Proteínas: Estrutura e Classificação

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Profª Carla da Silva Carneiro 
carlasilvacarneiro@gmail.com 
 
Universidade Federal do Rio de Janeiro 
Graduação 
Faculdade de Farmácia 
Proteínas 
e 
Bioquímica da Carne 
Proteínas 
“São complexos heteropoliméricos, constituídos por alguns dos 21 “São complexos heteropoliméricos, constituídos por alguns dos 21 
aminoácidos diferentes, interligados por ligações peptídicas.”aminoácidos diferentes, interligados por ligações peptídicas.” 
 
Unidade básica – Aminoácidos: PM de 75 a 204. Podem aparecer 
também na forma livre, ou seja, aa não protéico. Possuem pelo 
menos um grupo amina (NH(NH22)) e um carboxila (COOH). 
 
 
 
AMINOÁCIDOAMINOÁCIDO LIGAÇÃO PEPTÍDICALIGAÇÃO PEPTÍDICA 
P
R
O
T
E
ÍN
A
S
P
R
O
T
E
ÍN
A
S
 
2 
Aminoácidos 
 
VegetaisVegetais:: Com o auxílio de "bactérias nitrificantes" presentes em nódulos 
existentes em suas raízes, fixam nitratos, nitritos e amônia do solo, formando 
proteínas à partir de nitrogênio inorgânico. 
 
São divididos em 2 grupos com relação ao tipo de proteínas presentes: 
 
a) Legumes e frutas: <teor de proteínas globulares 
b) Cereais e Leguminosas: > teor de ptns globulares 
 
 
AnimaisAnimais:: necessitam receber através da dieta os aminoácidos necessários para 
a formação de suas proteínas, sendo capazes da síntese somente de algumas 
cadeias de ácido carboxílico à serem utilizadas na síntese protéica e de processo de 
transferência de grupo amínico (transaminaçãotransaminação). 
 
 
Aminoácidos Essenciais 
 
 Existem 21 aminoácidos principais, sendo denominados aminoácidos 
primários ou padrão, mas além desses, existem alguns aminoácidos especiais, que 
só aparecem em alguns tipos de proteínas. Desses, nove são ditos essenciais: 
isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina triptofano, valina, 
histidina e arginina. 
 
 
 
 
 
 
Proteínas 
3 
Proteínas de origem vegetal x Proteínas de origem vegetal x Proteínas de origem animalProteínas de origem animal 
 Os alimentos de origem vegetal possuem proteínas de menor valor 
biológico que os alimentos de origem animal. O valor biológico está relacionado 
com a presença dos aminoácidos considerados essenciais. 
 
 
Fonte protéica Aminoácido limitante 
Trigo Lisina 
Arroz Lisina 
Legumes Triptofano 
Milho, cereais Lisina e Triptofano 
Feijão Metionina (Cisteína) 
Ovos, Frango nenhum 
Proteínas 
 Aminoácidos (C, O, H, N e por vezes S). 
 São formados por grupo amina, grupo carboxílico, carbono alfa (todas as 
partes se ligam a ele) e um radical característico. 
-Apresentam boa solubilidade em água, sendo fracamente solúveis em solventes 
orgânicos (apolares). 
-Participam de reações químicas na forma de ácido ou base – caráter ANFÓTERO. 
- Por possuírem um carbono assimétrico, desviam a luz polarizada. 
-Alto ponto de fusão (geralmente >200°C - há decomposição da estrutura química). 
 
 
 
 
 
 
 
Proteínas 
4 
Proteínas 
Aminoácido 
Aminoácido: Fórmula geral de um α 
aminoácido – os grupos amino e carboxila 
estão ligados ao carbono α. A cadeia lateral 
R, diferencia os aminoácidos entre si. 
 
Ligação Peptídica 
Ligação peptídica: ocorre 
entre o grupo α carboxila de 
um aa e o grupo α amino de 
outro aa. 
 
