.
– Albumina: transportam ativamente substâncias. que compõe grande parte do plasma sanguíneo (ela 
consiste em 70% dos elementos “sólidos” dele) e é essencial para o funcionamento do organismo. 
Proteínas – Funções
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• Função de Defesa - Em nosso sistema imunológico, existem células
especializadas na identificação de proteínas presentes nos organismos
invasores, que serão consideradas "estranhas".
• Estas proteínas invasoras denominam-se antígenos e promovem a
produção de proteínas de defesa, nos plasmócitos, denominadas
anticorpos que combinam-se quimicamente aos antígenos com o
objetivo de neutralizá-los (há especificidade entre antígeno e anticorpo, ou
seja, um anticorpo só neutralizará o antígeno que estimulou a sua
formação).
Proteínas –Funções
• Função Nutritiva – Qualquer proteína exerce esta função, enquanto não for
tóxica. Todos os alimentos ricos em proteína, como as carnes em geral,
são fontes naturais de aminoácidos indispensáveis aos seres vivos para a
produção de outras proteínas.
Proteínas – Funções
• Função Reguladora - Esta função é desempenhada por um grupo especial
de proteínas denominadas vitaminas.
– As células dos vegetais clorofilados e certos microorganismos, como bactérias, têm a
capacidade de produzirem vitaminas.
– Nos animais se dá através do processo de nutrição.
– Cada vitamina tem um papel biológico próprio, por isso não pode ser substituída por
outra.
Proteínas – Funções Proteínas – Funções
• https://goo.gl/forms/2ZmIOobzmDUtprEi2
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• As proteínas podem ter suas estruturas secundária, terciária e quaternária
alteradas. A este evento chamamos de desnaturação.
• As alterações ocorrem devido à exposição da proteína aos agentes
desnaturantes como aquecimento, agitação, ácidos, bases, solventes
orgânicos e outros.
• Em virtude da modificação em sua conformação devido à desnaturação, as
proteínas tornam-se insolúveis em água e perdem sua função biológica.
Desnaturação das proteínas
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• Alteração nas propriedades:
• Diminuição da solubilidade;
• Diminuição da capacidade de retenção de água;
• Aumento da viscosidade;
• Facilita a digestibilidade por enzimas
Desnaturação das proteínas
• Definido como toda propriedade não-nutricional que influencia no
comportamento das propriedades sensoriais e nas propriedades físicas dos
alimentos e de seus ingredientes durante o processamento, armazenamento
e consumo.
• As preferências alimentares dos seres vivos estão baseadas principalmente
nos atributos sensoriais, tais como textura, sabor, cor e aparência.
• As proteínas no geral no geral tem uma grande influencia sobre os atributos
sensoriais dos alimentos.
• As propriedades funcionais das proteínas classificam-se em três principais
grupos que são:
– Hidratação
– Propriedade de superfície – Emulsificação e formação de espuma;
– Geleificação
Propriedades funcionais das 
proteínas
• Hidratação
• Capacidade da proteína de ligar e fixar água à sua estrutura.
• A textura e a viscosidade dos alimentos são características diretamente
dependentes da capacidade de hidratação das proteínas.
• Viscosidade: As proteínas conferem resistência a um fluido diminuindo sua
capacidade de escoamanto.
• Essa característica é bastante importante em alimentos como cremes, sopas
e molhos, que precisam ter viscosidade intermediária.
Propriedades funcionais das 
proteínas
Viscosidade Escoamento
• Emulsificação
• As emulsões consistem de um sistema em que dois líquidos imiscíveis (água e
óleo), devido à presença de um agente emulsificante, passam a formar uma
mistura estável.
• As proteínas, por serem moléculas anfipáticas, são eficientes agentes
emulsificantes nos alimentos.
• A caseína do leite é a proteína mais utilizada como emulsificante.
• Esta propriedade funcional é muito importante em alimentos como leite,
maioneses, sorvetes, molhos e outros.
Propriedades funcionais das 
proteínas
• Propriedade espumante
• Compreende-se por espuma a dispersão de bolhas de gás (normalmente ar)
em um sistema contínuo líquido ou semissólido.
• Nas espumas as proteínas agem facilitando e estabilizando a interação entre
as bolhas de gás.
• A capacidade de uma proteína em formar espuma refere-se à expansão de
volume da dispersão protéica com a incorporação de ar por batimento ou
agitação.
• Essa propriedade funcional é bastante importante em alimentos como
merengues, pães e biscoitos.
Propriedades funcionais das 
proteínas
• Geleificação protéica
• Consiste na formação de uma rede protéica ordenada a partir de
proteínas previamente desnaturadas, capaz de aprisionar água
• Importante: produtos lácteos, produtos de carne, gelatinas, massa de
pão.
Propriedades funcionais das 
proteínas
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• Geleificação protéica
“ Para que se forme o gel protéico, é necessário que haja desnaturação e agregação 
posterior de forma ordenada, em que predominem as interações proteína-
proteína” 
• Formação do gel:
– Desnaturação protéica: tratamento térmico, hidrólise enzimática, acidificação ou alcalinização;
– Separação das moléculas protéicas: na proteína nativa, os grupos hidrófobos estão voltados para
o interior da molécula. Durante a separação ficam descobertos , fato que potencializa as
interações entre proteínas.
