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Proteínas da carne Proteínas Miofibrilares MIOSINA: - Atividade ATPásica - Formação de filamento grosso ACTINA: - Actina-G Globular - Actina – F Polímero de actina-G - Formação de filamento fino TROPOMIOSINA - Interação com filamento fino (actina) TROPONINA -Troponina T Liga-se à Tropomiosina -Troponina I Liga-se à actina -Troponina C Liga-se ao Cálcio PROTEÍNAS C e M - Filamento espesso A contração muscular acontece quando a actina e miosina interagem, formando a ACTOMIOSINA. Na contração, o sarcômero encurta e as moléculas de miosina “encostam” nas linhas Z. (O processo de contração está descrito no resumo de histologia: tecido muscular) Transformação do músculo em carne Mesmo após a morte do animal a carne continua viva, sendo que somente após um conjunto de reações bioquímicas e biofísicas o músculo transforma-se em carne. SANGRIA: Diminuição da circulação sanguínea interrupção do aporte de nutrientes e excreção dos nutrientes APÓS O ABATE: 1- Não tem transporte de O2 e glicose glicólise anaeróbica produção de ácido lático queda do pH aumento da temperatura 2- Redução da T° da carcaça do animal despolarização do retículo sarcoplasmático liberação de cálcio interação entre actina e miosina Fontes de energia do músculo após o abate: - ATP - Creatina fosfato - Glicogênio Muscular Influência do pH - Uma acidificação adequada corresponde a valores de pH entre 5,4 e 5,8 - Inibição do crescimento de microrganismos, principalmente proteolíticos (aqueles que possuem enzimas que degradam proteínas). Rigor Mortis - Ocorre logo após a morte do animal e é caracterizado pela inextensibilidade e rigidez do músculo devido a formação de pontes actomiosinas, como na contração muscular - A capacidade de retenção de água (CRA) diminui - Existem duas diferenças básicas: 1- O número de pontes actomiosinas formadas durante o rigor é bem maior que na contração muscular 2- O relaxamento no caso do rigor não é possível, pois não existe energia suficiente para quebrar as ligações actomiosinas - Para que o músculo permaneça em repouso, ou para que haja o relaxamento é necessária a pre- sença do complexo ATP-Mg++. Uma vez esgotado o ATP do músculo, pontes permanentes entre actina e miosina se formam e o músculo vai perdendo a elasticidade e entra em rigor mortis, ou seja, os músculos transformam-se em carne. - Fases dos processos bioquímicos que levam a instalação do rigor mortis 1- Imediatamente após a sangria, o músculo é extensível e elástico. Neste período existem poucas pontes actomiosinas, sendo que esta fase é denominada fase lag de rigor mortis. 2- Após o esgotamento das reservas de glicogênio e creatina fosfato, ocorre rápida diminuição da concentração de ATP e seu efeito de relaxamento sobre as fibras musculares desaparece. Glicólise anaeróbica baixa produção de ATP formação irreversível de actomiosina Controle do rigor mortis por estimulação elétrica A estimulação elétrica provoca despolarização que libera cálcio enquanto a carcaça ainda está quente, desse modo, o rigor acontece de forma controlada tendo inicio entre 5-10 horas após o abate e não naturalmente que causaria o encurtamento pelo frio, no período que vai de 16-24 horas. Tenderização (relaxamento) após Rigor Mortis Ocorre o rompimento dos Lisossomas, liberando enzimas proteolíticas: Calpaínas proteases cálcio dependentes Catepsinas degradam proteínas miofibrilares Essas enzimas hidrolisam as ligações da actina com a linha Z, amaciando o músculo, convertendo-o em carne, processo este chamado de maturação. A tenderiação é um processo lento e ocorre mais ou menos em 15 dias sob refrigeração. Defeitos da carne CARNE DFD: Seca, dura, escura (alta capacidade de retenção de água – CRA) Quando o animal abatido foi submetido a um estresse intenso, ocasionando uma rápida utilização das reservas de glicogênio o que reduz a formação de ácido lático e fazendo o pH final ficar elevado (pH 6,0), o que favorece o crescimento de microrganismos, diminuindo o tempo de vida útil da carne (menos de 2 dias) CARNE PSE: pálida, perde muito líquido, molenga Acontece quando o animal morre no transporte e não teve chance de descansar. Brusca redução do pH na 1a hora