Até 100 aa (10KDa) peptídeo 
Mais que 100 aminoácidos proteína 
 Aminoácidos 
carbono α 
Carbono α assimétrico: Essa propriedade define o C alfa como um centro 
quiral e confere propriedades ópticas a molécula. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Proteínas 
carbono α 
Carbono α: é o C assimétrico, ou seja, possui 4 
ligantes diferentes. Essa propriedade define o C 
α como um centro quiral e confere propriedades 
óticas a molécula. 
 
 Existem 2 isômeros óticos do C α : as formas L e D. 
São enantiômeros (imagens especulares) um do outro. 
Não são interconversíveis sem quebra de laços covalentes. 
 Aminoácidos 
5 
 
 Os aa localizados na superfície da ptn são os responsáveis pelo 
comportamento ácido, básico e pela solubilidade, variando com o pH e a 
temperatura, força iônica e constante dielétrica. 
 Portanto, cada aa possui uma cadeia lateral que vai influenciar nas 
propriedades físico-químicas (estrutura, função, etc.) e portanto nas propriedades 
das proteínas que os contém. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Proteínas 
Cadeia de aminoácidos formando uma proteínas 
 Aminoácidos 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Proteínas 
Os aminoácidos proteicos são classificados de acordo 
com as propriedades de suas cadeia laterais 
ClassificaçãoClassificação dosdos aminoácidosaminoácidos dede acordoacordo comcom aa polaridadepolaridade 
dada cadeiacadeia laterallateral:: 
 
a)a) CadeiasCadeias lateraislaterais nãonão--polarespolares (alifáticas)(alifáticas) (hidrofóbicas)(hidrofóbicas):: alaninaalanina, 
isoleucinisoleucina, leucinaleucina, metioninametionina, fenilalaninafenilalanina, prolinaprolina, triptofanotriptofano e 
valinavalina. 
Observação: Os aa polares da ptn interagem com a água, tendendo 
a se localizar na superfície e os apolares se localizam internamente, 
interagindo entre si, formando pontes de H. O grupo sulfidrila (SH) 
do aa cisteína interage ente si, formando pontes de enxofre. 
6 
c)c) CadeiasCadeias lateraislaterais polarespolares (carga(carga positiva)positiva) (polares(polares básicos)básicos):: lisinalisina, 
argininaarginina, e HistidinaHistidina. São os de cadeia lateral positivamente carregada (pH 
próximo a neutralidade). 
 
 
 
 
 
d)d) CadeiasCadeias lateraislaterais polarespolares (carga(carga negativa)negativa) (polares(polares ácidos)ácidos):: ácidoácido 
aspárticoaspártico, e ácác.. glutâmicoglutâmico. São os de cadeia lateral negativamente 
carregada. 
 
 
 
 
 
 
 
Proteínas 
b)b) CadeiasCadeias lateraislaterais polarespolares (hidrofílicas)(hidrofílicas):: serinaserina, treoninatreonina, tirosinatirosina, 
asparginaaspargina, glutaminaglutamina e cisteínacisteína. Os aa polares interagem com a água, 
maximizando o contato e, conseqüentemente, tendem a se localizar na 
superfície da molécula da proteína. 
 
 
 
 
 
e)e) ComCom anéisanéis aromáticosaromáticos:: FenilalaninaFenilalanina, TirosinaTirosina, TriptofanoTriptofano e 
ProlinaProlina. São hidrofóbicos, apolares. 
C
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Proteínas 
EstruturaEstrutura dasdas proteínasproteínas:: 
AA estruturaestrutura dasdas proteínasproteínas estáestá divididadividida emem quatroquatro níveisníveis dede organizaçãoorganização.. 
 
