Bioquímica - resumo

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Bioquímica 
Metabolismo e Análise de Proteínas 
Metabolismo geral 
Do 
 nitrogênio 
✓ Catabolismo dos aminoácidos é parte do 
processo maior do metabolismo 
corporal global do nitrogênio. 
✓ O nitrogênio entra no corpo através de 
vários compostos presentes nos 
alimentos: 
 - Mais importante: aminoácidos das 
proteínas da dieta 
• O nitrogênio deixa o corpo em forma 
de: 
- Ureia 
 - Amônia 
- Outros produtos derivados 
Pool de aminoácidos 
Aminoácidos liberados pela hidrólise de proteínas 
da dieta ou teciduais, misturados a outros 
aminoácidos livres distribuídos pelo corpo: 
• Contém cerca de 100g de aminoácidos 
livres 
• Quantidade relativamente pequena 
comprando com total de proteínas do 
corpo (12 kg homem de 70 kg) 
• Deste pool: 
* 75% dos aminoácidos formarão novas 
proteínas teciduais 
* Restante é precursor para outros compostos 
 
 
Turnover de proteínas 
Maioria das proteínas corporais estão 
constantemente sendo sintetizadas e degradadas. 
Quantidade de proteínas no corpo é 
CONSTANTE pois a velocidade de síntese da 
proteína é apenas suficiente para repor a 
proteína degradada. 
Este processo de turnover de proteínas leva 
hidrólise e ressíntese de 300 – 400 g de proteína 
corporal por dia. 
Função da proteína da dieta no 
metabolismo geral do 
nitrogênio 
• Proteínas são utilizadas como 
combustível para gerar energia 
• Até 1/5 das necessidades diárias de 
energia advém das proteínas 
• A quebra libera AMINOÁCIDOS 
Consequência dietas pobres em proteínas 
• Deficiência de aminoácidos essenciais 
necessários para síntese proteínas 
corporais 
• Degradação da proteína tecidual 
Consequência dietas ricas em proteínas 
• Organismo não armazena aminoácidos 
como ocorre com carboidratos e 
lipídeos. 
• O excesso é METABOLISADO: 
 -Esqueletos de carbono oxidados ou 
convertidos em glicose ou gordura 
 -Grupos amino convertidos em amônia 
Digestão das proteínas 
da dieta 
• Maior parte do nitrogênio da dieta é 
consumido na forma de proteína 
(vegetal ou animal): 70 – 100 g/dia 
• PTNs muito grandes para serem 
absorvidas pelo intestino: 
- Devem ser hidrolisadas até 
seus aminoácidos que serão 
absorvidos 
Enzimas proteolíticas 
Produzidas por 3 órgãos: 
ESTÔMAGO: Secreta suco gástrico formado por 
ácido clorídrico e pepsinogênio 
Ácido desnatura proteínas e ativa o pepsinogênio 
formando a PEPSINA 
Pepsina libera peptídeos e aminoácidos livres da 
dieta 
PÂNCREAS: Secreta proteases pancreáticas: 
tripsina, quimotripsina, carboxipeptidase 
Secretadas como PROENZIMAS e ativadas pela 
tripsina 
INTESTINO DELGADO: Enzima Aminopeptidase 
cliva o resíduo N-terminal 
 
Absorção das proteínas da dieta 
1. PROTEÍNA INGERIDA 
2. Ação suco gástrico e pepsina no 
estômago 
3. Formação de polipeptídeos grandes e 
aminoácidos livres 
4. Ação proteases pancreáticas clivam 
polipeptídeos em oligopeptídeos e 
aminoácidos livres 
5. Aminoácidos livres e Dipeptídeos 
absorvidos células epiteliais intestinais 
6. Dipeptídeos hidrolisados antes da 
corrente sanguínea 
Desaminação – Remoção 
nitrogênio dos aminoácidos 
1. RETIRADA GRUPAMENTO AMINO 
2. DUAS REAÇÕES PRINCIPAIS 
3. TRANSAMINAÇÃO 
DESAMINAÇÃO OXIDATIVA 
4. RESULTADO: 
Amônio + Aspartato 
Transaminação 
Direcionamento dos grupos amino ao glutamato 
• Primeira etapa do catabolismo: 
- Transferência do grupo alfa-
 amino ao alfa- cetoglutarato 
• Essa transferência produz: 
- 1 alfa- cetoácido (derivado do a.a. 
original) 
 - 1 glutamato 
Catalisação: família de enzimas chamadas 
AMINOTRANSFERASES 
Antigamente eram chamadas TRANSAMINASES 
- TODOS* os aminoácidos sofrem transaminação 
*exceto lisina e treonina 
Destaque: Papel fundamental do alfa-cetoglutarato 
no metabolismo servindo de aceptor de outros 
aminoácidos tornando-se glutamato. 
Duas mais importantes reações de 
aminotransferase: 
Alanina aminotransferase (ALT) 
• Também chamada transaminase 
glutâmico pirúvica (TGP) 
• Transfere grupo amino da ALANINA ao 
alfa-cetoglutarato 
• Produto final: PIRUVATO e 
GLUTAMATO 
Aspartato aminotransferase (AST) 
• Também chamada transaminase 
glutâmico oxalacética (TGO) 
• Transfere grupo amino do 
GLUTAMATO ao OXALACETATO 
• Reação de EXCEÇÃO: grupo amino SAI 
do glutamato, e não VAI ao glutamato 
• Produto final: ASPARTATO e alfa-
CETOGLUTARATO 
Importância Clínica 
Aminotranferases 
• São enzimas INTRACELULARES 
• Presença aumentada no plasma: LESÃO 
tecidual 
• Trauma físico ou doença 
Quantificação diagnóstica: 
Doença hepática: ALT e AST aumentadas 
(necrose, hepatite) 
Doença não-hepática: infarto e distúrbios 
musculares 
Desaminação oxidativa – Liberação 
do grupo amino 
1. Glutamato da transaminação 
2. Oxidado e desaminado 
3. RESULTA: α-cetoglutarato + Amônia 
livre 
Enzima: glutamato desidrogenase que usa NAD+ 
ou NADP+ como coenzima 
Ocorrem em fígado e rins 
Amônia vira fonte de Nitrogênio na síntese de 
ureia 
 
 
 