– Interação proteína-proteína
– Agregação posterior
Propriedades funcionais das 
proteínas
• Geleificação protéica
Propriedades funcionais das 
proteínas
Interação proteína-proteína
Agregação
• Formação de massa - Glúten
Desnaturação das proteínas
Essa duas proteínas ainda se diferenciam funcionalmente:
- Gliadinas são responsáveis pela extensibilidade da massa;
-Gluteninas são responsáveis pela elasticidade da massa.
• Formação de massa – Glúten
• Ao entrar em contato com a água e trabalhadas mecanicamente (pelo
amassar), as duas proteínas são hidratadas e tendem a fazer ligações entre si,
tais como:
– Pontes de hidrogênio, ligações de Van der Waals e ligações dissulfito;
• Complexo proteico elástico e plástico glúten.
• Por sua plasticidade se comportará quase como um balão de borracha,
retendo gases da fermentação (CO2) da massa, se expandindo e fazendo a
massa crescer.
Desnaturação das proteínas
• O procedimento mais comum para a determinação de
proteína é através da determinação de um elemento ou um
grupo pertencente à proteína.
• A conversão para conteúdo de proteína é feita através de um
fator.
• Os elementos analisados geralmente são carbono ou nitrogênio,
e os grupos são aminoácidos e ligações peptídicas.
Metodologia para determinação
• É a determinação mais utilizada;
• Considera que as proteínas têm 16% de nitrogênio em média (vai depender do tipo de proteína);
• Fator de conversão na transformação de nitrogênio para proteína é de 6.25.
• Este fator de conversão dá erros quando o conteúdo em N de um alimento é muito diferente de 16%.
• Nestes casos, existem os fatores de conversão específicos para cada alimento:
• Trigo: 5,70; - leite: 6,38; - gelatina: 5,55.
Análises elementares
Nitrogênio
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METODO DE KJELDAHL: DETERMINAÇÃO
ATRAVÉS DO “N” TOTAL
• Consiste na digestão da amostra proteica por ácido sulfúrico, destilação com 
fixação da amônia pelo ácido bórico e titulação com ácido clorídrico. Onde:
• O volume utilizado na titulação vai determinar a quantidade de nitrogênio 
presente na amostra;
• Consequentemente, a quantidade de proteína, visto que, em geral o nitrogênio 
corresponde a 16% do peso da amostra proteica.
METODO DE KJELDAHL: DETERMINAÇÃO
ATRAVÉS DO “N” TOTAL
METODO DE KJELDAHL: DETERMINAÇÃO
ATRAVÉS DO “N” TOTAL
• Digestão
• A reação se inicia com a liberação de uma fumaça branca, a qual
corresponde a vapor de CO, SO2 e outros compostos voláteis.
• A etapa de mineralização está concluída quando não há mais liberação
destes vapores.
METODO DE KJELDAHL: DETERMINAÇÃO
ATRAVÉS DO “N” TOTAL
Microdigestor de 
Kjedldahl
• Destilação
• Procedida após resfriamento da amostra;
• No destilador, a amostra é destilada pela presença de NaOH que
volatiliza a amônia;
• A amônia é recolhida em Erlenmeyer contendo solução de ácido
bórico e indicadores de pH;
• O ácido bórico fixa a amônia, formando o borato de amônia.
METODO DE KJELDAHL: DETERMINAÇÃO
ATRAVÉS DO “N” TOTAL
• Destilação
METODO DE KJELDAHL: DETERMINAÇÃO
ATRAVÉS DO “N” TOTAL
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• Titulação
• O destilado é titulado com ácido
clorídrico (HCL);
• O HCL é gotejado na amostra até a
viragem da cor;
• Baseado naequivalência entre o
conteúdo de N na amostra e a
quantidade de HCL usado na titulação
(VOLUMETRIA);
METODO DE KJELDAHL: DETERMINAÇÃO
ATRAVÉS DO “N” TOTAL
METODO DE KJELDAHL: DETERMINAÇÃO
ATRAVÉS DO “N” TOTAL
METODO DE KJELDAHL: DETERMINAÇÃO
ATRAVÉS DO “N” TOTAL
• Substâncias contendo duas ou mais ligações peptídicas formam um
complexo de cor roxa com sais de cobre em soluções alcalinas.
• A intensidade da cor formada é proporcional à quantidade de
proteína, e a medida é feita num colorímetro.
METODO POR BIURETO
• Vantagem:
• Ser bastante específico por não apresentar problemas de interferentes.
• É simples, rápido e barato.
• Por envolver uma reação com a ligação peptídica, o método determina
proteína, ao contrário do método de Kjeldahl que
determina N total.
• Desvantagem:
• A necessidade de uma curva de calibração tomada com um padrão
conhecido de proteína, por exemplo, uma proteína determinada por Kjeldahl
• A cor formada no complexo não é idêntica para todas as proteínas, porém os
desvios causados são menores do que em outros métodos colorimétricos.
METODO POR BIURETO