 
 
 
 
 
b)b) SecundáriaSecundária:: Corresponde ao 1° grau de 
ordenação espacial adotada pela cadeia 
polipeptídica, é o enovelamento da estrutura 
primária. A estrutura secundária pode ser: alfa 
hélice ou folhas beta. 
c)c) TerciáriaTerciária:: É provocada pela interação 
entre as cadeias laterais. Desta 
conformação resultam as proteínasglobulares e fibrosas. Ligações que 
determinam a estrutura terciária: pontespontes 
dissulfetodissulfeto, pontespontes dede HH, InteraçõesInterações dipolodipolo--
dipolodipolo, interaçõesinterações dede VanVan DerDer WallsWalls, 
InteraçõesInterações eletrostáticaseletrostáticas. 
d)d) QuaternáriaQuaternária:: Agrupamento de 
subunidades protéicas. Os resíduos que ficam 
orientados em direção a superfície da 
estrutura 3ª podem estabelecer interações 
permanentes ou transitórias com outras 
proteínas, formando a estrutura quaternária. A 
partir dessa estrutura surgem os dímeros, 
trimêros, tetrâmeros. As interações são as 
mesmas da estrutura 3ª, exceto pontes 
dissulfeto (S-S). Ex: a insulina no sangue é um 
dímero, no pâncreas está armazena sob a 
forma de um hexâmero – ela tem que ser 
desnaturada para passar pela corrente 
sanguínea. 
a)a) PrimáriaPrimária:: Corresponde aos aa ligados 
entre si por ligações covalentes peptídicas, 
bastante estáveis. Por causa da interação 
entre os vários tipos de cadeia lateral na 
proteína e do relativo grau de interação 
diferenciada com a molécula de água, a ptn 
raramente se encontra na forma linear 
(primária), e sim dobrada, formando uma 
estrutura tridimensional. 
Proteínas 
8 
EstruturaEstrutura dasdas proteínasproteínas:: 
AA estruturaestrutura dasdas proteínasproteínas estáestá divididadividida emem quatroquatro níveisníveis dede organizaçãoorganização.. 
 
 
 Estrutura terciáriaEstrutura terciária 
Proteínas 
EstruturaEstrutura dasdas proteínasproteínas:: 
AA estruturaestrutura dasdas proteínasproteínas estáestá divididadividida emem quatroquatro níveisníveis dede organizaçãoorganização.. 
 
 
 
Proteínas 
Fonte: Almeida et al. (Química Nova, v.35, p.34-40, fev. 2013) 
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EstruturaEstrutura dasdas proteínasproteínas:: 
AA estruturaestrutura dasdas proteínasproteínas estáestá divididadividida emem quatroquatro níveisníveis dede organizaçãoorganização.. 
 
 
 
Proteínas 
Fonte: Almeida et al. (Química Nova, v.35, p.34-40, fev. 2013) 
PropriedadesPropriedades dasdas proteínasproteínas :: 
 
 
 
 
 
 
 
ComportamentoComportamento anfóteroanfótero:: Aminoácidos contêm, de modo geral, um grupo 
amino NH2 e um grupo carboxílico -COOH. Por conseqüência, o aminoácido pode 
reagir com bases e com ácidos, ou seja, o aminoácido é substância anfótera. 
Exemplo: Exemplo: Explique o pH da solução de Lisina:Explique o pH da solução de Lisina: 
 
 
 
Uma solução de lisina terá um pH de mais ou menos 9,5 o que é básico. Uma solução de lisina terá um pH de mais ou menos 9,5 o que é básico. 
Este valor básico deveEste valor básico deve--se à presença de dois grupos se à presença de dois grupos aminoamino. . 
Portanto, lisina contém um grupo ácido e dois grupos básicos. Portanto, lisina contém um grupo ácido e dois grupos básicos. 
Domina o caráter básico pH > 7 .Domina o caráter básico pH > 7 . 
Proteínas 
10 
Propriedades das proteínas no processamento de Propriedades das proteínas no processamento de 
alimentosalimentos 
 Alterações degradativas podem ocorrer durante o processamento e 
armazenamento dos alimentos, acarretando alterações nas proteína. Dentre 
elas, destaca-se a Desnaturação e a Degradação proteica. 
 