 
Metabolismo esqueletos de 
carbono dos aminoácidos 
CATABOLISMO DOS ESQUELETOS DE 
CARBONO PODE FORMAR SETE PRODUTOS: 
• Oxalacetato 
• Alfa-cetoglutarato 
• Piruvato 
• Succinil CoA 
• Acetoacetil CoA 
• Acetil CoA 
• Fumarato 
Entram nas rotas do metabolismo intermediário 
Resulta em: 
✓ Síntese de GLICOSE 
✓ Síntese de LIPÍDIO 
✓ ENERGIA por oxidação a CO2 e H2O 
(krebs) 
Classificação de acordo com os 
produtos metabólicos finais 
CETOGÊNICOS: Aminoácidos que resultam em 
ACETOACETATO ou precursores (Acetil CoA 
ou Acetoacetil CoA) 
GLICOGÊNICOS: Aminoácidos cujo catabolismo 
resulta em PIRUVATO ou intermediários do Ciclo 
de Krebs (substratos gliconeogênese podendo 
formar glicogênio no fígado e músculos) 
Aminoácidos que formam Alfa-
cetoglutarato 
Histidina: desaminada e hidrolisada formando 
N-FORMIMINOGLUTAMATO (FIGlu) 
Grupo FORMIMINO doado ao tetrahidrofolato 
 
 
 
 
 
Defeitos metabólicos no 
metabolismo dos aminoácidos 
Erros inatos do metabolismo: 
• Genes mutantes formam enzimas 
anormais 
• Perda de atividade enzimática 
• Perda de potência catalítica 
Acúmulo de metabólitos 
✓ Retardo mental 
✓ Anormalidades de desenvolvimento 
Hiperfenilalaninemias: Problemas no metabolismo 
da fenilalanina 
FENILCETONÚRIA 
✓ Erro de metabolismo (a.a.) mais comum 
✓ Deficiência na fenilalanina hidroxilase 
✓ Deficiência na diidrobiopterina redutase 
ou sintetase que são enzimas que 
produzem a coenzima tetraidropterina 
(BH4 ) necessária para atividade da 
fenilalanina hidroxilase 
Deficiências nas rotas metabólicas da fenilalanina 
produzem aumento de fenil-piruvato e fenil-
acetato (para diagnóstico) 
Sintomas do SNC 
• Retardo mental 
• Falha em andar ou falar 
• Convulsões 
• Hiperatividade 
• Tremor 
• Microcefalia 
• Atraso desenvolvimento 
• Hipopigmentação 
• Cabelos claros 
• Pele clara 
• Olhos azuis 
• Falha produção de melanina (fenilalanina 
em excesso inibe ação da tirosinase, 
enzima que hidroxila tirosina, formando 
melanina) 
Diagnóstico Neonatal 
• Detectada por níveis sanguíneos 
elevados fenilalanina 
• Teste de Guthrie (Robert Guthrie- 1963) 
• Bebê pode ter níveis normais ao nascer 
porque a mãe depura o excesso 
(resultados falso negativo) 
• Novo teste deve ser feito após primeira 
ingestão de proteína do leite materno 
• Até 48 h níveis de fenilalanina estarão 
elevados para o diagnóstico 
Tratamento 
• Deve começar ANTES do 1º mês de 
vida 
• Ingestão de preparados sintéticos com 
baixo teorde fenilalanina 
• Quantidade ajustada pelo nível de 
tolerância do paciente 
• Quanto mais precoce diagnóstico, 
menos efeitos no SNC 
CUIDADOS: não baixar demais os níveis de 
fenilalanina pois os danos neurológicos podem ser 
piores 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Excreção de compostos 
nitrogenados não-proteicos 
Principais compostos nitrogenados não-proteicos: 
• Ureia 
• Amônia 
• Creatinina 
• Ácido úrico 
Importância Hepática e Renal 
 
Renal: 
 
Ureia 
Principal forma de eliminação dos grupos amino 
Responde por mais de 90% dos componentes 
nitrogenados da urina 
1 nitrogênio da AMÔNIA 
1 nitrogênio do ASPARTATO 
Transaminação: Direcionamento dos grupos 
amino ao glutamato 
• Primeira etapa do catabolismo a.a.: 
- transferência do grupo alfa-
 amino ao alfa- cetoglutarato 
• Essa transferência produz: 
- 1 alfa- cetoácido (derivado do a.a. 
original) 
 - 1 glutamato 
Desaminação oxidativa: Liberação do 
grupo amino. 
1. Glutamato da transaminação 
2. Oxidado e desaminado 
RESULTA 
3. Alfa-cetoglutarato + Amônia livre 
Enzima: glutamato desidrogenase que usa NAD+ 
ou NADP+ como coenzima 
Ocorrem em fígado e rins 
AMÔNIA VIRA FONTE DE NITROGÊNIO NA 
SÍNTESE DE UREIA 
 
Glutamato: precursor imediato da amônia e do 
nitrogênio do aspartato 
Amônia: Desaminação oxidativa pela glutamato 
desidrogenase 
Aspartato: Transaminação do oxalacetato pela 
aspartato aminotransferase 
✓ Carbono e Oxigênio: provenientes do 
CO2 
Produzida no fígado e transportada pelo sangue 
até os rins para ser excretada. 
Reações do ciclo da Ureia 
Duas primeiras reações ocorrem na 
MITOCÔNDRIA do hepatócito 
Demais ocorrem no CITOSOL do hepatócito 
Formação do Carbamoil fosfato e Citrulina iniciam 
o ciclo 
Formação do Carbamoil fosfato: 
1. Enzima carbamoil fosfato sintetase I 
utiliza 2 moléculas de ATP para produzir 
carbamoil fosfato. 
2. A amônia (NH3) é obtida da desaminação 
oxidativa do glutamato. 
Formação da Citrulina: 
1. Ornitina e citrulina: aminoácidos 
participantes do ciclo da ureia mas não 
são incorporados às proteínas celulares 
2. Carbamoil libera ENERGIA do fosfato e 
catalisa a reação 
Ornitina - Citrulina 
Síntese Argininosuccinato: 
1. Citrulina e Aspartato condensam-se 
2. Grupo alfa-amino do aspartato fornece 
o segundo N para ureia 
3. Formação estimulada pela clivagem do 
ATP em AMP e fosfato 
(3º e último ATP gasto no ciclo) 
Clivagem do Argininosuccinato: 
• Produz: ARGININA e FUMARATO 
• Fumarato produzido: entra em outras 
rotas metabólicas (ciclo de Krebs) 
Clivagem Arginina: 
• Enzima arginase cliva em Ornitina e Ureia 
• Somente o fígado consegue clivar 
arginina para liberar ureia (outros tecidos 
apenas produzem arginina) 
Destino da Ureia 
Difunde-se a do fígado para corrente sanguínea 
e excreção RENAL 
Parte da ureia difunde-se até intestino 
Urease bacteriana cliva ureia em CO2 e AMÔNIA 
Parte perdida nas fezes, parte reabsorvida pelo 
sangue. 
Incorporada na urina 
Regulação ciclo da Ureia 
Etapa LIMITANTE do ciclo de Ureia: 
N-ACETILGLUTAMATO é o ativador da 
carbamoil fosfato sintetase I 
Acelera produção de UREIA: Concentração 
N-acetilglutamato aumentada no fígado após 
ingestão de proteínas 
 
