AULA2 - Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas

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BIOQUÍMICA
•UE 02: Estrutura e função das biomoléculas
•Aminoácidos, peptídeos e proteínas
Stephanie Stransky Láuar
stephanie.lauar@prof.una.br
Importância
o Proteínas são as biomoléculas mais abundantes ocorrendo em todas as 
células e em todas as suas partes
o É a principal forma pela qual a informação genética se expressa!
Diversidade e funções
o Enzimas e hormônios
Catalisam e regulam as reações que 
ocorrem no organismo
o Músculos e tendões
Proporcionam ao corpo os elementos do 
movimento
o Pele e cabelo
Oferecem revestimento externo
o Transportam e armazenam
moléculas
Transporte de oxigênio
o Anticorpos
Meios de proteção contra doenças
Características das proteínas
oPolímeros lineares feitos de unidades monoméricas
denominadas aminoácidos, que se unem ponta a ponta
o Função depende de sua estrutura tridimensional
oContem diversos grupamentos funcionais com reatividade
química
o Interagem uma com a outra, e com outras moléculas
biológicas, formando montagens complexas
Proteínas são compostas por um 
repertório de 20 aminoácidos
Aminoácidos: unidades estruturais básicas das proteínas
o Quirais: compostos que são imagens specular (imagem no espelho) um 
do outro
o Isômero L e D (mesma fórmula molecular)
α-aminoácido
Carbono α
Grupamento amina
Carboxila
Átomo de H
Cadeira lateral
Proteínas são compostas por um 
repertório de 20 aminoácidos
Ambos os 
grupamentos 
protonados
Forma 
dipolar
Ambos os 
grupamentos 
desprotonados
Co
nc
en
tra
çã
o
Quando dissolvido em solução – forma dipolar (anfóteras)
Pode agir tanto como um ácido como quanto uma base
Proteínas são compostas por um 
repertório de 20 aminoácidos
o Só os aminoácidos L são constituintes de proteínas
o20 aminoácidos com cadeias laterais que variam em:
o Tamanho
o Forma
o Carga
o Capacidade de formação de pontes de hidrogênio
o Caráter hidrófobo
o Reatividade química
o Função das proteínas resulta dessa diversidade e 
versatilidade
Classificação de aminoácidos
Mais simples
Aquiral
Cadeias laterais maioresCadeia lateral se liga ao
carbono e nitrogênio
Classificação de aminoácidos
Grupamento tioéter -S- Mais de 1 centro quiral
Hidrófoba Cadeias laterais
aromáticas
Classificação de aminoácidos
Classificação de aminoácidos
Carga completa
Altamente hidrófilo
L-aminoácidos
Apolares e hidrofóbicos
• Alanina
• Valina
• Leucina
• Isoleucina
• Glicina
• Metionina
• Prolina
Aromáticos e hidrofóbicos
• Tirosina
• Fenilalanina
• Triptofano
Polares
• Serina
• Treonina
• Asparagina
• Glutamina
• Cisteína
Básicos
• Lisina
• Arginina
• Histidina
Ácidos
• Aspartato
• Glutamato
L-aminoácidos
o Designados por uma
abreviação com 3 letras ou
por um símbolo com um letra
o 3 primeiras letras do nome
o 1 letra do nome
Nível estrutural das proteínas
Estrutura primária
o Aminoácidos se unem por ligações peptídicas, formando
cadeias peptídicas
o União da carboxila α de um aminoácido à amina α de outro
Ligação peptídica
Amino-terminal 
C-terminal
Perda de H2O
Estrutura primária
oCada aminoácido em um peptídeo é chamado de resíduo
oPor convenção, a ponta amínica é considerada como sendo
o início de uma cadeia peptídica - começa no amino-
terminal
Amino-terminal 
C-terminal
Tir – Gli – Gli – Fen – Leu (YGGFL)
Amino-terminal
N-terminal Carboxi-terminal
C-terminal 
Estrutura de aminoácidos
o Cadeias polipeptídicas contê entre 50 e 2.000 aminoácidos – PROTEÍNAS
CADEIA PEPTÍDICA
CADEIA PRINCIPAL, ARCABOUÇO
OU ESPINHA DORSAL
(parte que se repete
regularmente)
CADEIAS LATERAIS
(parte variável)
Potencial para formação
de pontes de hidrogênio
As proteínas tem sequências
particulares de aminoácidos
o Insulina – hormônio proteico (1953)
oProteínas tem uma sequência de aminoácidos definida com 
precisão
o Estrutura primária
oDeterminada pelas sequências de nucleotídeos dos genes
>Insulina [Homo sapiens] 
MALWMRLLPLLALLALWGPDPAAAFVNQHLCGSHLVE
ALYLVCGERGFFYTPKTRREAEDLQVGQVELGGGPGA
GSLQPLALEGSLQKRGIVEQCCTSICSLYQLENYCN
o Importância da sequência de aminoácidos:
o Essencial para elucidar seu mecanismo de ação (mecanismo de uma
enzima)
o Determinam as estruturas tridimensionais das proteínas
o Elo entre a mensagem no DNA e a estrutura tridimensional que 
executa a função biológica de uma proteína