 Desnaturação 
 
Caracteriza-se pela perda da conformação espacial original da ptn. Pode ser 
reversível ou irreversível. Modificações na estrutura 2ª 3ª 4ªria sem haver 
quebra da ligação peptídica que dá origem a estrutura primária. Altera as 
propriedades das ptns. 
 
•• AgentesAgentes causadorescausadores:: FísicosFísicos (aquecimento, congelamento), radiação UV, 
ionizante, Ultra-som, agitação prolongada, pressão hidrostática. 
 QuímicosQuímicos (ácidos e bases, metais, moléculas orgânicas 
como uréia, solventes e detergentes). 
 
Proteínas 
Desnaturação 
 
•• PrincipaisPrincipais efeitosefeitos:: 
-Perda da atividade biológica; 
- Diminuição da solubilidade (expões grupos hidrofóbicos) 
- Aumento da viscosidade 
- Aumento da sensibilidade a proteases (digestibilidade); 
- Não há rompimento da seqüência de aminoácidos, pois as ligações peptídicas 
não foram rompidas! 
-Não há perda de valor biológico! 
 
••ExemplosExemplos:: 
•Iogurtes (alteração do pH - desnaturação da caseína – precipitação e formação 
do coalho); 
•Pasteurização e Branqueamento (desnaturação= inativação de enzimas); 
•Processos repetidos de congelamento e descongelamento (ocorre exsudação, 
devido a desnaturação de ptns e alteração na ligação proteína-água); 
• Cocção do ovos (calor desnatura as ptns da clara = irreversível). 
Proteínas 
OBS: Valor Biológico é diferente de Atividade Biológica 
11 
Degradação 
 
Ocorre rompimento das ligações peptídicas - covalentes (ligações mais fortes), 
por meio da hidrólise. Origina aminoácidos e peptídeos 
 
•• AgentesAgentes causadorescausadores:: QuímicosQuímicos – Hidrólise causada por ácidos ou álcalis. 
 EnzimáticosEnzimáticos - Enzimas autolíticas ou microbianas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
Proteínas 
 
 ExemplosExemplos:: Na degradação de carnes os aa que possuem enxofre (S) em sua 
cadeia podem formar H2S (odor desagradável). 
 
Na fabricação de gelatina (hidrólise parcial do colágeno); 
 
Na fabricação de queijos (precipitação da caseína por hidrólise da kapa-caseína 
ou caseinomacropeptídeo, por ação da enzima renina) e na maturação da carne 
(há degradação da troponina). 
 
 
 
 
Rompimento de 
Ligações Peptídicas 
Ptns e o tratamento térmico 
 
ObjetivosObjetivos:: 
a) Inativação de microorganismos 
b) Inativação de enzimas endógenas (lipases, proteases, lipoxigenases, amilase, 
polifenolxidades) – que promovem alterações oxidativas e hidrolíticas durante o 
armazenamento; 
c) Melhoria da palatabilidade. 
 
 
 
 
 
 
 
 
Proteínas 
!! TemperaturasTemperaturas acimaacima dede 100100°°CC:: Sob essas condições podem ser formadas ligações 
isopeptídicas ou cruzadas entre o grupo NH2 da lisina e o grupo amida do ác. glutâmico 
ou aspártico, no mesmo peptídeo ou na vizinhança, afetando assim a funcionabilidade e 
impedindo a digestão da proteína, o que diminui seu valor nutricional. 
!! TemperaturasTemperaturas acimaacima dede 180180°°//200200°°CC:: Ocorre destruição dos aminoácidos ou 
RACEMIZAÇÃO (formação de aa na forma D). A presença de D-isômeros reduz a 
digestibilidade da proteína, além desses não serem utilizados na síntese de novas 
proteínas. 
12 
Propriedades Funcionais das Proteínas (físico-químicas) 
que Influenciam nas Características do Alimento 
PontoPonto IsoelétricoIsoelétrico 
É o pH no qual a molécula do aminoácido apresenta igual no de cargas positivas 
e negativas 
Encontra-se eletricamente neutro 
Íon dipolar ou zwitterion. 
 