 
 
 
Amônia 
• Participa da formação da ureia no fígado 
• Níveis sanguíneos devem permanecer 
BAIXOS 
• Risco de intoxicação (hiperamonemia) 
Mecanismos metabólicos devem retirar o 
nitrogênio dos tecidos e leva-lo até o fígado para 
eliminação como UREIA 
Fontes de Amônia 
Metabolismo de muitos compostos produz 
amônia 
Liberação de amônia: Aminoácidos no fígado são 
desaminados (aminotransferase e glutamato 
desidrogenase) 
✓ Rins formam amônia a partir da 
GLUTAMINA 
✓ Enzima: glutaminase renal 
✓ Amônia excretada na urina na forma de 
NH4+ 
✓ Importante: equilíbrio ácido-básico 
(controle íons H+) 
✓ Degradação bacteriana da ureia no 
intestino produz NH3 
✓ Reabsorvida no fígado pela veia porta 
✓ Removida pelo fígado pela conversão 
quase completa em UREIA → rins → 
urina 
Creatinina 
Aminoácidos: precursores de compostos 
nitrogenados especializados 
Porfirinas: Compostos cíclicos que se ligam ao 
Fe2+ ou Fe3+ 
Hemeproteína da hemoglobina e mioglobina 
Histamina: Reações alérgicas, inflamatórias, 
secreção ácido gástrico, neurotransmissão 
Serotonina: Mucosa intestinal, plaquetas e SNC. 
Dor, comportamento, distúrbios afetivos 
Creatina 
• Composto de alta energia (fosforilada) 
• Doa grupo FOSFATO ao ADP para 
produzir ATP 
 
Energia contração muscular intensa 
Sintetizada a partir da GLICINA + ARGININA + 
grupo metil da S-adenosilmetionina 
Fosfocreatina (creatina fosfato): Depósito de 
fosfato de alta energia no músculo 
DEGRADAÇÃO DA CREATINA: Creatina e 
Fosfocreatina degradam-se formando 
CREATININA 
Creatinina na urina: 
• Estimativa da massa muscular 
• Se diminui massa muscular, diminui 
creatinina na urina 
• Lesão renal também diminui 
Insuficiência renal: rins não conseguem depurar 
100% da creatinina. 
Ácido Úrico 
1. Produto de degradação bases 
nitrogenadas nos seres humanos 
2. Bases nitrogenadas: formam 
nucleotídeos 
 
Função dos Nucleotídeos 
• Transportadores na síntese de 
carboidratos, lipídios e proteínas 
• Componentes estruturais de coenzimas: 
CoA – FAD – NAD – NADP+ 
• Fornecem energia para célula (ATP) 
• Reguladores rotas do metabolismo- 
controlam enzimas 
• Bases Púricas (purinas): adenina e 
guanina 
• Bases Pirimídicas (pirimidinas): timina, 
citosina, uracil 
 
Degradação dos nucleotídeos com 
PURINAS 
Formação ÁCIDO ÚRICO 
 
1. Grupo amino removido do AMP e GMP 
2. Formação nucleosídeos Inosina e 
Guanosina 
3. Inosina perde ribose forma hipoxantina 
→ xantina 
4. Guanosina perde ribose forma guanina 
5. Guanina perde NH3 forma xantina 
6. Xantina Oxidase: oxida xantina a ácido 
úrico 
 
Excesso de ácido úrico: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Enzimas no metabolismo 
Proteínas catalisadoras que aumentam a 
velocidade das reações sem serem elas próprias 
alteradas neste processo. 
 
Dirigem todos os eventos metabólicos canalizando 
seletivamente substratos para rotas mais úteis de 
metabolismo. 
Cada enzima recebe dois nomes: 
→Primeiro nome curto (nome recomendado) 
Usado no dia-a-dia 
→ Segundo é nome sistemático 
Usado na identificação da enzima, sem 
ambiguidade (pouco usado) 
Forma mais comum usa sufixo “ase” ligado ao 
substrato da reação: 
Substrato Enzima 
Glicose Glicosilase 
Ureia Urease 
Sacarose Sacarase 
Ou por ação realizada: 
*Lactato desidrogenase 
*Adenilato cliclase 
Algumas com nomes não relacionados com ação 
enzimática: Tripsina, Pepsina 
Enzimas são catalisadores proteicos que 
aumentam a velocidade de uma reação química 
e não consumidos durante a reação que 
catalisam. 
Sítio ativo: 
- Fenda especial 
- Contem aminoácidos cujas cadeias são 
complementares ao substrato (ligação 
química) 
- Liga-se ao substrato 
- Complexo ENZIMA-SUBSTRATO 
 
Eficiência catalítica 
Maioria das reações catalisadas por enzimas são 
eficientes 
100x mais rápido que a reação SEM catalisador 
Cada molécula de enzima pode catalisar até 1000 
moléculas de substrato em PRODUTO. 
Especificidade 
Enzimas são altamente específicas 
Catalisam apenas UM tipo de substratoCofatores 
Algumas enzimas se associam a cofatores não-
proteicos para atividade enzimática 
Íons metálicos: Zn++ e Fe++ 
Coenzimas: NAD+ FAD+ 
 