pós abate (devido ao rápido consumo de glicogênio e rápida acumulação de ácido lático) e associado a problemas de dissipação de calor, resultando em carne pálida (devido a desnaturação das proteínas musculares), extremamente mole e exsudativa (baixa capacidade de retenção de água – CRA, e hidrólise do endomísio). Proteínas sarcoplasmáticas As proteínas globulares responsáveis pela cor da carne são mioglobina e hemoglobina. MIOGLOBINA: pigmento muscular que retém o oxigênio nos tecidos HEMOGLOBINA: pigmento sanguíneo que transporta oxigênio na corrente sanguínea · O teor de mioglobina só influenciará a cor se o processo de sangria for mal executado. · A cor da carne varia com a espécie, sexo, idade, localização anatômica do músculo, atividade física, pelo tipo de fibra muscular bem como pelo nível de sangria do animal no abate Reações de alteração da mioglobina A mioglobina contém uma cadeia polipeptídica e um heme. O ferro contido no grupo heme se liga ao oxigênio, e pode assumir várias formas, que são reversíveis entre si. A formação de metamioglobina é indesejável, pois os consumidores associam a carne marrom como velha. Na carne fresca, substâncias redutoras evitam o acúmulo de metamioglobia. A formação de metamioglobina é favorecida por baixas pressões de oxigênio, altas temperaturas (ativa enzimas que utilizam o oxigênio), sal (oxidante) e bactérias aeróbias (reduzem a tensão de oxigênio). Pela presença de bactérias pode ocorrer a descoloração bacteriana, surgindo pigmentos de cor verde, como a sulfomioglobina (MOs usaram mioglobina para crescerem e liberam enxofre, deixando a carne com cheiro podre e verde) ou colemioglobina (reações de óxido redução da miglobina) que oxidadas dá origem às porfirinas livres. Na carne cozida, o principal pigmento é um pigmento marrom, apresentando a parte protéica (globina) desnaturada e o ferro na forma Fe +++. A cor da carne cozida é determinada por outros fatores, como a caramelização de carboidratos e reação de Maillard. Influência do nitrato e nitritosobre produtos cárneos As finalidades da utilização de nitrato de sódio ou potássio e nitrito de sódio ou potássio são de desenvolver cor característica da carne curada e funcionar como bacteriostático em meio ácido. O nitrito possui um sabor amargo, e o sal ajuda a mascarar esse sabor. O nitrato atua como fonte de nitrito, que permite que a carne mantenha um nível de nitrito eficaz para a sua conservação. O nitrato é reduzido a nitrito mediante um processo bacteriano, mas para que a quantidade reduzida seja significativa, é necessário um número de bactérias razoavelmente alto, que pode ser prejudicial aos produtos cárneos curados e dificilmente se sabe da quantidade de nitrito que pode formar-se. As reações mais importantes são do óxido nítrico (NO), que é derivado do ácido nitroso, com os pigmentos hemo da carne. O óxido nítrico é o principal produto de decomposição do nitrito adicionado, juntamente com a mioglobina na reação de cura. A figura indica as várias rotas químicas na reação de cura, como as mudanças químicas da mioglobina durante as reações de cura, que é o principal pigmento da carne no momento de submetê-la à cura. A cura de carnes é um procedimento que tem por finalidade conservar a carne por um período de tempo mais longo, além de conferir-lhe determinadas qualidades sensoriais, como sabor e aroma mais agradáveis e coloração vermelha ou rósea atraente Não é permitida a adição de nitritos e nitratos em carne velha, pois é uma forma de enganar o consumido, deixando a carne com a cor vermelho brilhoso (aspecto de carne fresca). O uso desse sais em excesso pode ser tóxico, pois o óxido nitroso que reage com a mioglobina, reage também com a hemoglobina ocupando o lugar do O2 e assim, impedindo o seu transporte pelo corpo. Segundo o R.I.I.S.P.O.A, o teor em nitrito não deve ultrapassar de 200 partes por milhão (0,02%). Se a quantidade de hemoglobina comprometida com óxido nitroso for: - 10%: o individuo tem cianose assintomática (extremidades azuis); - 20%: cianose com hipóxia (sinais de fadiga, dispnéia, cefaléia, taquicardia, desmaio); -50%: o individuo morre. Proteínas estromáticas COLÁGENO: - Presente em cartilagens e tecidos