Ex: caseína do leite possui Ponto Isoelétrico 
=pH 4,6 a temperatura de 20°C 
Proteínas 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Proteínas 
SolubilidadeSolubilidade 
Proteínas interagem com água através principalmente de suas cadeias laterais 
(grupos polares). 
InfluenciaInfluencia dodo pHpH:: 
Em pH diferente do ponto isoelétrico (pI) as proteínas interagem com a água, no 
pI elas precipitam. 
 
InfluenciaInfluencia dada temperaturatemperatura:: 
Aumento da temperatura – exposição de grupos polares em ptns muito 
compactas - aumento da solubilidade; 
Acima de 40/50°C desnaturação – precipitação. 
 
A solubilidade trata das interações proteína-água, absorção, retenção de água, 
suculência, viscosidade, etc. 
Propriedades Funcionais das Proteínas (físico-químicas) 
que Influenciam nas Características do Alimento 
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Proteínas 
FormaçãoFormação dede GelGel 
AgregaçãoAgregação::formação de complexos de grandes tamanhos; 
PrecipitaçãoPrecipitação:: reações de agregação com perda total de solubilidade; 
FloculaçãoFloculação:: agregação desordenada, sem desnaturação, tendo como causa o 
desaparecimento das repulsões eletrostáticas entre as cadeias polipeptídicas; 
CoagulaçãoCoagulação:: agregação desordenada, com desnaturação; 
 Geleificação: agregação ordenada, com desnaturação. 
 
As propriedades descritas acima são dependentes de: Interações proteínasAs propriedades descritas acima são dependentes de: Interações proteínas--
proteína, proteínaproteína, proteína--água e forças atrativas e repulsivas entre as cadeias água e forças atrativas e repulsivas entre as cadeias 
polipeptídicas (interações hidrofóbicas, eletrostáticas, pontes de H e ligações polipeptídicas (interações hidrofóbicas, eletrostáticas, pontes de H e ligações 
dissulfetodissulfeto SS--S).S). 
 
Propriedades Funcionais das Proteínas (físico-químicas) 
que Influenciam nas Características do Alimento 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Proteínas 
EstabilizandeEstabilizande dede EmulsõesEmulsões 
Dispersão coloidal do tipo L/L; 
Fase dispersa líquido (gotículas) e fase dispersante também líquida – óleo/água 
(O/A); Óleo é apolar (hidrofílico) – Água (polar); 
Certas proteínas se ligam na interfase entre as gotículas de óleo e a fase aquosa 
contínua, as quais determinam a resistência das gotículas a coalescência. 
 
 
Estabilidade 
da Emulsão: 
Impede 
a floculação 
e consequente 
coalescência Floculação Coalescência 
Propriedades Funcionais das Proteínas (físico-químicas) 
que Influenciam nas Características do Alimento 
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Proteínas 
FormaçãoFormação dede EspumaEspuma 
Dispersão coloidal do tipo G/L ou G/S; 
Normalmente o gás é o ar e a fase contínua uma solução aquosa que contém 
proteínas. Entre as proteínas, as que possuem boa capacidade espumante são as 
da clara do ovo e as ptns do leite (do soro e as caseínas). 
 
 
Propriedades Funcionais das Proteínas (físico-químicas) 
que Influenciam nas Características do Alimento 
Valor Nutricional das ProteínasValor Nutricional das Proteínas 
Proteínas 
Juntamente com os glicídeos e os lipídeos, as proteínas constituem a 
alimentação básica dos animais. No entanto, podemos dizer que as proteínas 
são ainda mais importantes, pois são fundamentais na estrutura (função 
plástica), funcionamento e reprodução de todas as células vivas. 
 