Regulação 
Atividade enzimática regulada 
Enzimas ativadas ou inibidas para formação 
correta dos PRODUTOS 
Localização dentro da célula 
Encontram-se em organelas específicas 
Rotas bioquímicas separadas de acordo com local 
e substratos das reações 
Mitocôndrias: Oxidação ácidos graxos 
Lisossomo: Degradação macromoléculas 
complexas 
Citosol: Glicólise 
Núcleo: Síntese DNA e RNA 
Mecanismo das enzimas 
O mecanismo da ação enzimática pode ser visto 
em duas formas: 
1- alterações de energia que ocorrem durante a 
reação 
2- química do sítio ativo 
Alterações de energia que ocorrem durante 
reação: 
Energia de ativação: Energia necessária para 
reação entre REAGANTES e PRODUTOS 
(catalisado ou não) 
Barreira da reação química 
Enzimas REDUZEM a energia de ativação das 
reações 
Sítio ativo: atua como molde molecular que se liga 
ao substrato 
Estabilização do estado de transição “T” com 
aumento do intermediário REATIVO produzindo 
mais PRODUTOS 
Velocidade da reação 
Concentração do substrato – quanto maior mais 
rápida a reação 
Temperatura – com aumento, acelera velocidade 
da reação até um platô; depois desnatura enzima 
perdendo atividade 
pH- concentração de H+ influencia velocidade; 
pode desnaturar em ambiente oposto (ácido-
básico) 
Classificação internacional 
Enzimas são classificadas de acordo com a reação 
que catalisam: 
Oxidorredutases: Promove transferência de 
elétrons (átomos de H) 
Reações de oxidação ou redução 
Transferases: Reações de transferência de 
grupos 
Hidrolases: Reações de hidrólise 
Quebram ligações por adição de H2O 
Liases: Adição de grupos às duplas ligações ou 
Formação de duplas ligações 
Isomerases: Transferência de grupos dentro da 
mesma molécula para formar isômeros 
Ligases: Formação de ligações C-C C-S C-O e 
C-N por reações de condensação pela quebra do 
ATP 
Enzimas de diagnóstico 
Indivíduos saudáveis possuem níveis plasmáticos 
de enzimas constantes. 
Alterações destes níveis podem sugerir lesão 
tecidual. 
• Lesão cardíaca: 
Aspartato aminotransferase (AST) fibras 
musculares esqueléticas e cardíacas, nos 
parênquimas hepático, pancreático e renal. 
Enfarto. 
Creatina quinase total e isoenzimas (CK) 1% da CK 
total em músculo esquelético e 45% em músculo 
cardíaco (melhor isoenzima CK-MB) 
Mioglobina liberada para a circulação 
precocemente após lesão isquêmica da fibra 
miocárdica. 
• Lesão Hepática 
• Anti – inflamatórios 
• Anti – hipertensivos 
• Organofosforados 
 
 
 
 
 
 
 
 
Metabolismo dos Lipídios e 
Lipoproteínas 
 
Conceito dos Lipídios 
Biomoléculas compostas por: 
➢ Carbono (C) 
➢ Hidrogênio (H) 
➢ Oxigênio (O) 
Insolúveis em água 
Solúveis em solventes orgânicos: 
-álcool 
-benzina 
-éter 
-clorofórmio 
-acetona 
Distribuídos por todos os tecidos: 
-membranas celulares 
-células de gordura 
Grande variedade de formas estruturais: 
-hidrofóbicas 
-biossintetizadas a partir da Acetil-CoA 
Função dos lipídios 
✓ Fonte energética 
✓ Vitamínica 
✓ Hormonal 
✓ Estrutural 
✓ Isolante térmico 
✓ Proteção mecânica 
Classificação dos Lipídios 
BASEADA NA PRESENÇA OU NÃO DE ÁCIDOS 
GRAXOS NA COMPOSIÇÃO: 
➢ Ácidos graxos 
➢ Acilglicerois 
➢ Fosfolipídios 
➢ Esfingolipídios 
➢ Ceras 
➢ Esteroides 
➢ Vitaminas A, D, E, K 
Ácidos Graxos 
❑ São ácidos carboxílicos com cadeias 
hidrocarbonadas de 4 a 36 carbonos 
❑ Função energética e estrutural 
❑ Maioria são lineares 
Podem ser: 
-saturados (a) 
-insaturados (b) 
Ácido Graxo Saturado 
➢ Não possuem duplas ligações 
➢ Geralmente sólidos em temperatura 
ambiente 
➢ Gorduras de origem animal 
Alimentos de origem animal: 
➢ Carne 
➢ Gema de ovo 
➢ Leite integral e derivados 
Industrializados: 
➢ Biscoitos 
➢ Chocolates 
Ácido Graxo Insaturado 
✓ Possuem uma ou mais duplas ligações: 
-monoinsaturados 
-poli-insaturados 
✓ São líquidos a temperatura ambiente 
✓ Dupla ligação de AG natural é sempre 
“cis” 
✓ Óleos de origem vegetal 
✓ Se tiver mais de 1 dupla ligação, estas são 
separadas por 3 carbonos 
 
Acilglicerois 
✓ Moléculas compostas por grupamentos 
ACIL (ácidos graxos) (R-COO-) ligados ao 
GLICEROL 
✓ Monoglicerídios 
✓ Diglicerídios 
✓ Triglicerídeos 
✓ São os principais lipídios de reserva tanto 
animais quanto vegetais 
✓ Moléculas mais calóricas do metabolismo 
celular 
✓ Armazenados tecido adiposo 
 -capacidade de absorver grandes 
quantidades de triglicerídeos da 
alimentação 
Fosfolipídios 
✓ Uma molécula de glicerol, duas cadeias 
de ácidos graxos (uma saturada outra 
insaturada), um grupo fosfato e uma 
molécula polar ligada a ele 
✓ Formações em bicamadas formando 
vesículas 
✓ ANFIPÁTICAS: cabeça hidrofílica e 
cauda hidrofóbica 
✓ Na membrana: só atravessam moléculas 
por difusão 
✓ Alta capacidade de regeneração e 
elasticidade 
 
 
 
Esfingolipídios 
✓ Formados por: 
1 molécula de ácido graxo de cadeia 
longa apolar 
1 molécula esfingosina (aminoálcool 
cadeia longa) 
1 cabeça polar alcoólica 
➢ Classificados de acordo com grupo 
ligado à base esfingoide 
➢ Comuns em tecido cerebral 
 
