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Resumos de bioquimica- 1
Bioquímica e Metabolismo (Universidade de Aveiro)
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Bioquímica e Metabolismo (Universidade de Aveiro)
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Resumo – Bioquimica e Metabolismo
Introdução
Fatores que condicionaram a bioquímica e metabolismo de organismos: Oxigénio, pressões ambientais e 
o Ozono.
Na Terra ancestral, a atmosfera era anaeróbica com gases tóxicos, portanto a maioria dos organismos 
eram fermentadores mas também já existiam formas primitivas que realizavam fotossíntese (parecidas 
com cianobactérias). Com isto, o CO2 começou a diminuir e o O2 começou a acumular-se o que levou a 
uma diminuição da temperatura e chuvas intensas, para além disso também permitiu que o O2 passasse 
a ser utilizado como aceitador final de eletrões. 
Com isto, as quantidades de CO2 e de metano diminuíram, tornando-se abundante O2 e azoto.
 Consumo de CO2  produção de compostos orgânicos e O2 que não era consumido  
acumulação  aparecimento de organismos aeróbicos.
Posteriormente, com o aumento drástico de oxigénio atmosférico houve uma extinção em massa de 
organismos anaeróbicos. Com o aumento do Ozono a radiação UV passou a ser absorvida, o que fez 
diminuir a taxa de mutação permitindo que os organismos evoluíssem.
Os organismos aeróbicos através da mesma molécula conseguiam produzir 16x mais energia do que os 
anaeróbicos 
Importante: teoria endossimbiótica 
Composição e ligações químicas
Passando agora à composição e ligações químicas de biomoléculas.
 Estão presentes nas macromoléculas macroelementos, sendo que
 os mais abundantes são o Carbono, o Hidrogénio, o oxigénio e o
 nitrogénio. Estão também presentes microelementos, sendo que estes 
representam uma fração reduzida, ex: Fe
Das ligações covalentes existentes, a tripla é a mais forte, o que permite tornar as biomoléculas mais 
estáveis. Estas ligações influenciam a estrutura das moléculas e a sua forma, podendo estas ser: lineares,
ramificadas ou cíclicas, condicionando a sua função.
As ligações entre os elementos são covalentes: são fortes e difíceis de quebrar o que provoca 
estabilidade
Quanto mais leves os elementos, mais fortes as ligações.
Biomoléculas
Em relação ao carbono, este pode-se ligar entre si e a hidrogénios, formando hidrocarbonetos, 
moléculas muito estáveis. Estes hidrogénios podem ser substituídos por grupos funcionais, que vão 
determinar as suas propriedades como o ponto de fusão, solubilidade, entre outros. 
Molécula polifuncional: Apresenta mais do que um grupo funcional, ex: aminoácidos.
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Macromoléculas
As macromoléculas resultam da ligação de subunidades monoméricas e estas podem ser proteínas, 
ácidos nucleicos, polissacarídeos. Excecionalmente, os lípidos podem também ser considerados 
macromoléculas desde que estes estejam ligados entre si, formando estruturas de grandes dimensões.
Condensação de aminoácidos em proteínas
É extremamente improvável que, por exemplo, os aminoácidos de uma mistura se venham a condensar 
espontaneamente numa proteína, pois isso representaria um aumento na ordem nessa população de 
moléculas, enquanto que a segunda lei da termodinâmica defende que a tendência da natureza é seguir 
sempre o sentido de maior desordem, ou seja, maior entropia.
Por isso, para as proteínas serem sintetizadas é necessário que se injete energia livre no sistema, isto é, 
na célula. Para isso, esta reação biológica acopla-se a outras que libertem energia, como a 
desfosforilação do ATP. 
Quando estas reações estão acopladas, a soma das variações da energia livre de ambas as reações é 
negativa, significando que todo o conjunto segue assim um sentido de desordem.
∆G = ∆H – T*∆S
Hierarquia estrutural
Nas células existem 4 níveis de hierarquia estrutural. 
1º- unidades monoméricas como os nucleótidos e os aminoácidos. 
2º- macromoléculas como DNA e Proteína. 
3º- complexos supramoleculares como os cromossomas e a 
membrana plasmática. 
4º células e os seus organelos.
Aminoácidos
Dos aminoácidos existentes, 20 podem constituir uma proteína. Estes aminoácidos têm configuração L
O carbono alfa é um carbono quiral, isto é, porque se liga a 4 grupos diferentes. 
No entanto, a glicina não tem carbono quiral.
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• Os aminoácidos podem ser abreviados através de uma letra ou três letras 
Exemplos: Alanina: Ala ou A; Arginina: Arg ou R; Leucina: Leu ou L,..
Existem 5 classes de aa que variam nas suas propriedades dependendo do seu grupo R.