Proteínas Completas: aminoácidos essenciais 
- Caseína (leite) 
- Ovoalbuminas e ovovitelinas (ovo) 
- Lactoalbuminas (leite e queijo) 
- Albumina e miosina (carne) 
 
15 
Proteínas 
 
Proteínas Incompletas: 
- Gliadina (trigo) 
- Glicinina (soja) 
- Excelsina (castanha do Pará) 
- Legunina (ervilha) 
- Faseolina (feijão) 
-Legumelina (soja) 
- CereaisCereais == ((--)) lisinalisina 
-- LeguminosasLeguminosas == ((--)) metioninametionina 
-- ZeínaZeína (milho)(milho) == ((––))triptofanotriptofano ee tirosinatirosina 
-- GelatinaGelatina == ((––)) triptofanotriptofano ee tirosinatirosina 
 
Valor Nutricional das ProteínasValor Nutricional das Proteínas 
Proteínas em AlimentosProteínas em Alimentos 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Proteínas 
Fonte: Almeida et al. (Química Nova, v.35, p.34-40, fev. 2013) 
16 
Bioquímica dos Músculos 
 
 
 
 
a) Proteínas: 20% do tec. muscular e 80% dos sólidos totais 
a.1) Intracelulares : a.1) Intracelulares : 
Sarcoplasmáticas - 30-35%: (miogênio, Globulina, mioglobulina); 
Fibrilares – 52-56%: (actina e miosina) 
a.2) Estroma (10a.2) Estroma (10--15%):15%): 
Colágeno elastinas e proteoglicanos 
Os tecidostecidos muscularesmusculares possuem, em média, 7575%% dede águaágua e 2525%% dede sólidossólidos totaistotais, 
divididos: 
 
b) Glicídeos: 0,4 a 1,8% 
Glicogênio (reserva energética) 
c) Lipídeos: 2,5 a 4,5% 
Neutros, fosfolipídeos, glicolipídeos, esteróides 
d) Subtâncias extrativas musculares: 
NitrogenadasNitrogenadas (ATP, ADP, AMP, creatina, acetilcolina, aminoácidos, dipeptídeos – 
carnitina e arsenina, etc.); Não nitrogenadas; Inorgânicas (Não nitrogenadas; Inorgânicas (Ca, Na, K, etc.). 
 Células alongadas (fibras musculares): 
 
FIBRASMUSCULARESFIBRASMUSCULARES 
 
MIOFIBRILAS MIOFIBRILAS 
 
MIOFILAMENTOS (MIOFILAMENTOS (ActinaActina e Miosina) e Miosina) 
O tecido muscular é o principal componente da carne. O músculo pode ser do 
tipo esquelético, liso ou cardíaco. O músculo esquelético constitui a maior parte 
da carcaça do animal. 
 
O músculo esquelético está formado por células longas e estreitas, ordenadas 
de forma paralela e envoltas por uma camada de tecido conjuntivo (EPIMÍSIO), 
entre as fibras tb há tecido conjuntivo (PERIMÍSIO) 
Tecido Muscular 
 
Bioquímica dos Músculos 
17 
Tecido Muscular 
 
Nomenclatura: Sarcômeros são as unidades básicas da contração muscular
 Membrana do Tec. Muscular = Sarcolema 
 Citoplasma do Tec. Muscular = Sarcoplasma 
 R.endoplasmático= Retículo Sarcoplasmático 
Contração Muscular 
A fibra muscular é composta de MIOFIBRILASMIOFIBRILAS, paralelas envoltas pelo sarcoplama 
(citoplasma). A MIOFIBRILAMIOFIBRILA é composta de FILAMENTOSFILAMENTOS paralelos de das seguintes 
proteínas: ACTINAACTINA (delgado) e MIOSINAMIOSINA (espesso). As unidade de actina e miosina que se 
repetem ao longa da MIOFIBRILAMIOFIBRILA são os chamados SARCÔMEROSSARCÔMEROS. 
Bioquímica dos Músculos 
Bioquímica dos Músculos 
SARCÔMEROSSARCÔMEROS 
 