Ceras 
✓ Ésteres de ácidos graxos 
✓ Saturados e insaturados de cadeia longa 
(14 – 16 C) 
✓ Álcoois de cadeias longas (16 – 34 C) 
✓ Ponto de fusão mais alto que ácidos 
graxos 
Funções das Ceras: 
▪ Folhas e frutos evitam perda de água e 
ataque microrganismos 
▪ Glândulas da pele de vertebrados: 
proteger pelos e pele mantendo 
lubrificados e à prova d´água 
▪ Pássaros secretam ceras nas glândulas 
do bico para manter penas repelentes à 
água 
▪ Cera de ouvido: proteger de infecções 
 
Esteroides 
Estrutura básica de 17 átomos de carbono 
dispostos em quatro anéis ligados entre si: 
Estrutura química em comum: 
CICLO-PENTANO-PERIDRO-FENANTRENO 
Principal: COLESTEROL 
 
Colesterol 
➢ Importante para estrutura das 
membranas biológicas 
➢ Precursor na biossíntese de esteroides 
biologicamente ativos: 
 -hormônios esteroides 
 -ácidos e sais biliares 
➢ Estrutura do corpo (células) 
➢ Crescimento 
➢ Reprodução 
➢ Produção vitamina D 
➢ Excesso pode ser fatal 
(aterosclerose) 
Fontes: 
• Carne 
• Frango 
• Peixes 
• Ovos 
• Manteiga 
• Leite integral 
 
• Sintetizado por quase todos tecidos 
humanos, responsável por 70% da 
produção de colesterol. 
• Fígado 
• Intestino 
• Córtex adrenal 
• Tecidos reprodutivos 
-ovários 
-testículos 
-placenta 
ESTERÓIS: 8 a 10 átomos no carbono 17 e 1 grupo 
hidroxila (OH) no carbono 3 
2 formas: esterol e éster de colesterila 
ÉSTER DE COLESTERILA: colesterol esterificado 
– ácido graxo ligado ao carbono 3 
Duas reações para produzir 3-hidroxi-3-
metilglutaril CoA (HMG CoA) 
Regulaçao da síntese 
HMG CoA redutase: Enzima limitante da 
velocidade da síntese de colesterol 
• INIBIÇÃO RETROATIVA: colesterol 
inibidor da síntese da HMG CoA 
redutase 
• REGULAÇÃO HORMONAL: 
 insulina (+) e glucagon (-) sobre 
 HMG CoA redutase 
• INIBIÇÃO POR DROGAS: 
 inibidores reversíveis para 
 diminuir níveis de colesterol 
Degradação 
• Estrutura do anel do colesterol não pode 
ser metabolizada até CO2 e H2O 
• Anel esterol eliminado intacto do corpo: 
-conversão em ácidos biliares e excretados nas 
fezes 
-secreçãona bile que transporta-o ao intestino 
para ser eliminado 
 
Metabolismo dos Lipídios na dieta 
Ingestão diária de um adulto: 60 – 150 g 
• 90% triacilglicerol (triglicerídeo) 
Restante: 
• Colesterol 
• Ésteres de colesterila 
• Fosfolipídios 
• Ácidos-graxos livres 
 
Digestão 
• Principalmente no INTESTINO 
DELGADO 
 
 
• Ação conjunta de: 
*enzimas lipases pancreáticas- catalisam 
hidrólise de triglicerídios e fosfolipídios 
*enzima colesterol estearase- catalisa 
hidrólise de colesterol 
*bicarbonato de sódio e potássio- 
neutraliza pH intestinal 
*sais biliares- emulsionam sais de ácidos 
graxos e lipídios não hidrolisados 
Absorção mucosa intestinal 
Produtos primários da degradação dos lipídios da 
dieta no jejuno: 
• Ácidos graxos livres 
• Colesterol livre 
• 2-monoacilglicerol 
Sob ação dos sais biliares 
FORMAÇÃO MICELAS MISTAS 
Conjunto de lipídios anfipáticos que agrupam com 
grupos hidrofóbicos no interior e hidrofílicos no 
exterior 
Ficam solúveis em água 
 
 
 
 
Ressíntese triaglicerol e ésteres de 
colesterila 
Ácidos graxos convertidos em sua forma ativada 
pela acil CoA sintase graxa (tioquinase) 
Ajuda converter 2-monoacilglicerois “livres” em 
triacilglicerois 
2-monoacilglicerois + 2 acil CoA graxa = 
triacilglicerol + 2 CoA 
Secreção da mucosa intestinal 
Triacilglicerois e ésteres de colesterila recém 
sintetizados são muito hidrofóbicos e se agregam 
em ambiente aquoso (dentro célula mucosa 
intestinal). 
 
Precisam ser agrupados em gotas de lipídio 
rodeadas por camada delgada de proteína, 
fosfolipídio e colesterol não-esterificado (livre) → 
QUILOMICRAS 
Função camada de fosfolipídios: estabilizar a 
partícula e aumentar a solubilidade 
Quilomicras liberadas das células da mucosa 
intestinal para os vasos linfáticos do intestino 
delgado → pela linfa chega ao canal torácico → 
veia subclávia esquerda → CIRCULAÇÃO 
SANGUÍNEA 
 
 
Uso dos lipídios da dieta pelos tecidos 
• O triacilglicerol das quilomicras é 
degradado principalmente pelo músculo 
esquelético e tecido adiposo 
• Outros órgãos que degradam: coração, 
pulmão, rim e fígado 
• Enzima lipase lipoprotéica degrada 
triglicerídeos a: 
ácidos graxos livres + glicerol 
Destino dos ÁCIDOS GRAXOS livres: 
*Entrar diretamente nas células musculares ou 
adipócitos adjacentes 
*Ser transportado no sangue associado à 
albumina sérica até ser captado por alguma célula 
GRANDE PARTE DAS CÉLULAS OXIDAM 
ÁCIDOS GRAXOS PARA PRODUZIR ENERGIA 
Destino do GLICEROL livre: 
*usado quase exclusivamente pelo fígado 
*produz gliceraldeído 3-fosfato 
*participante da glicólise e da gliconeogênese 
 