conectivos, responsável pela sustentação e dureza - Proteína de baixo valor biológico - Insolúvel - O calor prolongado ajuda a diminuir a resistência do colágeno para se dissolver, formando uma gelatina - Confere maciez (colágeno não fibrilar) - A parte muscular do animal que é muito exercitada é dura e a parte pouco exercitada é macia. · COLÁGENO NÃO FIBRILAR: - É macio e solubiliza mais facilmente - É comum em animais jovens e que praticam pouco exercício. · COLÁGENO FIBRILAR: - Possui ligação cruzada (mais estável), quanto mais ligação, mais dura é a carne; - Está presente em animais velhos e animais que praticam exercícios (Ex: animais de regiões montanhosas). Evelhecimento do animal mais ligações cruzadas endurecimento SOLUÇÃO Uso de amaciantes ( Rompimento das ligações cruzadas )- Papaína (mamão) - Ficina (figo) - Bromelina (abacaxi) ELASTINA - Presente em tendões, ligamentos e vasos sanguíneos, responsável pela sustentação - Proteína de baixo valor biológico - A elastina ao ser exposta ao calor prolongado estira, mas não dissolve - Parcialmente hidrolisada pela elastase (pâncreas) e papaína (mamão). Proteínas do Trigo PÃO: é o produto da cocção de farinha de trigo, água, sal e fermento biológico (pode conter outras substâncias alimentícias aprovadas, desde que não altere as características do pão). CEREAIS: é o vegetal que está amplamente distribuído pelo mundo, faz parte das gramíneas. TRIGO: único cereal que tem as proteínas Gliadina e Glutenina na quantidade e qualidade para a formação do glúten ideal à panificação. Estrutura do Trigo O grão pode ser dividido em 3 partes principais: - Endosperma (amido e proteínas) - Tegumento externo ou farelo - Germe ou embrião Processo de moagem 4 etapas principais: 1- Recepção e armazenamento do grão 2- Limpeza e Acondicionamento do Trigo: No acondionamento o grão absorve água por no mínimo 18 horas, esse tempo varia de acordo com a dureza e umidade do grão. Esta etapa de acondicionamento tem como objetivo facilitar a separação do farelo com o endosperma durante a moagem. Quando o grão absorve água, o embrião desperta (germinação) e usa como alimento o endosperma, que se encontra na forma de amido, por isso embrião precisa sintetizar as enzimas amilases para poder usar o endosperma como alimento. 3- Moagem: O endosperma é moído e peneirado Fração 1- passou na peneira semola Fração 2- ficou na peneira Fração 3- remoagem do que ficou na peneira semolina 4- Armazenamento e distribuição dos produtos acabados Farinha de trigo branca Fatores que influenciam sua composição: - Tipo de trigo - Origem - Época do plantio · Quando acontece a moagem, a farinha de trigo original é amarelada (carotenóides), porém para ser uma boa proteína para a produção de pão precisa ter pontes de sulfeto e esta farinha não tem a quantidade necessária. Com a oxidação, se transforma em farinha branca, aumenta as pontes de sulfeto e perde os carotenóides. Farinha de trigo forte: + proteínas Farinha de trigo dura: + amido Proteínas do Trigo Classificação de acordo com a Solubilidade: ALBUMINAS ➔ Solúveis em água GLOBULINAS ➔ Solúveis em sol. Salina diluída PROLAMINAS ➔ GLIADINA. Solúvel em etanol 80% GLUTELINAS ➔ GLUTENINA. Solúvel em sol. Ácida ou básicas diluídas · Doença celíaca: as enzimas intestinais não são capazes de digerir as proteínas insolúveis em água do trigo, principalmente a gliadina. Classificação de acordo com a função: ALBUMINA Amilases + inibidores de proteases. GLOBULINA 9-13% glicoproteínas com função enzimática. · As albuminas e globulinas, após desnaturação são responsáveis, juntamente com o amido, pela estrutura esponjosa do pão. GLIADINA Possui pontes de sulfeto intramoleculares e forma polímeros. São responsáveis pela consistência, viscosidade e extensibilidade da massa e apresentam pouca resistência à extensão. GLUTENINA Constitui um verdadeiro complexo protéico formado através de pontes de H, interações hidrofóbicas e pontes S-S intra e intermoleculares. Elasticidade (maior peso molecular), coesão, tolerância ao trabalho mecânico. Glúten GLUTENINA + GLIADINA: têm a propriedade especial de entrelaçar-se entre elas através de pontes de hidrogênio, ligações de Van der Waals e pontes dissulfeto e formar uma