o Alteração da sequência de aminoácidos pode produzir função
anormal e doença (anemia falciforme e fibrose cística)
o Revela acerca da sua história evolutiva
As proteínas tem sequências
particulares de aminoácidos
Estrutura secundária
oCadeias peptídicas podem dobrar em estruturas regulares –
hélice α e folha β
o Segmentos dobrados são chamados de estrutura secundária
oArcabouço firmemente espiralado em forma de um 
bastão com cadeias laterais se projetando para fora 
em uma disposição helicoidal
o Estabilizada por pontes de hidrogênio da cadeia 
principal
o Em esquemas de proteínas as helices α são
representadas como fitas retorcidas ou bastões
o 75% dos aminoácidos na ferritina
o 25% das proteínas solúveis
o Proteínas transmembranares
Hélice α
Folha β
oComposta de 2 ou mais cadeias 
peptídicas
oQuase totalmente distendida em vez
de firmemente enrolada
oCadeias adjacentes podem se 
estender em sentidos opostos
(antiparalelas) ou no mesmo sentido
(paralelas)
o Importante elemento estrutural em 
muitas proteínas
o Tipos especiais de hélice
o Formam longas fibras que exercem função estrutural
Queratina α
oComponente primário da lã e do cabelo
o2 helices α entretecidas = super hélice de hélices α (estável)
oProteínas do citoesqueleto, miosina e tropomiosina
ohelices α se distendem – comprimento da lã
Queratina e colágeno
Colágeno
oProteína mais abundante em mamíferos
o Pele
o Osso
o Tendão
o Cartilagem
o Dentes
o3 cadeias peptídicas em hélice – cabo em super-hélice
oPontes de hidrogênio entre os filamentos
Queratina e colágeno
oCombinação entre várias
estruturas secundárias
(hélice α e folha β), 
podendo ser somente 
hélices α, folhas β ou 
ambas.
oA estrutura terciária resulta 
das interações entre as 
diferentes regiões de 
estrutura secundária
oDescreve a conformação
espacial da proteína
Estrutura terciária
ESTRUTURA 
SECUNDÁRIA
o É a combinação entre várias estruturas terciárias, formando 
estruturas diméricas, triméricas, tetraméricas, etc.
oProteínas que contêm mais de uma cadeia peptídica
(subunidade)
Estrutura quaternária
Hemoglobina
Mal da vaca louca
oPríon – formas agregadas de uma proteína específica
oProteína é derivada de PrP (proteína celular – regiões
de hélice α) presente no cérebro
oTransformadas em folhas β - ligam umas as outras
formando agregados
oOutras moléculas de PrP se prendem
oGado que ingeria alimento de origem animal (farinha
de carne e ossos) contendo material de vacas doentes
desenvolvia a doença
oMal enovelamento e agregação
Classificação de proteínas
PROTEÍNAS FIBROSAS
CILÍNDRICA
PROTEÍNAS GLOBULARES
ESFÉRICA
oProteínas estruturais: força e elasticidade
oColágeno e elastina: componentes da pele, 
tecido conjuntivo, parede dos vasos sanguíneos
oQueratina: cabelo, pelo, unhas, garras, penas, 
chifres, cascos e parte externa da pele
o Insolúveis em água: aminoácidos hidrofóbicos 
(Ala, Val, Leu, Ile, Met e Phe)
Proteínas fibrosas
oDe estrutura espacial mais complexa
oPossuem formato globular e são solúveis em solventes
aquosos
oGeralmente solúveis em solventes aquosos
oHemoglobina: proteína transportadora
o Enzimas
Proteínas globulares
ØEstrutural: proteínas fibrosas (colágeno e 
elastina) e actina e miosina (Contráteis e motoras)ØTransporte: hemoglobina
ØHormonal: hormônios de natureza peptídica 
(insulina e glucagon)
ØEnzimática: catalisadores biológicos (lactase; 
lipase; amilase)
ØDefesa: anticorpos (imunoglobulina)
ØArmazenamento: ferritina
Funções das proteínas
oConstituídas por aminoácidos e por outro componente não-
protéico, chamado grupo prostético.
Proteínas conjugadas
oA estrutura das proteínas é um fator muito importante em
sua atividade
o Estrutura alterada = inativa
oAlteração da estrutura da proteína por agentes externos é
denominado desnaturação
• pH
• Temperatura
• Agentes químicos (ureia)
Desnaturação de proteínas
oDoença genética
o Subsituição de Glutamato (Glu) por Valina (Val) na cadeia da 
hemoglobin – Hemoglobina S
oHemácias não conseguem ligar o O2
Anemia falciforme
1. Escreva a fórmula geral de um aminoácido identificando
seus grupos.
2. Defina proteína.
3. Quais são as conformações (níveis estruturais) que podem 
assumir as proteínas? De que são compostas?
4. Descreva as funções das proteínas.
5. O que são proteínas conjugadas?
Exercícios