 
Metabolismo dos ácidos graxos e 
triacilglicerol 
• Ácidos graxos livres seguem uma rota 
desde a origem até o local de consumo 
(tecidos) 
• Também são precursores de outros 
compostos (glicolipídios, fosfolipídios, 
esfingolipídios, prostaglandinas e ésteres 
de colesterila) 
• Ácidos graxos esterificados na forma de 
triacilglicerois são as PRINCIPAIS 
RESERVAS ENERGÉTICAS do corpo. 
Mobilização das gorduras armazenadas 
e oxidação dos ácidos graxos 
ÁCIDOS GRAXOS NO TECIDO ADIPOSO 
• Oxidação completa dos AG até CO2 e 
H2O é de 9 kcal/g (carboidrato e 
proteína produz 4 kcal/g) 
• Duas fases principais para uso dos AG 
como fonte energética: 
 - Liberação dos ácidos graxos a partir 
dos triacilglicerois 
 - Beta-oxidação dos ácidos graxos 
Liberação dos ácidos graxos 
 Triacilglicerol 
 Lipases: Removem 
 Ácidos graxos 
 
Transportados com albumina para os tecidos 
Entrada na célula para ser OXIDADO e fornecer 
ENERGIA 
 
 
Beta oxidação dos ácidos graxos 
1- Ácido graxo (acil) entra na célula e é 
convertido no derivado CoA no citosol 
2- AG deve passar para a matriz 
mitocondrial para ser BETA-OXIDADO 
3- Lançadeira de Carnitina: transportador 
leva grupo acil do citosol à matriz 
mitocondrial 
4- Na matriz o AG poderá ser OXIDADO 
para produzir energia 
Reações de beta-oxidação: 
- Sequência de 4 reações que liberam 
Acil CoA e Acetil CoA 
 
 
 1 oxidaçao, produz 
 FADH2 
 
 2- hidratação 
 
 3- oxidaçãio 
 Produz NADH 
 
 4- Clivagem 
 Tiolítica 
 
 
 
Produção de energia por 
oxidação – ácidos graxos 
A beta-oxidação produz muita energia (exemplo 
palmitoil CoA) 
 
 
 
De palmitoil CoA a 8 
acetil CoA 
ATP 
formados 
7 NADH, cada um 
fornece 3 ATP 
oxidado na cadeia de 
transporte de 
elétrons 
 
 
 21 
7 FADH2 cada um 
fornece 2 ATP 
oxidado na cadeia de 
transporte de 
elétrons 
 
 
 
 14 
 
Dos 8 acetil CoA 
Cada Acetil CoA 
fornece 12 ATP 
quando convertido 
em CO2 e H2O no 
Ciclo de Krebs 
 
 
 96 
 
Corpos cetônicos: um combustível 
alternativo para as células 
• Mitocôndrias hepáticas desviam o 
excesso de acetil CoA para os corpos 
cetônicos: 
-acetoacetato 
-3-hidroxibutirato 
-acetona 
• Transportados no sangue aos tecidos 
periféricos sendo reconvertidos em 
acetil CoA e oxidados pelo ciclo de 
Krebs 
Importante fonte de energia para tecidos 
periféricos: 
- São solúveis em solução aquosa 
- Não precisam de transportadores como 
albumina ou lipoproteínas 
- São produzidos no fígado sempre que a 
quantidade de acetil CoA é elevada 
 
 
 
 
Lipoproteínas plasmáticas 
SISTEMA DE ENTREGA DE LIPÍDIOS EM SERES 
HUMANOS NÃO É PERFEITO 
PERMITE DEPOSIÇÃO GRADUAL DE LIPÍDIOS - 
COLESTEROL 
O acúmulo de gorduras pode levar a 
aterosclerose 
• Trombose 
• Isquemia 
• Infarto 
COMPLEXOS MOLECULARES DE LIPÍDIOS E 
PROTEÍNAS ESPECÍFICAS: APOLIPOPROTEÍNAS 
• Contém: colesterol, fosfolipídios, 
apolipoproteínas e triglicerídios 
• Constante síntese, degradação e 
remoção do plasma 
FUNÇÃO: 
• *manter os lipídios solúveis à medida que 
os transportam pelo plasma 
• *fornecer mecanismo eficiente para 
entregar conteúdo lipídico aos tecidos 
 
Apolipoproteínas 
• Associadas às partículas de lipoproteínas 
• FUNÇÕES: 
 -componente estrutural da partícula 
 -fornecer sítios de reconhecimento para 
receptores 
 -servir como ativadoras ou coenzimas 
para enzimas do metabolismo das lipoproteínas 
 
 
Diferenças nas densidades: 
 
Quilomicron: 
• Partículas de lipoproteína de menor 
densidade e maior tamanho 
• Maior % de lipídio e menor % de 
proteína 
Sintetizados na mucosa intestinal (digestão lipídios) 
 
Destino dos Quilomicrons: 
 
VLDL: 
• Very low density lipoprotein 
• Mais denso que quilomicrons 
• Rica em triglicerídeos 
• Origem hepática 
• Transporta lipídios para 
• outros tecidos 
 
LDL: 
• Low density lipoprotein 
• Mais denso que VLDL 
• Rica em colesterol 
Fonte de colesterol para os tecidos 
 
 
 
 
HDL 
• High density lipoprotein 
• Menor volume e maior densidade 
• Rico em proteínas 
• Removem colesterol dos tecidos para o 
fígado 
 