rede protéica chamada de glúten - Constitui um Complexo de Proteína-Lipídeo-Carboidrato - Composição: Proteínas (75%), carboidratos (15%), lipídeos (6%), minerais (0,8%) - Rede fortemente coesa e viscoelástica, formada pelas glutelinas hidratadas (gluteninas) e as prolaminas (gliadinas), que se pode isolar do amido exercendo trabalho mecânico sob uma corrente de água em T°C ambiente. O interessante do glúten nos processos de panificação está basicamente ligado a sua capacidade de dar extensibilidade e consistência à massa, além de reter o gás carbônico proveniente da fermentação, promovendo o aumento de volume desejado. Panificação e bioquímica do pão A massa de panificação é obtida a partir da mistura de ingredientes básicos apropriados que sofre o processo mecânico de sova (amassar) durante 10 a 20 minutos. MÁTÉRIAS PRIMAS BÁSICAS Farinha de trigo Água Forma glúten (une proteínas); homogeneização; facilita ação enzimática; é agente plastificante e dissolvente; umedece/entumece amido deixando o pão com maior digestibildiade; favorece a consistência formando fluido viscoso; além disso, controla temperatura da massa; dissolve os sais e açúcares, controla a maciez e palatabilidade do pão e gelatiniza o amido durante a cocção (formação da estrutura esponjosa do pão). É o último ingrediente que se deve colocar na massa. Sal melhora o sabor e aroma, é bactericida; tem propriedade conservante (é higroscópico); oxida pigmentos conferindo cor clara no miolo (mais branco); estabiliza e reforça o glúten porque neutraliza das cargas dos aminoácidos das proteínas favorecendo agregação. A crostafica mais pálida e crocante; entretanto, muito sal inibe a ação da levedura e pouco sal deixa a massa menos elástica e maleável. A gliadina se dissolve melhor em soluções salinas. Fermento Saccharomyces cerevisae – fermenta o açúcar (vindo do amido ou adicionado), com produção de CO2, etanol e ácidos orgânicos (málico, propiónico, acético e lático), ésteres, aldeídos e cetonas que conferem sabor e aroma. · O açúcar não é essencial, mas é importante para acelerar o processo de fermentação servindo de substrato para leveduras, dar sabor e aroma e cor (ENE). Processo de fermentação do pão A levedura Saccharomyses Cerevisiae, realiza um processo anaeróbio de transformação de uma substância em outra. Então, as enzimas invertase e zimase quebram o amido da farinha em gás carbônico (CO2) e álcool. As bolhas do gás carbônico não conseguem escapar através da superfície e fazem a massa de pão se expandir, tornando-a fofa. Enquanto o pão é assado, o CO2 e o álcool evaporam, mas o seu efeito fica na porosidade, sabor e aroma do pão. ( CO2, Etanol, Ácidos orgânicos ) ( Fermentação ) ( Açúcar ou Quebra parcial do amido (amilases) ) ( 30 a 35 °C ) - Quando o pH fica menor que 3 e a temperatura mais de 55-65 °C, o pão para de crescer, pois a levedura morre e as proteínas já começam a desnaturar. - Fermento químico: não conseguimos fazer pão, pois ao colocar a fermento seco a rede de glúten ainda não está formada e desse modo, o gás não é liberado quando solvado. Agentes melhoradores da fermentação Gorduras Diminuem as cadeias do glúten conferindo maior maciez e umidade; aumenta tempo de vida útil; confere sabor, cor, textura, aerador; auxilia no manuseio da massa (menos pegajosa); encapa o glúten e outros ingredientes lubrifica (não fica pesadamente coeso e sem espaço para expansão); possibilita maior retenção do gás (impede super desenvolvimento e endurecimento); durante a cocção forma película protetora da umidade. Emulsificantes fortalecem a massa, aumenta o tempo de vida útil Enriquecedores - Leite (maciez, aumenta o valor nutricional) - Ovos (cor- ENE, aumenta VB) - Castanhas - Frutas secas - Queijo, coco, ervas, etc. Importância do processo mecânico - Hidratação das proteínas e do amido - Orientação e alinhamento das proteínas: Formação de pontes S-S, oxidação dos grupos S-S pelo O2, aumenta interações hidrofóbicas Cocção- alterações observadas • Morte das Leveduras • Inativação das Amilases • Desnaturação das proteínas • Gelatinização do amido • Desidratação Superficial ➔ Crosta • ENE Proteínas do ovo Cutícula (casca):
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