• Grupo R não polares: hidrofóbicos, cadeias estáveis graças às interações hidrofóbicas. Nota: A 
glicina não contribui para as interações hidrofóbicas. Glicina, Alanina, Valina, Leucina,
Metionina e Isoleucina
• Grupos R Aromáticos: Existem interações hidrofóbicas e absorvem
radiação UV devido à presença do anel aromático. Exemplos: fenilalanina,
triptofano (absorve maior quantidade de luz UV), tirosina (interações
hidrofóbicas mais fracas).
• Grupos R polares – sem carga: grupos funcionais hidrofílicos, ou seja,
formam ligações de hidrogénio com a água. Exemplos: serina, teronina,
cisteína, aspargina, glutamina e prolina.
• Grupos R com carga positiva – estes são: lisina, arginina e histidina
• Grupos R com carga negativa – exemplo aspartato e glutamato.
Estrutura das proteínas
Conformação nativa – conformação tridimensional que é adotada pelas proteínas, existindo um grande 
número de interações favoráveis.
As interações favoráveis existentes são: 
Efeito hidrofóbico – moléculas hidrofóbicas da proteína afastam-se das extremidades, havendo uma 
força que empurra as moléculas hidrofílicas para fora.
Ligações de hidrogénio – pontes de hidrogénio.
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Dispersão de London – a estabilidade no interior das proteínas é originada por ligações dipolo induzido-
dipolo induzido. Pouco fortes.
Interações electroestáticas – cargas opostas atraem-se formando pontes salinas.
Estrutura da ligação peptídica
As ligações peptídicas não possuem rotação.
O ângulo formado entre os Carbonos alfa e N amida denomina-se (phi):ᵩ
O ângulo formado entre os Carbonos alfa e C carbonilo denomina-se de Ψ (psi)
Estes ângulos influenciam as estruturassecundárias.
As combinações entre psi e phi podem ser favoráveis pois podem formar interações de pontes de 
hidrogénio favoráveis.
Existem 2 arranjos regulares nas estruturas secundárias:
Hélices alfa – que são estabilizadas por ligações de hidrogénio entre aminoácidos próximos. Estrutura 
central mais compacta com psi entre os 0 e os -70 graus 
 - hélices a direita têm 3.6 aminoácidos por volta 
- esta estrutura não é adotada por todas as sequências polipeptídicas ( Aminoácidos como 
alanina e leucina, por serem pequenos, são formadores de hélices; aminoácidos como a prolina 
e a glicina quebram a estrutura em hélice
Folhas beta – que são estabilizadas por ligações de hidrogénio entre aminoácidos adjacentes. Estrutura 
central é mais distendida, psi entre 90 e 180 graus 
- podem ser paralelas ou antiparalelas 
- a cadeia polipeptídica contém dobras, chamadas de ganchos Beta) que são formadas por 4 
aminoácidos, sendo que na posição 2 normalmente encontram-se prolinas e na posição 3, 
glicinas
Random coils – arranjos irregulares da cadeia polipeptídica
Domínio: é um elemento estrutural terciário que por ser uma zona com grande afinidade e interação é 
capaz de se dobrar independentemente do resto da proteína. Ou seja, zonas semelhantes que interagem
e formam estruturas
Estrutura terciária: grupos com carga são empurrados para o exterior pois há menos interação entre a 
solução aquosa e os centros hidrofóbicos
Estrutura quaternária: quando 2 ou mais cadeias peptídicas estão associadas 
- proteínas oligoméricas (2 ou mais subunidades indenticas)
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- proteínas poliméricas (2 ou mais subunidades diferentes)
Modificações pós-tradução
Algumas proteínas só atingem a sua forma nativa após sofrerem uma ou mais modificações após a 
tradução.
Estas modificações podem ser:
Modificações das terminações –N e –C : o grupo formil e alguns outros grupos do terminal –N ou –C são 
removidos enzimaticamente
Perda de Sequências sinalizadoras: as sequências sinalizadoras são removidas por peptidases 
Modificação de aminoácidos individuais: O grupo OH presente em alguns aminoácidos como a serina, de
algumas proteínas pode ser fosforilado/desfosforilado enzimaticamente por ATP 
Adição de cadeias de açúcar: formam glicoproteínas 
Adição de grupos isoprenil: permite que as proteínas fiquem ancoradas à membrana
Adição de grupos prostéticos: torna muitas proteínas ativas
Processamento proteolítico: proteínas maiores e inativas são cortadas de modo a originar as suas formas
mas mais pequenas e ativas 
Formação de ligações S-S: Ocorre entre duas cisteínas e são formadas através de enzimas 
3º aula 
Ciclo da Ureia- introdução
Quando uma dieta é rica em proteínas, os aminoácidos em excesso são degradados em alfa-cetoácidos. 
Há perda do grupo amina sendo este grupo posteriormente convertido em amónia.
A amónia por sua vez é convertida em ureia, sendo esta muito
 solúvel, acabando por ser excretada para a corrente sanguínea, 
passando para os rins e é libertada através da urina.