Nível de ColesterolVitaminas e funções 
metabólicas 
 
Nutrientes 
Constituintes dos alimentos necessários para 
manter funções corporais normais 
Fornecem energia e moléculas essenciais que 
não podem ser sintetizadas pelo organismo 
• Aminoácidos 
• Ácidos Graxos 
• Minerais 
• Vitaminas 
Vitaminas 
Compostos orgânicos necessários para funções 
celulares específicas. 
Não são sintetizadas pelos humanos, devendo ser 
obtidas da dieta. 
Em quantidades certas mantem a saúde e 
previnem doenças crônicas. 
Classificadas de acordo com a solubilidade e 
funções no metabolismo. 
Hidrossolúveis 
Vitamina C 
➢ Ácido Ascórbico 
➢ Coenzima reações de hidroxilação 
➢ “megadoses” curam resfriado? 
➢ Ação antioxidante 
FONTES: frutas cítricas, batata, tomates, 
vegetais verdes 
➢ Deficiência: 
Pode resultar na doença escorbuto 
-gengivas doloridas/ esponjosas 
 -dentes frouxos 
 -vasos sanguíneos frágeis 
 -articulações edemaciadas 
 -anemia 
➢ Causas: deficiência na hidroxilação do 
colágeno resultando em tecido 
conjuntivo defeituoso 
Prevenção Doença Crônica: 
• Antioxidante (junto com Vit E e beta-
caroteno) 
• Ação protetora reduz doença arterial 
coronária e cânceres 
• Mecanismos: inativam radicais livres 
tóxicos do oxigênio 
Radicais livres: Danificam membranas lipídicas 
Danificam proteína s 
Danificam DNA celular 
Doença cardíaca e pulmonar 
Câncer Envelhecimento 
Oxigênio: Produtos do metabolismo 
Exposição luz solar 
Ozônio 
Tabaco 
Poluentes ambientais 
Vitamina B 
➢ Tiamina 
➢ Pirofosfato de tiamina- TPP (forma ativa) 
➢ Coenzima na descarboxilação oxidativa 
de alfa-cetoácidos 
Fontes de Tiamina: carne de porco, cereais 
integrais e legumes 
Indicações Clínicas: a falta diminui produção de 
ATP pela descarboxilação oxidativa do piruvato 
 -importante para o SNC 
Beribéri: 
Crianças: 
• Síndrome por falta de Tiamina 
• Taquicardia 
• Vômitos 
• Convulsões 
• Morte 
Adultos 
• Pele seca 
• Irritabilidade 
• Paralisia progressiva 
Vitamina B2 
➢ Riboflavina 
➢ Formas biologicamente ativas: 
 -flavina mononucleotídeo (FMN) 
 -flavina adenina dinucleotídeo (FAD) 
Fontes de Riboflavina: Leite, ovos, fígado, vegetais 
de folhas verdes 
Deficiência de Riboflavina 
 -Não está associada a nenhuma doença 
 -dermatite 
 -queilose (fissuras canto da boca) 
 -glossite (língua lisa e vermelha) 
➢ Niacina (ácido nicotínico) 
Formas de coenzimas ativas: 
-nicotinamida adenina dinucleotídeo (NAD+) 
-nicotinamida adenina dinucleotídeo fosfato 
(NADP+) 
Fontes de Niacina: Grãos não refinados, cereais, 
leite, carne (fígado) 
Vitamina B3 
Deficiência de Niacina: 
-Pelagra: doença que acomete pele, TGI e SNC 
(dermatite, diarreia, demência) 
Biotina 
➢ Coenzima nas reações de carboxilação 
➢ Transportador de dióxido de carbono 
(CO2) ativado 
 
Fontes de Biotina 
Quase todos os alimentos 
Fígado 
Leite 
Gema de ovo 
Deficiência de Biotina: 
-dificilmente ocorre 
-muitas fontes alimentares 
-caso ocorra: dermatite, glossite, perda apetite, 
náusea 
Ácido Pantotênico 
➢ Componente da Coenzima A 
➢ Função CoA: transferência de grupos 
acil 
Fontes: 
 -ovos 
 -fígado 
 -leveduras 
Deficiência: 
 -não definida 
Ácido Fólico 
➢ Folato 
➢ Importante no metabolismo dos 
compostos de um carbono 
➢ Biossíntese de purinas 
➢ Biossíntese de timina (pirimidina) 
Fontes de ácido fólico 
- vegetais folhas verdes, fígado, cereais integrais 
Estrutura: 
 -anel pterina 
 -ácido p-aminobenzóico (PABA) 
 -ácido glutâmico 
 