As faixas mais claras são denominadas bandabanda II e 
contém os filamentosfilamentos dede actinaactina e a faixa central mais 
escura é a bandabanda AA, as extremidades desta são 
formadas por filamentos de actinaactina ee miosinamiosina 
sobrepostossobrepostos, enquanto que a sua região mediana 
mais clara (zona H, contém miosina. Quando o 
músculo se contrai as bandas I e a zonazona HH diminuem 
de lagura. A contração se dá pelo deslizamento dos 
filamentos de actina sobre os de miosina. O estímulo 
para contração muscular é geralmente um impulso 
nervoso que se propaga pela membrana das fibras 
musculares, atingindo o retículo sarcoplasmático, 
onde está armazenado o cálcio. Assim há a liberação 
dos íons de Ca, que em contato com as miofibrilas, 
desbloqueiam os sítios de ligação da actina... 
Banda I Banda I 
Zona HZona H 
Banda ABanda A 
Contração Muscular 
18 
Bioquímica dos Músculos 
...permitindo que a actina se ligue a miosina, 
iniciando a contração muscular. Ao cessar o 
estímulo, o nível de cálcio no citoplasma 
diminui, pois este é rebombeado para o 
interior do retículo sarcoplasmático (ATPase) 
rompendo a ligação actina-miosina, cessando a 
contração muscular. 
SARCÔMEROSSARCÔMEROS 
 
Contração Muscular 
A energia para contração muscular é suprida por moléculas de ATP (produzidas durante a 
respiração celular). 
Bioquímica dos Músculos 
Mioglobina - Cor do tecido muscular 
 
 No sarcoplasma se encontra a MIOGLOBINAMIOGLOBINA, que é a proteína 
responsável pelo processo respiratório do tecido muscular e pela cor 
avermelhada da carne. A cor do tecido é mais intensa conforme a 
concentração desta proteína. 
 A cor da MIOGLOBINAMIOGLOBINA está relacionada a sua estrutura química. 
 É uma molécula que se liga de forma reversível ao oxigênio, 
podendo ser encontrada nas seguintes formas: 
 
 A mioglobina (Mb) é de cor vermelho púrpura; 
A oximioglobina (MbO2) tem cor vermelha intensificada ficando brilhante 
na forma oxigenada; 
A metamioglobinametamioglobina (MetMb), mioglobina oxidada, apresenta coloração 
marrom claro. A cor marrom está relacionada ao ferro presente na molécula 
que passa de Fe++(mioglobina) a Fe+++ (metamioglobina). 
 
19 
Bioquímica dos Músculos 
Mioglobina - Coloração do tecido muscular 
 
 
OXIMIOGLOBINA 
 
MIOGLOBINAMIOGLOBINA 
Ex: carne na embalagem Ex: carne na embalagem 
à vácuoà vácuo 
METAMIOGLOBINAMETAMIOGLOBINA 
FeFe++++++ FeFe++++ 
OBS: Adição de Nitrato e Nitrito de Sódio -> Formação de pigmento 
NITROSOMIGLOBINA , que é de cor vermelha, estável e resistente ao processo de 
oxidação. Este pigmento é resultante da fixação da molécula de óxido nítrico, 
produto resultante da fixação do nitrito com a mioglobina - USO PROIBIDO EM 
CARNES FRESCAS! 
Bioquímica dos Músculos 
Rigor Mortis 
 
Com o abate do animal, há ausência de O2, o metabolismo prossegue em 
anaerobiose, levando a glicólise anaeróbia, que tem como produto final o ácido 
lático ( pH). 
Transformação do Músculo em CarneTransformação do Músculo em Carne 
Quando cessam todas vias de obtenção de ATP, a actina e a miosina se unem de 
forma irreversível, formando a actomiosina, produzindo o RIGORRIGOR MORTISMORTIS. 
 