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Fase preparatória ao ciclo da Ureia
Calorias ingeridas baixas  organismo recorre a reservas lipídicas, as quais podem não ser suficientes, 
recorrendo assim à egradação do músculo. Os aminoácidos do músculo são degradados em alanina que 
é convertida em glutamato
Calorias ingeridas em excesso  Há aminoácidos em excesso e consequente conversão em glutamato.
Glutamato  alfa–cetaglutarato + aspartato
A Glutamina, ao entrar nas mitocôndrias através dos transportadores pode entrar sob a forma original 
ou sob a forma de glutamato.
𝑁𝑁 4 + 𝑁𝑁𝑁 3− + 2𝑁𝑁𝑁  carbonil fosfato
Enzimas do ciclo: 
 Ornitina transcarbamoilase
 argininosuccinato sintetase
 argininosuccinato liase
 arginase
Enzimas do ciclo presentes no citosol formam complexos:
 Facilita a atividade enzimática: mais rápida e eficiente;
 Serve como mecanismo de defesa: protege a célula da toxicidade associada aos intermediários.
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 Não há intermediários no citosol durante a produção de ureia  mais rápido
O aspartato pode ter origem no:
 No ciclo do Ácido Cítrico 
 nafase preparatória que antecede ao Ciclo da Ureia.
O fumarato proveniente do ciclo da ureia pode ser transformado em malato no citosol e posteriormente
pode transformar-se em oxaloacetato. Estes poderão vir a participar no ciclo do ácido cítrico
A dieta influencia o fluxo de azoto no Ciclo da Ureia.
Dieta constituída por: 
Essencialmente proteínas  ureia originada em grandes quantidades
Défice de proteínas  degradação do músculo ureia produzida aumenta
 Quantos mais aminoácidos em excesso, mais ureia é produzida
A regulação da taxa de síntese das enzimas também influenciam a síntese de ureia
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Balanço energético
Para formar 1 mole de Ureia, em cada ciclo, são 
necessários 4 grupos fosfato.
Isto é compensado pela transformação do fumarato em 
oxaloacetato. Esta reação liberta NADH que gera 2.5 ATP
 na respiração mitocondrial.
Balanço energético = -1,5 ATP
Formas de excreção de amónia
 através da ureia  ureotélicos
 através da amónia  amoniotélicos
Bactérias que vivem em ambientes aquosos expulsam a amónia através da membrana.
Os peixes expulsam a amônia pelas guelras.
 Através do ácido úrico  uricotélicos
 Os répteis, devido à ausência de água, tendem a precipitar a ureia em cristais de ácido 
úrico.
 As aves não podem armazenar ureia na bexiga pois implicaria um aumento de peso, 
excretando a ureia em cristais com as fezes
Vias de degradação de aminoácidos
Para a realização do Ciclo do Ácido Cítrico (CAC) são
 necessários:
 Produção de acetil-CoA – que se dá através 
da produção de piruvato ou de acetoacetil-CoA
 Produção de fumarato – necessário fenilalanina
 Produção de α-cetoglutarato – necessário glutamato
 Produção de oxaloacetato – necessário
 (asparagina e posteriormente) aspartato
 Produção de Succinil-CoA
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Intermediários do catabolismo do triptofano
Alguns dos compostos intermediários do catabolismo do triptofano participam na síntese de outras 
moléculas de grande importância
Nicotinato – percursor do NAD e NADP
Indoleacetato – fator de crescimento nas plantas
Serotonina – neurotransmissor nos vertebrados
Aminoácidos de cadeia ramificada
Existem 3 aminoácidos com cadeias laterais ramificadas: valina, leucina e isoleucina.
 Primeiro, são oxidados nos músculos, tecido adiposo, rins e cérebro, os quais contêm 
aminotransferase, que não se encontra presente no fígado, e que atua nos aminoácidos, 
originando α-cetoácidos.
 O complexo enzimático da cadeia ramificada do α-cetoácido atua, libertando o grupo carboxílico 
(𝑁𝑁2) e produz um derivado de acetil-CoA.
Se os aminoácidos ramificados são:
 poucos ou nenhuns, o complexo enzimático encontra-se fosforilado (cinase proteica) e fica inativo.
 em excesso, o complexo enzimático sofre desfosforilação (fosfatase proteica) e fica ativo
Conversão de aminoácidos
 Os aminoácidos que são degradados em piruvato, α-cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato e 
oxaloacetato são convertidos em glucose e glicogénio denominam-se aminoácidos glucogénicos.
 Os aminoácidos que são degradados em acetoacetil-CoA e/ou acetil-CoA denominam-se de 
aminoácidos cetogénicos.
Existem 4 aminoácidos que são tanto cetogénicos como glucogénicos  triptofano, fenilalanina, 
tirosinae isoleucina.
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