Forma ativa: 
Ácido tetraidrofólico (THF) 
Função do Ácido Fólico: 
 -O tetraidrofolato (THF) recebe unidades 
de um carbono de doadores serina, glicina e 
histidina 
 -Transfere-os para intermediários na 
síntese de aminoácidos 
Deficiência de ácido fólico 
→ Alterações na síntese de DNA 
-Atraso no crescimento 
-Anemia megaloblástica 
-Importante no desenvolvimento tubo neural em 
fetos 
Vitamina B12 
➢ Cobalamina 
Necessária em 2 reações essenciais: 
- Síntese metionina 
- Isomerização metilmalonil CoA 
(degradação ácidos graxos) 
Estrutura da Cobalamina 
➢ Anéis pirrol ligados ao Cobalto central 
➢ Co mantido no centro pelas 4 ligações 
com N 
➢ Mais 1 ligação com o N do 
dimetilbenzimidazol 
➢ Última ligação (6ª): define forma da 
coenzima 
Metilcobalamina-Cianocobalamina-
5’deoxiadenosilcobalamina 
Fontes de Cobalamina 
-não está em vegetais 
-sintetizada por microrganismos (flora intestinal) 
-fígado 
-leite integral 
-ovos 
-ostras 
-camarão 
-carne de porco 
-carne de frango 
Anemia Perniciosa 
- Deficiência em que não há absorção da 
Vit B12 
- Destruição autoimune de células 
parietais gástricas que produzem o 
FATOR INTRÍNSECO 
➢ Fator Intrínseco: carrega a Vit B12 pelo 
intestino até as células mucosas do íleo 
➢ Anemias e distúrbios neurológicos 
Vitamina B6 
➢ Derivados da piridina: piridoxina, piridoxal 
e piridoxamina 
➢ Servem de precursor da coenzima ativa 
PIRIDOXAL FOSFATO (catalisar reações 
que formam aminoácidos) 
 -transaminação 
 -desaminação 
 -descarboxilação 
 -condensação 
Fontes: 
 -trigo 
 -milho 
 -gema de ovo 
 -fígado 
 -carne vermelha 
Deficiência: 
- Rara 
- Mais comum em recém-nascidos: 
 *leite em pó pobre de Vit B6 
 *mãe alcoolista 
Lipossolúveis 
Vitamina A 
➢ Retinol 
➢ Retinoides: família de moléculas 
relacionadas ao retinol, essenciais para: 
 -visão 
 -reprodução 
 -crescimento 
 -manutenção tecidos epiteliais 
ESTRUTURA: moléculas biologicamente ativas 
BETA-CAROTENO 
▪ Presente nos vegetais 
▪ Clivado oxidativamente no intestino → 
Retinal 
▪ Precursor retinoides 
RETINOL 
▪ Álcool primário contendo anel beta-
ionona e cadeia lateral insaturada 
▪ Encontrado nos tecidos como ÉSTER 
DE RETINILA 
RETINAL 
▪ Aldeído derivado da oxidação do retinol 
▪ Rápida conversão Retinal – Retinol – 
Retinal - ... 
ÁCIDO RETINÓICO 
▪ Derivado da oxidação do retinal 
▪ Não pode ser reduzido (não produz 
retinal/retinol) 
Absorção e Transporte 
- Ésteres de retinila hidrolisados mucosa 
intestinal 
- Libera retinol e ácidos graxos livres 
- Retinol re-esterificado em ácido graxo 
- Secretado como quilomicras sistema 
linfático 
Armazenamento e transporte 
- Armazenados no fígado 
- Quando necessário RETINOL liberado do 
fígado e transportado aos tecidos pela 
PROTEÍNA PLASMÁTICA DE LIGAÇÃO 
AO RETINOL (PLR) 
FUNÇÕES 
- Ciclo visual: componente dos pigmentos 
visuais dos cones e bastonetes 
- Ativados pela luz produzem reações 
fotoquímicas 
- Ativas impulsos nervosos pelo nervo 
óptico 
1. Rodopsina: pigmento visual dos 
bastonetes 
2. Luz libera transretinal e opsina 
3. Impulso nervo óptico 
Crescimento: 
- A falta leva a perda do apetite por 
queratinização papilas gustativas 
- Crescimento ósseo mais lento do que 
SNC (lesão) 
Reprodução: 
- Retinol e Retinal essenciais na 
espermatogênese 
- Evitam reabsorção fetal na mulher 
Manutenção células epiteliais 
- Formação tecidos epiteliais e secreção 
mucosa 
Fontes de Vitamina A 
Vitamina A pré-formada: 
▪ Fígado 
▪ Rim 
▪ Manteiga 
▪ Gema de ovo 
Ricos em carotenos, precursores Vitamina A: 
▪ Vegetais amarelos 
▪ Vegetais verde-escuro 
▪ Frutas 
Deficiência dietética 
- Pode produzir cegueira noturna 
- Dificuldade em enxergar na luz 
crepuscular 
- Falta prolongada: perda visual 
irreversível 
- Xeroftalmia: deficiência severa 
- Ressecamentoconjuntiva e 
córnea 
- Ulceração da córnea 
- Cegueira 
- Países em desenvolvimento 
Prevenção de Doenças Crônicas 
- Populações com dietas ricas em 
betacarotenos tem menor incidência de 
doença cardíaca, pulmonar e câncer de 
pele 
- Menor risco de catarata 
- Menos degeneração da mácula 
Toxicidade dos retinoides 
- Excesso de Vit A: hipervitaminose A 
*Pele seca e pruriginosa 
*fígado aumentado (risco cirrose) 
*aumento pressão intracraniana 
*malformação congênita em fetos 
Vitamina D 
➢ Grupo de esteróis com função tipo 
hormonal 
➢ Molécula ativa: 1,25-diidroxicolecalciferol 
(1,25-diOH D3) 
➢ Interage com DNA no núcleo das células 
estimulando/reprimindo expressão 
genética 
➢ Regulam níveis plasmáticos de Cálcio e 
Fósforo 
Fontes: Vegetais, tecidos animais. 
Diferença das estruturas: presença ligação dupla 
e grupo metila no ergocalciferol 
➢ Precursor endógeno da Vitamina: 
➢ 7-Deidrocolesterol 
➢ Convertido em colecalciferol na derme 
e epiderme sob ação da LUZ SOLAR 
FUNÇÃO: 
Forma ativa: 1,25-diOH D3 
 -manter níveis plasmáticos de Cálcio 
 -captação crescente de cálcio no 
intestino 
 -minimizar perda de cálcio no rim 
 -estimular reabsorção óssea do cálcio 
Efeito sobre intestino 
• Vitamina D3 ativa entra na célula intestinal 
• Liga-se receptor no citosol 
• Migram ao núcleo 
• Interage com DNA celular 
• Síntese proteínas específicas de ligação 
ao Ca++ 
• Aumento captação de Cálcio 
Efeito sobre os ossos 
• Vitamina D3 estimula mobilização de 
cálcio e fosfato dos ossos 
• Precisa de hormônio da paratireoide 
(PTH) 
• PTH: retira Ca++ do osso para corrente 
sanguínea 
 
Indicações Clínicas 
• Falta de Vitamina D causa 
desmineralização óssea levando ao 
raquitismo e osteomalácia: 
• Raquitismo: em crianças ossos moles e 
dobráveis 
• Osteomalácia: em adultos aumento da 
susceptibilidade a fraturas 
• Lactentes e idosos: grupos mais 
propensos 
• Locais com menos exposição ao sol 
(hemisfério norte) tendem a ter mais 
casos de hipovitaminose D 
Vitamina K 
Principal função: 
Modificação de vários fatores de coagulação 
do sangue servindo como coenzima 
I I, V I I, I X e X 
 Fator inativado 
 Fator ativado (a) 
Essencial para formação dos fatores II, VII, IX e X 
Oxidação da Vit K: necessária para catalisação da 
formação dos fatores 
Redução da Vit K: recoloca a vitamina no ciclo 
Fontes de Vitamina K: 
• Alface 
• Couve-flor 
• Espinafre 
• Gema de ovo 
• Fígado 
• Bactérias intestinais também produzem 
Indicações Clínicas 
• Difícil haver deficiência 
• Antibióticos e idosos: menores 
quantidades de bactérias na flora 
intestinal pode levar a 
hipoprotrombinemia (tendência a 
sangramento) 
• Tratamento: suplementação de vitamina 
K 
Vitamina E 
• Tocoferóis de ocorrência natural (8) 
• Alfa-tocoferol: mais ativo 
• Função: antioxidante 
• Previne oxidação não-enzimática de 
componentes celulares pelos oxigênio 
molecular e radicais livres 
FONTES: 
• Óleos vegetais 
• Fígado 
• Ovos 
DEFICIÊNCIA 
• Restrita a bebês prematuros 
• Em adultos: associada à mal absorção de 
lipídios 
Indicação Clínica: 
• Proteger contra desenvolvimento de 
doença cardíaca 
• Ação antioxidante pode prevenir 
oxidação de LDL (LDL oxidado 
promove doença cardíaca) 
• Agindo junto com Vitamina C e 
betacaroteno ajudar retardar 
aparecimento de catarata