O que é o RIGOR MORTIS? 
 
 
Este processo leva cerca de 8h após o abate do animal. E, no abate 
comercial o RIGOR MORTIS e seus estágios são controlados. 
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Bioquímica dos Músculos 
Transformação do Músculo em CarneTransformação do Músculo em Carne 
Etapas Etapas -- processos que caracterizam o processos que caracterizam o RIGOR MORTISRIGOR MORTIS:: 
 
1. Morte do animal – parada respiratória – remoção do sangue da carcaça. 
 
2. Continuam ocorrendo diversas reações bioquímicas, onde o ATP é utilizado 
mantendo seu nível as custas da GLICÓLISEGLICÓLISE ANERÓBIAANERÓBIA (glicogênio muscular), 
até que esse glicogênio acabe. 
 
3. Há diminuição do pH devido a GLICÓLISEGLICÓLISE ANAERÓBIAANAERÓBIA--> o pH que 
originariamente está 77,,33--77,,44, passa a 55,,55 devido a produção de ácido lático. 
 
4. Ligação actina-miosina. 
 
Bioquímica dos Músculos 
São recomendados na prática dos matadouros as seguintes São recomendados na prática dos matadouros as seguintes 
condições: condições: 
 
-Transporte dos animais para área próxima ao local do "abate" no mínimo 24 
horas antes deste; 
 
- Morte do animal por método rápido e brando (choque ou injeção de ar), 
visando que o animal não se debata, o que diminuiria o teor de glicogênio; 
sangria imediata. 
 
 
OBJETIVOS: 
Abate Humanitário 
Manter as reservas de glicogênio para a adequada conversão do músculo em 
carne (pós-rigor), devido a produção de ácido lático com a glicólise anaeróbia 
(diminuição o pH da carne). 
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Bioquímica dos Músculos 
Pós-Rigor 
 
 O período de PÓSPÓS--RIGORRIGOR, deve se estender de 2 a 3 semanas após o 
rigor mortis na temperatura de 2°C, sendo este conhecido como PERÍODOPERÍODO DEDE 
MATURAÇÃOMATURAÇÃO DADA CARNECARNE, onde ocorrem modificações desejáveis. 
 
 
 O ácidoácido láticolático liberado é o elemento responsável pelos processos 
que caracterizam este período, sendo portanto de suma importância o teor 
de glicogênio original do tecido muscular no momento do "abate". 
 
 
 
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Resolução o Rigor 
Bioquímica dos Músculos 
 
 
As principais modificações causadas pelo aumento da concentração de ácido ácido 
láticolático, ou seja, pela diminuição do pH (pH final 6,0pH final 6,0--6,26,2), são: 
 
((11)) Desnaturação das proteínas solúveis, entre elas a MIOGLOBINAMIOGLOBINA, devido à 
redução do pH, tendo como principal efeito o esmaecimento parcial da cor do 
tecido; 
((22)) Liberação e ativação das CatepsinasCatepsinas celulares, que vão causar quebras 
gradativas das cadeias proteicas, tendo como consequência o amaciamento do 
tecido (“resolução do rigor"); 
(3) Na quebra de cadeias proteicas ocorre um aumento do teor de aminoácidos 
livres e peptídios, responsáveis pela melhoria do "flavor" das carnes, 
juntamente com o próprio ácido Lático que além de possuir "flavor" próprio, 
realça o de outras substâncias presentes. 
(4) O ácido lático (diminuição do pH) apresenta também "efeito bacteriostático" 
nos tecidos musculares, tornando-os mais resistentes à degradação por 
bactérias proteolíticas. 
 
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Resolução o Rigor= MÚSCULO CARNE